TOPICOS

ASPECTOS GENERALES
FUNCIONES BIOLOGICAS
COMPOSICION ELEMENTAL
CLASIFICACION Y ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS
PROPIEDADES FISICOQUIMICAS DE LOS AMINOACIODOS
PEPTIDOS Y ENLACE PEPTIDICO
MEDICINA 2018
LUZ CARDENAS HERRERA
Priones son agentes
infecciosos mas
pequeños que los
virus que tiene la
capacidad de
reproducirse en el
interior de la célula
a pesar de estar
constituidos casi
exclusivamente de
proteínas
 ENZIMATICA

 TRANSPORTE

 ENERGETICA

 ESTRUCTURAL (Colágeno)

 INMUNOLOGICA (inmunoglobulinas)

 HORMONAL

 BUFFER O AMORTIGUADORA

 CRECIMIENTO Y PROLIFERACIION CELULAR

- Funciones especificas
Contracción muscular : Actina-Miosina
Coagulación sanguínea : Protombina y fibrinógeno
 ENZIMATICA

Aceleran las velocidades de las reacciones químicas sin

sufrir alteración en la reacción, para cada reacción química
existe una enzima especial

Proteasas- digiere proteinas

Lipasa – digiere lipidos

Amilasas – digiere carbohidratos

- Intracelular y extracelular de metabolitos

- Hemoglobina, hemocianina y mioglobina del musculo

estriado

- Citocromos : electrones en la cadena respiratoria

- Seroalbumina : ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos

- Lipoproteinas transportan el colesterol y trigliceridos

- Ceruloplasmina : Cobre
- Transferrina : Hierro
Energética

Cada gramo de proteína aporta 4 kcal

tendones y la matriz de los hueso y cartílagos

Ligamentos paredes de vasos sanguíneos

Inmunológica (Defensiva)
participan en la respuesta
inmune (gammaglobulina)
• Hormonal : insulina, glucagón, adrenocorticotrofina (ACTH),
hormona del crecimiento, gonadotrofina coriónica
Las hormonas requieren de receptores específicos en sus células
blanco; los cuales son proteínas.
 Rol regulador del pH

• Rol en el crecimiento y proliferación celular

• Rol en el crecimiento y proliferación celular

Coagulación sanguínea : Protombina y fibrinógeno
NO HAY FUNCION CELULAR QUE
NO SEA MEDIADA POR
LAS PROTEINAS
Composición Elemental

50 % 7% 23%

3%

P = Np (100/16) o P = Np (6,25)

Las proteínas son estructuras formadas por una o más cadenas polipeptídicas, las que a
su vez constan de la combinación de 20 aa

PM de un aa 100
Peso mínimo de una proteína 5000 (50 aa)
 SIMPLES
Por su naturaleza CONJUGADAS

química

FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS GLOBULAR
PROTEINAS
Por la forma que adopta

ENZIMAS

PROTEÍNASDE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
Por su función Biológica DE DEFENSA

REGULADORAS

NUTRIENTES

HORMONAS
A pH fisiológico un aminoácido es
un ión bipolar: el grupo amino
esta protonado y el grupo
carboxílo esta desprotonado
Arg R Ala A
His H Asn N
Ile I Asp D
Leu L Cis C
Lis K Glu E
Met M Gln Q
Phe F Gli G
Thr T Pro P
Trp W Ser S
Val V Tir Y
 Según el destino que pueda seguir el esqueleto carbonado de los
aminoácidos, se los puede clasificar en:

Glucogénicos: Existe una Cetogénicos: Pueden ser

conversión reversible de estos convertidos en cuerpos
aminoácidos a glucosa. cetónicos, pero el proceso
inverso no se produce.
Aminoácidos (Abreviaciones) Glucogénicos Cetogénicos

No esenciales Alanina (Ala - A) + -

Arginina (Arg – R) + -
Aspartato (Asp – D) + -
Asparragina (Asn – N) + -
Cisteína (Cys - C) + -
Glutamato (Glu – E) + -
Glutamina (Gln – Q) + -
Glicina (Gly – G) + -
Prolina (Pro – P) + -
Serina (Ser – S) + -
Tirosina (Tyr – Y) + +
Esenciales Histidina (His – H) + -
Metionina (Met – M) + -
Treonina (Thr – T) + -
Valina (Val – V) + -
Leucina (Leu – L) - +
Isoleucina (Ile – I) + +
Fenilalanina (Phe – F) + +
Triptofano (Trp – W) + +
Lisina (Lis – K) +- +
Grupo I: Aminoácidos con cadena R no polar o hidrofóbica
Grupo II: Aminoácidos con cadena R polar pero sin carga eléctrica a un
pH cercano a la neutralidad

Glicina
Selenocisteina un átomo de Selenio reemplaza al
azufre de la cisteina
Aminas
Grupo III: Aminoácidos con cadena Grupo IV: Aminoácidos con cadena
R polar cargada negativamente a R polar cargada positivamente a un
un pH cercano a la neutralidad pH cercano a la neutralidad
 OTROS AMINOACIDOS DE IMPORTANCIA
BIOLOGICA
AMINOÁCIDOS MODIFICADOS POSTRADUCCIONALMENTE EN
PROTEÍNAS
 Colágeno

Tres hélices
levógiras
constituidas
por G, P, X
en secuencia
repetida
Miosina – Metil lisina
Calculos renales (Wollanston 1810)
Aminoácidos que no están en proteínas
( Se les encuentra libres)

sirve como
sustancia protectora
de la presión
osmótica
DERIVADOS DE AMINOACIDOS
NEUROTRANSMISORES ASOCIADOS A AMINOÁCIDOS

Serotonina - Trp
Los aminoácidos se comportan como
iones dipolos, anfóteros
½ OH-: Puede actuar como ácido (dador de H+)

½ H+: Puede actuar como base (aceptor de H+)

+
Carácter anfotérico de los aminoácidos

Base Acido
Ionización de los aminoácidos

Zwitterión
 Punto Isoeléctrico (pI)

Es aquel pH en que el aminoácido tiene una carga eléctrica

neta igual a cero, por lo tanto “la concentración de la forma
aniónica es igual a la concentración de la forma catiónica.”

Se dice que a ese pH el aminoácido tiene su mínima

solubilidad, es característico de cada aminoácido y no se
mueve en un campo eléctrico.
Ejemplo: pI de la Glicina

 En cualquier aminoácido el “punto isoeléctrico” se calcula con los pKa

vecinos al “zwitterion” (carga eléctrica = cero)
Ejemplo: pI de la Lisina
La carga de
la cadena
lateral de un
aminoácido
depende del
pH
AMINOÁCIDO PUNTO ISOELÉTRICO
Glicina 5,97
Alanina 6,07
Vaina 5,97
Leucina 5,98
Isoleucina 6,02
Fenialanina 5,48
Tirosina 5,66
Triptófano 5,89
Serina 5,68
Treonina 5,87
Cisteína 5,07
Metionina 5,74
Ácido Aspártico 2,77
Ácido Glutámico 3,22
Histidina 7,59
Lisina 9,74
Arginina 10,76
Asparginina 5,41
Glutamina 5,65
Prolina 6,48
 Absorción a 280 nm
Se fundamenta en la absorción a 280 nm producida por los aminoácidos aromáticos Phe, Tyr y Trp

- Sensible y fácil de practicar

- Requiere soluciones puras de proteína; no es aplicable a mezclas
- Distintas proteínas dan diferente grado de absorción, dependiendo de su contenido en aa. aromáticos

Absorción de luz de los aminoácidos en la región ultravioleta lejano

Titulación de la glicina
Titulación del ácido glutámico
Titulación de la histidina
Acción Amortiguadora : El residuo histidil de las
proteínas tiene una acción destacada

-
OH H2O
CH2 CH2

+HN NH + N NH
H
CH2 CH2
Son capaces de desviar el plano de luz polarizada.

 Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro

 Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la izquierda, se denomina levógiro

La disposición L o D es independiente de la actividad
óptica. Por ello, un D o L-aminoácido podrá ser levógiro o
dextrógiro.
 REACCION DE LA NINHIDRINA

=O
 AMINOACIDURIAS
 Clasificación:
1. Por mayor formación del aminoácido (Sobreproducción)

2. Por menor reabsorción tubular renal del aminoácido

 Aminoacidurias Frecuentes:
- Fenilcetonuria
- Cistinuria
- Sindrome de Fanconi
- Enfermedad de Hartnup
Enlace peptídica: Los aminoácidos se unen unos con otros mediante enlaces
covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de
otro. Esta unión se denomina unión peptídica.
Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
Seril-glicil-tirosil-alanil-Leucina