Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Insulin A
Insulin A
Structura
• Insulina este o proteină mică cu
masa de 5734 daltoni și cuprinde 51
resturi aminioacidice. Este alcătuită
din două lanțuri, un lanț A (cu 21
resturi aminoacidice) și unul B (cu
30 resturi aminoacidice) legate prin
două punți disulfurice (A7-B7 și A20-
B19); o a treia legătură disulfurică
leagă restul Cys-A6 cu Cys-A11.
• Insulina formează cu ionii Zn2+ agregate, dimeri, tetrameri, hexameri. În
pancreas insulina se află sub formă de hexameri.
Sinteza
• Insulina este sintetizată în insulele lui Langerhans,
pancreas, de către celulele-beta. Sinteza acesteia
cuprinde câteva etape:
După gena insulinei, aflată în cromozomul al
11-lea, se formează ARn-ul corespunzător;
După mARN-ul dat, este translat un lanț
peptidic, care introdus în reticulul endoplasmatic, se
transformă în proinsulină;
După expunerea proinsulinei la unele
endopeptidaze, apare forma matură a insulinei.
• Insulina este sintetizată de către
celulele B sub forma unui precursor
reprezentat de un lant polipeptidic
pre-pro-insulină (109 aminoacizi).
Această etapă are loc în ribozomi.
Ulterior la nivelul reticulului
endoplasmatic are loc îndepărtarea
peptidului semnal (23 aminoacizi)
numit "pre" de la capatul N- terminal.
Apoi in aparatul Golgi este îndepărtat
peptidul de legătură C (31 aminoacizi)
numit "pro" precum şi două dipeptide
de la nivelul jonctiunii peptidului C cu
cele 2 catene A şi respectiv B.
Reglarea secreției
• Glicemia este factorul reglator
principal al secreției de
insulină.Glicemia à jeun (80–
100 mg/dl) este suficientă pentru a
declanșa secreția de insulină.
• Eliberarea insulinei crește odată cu
glicemia, răspunsul maxim
obținându-se la 300–500 mg/dl.
În afară de glucoză mulți alți factori influențează secreția de insulină: