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Capítulo I.

-
INTRODUCCION A LA
BIOQUIMICA - BIOMOLECULAS

Universidad Nacional de Cajamarca


Facultad de Ciencias Agrarias – Esc. Prof. Agronegocios
Lic. Julio Chávez López.
CONTENIDO
 Definiciones y conceptos acerca de Bioquímica.

 Importancia de la Bioquímica.

 Ciencias que utiliza la Bioquímica. División de áreas de la Bioquímica

 Historia de la Bioquímica.

 Materia viva y los elementos en las Biomoléculas.

 Biomoléculas: Carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos.

 Estructuras y funciones (relación con células animal y vegetal).

 Bioquímica como ciencia biológica: Organización de la célula animal y


vegetal (estructuras y funciones).
Tópicos según sílabo UNC-Enfermería: 2005-I

UNC – Agronegocios Lic. Julio Chávez López.


Definiciones más importantes en
Bioquímica
Bioquímica:
Es “la química de la célula viva”. Es la ciencia que estudia las estructuras de
las biomoléculas y su actuación en los procesos de transformación en el
interior de un organismo vivo (células).
“La BIOQUIMICA pretende describir la estructura, la organización y las funciones de
la materia viva en términos moleculares” Van Holde, M. Bioquímica. 2002. p. 5

Además estudia la bioenergética, es decir el flujo de energía en las células


vivas vista desde dos puntos de vista:
1. Procesos endergónicos
2. Procesos exergónicos

La Bioquímica se divide en dos niveles de estudio:


1. Estructural (Estructuras químicas y disposición tridimensional de las molélulas)
2. Informativo (define el lenguaje de la comunicación al interior de las células y
los organismos
Boyer, R. Conceptos de Bioquímica. 2000. p. 4

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Definiciones más importantes en
Bioquímica

La Bioquímica se divide en tres áreas principales:


1.LA QUIMICA ESTRUCTURAL de los componentes de la materia
viva y la relación de la función biológica con la estructura química.

2.EL METABOLISMO, la totalidad de las reacciones químicas que se


producen en la materia.

3.GENETICA MOLECULAR, que es la química de los procesos y las


sustancias que almacenan y transmiten la información biológica.
Pretende conocer la herencia y la expresión de la información genética
en términos moleculares.
Van Holde, M. Bioquímica. 2002. p. 5

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Razones para el estudio de Bioquímica

1. Mejora la comprensión de los procesos fundamentales de la vida

2. Conocimiento de la medicina, la salud y la nutrición.

3. Permite conocer las enfermedades: Diabetes, anemia de células


falciformes, fenilcetonuria, fibrosis quística e hipercolesterolemia.

4. Estudio de Enzimas y el metabolismo como bases para el diseño


racional de nuevos fármacos y el conocimiento en la nutrición.

5. Permite conocer las enfermedades: Diabetes, anemia de células


falciformes, fenilcetonuria, fibrosis quística e hipercolesterolemia.

6. El desarrollo de la biotecnología y conocimiento sobre el ADN


recombinante.

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Preguntas del estudio de Bioquímica

1. ¿Cuáles son las estructuras químicas de los componentes de la materia viva?

2. ¿De que forma interactúan estos componentes para dar origen a estructuras
supramoleculares organizadas, células, téjidos multicelulares y organismos?

3. ¿Cómo extrae energía de su entorno la materia viva para mantener su


existencia?.

4. ¿De qué manera almacena y transmite un organismo la información que


necesita para crecer y reproducirse de forma exacta?

5. ¿Qué cambios químicos acompañan a la reproducción, el envejecimiento y la


muerte de las células y los organismos?.

6. ¿Cómo se controlan las reacciones químicas en el interior de las células vivas?

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Bioquímica como disciplina y
ciencia interdisciplinaria
 La bioquímica extrae sus principales temas de muchas disciplinas:

– Química orgánica: describe las propiedades de la molécula.


– Biofísica: que aplica las técnicas de la física al estudio de las estructuras de las biomoléculas.

– Investigación médica: comprender los estados patológicos en términos moleculares.

– Nutrición: que ha aclarado el metabolismo a través de la descripción de las necesidades


alimentarias y el mantenimiento de la salud.

– Microbiología: los virus y unicelulares son adecuados para determinar rutas metabólicas y
mecanismos de regulación.

– Fisiología: investiga los procesos vitales a nivel tisular y del organismo.

– Biología celular: describe la división bioquímica del trabajo en el interior de la célula.

– Genética: describe el mecanismo que proporciona a una célula u organismo su identidad


bioquímca

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La BIOQUMICA como ciencia
Química
 Aunque describimos la bioquímica como una ciencia de
la vida y relacionamos sus avances con la historia de la
biología, sigue siendo en primer lugar y ante todo una
ciencia química.

 Para comprender la influencia de la bioquímica sobre la


biología, es preciso conocer los elementos químicos de
la materia viva y las estructuras completas de muchos
compuestos biológicos. Conoce la estequiometria de
compuestos y las leyes de la termodinámica.

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La BIOQUMICA como ciencia
Biológica

 De lo que se ocupa es la química de la vida. Las sustancias


químicas complejas y las reacciones tienen importancia como
partes de la materia viva y de los procesos vitales.

 Para contemplar la bioquímica desde esta perspectiva, debemos


empezar por preguntarnos ¿Qué es la vida?.

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Historia de la Bioquímica
EDAD ANTIGUA
 Siglo IV a.C. Los chinos creían que los humanos contenían cinco elementos :
agua, fuego, madera, metal y tierra y que cuando estaban correctamente
balanceados había buena salud.

 Los chinos descubrieron en el siglo VII, que por ejemplo la ceguera nocturna
podría tratarse con el consumo de hígado de cerdo u oveja.

 Los griegos (Platón), creían que la salud estaba en la digestión o pepsis (salud
interna). Galeno (129-199) era partidario de emplear un enfoque farmacológico
(utilizó plantas y animales).

 Paracelso, en los descritos de Pachter, menciona “el hombre está hecho del mismo
material que el resto de la creación, se alimenta de lo que existe en la naturaleza y
está sujeto a las leyes que gobiernan su crecimiento y decadencia”.

 En el siglo XIX apareció la doctrina del VITALISMO (doctrina que fue destruida
por la síntesis de la úrea, un compuesto localizado en las células naturales).

Boyer, R. Conceptos de Bioquímica. 2000. pp: 6-7.

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Historia de la Bioquímica
EDAD MODERNA…. La bioquímica moderna

 Vía N° 1: Empezaron los avances con el estudio profundo de la Biología.


En el siglo XX Linus Pauling utilizó la cristalografía de los rayos X para
estudiar a las proteínas.

 Vía N° 2: Se estudiaron la organización y función celular.

 Estas dos vías convergieron en 1952, cuando Watson y Francis Crick


anunciaron la estructura de la doble hélice del DNA.

 Entonces se unieron los conocimientos de: FISICA (cristalografía),


QUIMICA (estructura y enlace) y la BIOLOGIA (almacenamiento y
transferencia de la información genética)

Boyer, R. Conceptos de Bioquímica. 2000. pp: 8-9.

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Historia de la Bioquímica

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LA MATERIA VIVA: Elementos de
las Biomoléculas
La materia viva contiene principalmente: C,H,O,N,S y P

CONSTITUYEN LOS ELEMENTOS DE LAS


BIOMOLÉCULAS

1. Elementos que se encuentran en abundancia esenciales para la


vida: C, H, O, N, P y S. (constituyen 92% peso seco)
2. Elementos presentes en cantidades micro que son esenciales para
la vida: Ca, Mn, Fe y I.
3. Glicoelementos que pueden ser necesarios para la vida: As, Br y Mo

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¿Cómo nacen las biomoléculas?

En primer lugar los elementos fueron seleccionados según su


capacidad de realizar ciertas funciones estructurales o de aportar
reactividades específicas: Enlaces covalentes entre estos

SÓLIDOS LÌQUIDOS GASES

CARBOHIDRATOS: Nutrientes en el metabolismo energético, función estructural


y reconocimiento molecular.
LIPIDOS: Grupo heterogéneo de compuestos con baja solubilidad en agua, constituyen
fuentes de energía, presentes en las membranas y hormonas
PROTEINAS:
VITAMINAS: Compuestos orgánicos que intervienen en el desarrollo adecuado
COMPUESTOS ORGANOMETÀLICOS: Hemo y clorofila (derivados de la porfirina)
UNC – Agronegocios Lic. Julio Chávez López
MACROMOLECULAS BIOLÓGICAS
- Dentro de las macromoléculas más grandes encontradas en las células
biológicas están:

- POLISACARIDOS: Unión entre las células y los organismos


- ACIDOS NUCLEICOS: Almacenamiento y transferencia de la información
genética
- PROTEINAS: Catálisis de las reacciones químicas (ENZIMAS), función de
anticuerpos.

- Definición:
 Son polímeros formados por cientos, miles e incluso millones de moléculas
llamadas monómeros.
 Así por ejemplo se tiene:
ALMIDON: formado por glucosa
CELULOSA: formada por glucosa
Ambas moléulas se distinguen por el tipo de enlace entre los residuos de glucosa

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Hidratos de Carbono

- Definición: Compuestos orgánicos en cuya síntesis entran


a formar parte fundamentalmente, el carbono, el oxígeno y
el hidrógeno.

- Funciones:
- Fuente de energía (con diferencia, la función más importante de
cuantas desempeñan)

- Reserva energética

- Servir de base para la síntesis de otras estructuras (ej., ácidos


nucleicos)

D’Ocon M°. Fundamentos y Técnicas de Análisis Bioquímico, 2002. pp. 53-8

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Lípidos

- Definición: Constituyen un grupo complejo y diverso de


moléculas que tienen en común el ser insolubles en medios
polares y solubles en aquellos cuya polaridad es baja

- Ejemplos de lípidos: grasas (triglicéridos y ácidos grasos),


colesterol, fosfoglicéridos, esfingolípidos.

- Funciones:
- Fuente de energía (tiene mayor valor calórico que el resto de los
principios inmediatos)
- Forma de almacenamiento de energía (al poder ser almacenados sin
agua, ocupan menos espacio que los hidratos de carbono y proteínas
- Componentes estructurales de las membranas celulares y de las
lipoproteínas plasmáticas
- Agentes emulsificantes (del colesterol proceden los Ac. Biliares)
- Compuestos funcionales.
D’Ocon M°. Fundamentos y Técnicas de Análisis Bioquímico, 2002. pp. 70-6

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Proteínas

- Definición: Son macromoléculas constituídas por el


polimerización de unas unidades estructurales básicas,
denominadas aminoácidos, también en ocasiones
derivados, que se unen entre sí por medio de unos enlaces
especiales denominados enlaces peptídicos

- Funciones: Según la función biológica desempeñada


- Estructural: Mantienen unidas las estructuras, como el colágeno
- Transporte: Transportan moléculas o iones en el organismo (albúmina y la
hemoglobina).
- Catalizadores biológicos: ENZIMAS (catalasa y la fosfato deshidrogenasa)
- Mensajeros químicos: Hormonas como Calcitonina e Insulina
- Defensa Inmunológica: Anticuerpos (Ig G, Ig M)

Según su localización: Hísticas (constituyen tejidos) y Hemáticas (presentes en


la sangre)
D’Ocon M°. Fundamentos y Técnicas de Análisis Bioquímico, 2002. pp. 89-93

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ORGANIZACIÓN CELULAR

Células Procariotas
Células Eucariotas
ORGANELOS, CELULAS Y
ORGANISMOS

• ENSAMBLADOS SUPRAMOLECULARES  Por e.j. Las


membranas celulares, la cromatina (complejos de AND y
proteínas), ribosomas (complejos de RNA y proteínas) y
materiales fibrosos como proteínas del citoesqueleto.

• RECONOCIMIENTO CELULAR  Es el resultado de un


acoplamiento exacto entre las superficies de dos moléculas.

• VIRUS Son otro ejemplo de ensamblado


supramolecular. Muchos consisten de sólo una tira de DNA y
RNA enrrollada en un paquete de proteínas.

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ORGANELOS, CELULAS Y
ORGANISMOS… continuación

• CELULA  Es el siguiente nivel más alto de


organización de la vida.

• Clasificación
1. EUCARIOTAS: Incluyen a plantas y animales (cuyo
núcleo está delimitado por una membrana y
compartimentos internos bien definidos).

2. PROCARIOTAS: Organismos unicelulares simples


(bacterias y algas azul-verde, carentes de un núcleo
definido)

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CELULAS PROCARIOTAS

COMPOSICIÓN MOLECULAR Y FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LOS COMPONENTES DE UNA CÉLULA PROCARIOTA

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CELULAS PROCARIOTAS

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CELULAS EUCARIOTAS

ORGANELOS DE EUCARIOTAS: COMPONENTES BIOMOLECULARES Y SU FUNCION BIOLÓGICA

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CELULAS EUCARIOTAS

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CELULAS EUCARIOTAS

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Capítulo II.-
BIOCATALIZADORES (ENZIMAS)

Universidad Nacional de Cajamarca


Facultad de Ciencias de la Salud – Esc. Prof. Agronegocios
Lic. Julio Chávez López.
CONTENIDO
 Definición.
 Naturaleza química
 Clases de Catalizadores (orgánicos e inorgánicos)
 Funciones y Propiedades
 Nomenclatura y Clasificación
 Importancia Estructural y funcional.
 Especificidad enzimática: Definición, clases, sitios activos. Teorías.
 Cofactores o agentes auxiliares (grupo prostéticos, coenzimas e iones
activadores).
 Cinética enzimática: Efectos que la modifican
 Ecuación de Michaelis-Menten.
 Significado del pH, Km y Vmax.
 Efectos de los agentes físicos-químicos e inhibidores
 Regulación enzimática. Modificadores positivos y negativos
 Inhibición enzimática: Competitiva, No competitiva y Acompetitiva.

Tópicos según sílabo UNC-Enfermería: 2005-I

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Definición y funciones de las
Enzimas
 Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en
los seres vivos.

 Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin


consumirse en una reacción, aumentan notablemente su
velocidad.

 No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente


aceleran las que espontáneamente podrían producirse.

 Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar


reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas
de presión, temperatura o pH
Tópicos según sílabo UNC-Enfermería: 2005-I

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Aspectos generales acerca de las
enzimas
 Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima
cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un
único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una
reacción catalizada por un enzima:

SUSTRATO: Sustancia sobre la cual actúa la enzima


El sustrato se une a una región concreta de la enzima llamada Centro
Activo el cual comprende:
(1) Un sitio de unión formado por AAs que están en contacto directo
con el sustrato
(2) Un sitio catalítico, formado por AAs directamente implicados en
el mecanismo de reacción.

PRODUCTO (S): Son aquellos formados por la unión y reacción entre la


Enzima y el Sustrato. La enzima es liberada para a un nuevo ciclo para
que siga ejerciendo su acción.

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Mecanismos de Acción de las
Enzimas
2. Unión al Centro 3. Formación de
1. Enzima y su sustrato productos
Activo

Los enzimas se diferencian de los catalizadores inorgánicos porque catalizan reacciones específicas.
Son específicas dependiendo del grado de las mismas. Ej. La sacarasa es muy específico: rompe el enlace
b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. La enzima sacarasa tiene como sustrato natural a
la sacarosa, sin embargo también cataliza a la maltosa e isomaltosa.
El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos
análogos.
Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina que rompe los
enlaces peptídicos
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Mecanismos de Acción de las
Enzimas
2. Unión al Centro 3. Formación de
1. Enzima y su sustrato productos
Activo

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Propiedades de las Enzimas
Tiene que
Ver con la naturaleza
Proteica
Los factores que influyen
Actúan como
Son el pH, Temperatura
Catalizadores
Y los cofactores ENZIMAS

Los cambios en su
Dependen de la
Conformación puede
Actividad Catalítica
cambiar

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Propiedades de las enzimas
 Propiedades
Las características más relevantes que diferencian a las enzimas de otros
catalizadores son:

– Mayor velocidad de reacción: La velocidad de una reacción catalizada por una enzima
es generalmente de 106-1012 veces mayor que de una reacción no catalizada y varios
órdenes de magnitud mayor que una reacción catalizada por catalizadores químicos.

– Condiciones de reacción moderadas: Las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren bajo condiciones relativamente suaves de temperatura, presión y pH. Por el
contrario, las reacciones catalizadas químicamente requieren frecuentemente altas
temperaturas, presiones y pH extremo .

– Mayor especificidad de reacción: Las enzimas tienen un mayor grado de especificidad


con respecto a los sustratos que utilizan y a sus productos que los catalizadores químicos.
Las reacciones catalizadas enzimáticamente carecen casi en su totalidad de subproductos.

– Capacidad de regulación: La actividad catalítica de muchas enzimas varía en respuesta


a la concentración de sustrato presente en el medio. Los mecanismos para regular a las
enzimas incluyen control alostérico, modificación covalente de enzimas y variaciones en
la cantidad de enzima sintetizada

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COFACTORES
 Muchas reacciones catalizadas por enzimas involucran la transferencia de electrones
o grupos de átomos de un sustrato a otro.

 Dichas reacciones siempre involucran moléculas que ayudan a la reacción, actuando


como aceptores temporales del grupo que se transfiere.

 Los cofactores pueden ser uno o varios iones inorgánicos, como Zn2+ o Fe2+ o una
molécula orgánica compleja (también llamadas coenzimas).

 Un cofactor que se encuentra unido covalentemente a la enzima se denomina grupo


prostético.

 Una enzima completa catalíticamente activa junto con su cofactor se denomina


holoenzima.

 La parte proteica de la enzima sin su cofactor se denomina apoenzima.

 También existen cofactores solubles, que durante la reacción se unen, y


posteriormente son liberados.
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COFACTORES: Metales y
oligoelementos importantes

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DOS GRUPOS DE
COFACTORES
 Coenzimas Redox: Pueden actuar en forma soluble o como grupos prostéticos. Las reacciones
redox frecuentemente involucran la transferencia de uno o dos protones, junto con los
electrones de una molécula a otra (equivalentes reductores) Las coenzimas más frecuentes de
tipo redox son:

– Nucleótidos de piridina (NAD+ y NADP+): Se encuentran en las deshidrogenasas,


transfieren iones hidruro (H-) y siempre actúan de forma soluble.

– Coenzimas de flavina (FMN y FAD): Se encuentran en las deshidrogenasas, oxidasas y


monooxigenasas, están unidas fuertemente a las enzimas y pueden aceptar dos protones y
dos electrones.

– Ácido lipóico: Que tiene un puente disulfuro como centro redox y se une a un residuo de
lisina de la enzima (lipoamida) Está involucrado principalmente en la descarboxilación de
lso 2-oxoácidos.

– Ubiquinona: Involucrada en la transferencia de equivalentes reductores en la cadena


respiratoria, es una coenzima soluble.

– Grupo hemo: Son cofactores redox en la cadena respiratoria, fotosíntesis,


monooxigenasas, peroxidasas y otros procesos. A diferencia de la hemoglobina, el átomo
de Fe se oxida en las reacciones que utilizan este cofactor.

UNC – Agronegocios Lic. Julio Chávez López


DOS GRUPOS DE
COFACTORES
 Coenzimas de transferencia de grupos:

– Fosfatos de nucleósidos: Involucrados en la conservación de energía, además proveen la


energía para dirigir procesos endergónicos por acoplamiento energético. Los
intermediarios metabólicos pueden hacerse más reactivos (activarse) como resultado de
residuios que contienen fosfato. Las reacciones catalizadas por ligasas, dependen de
nucleósidos trifosfato.

– Coenzima A: es un tioéster, utilizado principalmente para la activación de residuos acilo .

– Difosfato de tiamina: Es capaz de activar aldehídos o cetonas produciando grupos


hidroxialquilo, que después son transferidos a otras moléculas.

– Piridoxal fosfato: Es la coenzima más importante en el metabolismo de aminoácidos, ya


que participa en reacciones de transaminación (transferencia de grupo amino), así como
reacciones de descarboxilación y deshidratación.

– Biotina: Se encuentra en las carboxilasas, se encuentra unida a un residuo de lisina de la


enzima.

– Tetrahidrofolato: Transfiere residuios de un carbono. Juega un papel importante en la


síntesis de nucleótidos de purina, dTMP y metionina.

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Efecto del pH sobre la Actividad
Enzimática
 Los enzimas poseen grupos
químicos ionizables (carboxilos -
COOH; amino -NH2; tiol -SH;
imidazol, etc.) en las cadenas
laterales de sus aminoácidos.

 pH OPTIMO.-Según el pH del
medio, estos grupos pueden tener
carga eléctrica positiva, negativa o
neutra y como la conformación de
las proteínas depende, en parte, de
sus cargas eléctricas, habrá un pH
en el cual la conformación será la
más adecuada para la actividad
catalítica.

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Efecto del pH sobre la Actividad
Enzimática
 La mayoría de los enzimas son muy
sensibles a los cambios de pH
 Desviaciones de pocas décimas por
encima o por debajo del pH óptimo
pueden afectar drásticamente su
actividad.
 Ej. pepsina gástrica tiene un pH óptimo
de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10. Los ligeros
cambios del pH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína.
 Los seres vivos han desarrollado
sistemas más o menos complejos para
mantener estable el pH intracelular: Los
amortiguadores fisiológicos.

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Efecto de la Temperatura sobre la
Actividad Enzimática
Los aumentos de temperatura aceleran las
reacciones químicas:
–Por cada 10ºC de incremento, la velocidad de
reacción se duplica.
–Las reacciones catalizadas por enzimas siguen
esta ley general.
–Pero a Elevadas temperaturas se inicia la
DESNATURALIZACION por el calor

La temperatura óptima es aquella


temperatura a la cual la actividad catalítica es
máxima.
Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la
temperatura es contrarrestado por la pérdida
de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, la actividad
enzimática disminuye rápidamente hasta
anularse.

UNC – Agronegocios Lic. Julio Chávez López.


Efecto de los cofactores sobre la
Actividad Enzimática
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran
en la catálisis: los cofactores.
Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula
orgánica se llama coenzima.
Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman
grupos prostéticos.
La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se
llama holoenzima.
La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima.

Molécula de hemoglobina (proteína


que transporta oxígeno) y su coenzima
(el grupo hemo).

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Enzimas: Nomenclatura

 Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima:


– nombres particulares
– nombre sistemático
– código de la comisión enzimática (enzyme comission)

 NOMBRES PARTICULARES

 Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su


descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo
necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción
específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

UNC – Agronegocios Lic. Julio Chávez López


Enzimas: Nomenclatura
 NOMBRE SISTEMÁTICO
 El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:
– el sustrato preferente
– el tipo de reacción realizado
– terminación "asa"
 Ej. la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-
6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
 Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles.
 No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para
nombrar al enzima.
 Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato
isomerasa.
 Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo
componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama
simplemente lactasa.
 Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el
uso. Así, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente
glucoquinasa.

UNC – Agronegocios Lic. Julio Chávez López.


Enzimas: Nomenclatura
 NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA

 El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico,


encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro
números separados por puntos.
– El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima.

– El segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo.

– El tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que


intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de la Enzyme
Comission, donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas).Así,
la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El
número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1
indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-
glucosa el que acepta el grupo fosfato.

UNC – Enfermería Mg. Q.F. Carla Rodríguez Z.


Enzimas: Nomenclatura, propiedades
y cofactores
 Clasificación de las enzimas

 Muchas enzimas se nombran añadiendo el sufijo -asa al nombre de su sustrato. Por ejemplo, la
ureasa es la enzima que cataliza la hidrólisis de urea y la fructosa 1,6-bisfosfatasa hidroliza la
fructosa 1,6-bisfosfato.

 Sin embargo, existen enzimas como la tripsina y quimotripsina que tienen nombres que no
especifican su actividad.

 Para sistematizar la clasificación y nomenclatura de las enzimas, se ha establecido


internacionalmente una clasificación de enzimas (EC).

 Este sistema coloca a las enzimas en seis clases principales, basado en el tipo de reacción que
catalizan.

 Cada enzima se identifica con un número único de clasificación de cuatro dígitos.

 Por ejemplo la tripsina tiene el número EC 3.4.21.4, donde el primer número (3) indica que es
una hidrolasa, el segundo número (4), que es una proteasa que hidroliza enlaces peptídicos, el
tercer número (21) que es una proteasa de serina que contiene un residuo de serina crítico en el
sitio activo y el cuarto número (4) indica que fue la cuarta enzima a la que se asignó la
clasificación en esta categoría.

UNC – Enfermería Mg. Q.F. Carla Rodríguez Z.


Nombre sistemático: Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor

Grupo Subgrupo
Número sistemático

Enzyme
EC 2.7.1.1 Enzima
Comission
Sub-subgrupo

Nombre común: Hexokinasa


Cuadro resumen de
subclasificación de las Enzimas
Clase Subclases importantes
Deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, reductasas,
Oxidorreductasas
monooxigenasas, dioxigenasas

C-transferasas, glicosiltransferasas, aminotransferasas y


Transferasas
fosfotransferasas.

Esterasas, glicosidasas, peptidasas y amidasas.(Tripsina,


Hidrolasas
Pepsina, Papaína)
Liasas (sintasas) C-C liasas, C-O liasas, C-N liasas y C-S liasas
(Descarboxilasas, Aldolasas, Anhidrasa carbónica, Adenilato ciclasa)
Epimerasas, Cis-Trans-isomerasas, transferasas
Isomerasas
intramoleculares (racemasas, mutasas)
Ligasas C-C ligasas, C-O ligasas, C-N ligasas y C-S ligasas
(sintetasas (glutamina sintetasa,
UNC – Enfermería Mg. Q.F. Carla Rodríguez Z.
Clasificación de Enzimas

 En función de su acción catalítica específica, los


enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o
clases:
 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
 Clase 2: TRANSFERASAS
 Clase 3: HIDROLASAS
 Clase 4: LIASAS
 Clase 5: ISOMERASAS
 Clase 6: LIGASAS

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CLASE 1: Oxidorreductasas

 Catalizan reacciones de oxidorreducción, es


decir, transferencia de hidrógeno (H) o
electrones (e-) de un sustrato a otro, según la
reacción general:
AH2 + B A + BH2
Ared + Box Aox + Bred
 Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la
citocromo c oxidasa.

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CLASE 1: Oxidorreductasas

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CLASE 2: Transferasas

 Catalizan la transferencia de un
grupo químico, distinto del
hidrógeno, de un sustrato a otro
según la reacción:
 A-B + C A + C-B

 Un ejemplo es la glucoquinasa,
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

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CLASE 3: Hidrolasas

 Catalizan las reacciones de hidrólisis:


A-B + H2O AH + B-OH
 Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
lactosa + agua glucosa + galactosa

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CLASE 4: Liasas

 Catalizan las reacciones de ruptura o de soldadura de sustratos:


A-B A+B
 Un ejemplo es la acetato descarboxilasa que cataliza la reacción:
Acido Acético CO2 + Acetona

COO- H2 O COO-
CH HO CH
CH CH2
COO- COO-
Fumarato L-Malato
(trans-)

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CLASE 5: Isomerasas

 Catalizan la interconversión de isómeros:


A B
 Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa

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CLASE 6: Ligasas

 Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un


nucleótido trifosfato (ATP, GTP)
A + B + XTP AB + XDP + Pi
 Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción

PIRUVATO + CO2 + ATP OXALOACETATO + ADP + Pi

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Ejemplos de cada una de las
principales clases de enzimas

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Ejemplos de cada una de las
principales clases de enzimas

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Modo de acción de las enzimas
 En las reacciones espontáneas, los
productos finales tienen menos energía
libre de Gibbs (DG) que los reactantes

 Por tanto, en las reacciones


espontáneas se libera energía de Gibbs
(DG<0). Sin embargo, el comienzo de
la reacción requiere un aporte inicial
de energía.

 Energía de activación es la energía


inicial que hay que suministrar a los
reactantes para que la reacción
transcurra (Ea).

 Cuanto menor es la Ea más fácilmente


transcurre la reacción.

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Modo de acción de las enzimas
 La acción de los catalizadores consiste,
precisamente, en disminuir la Ea
 Los enzimas son catalizadores
especialmente eficaces, ya que
disminuyen la Ea aún más que los
catalizadores inorgánicos.

 Por ejemplo, la descomposición del agua


oxigenada (H2O2) en H2O y O2 puede
ocurrir sin catalizador, con un catalizador
inorgánico (platino), o con un enzima
específico (CATALASA).

 Las respectivas Ea para cada proceso son


18, 12 y 6 Kcal/mol. Así, se puede
calcular que el platino acelera la reacción
20.000 veces, mientras que la catalasa la
acelera 370.000 veces.

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Modo de acción de las enzimas

 La actuación del enzima permite que los


reactantes (sustratos) se unan a su centro
activo con una orientación óptima para que
la reacción se produzca y modifica las
propiedades químicas del sustrato unido a
su centro activo, debilitando los enlaces
existentes y facilitando la formación de
otros nuevos

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Modo de acción de las enzimas y
sus modelos

 Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se


une al centro activo del enzima:

– el modelo llave-cerradura
– el modelo del ajuste inducido

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MODELOS DE ACCION
ENZIMATICA
 Llave-cerradura
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del
sustrato y la del centro activo son complementarias, de
la misma forma que una llave encaja en una cerradura.
Este modelo es válido en muchos casos, pero no es
siempre correcto.

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MODELOS DE ACCION
ENZIMATICA
 Modelo del ajuste inducido
El modelo del ajuste inducido indica que en algunos casos, el
centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del
sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional que da lugar a la
formación del producto.

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CINETICA ENZIMATICA

 Los principios generales de las reacciones químicas se


aplican también a las reacciones enzimáticas. Por este
motivo, se debe conocer algunos conceptos básicos de
cinética química, por ejemplo:

– Cinética enzimática
– Modelo cinético de Michaelis-Menten
– Cálculo de la KM y la Vmax de un enzima
– Actividad enzimática

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CONCEPTOS BÁSICOS DE
CINÉTICA QUÍMICA
 En una reacción de orden cero, la velocidad de formación del producto es
independiente de la concentración de sustrato: v = k

 En una reacción de primer orden la velocidad de formación de los


productos es directamente proporcional a la concentración del sustrato:
v = k [A]. Ej. sacarosa + agua glucosa + fructosa

La velocidad de hidrólisis de la sacarosa es, en todo momento, proporcional


a la concentración de sacarosa. Dicho matemáticamente, donde [A] es la
concentración de sacarosa a cada tiempo (t) y k es la constante de
proporcionalidad. Se dice que ésta es una reacción de primer orden.

 Una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad de


formación del producto depende: de la concentración de dos sustratos
(como en una reacción de condensación): v = k [A1] [A2] y del cuadrado
de la concentración de un único sustrato (reacción de dimerización): v = k
[A]2

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CONCEPTOS BÁSICOS DE
CINÉTICA QUÍMICA
 La cinética enzimática estudia la
velocidad de las reacciones catalizadas
por enzimas.
 Estos estudios proporcionan información
directa acerca del mecanismo de la
reacción catalítica y de la especifidad del
enzima.
 La velocidad de una reacción catalizada
por un enzima puede medirse con relativa
facilidad, ya que en muchos casos no es
necesario purificar o aislar el enzima. La
medida se realiza siempre en las
condiciones óptimas de pH, temperatura,
presencia de cofactores, etc, y se utilizan
concentraciones saturantes de sustrato.
 En estas condiciones, la velocidad de
reacción observada es la velocidad máxima
(Vmax). La velocidad puede determinarse
bien midiendo la aparición de los productos
o la desaparición de los reactivos.
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CONCEPTOS BÁSICOS DE
CINÉTICA QUÍMICA
 Al seguir la velocidad de aparición de producto
(o de desaparición del sustrato) en función del
tiempo se obtiene la llamada curva de avance
de la reacción, o simplemente, la cinética de la
reacción.
 A medida que la reacción transcurre, la
velocidad de acumulación del producto va
disminuyendo porque se va consumiendo el
sustrato de la reacción .
 Para evitar esta complicación se procede a
medir la velocidad inicial de la reacción (v0).
 La velocidad inicial de la reacción es igual a la
pendiente de la curva de avance a tiempo cero.
 De esta forma, la medida de v0 se realiza antes
de que se consuma el 10% del total del sustrato,
de forma que pueda considerarse la [S] como
esencialmente constante a lo largo del
experimento.
 Además, en estas condiciones no es necesario
considerar la reacción inversa, ya que la
cantidad de producto formada es tan pequeña
que la reacción inversa apenas ocurre. De esta
forma se simplifican enormemente las
ecuaciones de velocidad.
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MODELO CINÉTICO DE
MICHAELIS-MENTEN
 Los estudios sistemáticos del efecto
de la concentración inical del
sustrato sobre la actividad
enzimática comenzaron a realizarse
a finales del siglo XIX.
 Ya en 1882 se introdujo el concepto
del complejo enzima-sustrato como
intermediario del proceso de
catálisis enzimática.
 En 1913, Leonor Michaelis y
Maud Menten desarrollaron esta
teoría y propusieron una ecuación
de velocidad que explica el
comportamiento cinético de los
enzimas.

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MODELO CINÉTICO DE
MICHAELIS-MENTEN
 Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y
la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten
propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren en dos etapas:

– En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y

– En la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación


del producto, liberando el enzima libre

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MODELO CINÉTICO DE
MICHAELIS-MENTEN
 En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de
cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas
de velocidad. Según esto, podemos afirmar que:
 v1 = k1 [E] [S]
 v2 = k2 [ES]
 v3 = k3 [ES]
 Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato
(ES), de forma que la concentración total de enzima, [ET], (que es
constante a lo largo de la reacción) es:
[ET] = [E] + [ES]
 Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]

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MODELO CINÉTICO DE
MICHAELIS-MENTEN
 Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario,
según la cual la concentración del complejo enzima-sustrato es
pequeña y constante a lo largo de la reacción
 Por tanto, la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato
(v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3): v1 = v2 + v3
 Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los
productos es constante:v = v3 = k3 [ES] = constante
 Como v1=v2+v3, podemos decir que:
k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]

Donde la expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM, o


constante de Michaelis-Menten.

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MODELO CINÉTICO DE
MICHAELIS-MENTEN
 La ecuación de Michaelis-Menten, quedaría de
la siguiente forma:
K2[E] [S]
Vmax = --------------
KM + [S]
La constante de Michaelis, KM mide la concentración
de sustrato a la que la velocidad de reacción es
Vmáx/2

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Parámetros de Michaelis-Menten
para algunas enzimas

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REGULACION DE LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
 Una molécula de enzima no tiene por qué actuar
siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar
modulada por:
– cambios en el pH
– cambios en la temperatura
– presencia de cofactores
– Las concentraciones del sustrato y de los productos finales
presencia de inhibidores
– modulación alostérica
– modificación covalente
– activación por proteolisis
– isoenzimas

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REGULACION DE LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
 EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato.


Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más
lenta, o incluso invertir su sentido

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REGULACION DE LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
 EFECTO DE LOS INHIBIDORES
SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

Ciertas moléculas pueden inhibir la


acción catalítica de un enzima: son los
inhibidores.

Estos inhibidores bien pueden ocupar


temporalmente el centro activo por
semejanza estructural con el sustrato
original (inhibidor competitivo) o
bien alteran la conformación espacial
del enzima, impidiendo su unión al
sustrato (inhibidor no competitivo)

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REGULACION DE LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
 MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
 Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones
interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la
forma más activa porque se une al sustrato con más afinidad.
Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T

 Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los


llamados moduladores positivos. El propio sustrato es a
menudo un modulador positivo. Las moléculas que
favorecen la forma R pero que actúan sobre una región del
enzima distinta del centro activo son los activadores
alostéricos

 Las sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la


actividad enzimática son los moduladores negativos. Si
estos moduladores actúan en lugares distintos del centro
activo del enzima se llaman inhibidores alostéricos

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REGULACION DE LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
 EFECTO DE LA MODIFICACIÓN
COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Otros enzimas pasan de una forma menos activa a
otra más activa uniéndose covalentemente a un grupo
químico de pequeño tamaño como el Pi o el AMP.

También se da el caso inverso, en el que un enzima


muy activo se desactiva al liberar algún grupo
químico.

En las enzimas de las vías degradativas del


metabolismo, la forma fosforilada es más activa que
la no fosforilada, mientras que en las vías
biosintéticas ocurre lo contrario.

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REGULACION DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA
 ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
– Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad
enzimática. Estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos.
– Para activarse, los zimógenos sufren un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o
varios péptidos. El resto de la molécula proteica adopta la conformación y las propiedades del
enzima activo.
– Muchos enzimas digestivos se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se
convierten en la forma activa. Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza en forma de
quimotripsinógeno.
– Si estos enzimas se sintetizasen directamente en forma activa destruirían la propia célula que las
produce. Así, la tripsina pancreática (una proteasa) se sintetiza como tripsinógeno (inactivo).
– Si por alguna razón se activa en el propio páncreas, la glándula sufre un proceso de
autodestrucción (pancreatitis aguda), a menudo mortal.

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REGULACION DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA
 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA POR MEDIO DE
ISOENZIMAS

– Algunos enzimas tienen distinta estructura molecular aunque su función


biológica es similar. Se llaman isozimas o isoenzimas. Estas diferencias de
estructura se traducen en ligeros cambios en sus propiedades, de forma que
cada isozima se adapta perfectamente a la función que debe realizar. Así,
podemos observar la existencia de isoenzimas en función de:

• El tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas


distintos en músculo y corazón.

• El compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa


del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.

• El momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos


enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el
adulto.

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