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INTRODUCCION A LA
BIOQUIMICA - BIOMOLECULAS
Importancia de la Bioquímica.
Historia de la Bioquímica.
2. ¿De que forma interactúan estos componentes para dar origen a estructuras
supramoleculares organizadas, células, téjidos multicelulares y organismos?
– Microbiología: los virus y unicelulares son adecuados para determinar rutas metabólicas y
mecanismos de regulación.
Los chinos descubrieron en el siglo VII, que por ejemplo la ceguera nocturna
podría tratarse con el consumo de hígado de cerdo u oveja.
Los griegos (Platón), creían que la salud estaba en la digestión o pepsis (salud
interna). Galeno (129-199) era partidario de emplear un enfoque farmacológico
(utilizó plantas y animales).
Paracelso, en los descritos de Pachter, menciona “el hombre está hecho del mismo
material que el resto de la creación, se alimenta de lo que existe en la naturaleza y
está sujeto a las leyes que gobiernan su crecimiento y decadencia”.
En el siglo XIX apareció la doctrina del VITALISMO (doctrina que fue destruida
por la síntesis de la úrea, un compuesto localizado en las células naturales).
- Definición:
Son polímeros formados por cientos, miles e incluso millones de moléculas
llamadas monómeros.
Así por ejemplo se tiene:
ALMIDON: formado por glucosa
CELULOSA: formada por glucosa
Ambas moléulas se distinguen por el tipo de enlace entre los residuos de glucosa
- Funciones:
- Fuente de energía (con diferencia, la función más importante de
cuantas desempeñan)
- Reserva energética
- Funciones:
- Fuente de energía (tiene mayor valor calórico que el resto de los
principios inmediatos)
- Forma de almacenamiento de energía (al poder ser almacenados sin
agua, ocupan menos espacio que los hidratos de carbono y proteínas
- Componentes estructurales de las membranas celulares y de las
lipoproteínas plasmáticas
- Agentes emulsificantes (del colesterol proceden los Ac. Biliares)
- Compuestos funcionales.
D’Ocon M°. Fundamentos y Técnicas de Análisis Bioquímico, 2002. pp. 70-6
Células Procariotas
Células Eucariotas
ORGANELOS, CELULAS Y
ORGANISMOS
• Clasificación
1. EUCARIOTAS: Incluyen a plantas y animales (cuyo
núcleo está delimitado por una membrana y
compartimentos internos bien definidos).
Los enzimas se diferencian de los catalizadores inorgánicos porque catalizan reacciones específicas.
Son específicas dependiendo del grado de las mismas. Ej. La sacarasa es muy específico: rompe el enlace
b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. La enzima sacarasa tiene como sustrato natural a
la sacarosa, sin embargo también cataliza a la maltosa e isomaltosa.
El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos
análogos.
Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina que rompe los
enlaces peptídicos
UNC – Agronegocios Lic. Julio Chávez López.
Mecanismos de Acción de las
Enzimas
2. Unión al Centro 3. Formación de
1. Enzima y su sustrato productos
Activo
Los cambios en su
Dependen de la
Conformación puede
Actividad Catalítica
cambiar
– Mayor velocidad de reacción: La velocidad de una reacción catalizada por una enzima
es generalmente de 106-1012 veces mayor que de una reacción no catalizada y varios
órdenes de magnitud mayor que una reacción catalizada por catalizadores químicos.
–
– Condiciones de reacción moderadas: Las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren bajo condiciones relativamente suaves de temperatura, presión y pH. Por el
contrario, las reacciones catalizadas químicamente requieren frecuentemente altas
temperaturas, presiones y pH extremo .
Los cofactores pueden ser uno o varios iones inorgánicos, como Zn2+ o Fe2+ o una
molécula orgánica compleja (también llamadas coenzimas).
– Ácido lipóico: Que tiene un puente disulfuro como centro redox y se une a un residuo de
lisina de la enzima (lipoamida) Está involucrado principalmente en la descarboxilación de
lso 2-oxoácidos.
pH OPTIMO.-Según el pH del
medio, estos grupos pueden tener
carga eléctrica positiva, negativa o
neutra y como la conformación de
las proteínas depende, en parte, de
sus cargas eléctricas, habrá un pH
en el cual la conformación será la
más adecuada para la actividad
catalítica.
NOMBRES PARTICULARES
Muchas enzimas se nombran añadiendo el sufijo -asa al nombre de su sustrato. Por ejemplo, la
ureasa es la enzima que cataliza la hidrólisis de urea y la fructosa 1,6-bisfosfatasa hidroliza la
fructosa 1,6-bisfosfato.
Sin embargo, existen enzimas como la tripsina y quimotripsina que tienen nombres que no
especifican su actividad.
Este sistema coloca a las enzimas en seis clases principales, basado en el tipo de reacción que
catalizan.
Por ejemplo la tripsina tiene el número EC 3.4.21.4, donde el primer número (3) indica que es
una hidrolasa, el segundo número (4), que es una proteasa que hidroliza enlaces peptídicos, el
tercer número (21) que es una proteasa de serina que contiene un residuo de serina crítico en el
sitio activo y el cuarto número (4) indica que fue la cuarta enzima a la que se asignó la
clasificación en esta categoría.
Donador Aceptor
Grupo Subgrupo
Número sistemático
Enzyme
EC 2.7.1.1 Enzima
Comission
Sub-subgrupo
Catalizan la transferencia de un
grupo químico, distinto del
hidrógeno, de un sustrato a otro
según la reacción:
A-B + C A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa,
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato
COO- H2 O COO-
CH HO CH
CH CH2
COO- COO-
Fumarato L-Malato
(trans-)
– el modelo llave-cerradura
– el modelo del ajuste inducido
– Cinética enzimática
– Modelo cinético de Michaelis-Menten
– Cálculo de la KM y la Vmax de un enzima
– Actividad enzimática