CADENA RESPIRATORIA

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
COMPONENTES DE LA CADENA DE
TRANSPORTE DE ELECTRONES

1. FLAVOPROTEÍNAS (CON FMN O CON FAD)

2. COENZIMA Q
3. PROTEÍNAS CON FIERRO Y AZUFRE
4. CITOCROMOS
OXIDO REDUCCIÓN DE NUCLEÓTIDOS DE FLAVINA
 COENZIMA Q

Coenzima Q (Ubiquinona, Q).

La reducción completa requiere 2e y
2p, y ocurre en 2 pasos a través del
intermediario radical Semiquinona
PROTEÍNAS FERRO SULFURADAS

Los centros Fe-S pueden ser :

(a) simples, con un solo Fe y 4S de 4Cys.
(b) con S inorgánicos y de Cys, (2Fe-2S)
(c) con S inorgánicos y de Cys, (4Fe-4S)
OXIDO REDUCCIÓN DEL FIERRO
LOS CITOCROMOS TIENEN GRUPO HEMO

Pirrol

Grupo Hemo de la hemoglobina. Un átomo

de hierro (Fe) en el centro forma complejo
Porfirina: anillo tetrapirrólico con cuatro átomos de nitrógeno.
TIPOS DE CITOCROMOS

Grupo hemo: Protoporfirina IX está en citocromos b y en hemoglobina y mioglobina. El hemo c

está covalentemente unido a la proteína mediante enlaces tioeter de 2 Cys. El hemo A tiene una
cola isoprenoide ligada a uno de los anillos.
EL TRANSPORTE DE ELECTRONES SE
DA EN LA MEMBRANA
MITOCONDRIAL INTERNA
(Citocromo c
oxidasa).

(NADH
Ubiquinona (Q-citocromo c
oxidorreductasa) (succinato-Q oxidorreductasa)
oxidorreductasa) (complejo
citocromobc1)
FADH2
COMPLEJO I. NADH DESHIDROGENASA

- 42 polipéptidos, con 1 FMN y 6 centros Fe-S.

- Transfiere electrones desde el NADH hasta la ubiquinona.
- También transfiere 4 protones desde la matriz al espacio intermembrana.
 COMPLEJO II.
SUCCINATO
DESHIDROGENASA

- 4 subunidades: A, B, C y D.
- A y B están del lado de la matriz.
- A tiene FAD y sitio de unión a succinato
(única enzima del ciclo de Krebs ligada a
membrana).
- B con 3 centros 2Fe-2S .
- C y D son proteínas integrales de 3 pasos
c/u. La Q está asociada a C.
- No bombean protones.
- Flechas celestes indican el mov. de
electrones.
 COENZIMA Q. UBIQUINONA

Transporta 2 electrones y 2 protones hacia el complejo III.

Es liposoluble.
 COMPLEJO III. UBIQUINONA CITOCROMO C
OXIDOREDUCTASA (COMPLEJO CITOCROMO bc)

- Tiene 11 subunidades diferentes.

- El núcleo funcional tiene: citocromo b (verde) con hemos bH y bL (naranja), la prot.
Fe-S (purpura) con centro 2Fe-2S (amarillo) y citocromo c1 (azul) con su hemo (rojo).
- Transfiere electrones desde la ubiquinona al citocromo c. Bombea 4 protones.
TRANSPORTE DE ELECTRONES A TRAVÉS DEL COMPLEJO III
 CITOCROMO C

Pequeña proteína monomérica con un grupo prostético hemo c (protoporfirina IX). Este
grupo prostético está unido a la proteína covalentemente, a través de dos Cys y está
inmerso en el interior de un entorno hidrofóbico.
COMPLEJO IV.
CITOCROMO
OXIDASA
- Con 13 subunidades.

- I, II y III son claves para

el transporte de e. La parte
verde incluye las otras 10.

- Subunidad I con 2 hemos

(a y a3) y un CuB. Hemo a3
y CuB forman un centro
binuclear Fe-Cu.

- Subunidad II tiene 2 Cu
formando complejos con 2
Cys, similares a centros
2Fe-2S.

- Transporta e- desde el
citocromo c al oxígeno.

- Bombea 2 protones.
 INHIBIDORES DEL TRANSPORTE DE
ELECTRONES

Complejo Inhibidor Mecanismo de acción

Complejo I Amital (barbitúrico) Bloquean transferencia de electrones
Rotenona (insecticida) entre NAD deshidrogenasa y ubiquinona.
Piericidina A (antibiótico)
Complejo II Malonato Inhibidor competitivo de succinato
deshidrogenasa.
Complejo III Antimicina A Bloquea transferencia electrónica desde
citocromo b al citocromo c1.
Complejo IV Cianuro Actúan sobre hemo a3 de citocromo
Azida de sodio oxidasa impidiendo su interacción con el
Monóxido de carbono oxígeno.
H2S
 ATP
SINTASA

F1 y F0 están conectadas por el tallo γε y por una columna externa formada de b2 y δ.

La enzima tiene 2 componentes funcionales: la unidad móvil (anillo c y tallo γε) y la unidad estática
(resto de la molécula)
 UNIDAD
BOMBEADORA
DE H+ (F0)

Segmento hidrofóbico
que atraviesa la mmi.
Formado por 10 a 14
subunidades de c, dos
subunidades de b y
una subunidad de a
en la periferia del
anillo.
LA SUBUNIDAD a TIENE DOS SEMICONDUCTOS
QUE PERMITEN LA ENTRADA DE PROTONES SIN
ATRAVESAR COMPLETAMENTE LA MEMBRANA
 MECANISMO DE ROTACIÓN DEL ANILLO c

Cada protón entra por el semiconducto citosólico, sigue una vuelta completa
por el anillo c, y sale por el otro semiconducto hacia la matriz.
 LOS PROTONES
PASAN POR LA
SUBUNIDAD a Y
SE UNEN A
SUBUNIDADES c,
PRODUCIENDO
SU ROTACIÓN, Y
ÉSTA LA
ROTACIÓN DE γ
 LA SUBUNIDAD β PUEDE ESTAR EN 3
CONFORMACIONES

ABIERTA (O): libera ATP y une ADP + Pi.

RELAJADA (L): une ADP y Pi en conformación lo suficientemente apretada y no los suelta.
TENSA (T): cataliza la unión de ADP + Pi y une fuertemente el ATP generado sin liberarlo.
LA INTERCONVERSIÓN
ENTRE LAS 3 FORMAS
DE CADA SUBUNIDAD β
ES DIRIGIDA POR LA
ROTACIÓN DE γ

Por cada 120⁰ de

rotación de ϒ, se libera
ATP y se adiciona nuevo
ADP + Pi.
Peter Mitchell, premio Nobel 1961.
Paul Boyer y John Walker, premio Nobel 1997.
Teoría quimiosmótica.
Estructura y función de la ATP sintasa.