Blgo. EDGAR A.

VALENCIA ROJAS
Antígenos
 Son todos aquellos
agentes ya sean
internos o externos al
organismo que le
pueden causar algún
daño.
 Desencadenan la
formación de
anticuerpos.
 Son causa de un
respuesta inmunitaria.
 Cada antígeno está definido por su
anticuerpo

 La zona donde el antígeno se une al

anticuerpo se llama epítopo.

 El área correspondiente de la molécula del

anticuerpo es el paratopo.
Antígenos Exógenos
 Son antígenos que han entrado al cuerpo
desde el exterior ya sea por inhalación,
ingestión o inyección.
1 Proteína invasora/antígeno
2 Célula presentadora de antígeno
3 Complejo antígeno:MHC II] (presentación de antígeno), activación de
linfocito Th
4 LinfocitoTh (cooperador)
5 Proteína invasora unido a anticuerpos de membrana
6 Linfocito B
7 Procesamiento de antígeno (MHC tipo II)
8 Complejo antígeno:MHC II (presentación de antígeno)
9 Producción de anticuerpos específicos para el antígeno
10 Activación de linfocitos B con los Th activados
Antígenos Endógenos
 Son aquellos antígenos que han sido
generados al interior de una célula
 Inmunoglobulinas
Funciones:
 Fijar antígenos extraños encontrados por el
hospedador
 Mediar funciones efectoras para neutralizar o eliminar
invasores externos.
Son secretadas por las células plasmáticas
Anticuerpos
 Los anticuerpos o inmunoglobulinas son
glucoproteínas del tipo gamma globulina.

 Solubles en la sangre u otros fluidos corporales

 Actúan como receptor de los linfocitos B

 Son empleados por el sistema inmunitario para

identificar y neutralizar a los antígenos.
Estructura

 Las moléculas de Ig tiene

forma de Y, con cada uno
de sus "brazos" reconocen
a los antígenos los cuales
son también 2 sitios de
unión al Ag.
Dominio Ig
 Las cadenas pesadas y las ligeras están formadas por una
unidad estructural básica de 110 aminoácidos -dominio
inmunoglobulina- que se repite cuatro-cinco veces en las
pesadas y dos veces en las ligeras.

 Todas las proteínas que presentan este motivo en su

estructura pertenecen superfamilia de las
inmunoglobulinas.
Dominio Ig

Dominio Ig
 Cadenas de las inmunoglobulinas
Los anticuerpos son
glicoproteínas formadas por:
 2 cadenas ligeras (L)
 2 cadenas pesadas (H)
Unidas por puentes disulfuro.
Cadenas de las inmunoglobulinas
 Una cadena L esta formada
por un dominio variable (VL)
y un dominio constante (CL)

 Las cadenas H están

formadas por un dominio
variable (VH) y tres o cuatro
dominios constantes (CH)
Fab y Fc
Tiene dos zonas bien
diferenciadas:
 Zona de unión (Fab)
 Zona efectora (Fc)
 Fab y Fc
Cuando se corta una molécula de inmunoglobulina con
distintas proteasas (p. ej., pepsina, papaína) se liberan dos
fragmentos proteicos -Fab (antigen binding fragment) y Fc
(crystallizable fragment) funcional y estructuralmente
diferentes.
 Fab: capacidad de interaccionar específicamente con
antigeno
 Fc: funciones efectoras asociadas a isotipo del anticuerpo.
 Las Inmunoglobulinas se localizan solubles en la sangre y otros
fluidos del organismo o como receptores unidos a las
membranas de las células conocidas como linfocitos B.

 Los linfocitos B, expresan sobre su membrana celular Igs

especificas. Al interactuar con su antígeno especifico, se dividen
y diferencian hacia células productoras de Igs llamadas células
plasmáticas, las cuales producen y liberan las Igs que se
encuentran flotando en los líquidos corporales.
Fc: región efectora

CH2: Fijación del

complemento

CH3: Unión a receptores

en la membrana de los
fagocitos
Fc: región efectora
 Cadenas IgM y IgE
tienen un cuarto
dominio constante
(CH4)

 CH4: Unión a
receptores en la
membrana de los
mastocitos.
 Región Bisagra

 Existe una región no globular

de 10-60 aminoácidos entre el
primer y segundo dominios
constantes de las cadenas
pesadas conocida como
región bisagra
 Confiere flexibilidad a la
inmunoglobulina entre estas
dos regiones.
Región bisagra
Isotipos de las inmunoglobulinas
 Isotipos: son determinantes de región constante
que en conjunto definen la clase y subclase de cada
cadena pesada
Existen 5 isotipos de cadena pesada:
▪ Cadena γ → Inmunoglobulina G (IgG)
▪ Cadena α → Inmunoglobulina A (IgA)
▪ Cadena μ → Inmunoglobulina M (IgM)
▪ Cadena δ → Inmunoglobulina D (IgD)
▪ Cadena ε → Inmunoglobulina E (IgE)
Isotipos de las inmunoglobulinas
La cadena ligera puede ser de dos tipos:
 Cadenas κ (kappa)
 Cadenas λ (lambda)

 Cada molécula de anticuerpo tiene 2 cadenas l o 2 cadenas

k
 Ambos tipos se encuentran en todas las inmunoglobulinas
pero cada clase solo contiene un tipo de cadena pesada.
Alotipos de las inmunoglobulinas
 Los genes que codifican las inmunoglobulinas se heredan
en forma de alelos por lo que a cada uno de este tipo de
variante se le denomina variante alélica y al conjunto de
variantes alélicas, se le denomina alotipo.

 Los alotipos, se sitúan en la región constante de las cadenas

pesadas y ligeras.
Alotipos de las inmunoglobulinas
En el hombre se han descrito tres
tipos de alotipos:
 Gm en las cadenas g de las IgG
(25 alotipos)
 Am en las cadenas a de las
IgA2 (2 alotipos)
 Km en las cadenas ligeras k (3
alotipos)
Idiotipos de las inmunoglobulinas

 La secuencia de aminoácidos
única de los dominios VH y VL
funcionan como
determinantes antigénicos

 Cada determinante antigénico

individual de la región variable
se conoce como Idiotipo
Idiotipos de las inmunoglobulinas
 Cada anticuerpo presenta múltiples idiotipos, algunos son el
verdadero sitio de unión de antígeno, otros comprenden
secuencias de la región variable fuera del sitio de la unión.

 La suma de los idiotipos individuales se denomina Idiotipo

del anticuerpo.
IgG
 Es la clase mas abundante en el suero
 Existen 4 subclases que se reconocen
por diferencias en la secuencia de la
cadena γ: IgG1, IgG2, IgG3 y IgG4
 Es el anticuerpo que predomina en la
respuesta inmune secundaria.
 Es el único anticuerpo que atraviesa
la placenta
 IgG
 IgG1, IgG3 y IgG4 cruzan la placenta y tienen un papel
importante en la protección del feto

 Activan el complemento, IgG3 es el mas eficaz

 IgG4 no es capaz de activar el complemento

 Se unen a los receptores Fc de las células fagocíticas mediando la

opsonización
 IgM
 Representa el 5 al 10% del total de
las inmunoglobulinas.
 Es la principal inmunoglobulina
producida en la respuesta inmune
primaria
 Se encuentra en forma
monomérica en la superficie de los
linfocitos B
 En el suero es un pentámero
formado por 5 unidades de IgM mas
una cadena J
 IgM
 El pentámero al tener 10 sitios de
reconocimiento antigénico, es la Ig
mas efectiva en la aglutinación y la
activación del complemento.
 Es la primera inmunoglobulina
sintetizada por el feto
 Defiende el compartimento
vascular
 IgA
 Constituye el 10 al 15% del total de las
inmunoglobulinas.
 Cada molécula secretada de IgA es un
dimero mas una molécula de cadena J
y un componente secretor.
 Es la principal inmunoglobulina en
secreciones como: el calostro, la
saliva, lagrimas, y las secreciones del
sistema respiratorio, intestinal y
genitourinario.
 IgA
 La unión de IgA a antígenos de
superficie bacteriana y víricos
impide la fijación de los
patógenos a las células mucosas,
inhibiendo las infecciones
víricas y bacterianas.
 Defiende las puertas de
entrada.
IgE
 Concentración sérica : 0.3
μg/ml
 Media las reacciones de
hipersensibilidad inmediata
(anafiláctica)
 Participa en la defensa contra
determinados parásitos.
 IgE
 La IgE se una a los receptores Fc
en las membranas de los
basófilos y mastocitos ,
induciendo la liberación de sus
gránulos (desgranulación)
 Se liberan una diversidad de
mediadores farmacológicamente
activos y aparecen las
manifestaciones alérgicas
 La desgranulación es necesaria
para la lucha antiparasitaria.
(Kindt, Goldsby, 2007)
IgD
 Tiene una concentración
sérica de 30 μg/ml
 Junto con la IgM, es la
principal inmunoglobulina
unida a membrana que
expresan células B maduras
 Aun no se identifica una
función biológica efectora de
la IgD.
Funciones efectoras mediadas por
anticuerpo
 Opsonización: promoción de la fagocitosis de antígenos por
macrófagos y neutrófilos (defensa antibacteriana)
 Activación del complemento: importante para la
desactivación y eliminación de antígenos y destrucción de
patógenos
 Citotoxicidad mediada por células dependiente de
anticuerpo: el anticuerpo unido a células blanco (p. ej. células
infectadas por virus) actúa como receptor que permite que la
célula atacante (células asesinas naturales NK) reconozca y
destruya la célula blanco.
 Haptano
 Estas moléculas, de peso molecular bajo, se denominan
Haptenos y la molécula a la que se acoplan Portadores.
Por tanto, un Hapteno es un compuesto incapaz, por si
mismo, de inducir una respuesta inmune pero que
reacciona con los componentes de la respuesta que se
induce cuando se conjuga con una molécula portadora.
GRACIAS