BIOCHIMIE GENERALA SI

ORALA

Suport Curs Semestrul I

FACULTATEA DE MEDICINĂ DENTARĂ

UMF GRIGORE T. POPA IAȘI
 Cuprins

1. Introducere în biochimie: definiții generale şi noțiuni fundamentale

2. Structura şi caracteristicile biochimice generale ale celulei (principalii
compuşi organici şi anorganici)
3. Proteine (aminoacizi, peptide, proteine – structură chimică)
4. Heteroproteine : cromoproteine, nucleoproteine
5. Acizi nucleici – structura chimica
6. Membrane biologice:
o proteine membranare;
o lipide membranare: structură şi proprietăți (fosfolipide, glicolipide, colesterol), integrarea in
membrana celulara;
o glucide membranare: glucide, structură, proprietăți; glicoproteine.
7. Enzime (I): - clasificare, structură, mod de acțiune, specificitate, cinetică
enzimatică
8. Enzime (II): Coenzime (vitamine hidrosolubile cu rol coenzimatic: B1, B2,
B3, B5, B6, B8, B9, B12, Biotina, C)
9. Rolul nutrienților naturali (vitamine liposolubile – A,D,E,K)
10. Bioenergetică şi metabolism oxidativ - oxidarea biologica, lanțul respirator şi
fosforilarea oxidativă
 Introducere în
Biochimie

1. Introducere în biochimie: definiții generale și

noțiuni fundamentale

2. Structura si caracteristicile biochimice generale

ale celulei (principalii compuși organici si
anorganici)
 Introducere în
Biochimie

 Biochimia este stiinta care se ocupa cu studiul diferitelor

molecule din celula vie si a reactiilor chimice ale acestora.
 Biochimia este stiinta care se ocupa de studiul bazelor chimice
ale vietii.
 Celula este unitatea structurala a organismelor si sistemelor
vii.
 Biochimia este stiinta care se ocupa cu studiul constituientilor
chimici ai celulelor vii si cu reactiile si procesele in care acestea
sunt implicate.
 Biochimia se afla la confluenta a 3 mari domenii : Biologia moleculara si
celulara, Imunologie si Genetica, Fiziologie si Fiziopatologie.

Intrucat viata e strict dependenta de reactii chimice, biochimia a devenit limbajul

comun al tuturor stiintelor biologice.

Obiectivul major : intelegerea deplina la nivel molecular a tuturor formelor de viata,

de la organisme relativ simple (virusi, bacterii), pana la organismul uman.

Starea de sanatate – e strict dependenta de un echilibru armonios intre

reactiile biochimice din organism.

Boala – reflecta defecte (anomalii) ale biomoleculelor, reactii sau procese

biochimice.
Preocuparea principala a oamenilor de stiinta aflati in slujba sanatatii
populatiei o reprezinta 2 obiective majore :
1. intelegerea si mentinerea starii de sanatate
2. intelegerea si tratamentul efectiv al starii de boala

Interrelatia Biochimie-Medicina se poate descrie ca o cale in ambele

sensuri.

Progresele in biochimie au putut releva si ilumina arii intregi din

medicina si invers, adeseori studierea bolilor a condus la relevarea unor
noi aspecte biochimice care anterior nu fusesera prospectate.

Utilizarea rationala a variatelor teste de laborator este o componenta

integrala in diagnosticul si tratamentul bolilor.
•Dezechilibrele pot fi produse din interior sau exterior.

•Una din conditiile principale in mentinerea starii de sanatate

este o dieta echilibrata in anumite principii nutritive :

•Vitamine
•Aminoacizi
•Acizi grasi, carbohidrati
•Minerale
•Apa
Cauzele majore ale bolilor
pot fi :

• Agenti fizici : trauma, mecanici, temperaturi extreme, modificarea

spontana in presiunea atmosferica, radiatii, soc electric.
• Agenti chimici si farmacologici : compusi toxici, agenti
farmacologici terapeutici.
• Agenti biologici virali, bacterieni, ricketsii, fungi, paraziti
• Lipsa oxigenului
• Genetice : defecte moleculare, genetice.
• Reactii imunologice
• Dezechilibre nutritionale : exces sau deficite nutritionale.
• Dezechilibre endocrine : defecte sau excese hormonale.
 PRINCIPALELE BIOMOLECULE

Elementele biochimice care compun biomoleculele sunt doar cateva : C, O,

H, N, P, S, apa (70-80% din greutatea celulara)

Grupele functionale : -OH, -SH, -NH2, -CHO, -C=O, -COOH

Biomoleculele se gasesc sub forma de MONOMERI care condenseaza,

rezultand BIOPOLIMERI (4 clase principale).
1.PROTEINE :

o polimeri ai aminoacizilor (majoritatea contin combinatii ale 20 aminoacizi

naturali)

o sunt reprezentate de componente structurale ale celulei, proteine

plasmatice circulante, enzime, anticorpi, rodopsina, actina, miozina

o aminoacizii sunt legati prin legaturi peptidice

o forma si functia proteinei este conditionata de secventa aminoacizilor

2. CARBOHIDRATI

o glucidele sunt polimeri ai monozaharidelor

o reprezentantul principal este glucoza

o sunt polialcooli cu o grupare aldehidica sau cetonica.

o Monozaharidele contin cel mai frecvent 5 sau 6 atomi de C

o Monozaharidele se leaga prin legaturi glicozidice

o Sunt molecule hidrofobe

3. LIPIDE

•nu sunt polimeri ai acizilor grasi

•cele mai multe sunt hidrofobe ( insolubile in apa )

•formate esential din alcool si acizi grasi

•exista mai multe categorii : fosfolipide, trigliceride, steroli

•pot fi si amfipatice, de obicei la nivelul membranelor, unde coexista

grupari hidrofile si hidrofobe.
 4. ACIZI NUCLEICI

sunt polinucleotide, conectate prin legaturi fosfodiesterice

•monomerii sunt reprezentati de nucleotide: baza azotata-pentoza- P

1. Caracteristicile structurale ale celulei
2. Generalitati procese metabolice
3. Biomolecule
 PROCESELE METABOLICE – generalitati

Chiar si cele mai simple organisme vii sunt capabile sa sintetizeze mii de molecule
complexe, unice in felul lor. Celulele si organismele vii utilizeaza energia inconjuratoare
pentru a sintetiza principalele pietre de constructie pentru biomolecule (acizi grasi,
monozaharide, aminoacizi).

CALE METABOLICA : este o succesiune de reactii responsabila de:

-sinteza unui compus complex dintr-unul sau mai multi compusi simpli
- degradarea unui compus pana la obtinerea de compusi finali.

Pentru a obtine molecule complexe se cheltuie o cantitate foarte mare de energie,

aceasta fiind obtinuta din degradarea unor alte molecule complexe, cu recuperarea unei
parti din energia stocata.
Catabolism = reactii de degradare prin care molecule mari ( in care este
stocata energia) sunt transformate in molecule mici.
• sunt reactii oxidative cu pierdere de electroni
• se caracterizeaza prin eliberarea de energie in cursul reactiei
• exemple: glicoliza, ciclul Krebs, beta-oxidarea acizilor grasi
(degradarea acizilor grasi)
Anabolism = reactii de sinteza a macromoleculelor din molecule (unitati)
mai mici.
• se caracterizeaza frecvent prin reactii de reducere (aditie de
electroni)
• necesita consum de energie ( din ATP, NADH, NADPH,
FADH2)
• exemple : gluconeogeneza, sinteza acizilor grasi, sinteza de
ADN sau ARN.
Cai amfibolice : sunt succesiuni de reactii in care se intalnesc deopotriva
cai anabolice si catabolice . Exemplu : ciclul Krebs.
CELULA – caracteristici biochimice corelate cu
caracteristici structurale

CELULA = unitatea fundamentala a activitatii biologice la nivelul unui

organism.
Celula eucariota prezinta mai multe fractii subcelulare (organite) :
1,2 - nucleu : are membrana dubla cu pori, contine majoritatea ADN-ului
organizat in cromosomi si un nucleol.
9 - Mitocondrii – au membrane dubla (externa si interna; cea interna este
impachetata sub forma de creste )
3, 6 - Reticulul endoplasmatic: o retea de cisterne (tuburi) cu ribozomi pe
suprafata
5 - Ribozomi : liberi sau atasati RE, contin ARN si proteine specifice
10 - Aparat Golgi
4 - Lizozomi
2 – Peroxizomi
7 - Elemente ale citoscheletului
11 - Membrana plasmatica
 Toate acestea se pot studia separat urmand un protocol pentru
izolarea lor :
•extractie
•omogenizare
•centrifugare diferentiata (fractionare subcelulara)

Fiecare dintre compartimentele celulare poseda de regula un

marker enzimatic.
Organite celulare Functia majora (calea metabolica) Marker enzimatic
Nucleu Sinteza de ADN si ARN (transcriere) ADN sintetaza
Mitocondrie Ciclul Krebs, beta oxidarea acizilor grasi Glutamat-DH

Ribozomi Sinteza proteinelor ( translatia ARN) ARN

Reticul Sinteza lipidelor G-6-P-aza
endoplasmatic
Lizozomi Reactii de degradare Hidrolaze
Aparat Golgi Reactii de glicozilare Gal-transferaza
Peroxizomi Degradarea AG,aminoacizilor, Catalaza
producerea si degradarea H2O2.
Citoplasma Glicoliza, sinteza AG LDH
Membrana Transportul moleculelor prin membrane Na - K ATP-aza
plasmatica Adeziunea intercelulara 5’-nucleotidaza
 PROTEINELE

Definitie : sunt macromolecule formate prin legarea aminoacizilor intre ei prin legaturi
peptidice. Unitatile functionale sunt aminoacizii.
Caracteristici :
1. indispensabile vietii
2.grad crescut de specificitate de specie si de organ
3.grad crescut de complexitate si varietate moleculara.
Functii :
1.structural (in tesuturi, si iau parte si la refacerea lor, in procesul de cicatrizare)
2.intra in structura enzimelor si a hormonilor
3.formeaza anticorpi (imunoglobuline), cu rol in apararea imunologica
4.mentin echilibrul hidro-electrolitic (reaprtizeaza apa in diferite sectoare)
5.asigura presiunea coloid-osmotica (albumina)
6.transportul gazelor (hemoglobina)
7.tampon (mentin pH- ul constant)
8.transportul unor substante liposolubile (vitamine, hormoni liposolubili)
9.coagularea sangelui

Prin hidroliza proteinelor rezulta cca 20 de aminoacizi naturali.

 Proprietatile generale ale proteinelor:

1.Solubilitatea : proteinele globulare sunt solubile in apa, iar cele fibrilare sunt
insolubile.Solubilitatea este puternic influentata de pH-ul mediului, prin modificarea
incarcaturii electrice a proteinelor.
2. Proprietatile electro-chimice :
o proteinele sunt poliamfoliti
o la pH fiziologic toate grupele –COOH si -NH2 sunt complet ionizate
o migreaza in camp electric (proprietate ce sta la baza separarii lor din
amestecuri – electroforeza )
3. Denaturarea : este modificarea proprietăților biologice si fizico-chimice sub
acțiunea diferiților agenți denaturanți (temperaturi crescute, extreme ale pH-ului,
solventi organici, agenti tensioactivi) care acționeaza prin ruperea legăturilor
necovalente din structura secundara, terțiară, cuaternară.
Prin denaturare se modifica solubilitatea, proteinele pierd capacitatea de a cristaliza,
scade rezistenta la hidroliza, creste capacitatea de a da reactii de culoare.
Denaturarea poate fi reversibila sau ireversibila.
4. Activitatea optica – este data de prezenta C asimetric din structura
aminoacizilor
5. Greutate moleculara mare
6. Hidroliza proteinelor ( in prezenta de acizi sau baze la cald, sau a enzimelor
proteolitice ) duce la formarea a 20 de tipuri de aminoacizi.
 Clasificarea proteinelor :

1.dupa compozitia chimica :

1.proteine simple (formate numai din aminoacizi ) =
holoproteine
2.proteine complexe : formate dintr-o parte proteica si o parte
neproteica (grup prostetic) - heteroproteine
Partea neproteica poate fi : - hem (hemoproteine)
- acizi nucleici (nucleoproteine)
- glucide (glicoproteine)
- lipide (lipoproteine)
- fosfor (fosfoproteine)
- metale (metaloproteine)
2. dupa forma moleculei :
- proteine globulare (albumine, globuline, histone)
- proteine fibrilare (colagen, fibrinogen, keratine, actina, miozina)-
au molecula alungita
1. Aminoacizi
2. Peptide
3. Proteine
 AMINOACIZI

Definitie : sunt molecule ce contin in structura o grupare NH2 si COOH la

acelasi atom de carbon.

Exista 20 de aminoacizi naturali.

Tipul de aminoacizi, secventa lor si orientarea spatiala dicteaza

aranjamentul tridimensional, deci conditioneaza si proprietatile biologice ale
proteinelor.
 Clasificare :

1. Dupa structura : - aminoacizi alifatici: Gly, Ala, Val, Leu, Ile (ultimii trei
ramificati)
- aminoacizi aromatici

- aminoacizi cu OH
- aminoacizi cu S

- aminoacizi dicarboxilici (Asp, Glu)

- aminoacizi diamino (Lys, Arg, His)
- iminoacizi –Pro (prolina)
2. dupa modul de procurare :

- aminoacizi esentiali (nu pot fi sintetizati in organism, se aduc prin

alimentatie): valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, triptofan, lizina,
metionina, treonina.

- aminoacizi neesentiali (pot fi sintetizati in organism)

2. dupa capacitatea de sinteza a glucozei :

- glucoformatori (toti cu exceptia leucinei si a lizinei)

- non- glucoformatori
 Proprietatile aminoacizilor :

•fizice
•activitate optica
•aminoacizii aromatici absorb specific in UV
•sunt structuri amfionice

•chimice:
•datorate gruparii COOH : formarea sarurilor, formarea esterilor,
decarboxilare cu formare de amine biogene, reactia cu amoniacul, cu
formare de amide
•datorate gruparii amino : reactia cu aldehidele, metilarea la N, acilarea.

•reactii date de prezenta ambelor grupari : formarea legaturilor peptidice,

reactii cu saruri ale metalelor divalente → compusi colorati.
 PEPTIDE

Definitie : molecule formate prin legarea aminoacizilor prin legaturi peptidice .

Clasificare in functie de numarul de aminoacizi :

-dipeptide ( 2 aminoacizi)
-tripeptide (3 aminoacizi)
-oligopeptide
-polipeptide
 GSH (glutation)

Structura : tripeptid : Glu-Cys-Gly

Roluri :

•antioxidant (protejeaza membranle celulare impotriva agentilor oxidanti

prin capacitatea de a ceda H si de a forma glutation oxidat).

•protejeaza enzimele tiolice (cu grup SH)

•metabolismul xenobioticelor prin conjugare in prezenta enzimei

glutation-transferazei.
TRIPEPTIDE

Glutation - GSH : γ glutamil cisteinil glicina

 HOOC- CH- CH2- CH2- CO- NH -CH- CO- NH- CH2- COOH

NH2 CH2

SH

Structura glutationului
• Glu-Cys-Gly
 STRUCTURA PROTEINELOR

Proteinele au o structura polipeptidica .

O proteina poate contine mai multe lanturi peptidice dispuse rasucit, in zig-zag, in mai
multe planuri, consolidate prin legaturi intra si intercatenare.

Organizarea spatiala a lantului peptidic are loc prin interactiuni necovalente:

-legaturi de H
-legaturi ionice
-interactiuni hidrofobe.

STRUCTURA PRIMARA :
•reprezinta numarul si ordinea (secventa) aminoacizilor din molecula
•reda totalitatea legaturilor covalente din molecula
•prin studii de secventializare s-a demonstrate ca o proteina are o structura primara unica,
secventa aminoacizilor fiind dictata genetic
•inlocuirea unui aminoacid dintr-o pozitie cu altul din alta pozitie duce la alterari importante
in functia proteinei.
STRUCTURA SECUNDARA :

• este configurarea spatiala, rezultata din interactiunea gruparilor CO si NH

• sunt structuri ordonate, periodice
• imprima proprietatile fizico-chimice ale proteinelor

α-helix
-consolidate prin legaturi de H intre gruparile CO si NH, deci intracatenare
-se obtine o structura helicoidala repetitiva (o grupare NH formeaza punte de H cu
gruparea CO de la al-4-lea aminoacid din secventa liniara)
-radicalii R se afla la exteriorul elicei
-se intalneste atat la proteinele fibrilare, cat si globulare.

β foaie pliata
- consolidate prin legaturi de H intercatenare
- lanturile polipeptidice se aseaza in foi
- radicalii R se orienteaza alternativ, de o parte si de alta
- se intalneste frecvent la proteinele globulare
STRUCTURA TERTIARA :

-inglobeaza structura secundara si e consolidata de legaturi

necovalente (de H, hidrofobe, ionice) si disulfidice, intre radicalii R
ai aminoacizilor

-defineste structura tridimensionala a proteinelor si e caracteristica

proteinelor globulare.

STRUCTURA CUATERNARA:

-apare ca un nivel superior de organizare la proteinele formate

din 2 sau mai multe lanturi polipeptidice (monomeri) identice sau
diferite, stabilizata prin aceleasi legaturi ca la structura tertiara (ex.
hemoglobina).
1. Cromoproteine
2. Structura si functiile hemoglobinei
3. Citocromi
 CROMOPROTEINE

Definitie : Cromoproteinele sunt proteine complexe formate dintr-o parte

proteica si o parte neproteica care absoarbe in spectrul vizibil.

Clasificare :
•cromoproteine porfirinice :
-au grup prostetic porfirina
-se mai numesc hemoproteine
-pot transporta gaze sanguine (hemoglobina si mioglobina) sau
electroni (citocromi)

•cromoproteine neporfirinice: se mai numesc flavinice (grupul prostetic

e derivat din riboflavina. Transporta H+.
 HEMOGLOBINA – Hb

Structura :
1. - este o proteina tetramer, formata din 4 subunitati (monomeri).
2. - are 2 parti :
- hem (partea neproteica)
- globina (partea proteica)-formata din 4 lanturi
peptidice de tip α,β,γ sau δ, asezate 2 cate 2 identice.
3. O molecula de hemoglobina are 4 nuclei hem si 4 lanturi de
globina (2 cate 2 identice)
 HEMUL

- are un ion de Fe2+ legat de protoporfirina (legaturi duble conjugate).

- Protoporfirina este formata din 4 inele pirol, legate prin punti metinice (-
CH=). Fiecare inel are cate 2 substituienti : -CH3, -CH=CH2, -CH2-CH2-
COOH

- Fierul este bivalent si are 6 legaturi : 4 cu N din nucleul de pirol (2

covalente, 2 coordinative), 1 cu O2 si 1 cu globina.

- Legatura intre Fe si globina se face prin Fe, si resturile propionil

- 1 mol de hemoglobina leaga 4 molecule O2 ( cu afinitate diferita).

- Hemoglobina are 2 forme : T(tensionata) = deoxihemoglobina si R

(relaxata) = oxihemoglobina.

- Oxigenul este transportat la tesuturi de catre hemoglobina, prin legarea

foarte puternica la Fe din hem, formand oxihemoglobina (OxiHb).

- CO2 din tesuturi e transportat de hemoglobina la plamani, legat la

gruparile NH2 libere din globina.
GLOBINA

• are 4 lanturi polipeptidice α,β,γ sau δ, asezate 2 cate 2 identice.

• Lanturile polipeptidice se orienteaza in spatiu, formand o cavitate in care
se gaseste hemul

FUNCTIILE HEMOGLOBINEI :

• functie tampon (mentinerea constanta a pH-ului sanguin)

• functie de transport a gazelor respiratorii (O2 si CO2)

HEMOGLOBINE FIZIOLOGICE : Hb A1(2α, 2β)- 97%

Hb A2 (2α, 2δ)- 2%
Hb F (2α, 2γ)- 0,1%
HEMOGLOBINE PATOLOGICE
1. Modificare la nivelul hemului : Methemoglobina – apare prin oxidarea
fierului ( Fe2+ → Fe3+)
MetHb-emia este o situatie patologica, in care concentratia de
methemoglobina este > 0,5-1%
Cauze : exces de substante oxidante sau deficit de
methemoglobin-reductaza

2. Modificari ale globinei :

•Calitative : deletie sau inlocuirea unui aminoacid cu altul ( ex :
hemoglobina S, Hb H)
•Cantitative : thalasemii

COMBINATII ALE HEMOGLOBINEI :

FIZIOLOGICE : oxihemoglobina (Hb+ O2)

carbhemoglobina (Hb + CO2)

PATOLOGICE : Hb + CO → carboxihemoglobina
 CITOCROMII

Definitie : citocromii sunt hemoproteine complexe (partea neproteica

este hemul) cu rol in transportul electronilor in lantul respirator din
mitocondrii.

Clasificare : a1, a3, b1, b5, P450, c1, c

Valenta fierului variaza fiziologic (din bivalent in trivalent si invers)

Ordinea citocromilor in lant este: cit b → c1→ c → a→ a3

Ultimul citocrom din lant, cit a3 (are si cupru), poate ceda electronul
direct la O2 (citocrom oxidaza)
1. Nucleoproteine
2. Baze azotate
3. Acizi nucleici
 NUCLEOPROTEINE

Definitie : sunt heteroproteine care au 2 parti : o parte proteica formata

din proteine cu caracter bazic numite histone si o parte neproteica formata
din acizi nucleici (ADN si ARN).

Sunt componente ale nucleului celular dar se gasesc si in citoplasma,

legate de ribozomi.

Prin hidroliza se elibereaza acizi nucleici si proteine bazice.

Un nucleotid se formeaza din: nucleozid + fosfat.

Un nucleozid se formeaza din: baza azotata + pentoza (riboza in ARN

sau dezoxiriboza in ADN).

Bazele azotate sunt heterocicli aromatici ce contin azot, si pot fi

purinice sau pirimidinice.
Bazele purinice sunt adenina si guanina:

Bazele pirimidinice sunt citozina, timina si uracilul :

 Nomenclatura : numele fiecarui nucleotid este derivat de la
baza azotata care intra in constitutie.

Baza azotata Nucleozid Nucleotid

Adenina Adenozina AMP, ADP, ATP

Guanina Guanozina GMP, GDP, GTP

Citozina Citidina CMP, CDP, CTP

Timina Timidina TMP, TDP, TTP

Uracil Uridina UMP, UDP, UTP

Exemplu : ATP (adenozin-trifosfat):

Importanta nucleotidelor :

•Intra in constitutia acizilor ribonucleici si dezoxiribonucleici

•Au rol in procesele de biosinteza a glucidelor (UTP), lipidelor (CTP)

•Sunt substante macroergice, indeplinind rolul de donori universali de

energie.
 Acidul dezoxiribonucleic (ADN)
• Moleculele de ADN sunt formate din 2 lanturi de polinucleotide
antiparalele (3’5’) complementare.
• Bazele azotate situate fata in fata pe cele doua catene sunt legate prin
legaturi de hidrogen si sunt orientate spre interiorul moleculei, in timp ce
pentozele si acidul fosforic sunt orientate spre exterior (formeaza scheletul).
• Molecula de ADN poate fi denaturata de caldura

Structura secundara a ADN este reprezentata de un alfa helix, cu un pas de 3,4

nm (aprox. 10 perechi de baze pentru fiecare tur al elicei).

• Bazele azotate complementare: A = T si G = C

 Acidul ribonucleic (ARN)
rARN = acid ribonucleic ribosomal (participa la structura ribozomilor)
tARN= acid ribonucleic de transfer, transporta aminoacizii activati pentru
transductie; prezinta anticodoni care vor recunoaste codonii de pe mRNA
mARN = acid ribonucleic mesager, transporta informatia genetica de la
nivelul nucleului (unde se formeaza acizii nucleici, in citoplasma, unde are
loc formarea proteinelor pe care ei o induc)

Structura secundara a ARN:

ARN difera de ADN prin cateva caracteristici:

1.Este mai scurt (70 - 10 000 nucleotide)
2.Contine riboza in locul dezoxiribozei
3.Uracilul (baza azotata specifica ARN) inlocuieste timina (specifica
AND-ului)
1. Notiuni descriptive ale biomoleculelor
2. Glucide
3. Lipide
4. Proteine
MEMBRANELE CELULARE

•Frontiera intre interiorul si exteriorul celulei.

•Controleaza schimburile celulare.
• Delimiteaza si organitele celulare

COMPOZITIE CHIMICA
Lipide:
- Fosfolipide
- Colesterol
Proteine
Glucide

•Doua straturi fosfolipidice

•Proteine transversale sau periferice
•Polizaharide
•Colesterol – moduleaza fluiditatea membranara
PROTEINELE sunt ancorate in membrane prin portiuni hidrofobe.
Sunt de doua tipuri: periferice si transversale

Rolul proteinelor membranare:

• Transport
• Enzime
• Receptori
• Aderenta celulara
• Imunologic
 Glucidele
Glucidele pot fi impartite in mai multe categorii:
• Monozaharide
• Dizaharide
• Oligozaharide
• Polizaharide
Monozaharidele –sunt molecule formate din C, H si O. Sunt polialcooli cu o grupare
aldehidica (aldoze) sau o grupare cetonica (cetoze).
Cele mai multe dintre ele au formula generala CnH2nOn.
Clasificare: Trioze, Tetroze, Pentoze, Hexoze
Pentoze : riboza si dezoxiriboza .
Hexozele : glucoza (G), galactoza (Gal), manoza , fructoza (F).
Dizaharidele

• Dizaharidele sunt glucide formate din doua monozaharide legate prin

legatura glicozidica (1-4, 1-6, sau 1-2 glicozidica).

• Zaharoza se formeaza dintr-o molecula de glucoza si una de fructoza

(prin eliminarea unei molecule de apa). Acest tip de reactie se numeste
reactie de condensare (sau sinteza prin deshidratare).
• Reactia inversa este numita hidroliza.

• Dizaharidele cele mai intalnite sunt :

•Lactoza = glucoza-galactoza
•Maltoza = glucoza-glucoza
•Zaharoza = glucoza-fructoza
 Polizaharide

Cele mai multe polizaharide sunt polimeri de glucoza.

Cele mai cunoscute polizaharide sunt :
• Amidonul (vegetal)
• Glicogenul (animal)
• Celuloza (vegetal)

Amidonul
Este forma de depozit (de rezerva) a glucozei in regnul vegetal.

Glicogenul
Este un polimer de glucoza, polizaharid ramificat, asemanator
amilopectinei, prezent in muschiul si ficatul regnului animal. Reprezinta forma
de depozit in organism a excesului de glucide.

Celuloza
Celuloza este un polimer de glucoza. Este formata din lanturi lungi lineare
de molecule de glucoza legate una de cealalta, prin legaturi diferite de cele din
amidon si glicogen (tip beta 1-4 in celuloza fata de tip 1-6 in amidon).
 Lipide

Lipidele se clasifica in trei categorii:

• Trigliceride (grasimi neutre sau triacilgliceroli)
• Fosfolipide
• Steroizi

Trigliceridele pot fi saturate, mononesaturate sau polinesaturate. Acesti termen

arata gradul de saturare in hidrogen a acizilor grasi.

- Acizii grasi saturati:

Intr-un acid gras saturat, toate legaturile intre carboni sunt legaturi
simple (nu exista legaturi duble)..
- Acizii grasi mononesaturati:
Un acid gras mononesaturat contine o singura dubla legatura carbon-
carbon.
- Acizii grasi polinesaturati :
Un acid gras polinesaturat contine mai multe legaturi duble.
Rolul trigliceridelor

Trigliceridele reprezinta o rezerva de energie. Tot surplusul alimentar in

glucide, lipide sau in proteine se poate transforma in trigliceride.
Digestia trigliceridelor: are loc in intestin, iar molecula de triglicerid este
transformata in monoglicerid si doi acizi grasi, sub actiunea lipazei
pancreatice
FOSFOLIPIDELE (FOSFOGLICEROLIPIDELE)

Fosfolipidele sunt formate din glicerol, doi acizi grasi, un grup fosfat si
un rest care poate fi etanolamina, colina, serina, inozitol.
 STEROLII
Sterolii sunt molecule care au la baza nucleul sterol.

Testosteronul si estrogenii sunt hormoni sexuali, responsabili de aparitia

caracterelor sexuale secundare.
Colesterolul intra in compozitia tuturor membranelor si este precursor pentru
vitamina D, hormoni steroizi si saruri biliare. Colesterolul este implicat de
asemeni in patologia aterosclerozei, resposabila de aparitia bolii ischemice
cardiace.

Cei mai intalniti steroizi sunt :

• colesterolul
• testosteronul
• cortizonul
• estradiol.
ENZIME
1. Definitie
2. Structura
3. Clasificare
 ENZIME

Enzimele (biocatalizatori), sunt catalizatorii reactiilor din organismele vii.

Clasificarea enzimelor:
Nr. Clasa si subclasa Reactii catalizate
1.
Oxidoreductaze : oxidoreducere
- Dehidrogenaze
- Oxidaze
- Reductaze
- Peroxidaze, Catalaze
- Hidroxilaze
2.
Transferaze : Transefrul unei grupari de la un
- Transaldolaze si transcetolaze donor la un acceptor
- Acil-, metal-,glicozil- si amino-transferaze
- Fosfotransferaze - Kinaze
3. Hidrolaze : Hidroliza

- Esteraze
- Glicozidaze
- Peptidaze
- Fosfataze
- Tiolaze
- Ribonucleaze
4. Liaze : Scindarea nehidrolitica a unei

- Decarboxilaze legaturi covalente, eliminare de CO2,

- Aldolaze NH3, apa

- Hidrataze
5. Izomeraze : Izomerizare

- Racemaze
- Epimeraze
- Izomeraze
- Mutaze
6. Ligaze : Formarea unei noi legaturi covalente

- Sintetaze (de regula, cu consum de ATP)

- Carboxilaze
Denumirea enzimelor: numele substratului + numele reactiei
catalizate + sufixul “aza”

Structura si clasificarea enzimelor: enzimele sunt proteine specializate,

clasificate in :
•Enzime simple
•Enzime complexe, formate dintr-o parte proteica numita apoenzima si o
parte neproteica, numita coenzima (forme biologic active ale vitaminelor
hidrosolubile, metale, etc.)

Activitatea catalitica :
Molecula asupra careia actioneaza enzima se numeste substrat, iar cea care
rezulta din reactie, produs .
Substratul se leaga doar la o portiune din enzima, centrul activ sau centrul
catalitic.
▪situsul activ : un grup de aminoacizi, de pe suprafata apoenzimei care
determină activitatea acesteia (aminoacizii pot fi la distanţă in cadrul structurii
primare dar apropiati în structura tertiara).
▪situsul allosteric: există la unele enzime dar difera de situsul activ -este
un situs de legare a unor molecule mici, care determina o modificare a afinitatii
de legătură a substratului.
Cinetica enzimatica: se ocupa cu studiul vitezei enzimatice si a factorilor care
o influenteaza.
E + S ES P+E

Factorii care inflenteaza activitatea enzimelor sunt :

•Temperatura: viteza de reactie creste cu cresterea temperaturii si este maxima la o
temperatura de 37 C, dupa care, odata cu depasirea unor limite de temperatura, prin
denaturare, viteza scade pana la oprirea completa.

•pH-ul : viteza de reactie este maxima la un pH optim, care reflecta pH-ul locului unde
actioneaza enzima in vivo.

•Concentratia enzimei: pentru o concentratie constanta de substrat, viteza de reactie este

proportionala cu cantitatea de enzima.

•Concentratia substratului (ecuatia Michaelis-Menten): viteza este proportional in orice

moment cu concentratia ES si este maxima cand toata enzima se afla sub forma de
complex ES; KM arata afinitatea E pentru S (relatie invers proportionala)
Effect of pH on enzym
 Effect of enzyme concentration on rate Effect of substrate concentration on enzyme act

If a similar substrate binds to an enzyme but does not cause a reaction, the turnover rate of t
enzyme is sharply decreased. This is reversible competitive inhibition and this is how many
 SPECIFICITATEA ENZIMELOR

Specificitate de substrat
Specificitatea de substrat a enzimelor reflecta abilitatea unei enzime de a distinge
intre unul sau mai multe substrate si este rezultatul interactiunii enzima-substrat.
•Specificitatea absoluta: enzimele actioneaza asupra unui singur substrat
•Specificitate de grup : enzimele actioneaza asupra unui anumit tip de legatura
si catalizeaza un grup restrans de substrate (similare ca structura)
•Stereospecificitatea : enzimele actioneaza numai asupra unui stereoizomer sau
determina formarea numai unui anumit stereoisomer

Specificitate de reacţie
Definiţie: ▪ capacitatea fiecărei enzime de a cataliza un anumit tip de reacţie
▪ proprietate ce stă la baza clasificării enzimelor
•OXIDO-REDUCTAZE: enzime ce catalizează reacţii de oxido-reducere
•TRANSFERAZE: catalizează transferul unei grupari de la o moleculă la alta
•HIDROLAZE : enzime ce catalizează reacţii de hidroliză
•LIGAZE : enzime ce catalizează legarea substratului cu formare de noi legături
•LIAZE : enzime ce catalizeaza ruperea unor substrate (fără ajutorul apei)
•IZOMERAZE: enzime ce catalizează reacţii de izomerizare.
ENZIME - continuare
1. Reglarea activitatii
2. Izoenzime
INFLUENTA FACTORILOR ALLOSTERICI
(a efectorilor sau modulatorilor, de tip ACTIVATORI sau INHIBITORI)

Inhibitia activitatii enzimelor

Poate fi reversibila sau ireversibila.
Inhibitia reversibila poate fi competitiva sau necompetitiva.

In cea competitiva, inhibitorul competitiv se aseamana structural cu

substratul si se leaga la centrul activ al enzimei. Inhibitia poate fi reversata
prin cresterea concentratiei substratului.

In inhibitia necompetitiva, inhibitorul nu se aseamana structural cu

substratul si nu se leaga la centrul activ al enzimei (se ataseaza in
situsurile allosterice)

Inhibitia ireversibila (inactivarea) se caracterizeaza prin legarea puternica

a inhibitorului la enzima, ceea ce determina inactivarea enzimei, prin
formarea de complexe EI.
Reglarea activitatii enzimatice:

•Modificari cantitative :
•Enzime inductibile- sinteza lor este crescuta printr-un proces de inductie
enzimatica
•Enzime represibile – sinteza lor este reprimata prin represie

•Modificari conformationale :
•Efectori / modulatori alosterici : se leaga in alt situs decat cel catalitic
pot fi pozitivi sau negativi (feed back)
•Modificari covalente reversibile = interconversia unei enzime intre forma
activa si cea inactiva prin fosforilare-defosforilare (catalizate de kinaze sau
fosfataze).

•Modificari covalente ireversibile = detasarea unor fragmente din enzima

sub actiunea unor factori locali si demascarea centrului activ (enzime
secretate sub forma de zimogeni)
 IZOENZIME
• Reprezinta forme multiple ale aceleiasi enzime care catalizeaza aceeasi reactie,
dar difera intre ele prin structura primara, greutate moleculara, afinitate pentru
substrat, reglare.
• Pot fi separate prin electroforeza si au o semnificatie clinica deosebita, in
diagnosticul diferential.
• Exemple:
LDH (lactat dehidrogenaza ) – are 5 izoenzime si este un tetramer cu lanturi M
(muscle) si H (heart).
CPK (creatin fosfokinaza) este un dimer (lanturi M si B) si are 3 izoenzime

Relatia enzime – patologie

Enzimele se clasifica in functionale si nefunctionale.
Enzimele functionale sunt secretate in diverse organe, iar activitatea lor serica scade
in cazul afectarii acelor organe.
Enzimele nefunctionale au o concentratie crescuta in ser, odata cu distrugerile
celulelor de origine (ex : transaminazele cresc in hepatite).
VITAMINE
1. Clasificare
2. Vitamine liposolubile
3. Vitamine hidrosolubile
 VITAMINELE

Vitaminele sunt substante organice relativ simple, prezente in alimente, fiind

indispensabile vietii. Aceste substante actioneaza ca si catalizatori ai reactiilor
biochimice din organism.

Vitaminele liposolubile : sunt vit. A (betacarotenul si precursorii ), D, E si K.

Vitaminele hidrosolubile ; sunt vitaminele coplexului B, C.

O vitamina hidrosolubila se dizolva in apa. Ele nu pot fi stocate in organism

timp indelungat, excesul fiind rapid eliminate prin urina.
Vitaminele liposolubile se depoziteaza in tesutul adipos si in ficat, excesul
fiind mai dificil de eliminat. Un nivel crescut de vitamine liposolubile poate fi
toxic pentru organismul uman.
 Vitaminele hidrosolubile

VITAMINA B1 – TIAMINA
TPP – forma activa.
- este coenzima enzimelor implicate in decarboxilarea oxidativa
a cetoacizilor – piruvat DH; coenzima pentru transcetolaze si
transaldolaze.
 VITAMIN A B2 - RIBOFLAVINA

FMN si FAD – sunt formele active

- sunt coenzime pentru
- DH flavinice (ex : SDH)
- glicerol 3 P – DH
- xantin oxidaza (XO)
VITAMINA B3 – NICOTINAMIDA (VITAMINA PP)

NAD si NADP – forme active

NAD – coenzima pentru DH piridinice
NADP – coenzima pentru reductaze

Structura Nicotinamid- adenin- di nucleotid (NAD+) si NADP

Vitamina PP (B3) provine din Trp
Deficitul de vitamina PP – conduce la afectiunea
PELAGRA – maladia celor 3 D: Diaree, Dermatita,
Dementa
 •VITAMINA B6 – piridoxal

P-5-P - este forma activa - coenzima pentru aminoacid decarboxilaze

si transaminaze
 VITAMINA B5 – Ac. PANTOTENIC

COENZIMA A – forma activă

Structura HSCoA :
 •VITAMINA B5 – Ac. PANTOTENIC

Panteteina si COENZIMA A (HS-CoA) – forme active

COENZIMA A (HS-CoA) –coenzima Transacilazelor (implicate in
metabolismul AG)
Reactii catalizate: reactii de acilare si reactii de condensare

BIOTINA
Structura:

Forma activa: CARBOXI-Biotina – Coenzima pentru carboxilaze

(ex. Piruvat Carboxilaza)
 COBALAMINA (vitamina B12)

Structură :
 • COBALAMINA (vitamina B12)

Forme active:

- ADENOSILCOBALAMINA – Coenzima enzimei MMM (metil

malonil mutaza, ce transforma Metil Malonil CoA in succinil CoA)

- METILCOBALAMINA - Coenzima enzimei Met Sintetaza, ce

transforma HomoCys in Met

Tipuri de reactii catalizate de catre enzimele care au drept coenzima

formele active ale vitaminei B12: izomerizare si transfer de
grupari metil.
 Forma
Vitamine Nume coenzima Rol Hipovitaminozele
tica
TPP
Enzime de decarboxilare
oxidativa a cetoacizilor
Vitamina Polinevrite, edeme,
Tiamina Piruvat DH,  cetoglutarat- DH
B1 miocardite, beriberi
Metabolismul glucidic
(antinevritic si anti-beriberi)

NADH – DH, Xantin Oxidaza

Vitamina FMN Leziuni ale mucoasei bucale,
Riboflavina DH flavinice : SDH,
B2 FAD linguale si modificari oculare
glicerol 3 P -DH

Vitamina NAD+ DH piridinice : LDH, MDH,

Nicotinamida Afectiuni ale parului, pelagra
B3 (sau PP) IC-DH
NADPH2 Reductaze (MetHb reductaza)
 Acil-Transferaze
Vitamina Acidul
HSCoA Metabolismul glucidic, lipidic,
B5 pantotenic
proteic si sinteza anumitor
hormoni.
Transaminaze,
Leziuni cutanate, tulburari
Vitamina P-5-P aa Decarboxilaze (enzime
Piridoxal neurologice (convulsii),
B6 implicate in metabolismul
polinevrite
aminoacizilor)

Vitamina Tulburari digestive, ataxie si

Biotina CarboxiBioti Carboxilaze
B8 modificari cutanate.
na

Transferaze a unor fragmente

THF
Vitamina cu un singur atom de C. Tulburari digestive si
Acid folic
B9 Sinteza purinelor, pirimidinelor neurologice. Astenie
si a acizilor aminati.
 Adenosil-Cb
MMM (Metil malonil mutaza)

Metil-Cb
Vitamina Met-Sintetaza Anemia Biermer, glosita,
Cobalamina
B12 Metabolismul acizilor nucleici, tulburari neurologice.
sinteza metioninei, antianemic
(rol in hematopoieza)

Scorbut, septicemia si
Sinteza colagenului si a
Acid sindroame infectioase, boli
Vitamina C globulelor rosii, antiscorbutica,
ascorbic cardiovasculare si
stimularea apararii imunitare.
hipertensiune.
 Vitamine Liposolubile

•Vitamine liposolubile
•Lantul respirator si forsforilarea oxidativa
VITAMINELE LIPOSOLUBILE

Vitamina A este indispensabila dezvoltarii si functionarii tesutului epitelial si in procesul vederii.

Vitamina D :
•este sintetizata din colesterol sub actiunea razelor UV
•are 2 forme : D2 (ergocalciferol) si D3 (colecalciferol).
•Intervine in absorbtia calciului si a fosforului, avand actiune sinergica cu parathormonul.
•Previne aparitia rahitismului.
Vitamina E (tocoferol)
•Principalul rol este cel antioxidant, protector al membranelor celulare
•Alte functii: antiagregant, protejeaza eritrocitele, influienteaza nivelul colesterolului, rol in
reproducerea organismelor.
Vitamina K
Este sintetizata endogen, de catre flora intestinala, putand fi preluata si din exterior (sursa
exogena).
Este utilizata in sintetizarea protrombinei, esentiala in coagularea sangelui.
Este importanta in functionarea hepatica, in stocarea glicogenului si in metabolismul osos.
Vitaminele K1 si K2 sunt cele naturale, iar K3 este cea sintetica (menadiona).
Vitamina K1 are rol in activarea urmatorilor factori (sintetizati sub forma inactiva in ficat),
avand rol de coenzima pentru carboxilaze, responsabile de carboxilarea resturilor de Glu din
acesti factori de coagulare :
•Factorul IX din coagulare (calea endogena)
•Factorul VII (calea exogena)
•Factorii II si X (cale comuna)
Vitamina K2 faciliteaza fixarea calciului (sub forma de hidroxiapatita) pe osteocalcina.
Antivitaminele K impiedica absorbtia intestinala a acestei vitamine liposolubile.
 Vitamina Nume Rol Hipovitaminoze

Favorizeaza procesele de
crestere, intervine in Deficit de crestere,
Vitamina A Retinol
procesul vederii cecitate
(antixeroftalmica)

Antirahitica,
Rahitism,
Vitamina D Calciferol favorizeaza absorbtia
hipoparatiroidism
calciului si a fosforului

Sterilitate,
Antioxidant
Vitamina E Tocoferol Anemia hemolitica a
Antisterilitate
nou-nascutului.

Vitamina K1 Filoquinona Antihemoragica

Hemoragie prin
(coagularea sangelui),
Vitamina K2 Menaquinona avitaminoza K
fixarea calciului in os
LANTUL RESPIRATOR SI FOSFORILAREA OXIDATIVA

Fosforilarea oxidativa reprezinta ansamblul compusilor si mecanismelor care

asigura sinteza ATP din ADP si Pi pe baza energiei eliberate in lantul respirator.
In cadrul acestui proces, cuplat cu lantul respirator, se realizeaza sinteza
propriu-zisa de ATP.
Lantul respirator si fosforilarea oxidativa se desfasoara in mitocondrii in toate
celulele aerobe.
Componentele lantului respirator :
•Flavoproteine : NADH-DH (coenzima FMN), SUCCINAT-DH (coenzima
FAD)
•Coenzima Q (ubichinona)
•Citocromii (hemoproteine cu valenta variabila a Fe2+/Fe3+
Au fost identificate trei locuri in lant, ca furnizoare de energie pentru fosforilare :