AMINOACIZII

Proprietăţi fizico-chimice
 Aminoacizii sunt substanţe solide, cristalizate, solubile în
apă (cu excepţia cisteinei, cistinei şi treoninei).
 Au punct de topire şi fierbere relativ ridicate, peste
200°C.
 Cu excepţia glicocolului, atomul de carbon α din structura
aminoacizilor este asimetric.
 În consecinţă, aminoacizii prezintă activitate optică,
având capacitatea de a roti planul luminii polarizate.
 În natură se găseşte de obicei, numai una din formele
optic active, dextrogiră sau levogiră.
 Aminoacizii obţinuţi prin sinteză sunt racemici. 1
 AMINOACIZII
Proprietăţi fizico-chimice
 Sub aspect structural, după poziţia grupării -NH2 faţă
de atomii de carbon asimetrici din catena hidrocarbonată,
aminoacizii pot aparţine seriei L sau seriei D.

R R
H NH2 H2N H
COOH COOH
D-aminoacid L-aminoacid

 Aminoacizii naturali prezenţi în structura

protidelor aparţin numai formei L.
2
 AMINOACIZII
Proprietăţi fizico-chimice
R
 Aminoacizii au caracter amfoter. +H N CH
3
-
 În soluţie aceştia se comportă ca amfioni COO
sau ioni bipolari datorită disocierii grupărilor Amfion
funcţionale carboxil şi amină. (ion bipolar)

 Astfel, în funcţie de pH, aminoacizii pot exista în soluţie

apoasă sub trei forme: amfioni, cationi, anioni:
R R R
+ H+ + HO-
+H N CH +H N CH H2N CH
3 3
- -
COOH COO COO
Cation Amfion Anion
3
(ion pozitiv) (ion bipolar) (ion negativ)
 AMINOACIZII
Proprietăţi fizico-chimice
Datorită caracterului lor amfoter, aminoacizii se comportă în
mediul acid ca baze, iar în mediu bazic se comportă ca acizi.
 În cazul în care catenele laterale conţin şi alte grupări
ionizabile ca de exemplu:
- o grupare –COOH adiţională (cazul acizilor aspartic şi glutamic)
aminoacizii au caracter acid;
- o grupare –NH2 suplimentară (cazul argininei, lizinei) aminoacizii
respectivi au caracter bazic.
 Datorită capacităţii lor de a disocia ca anioni sau cationi,
aminoacizii se pot deplasa sub acţiunea unui câmp electric,
astfel, în mediu acid, aminoacizii migrează spre catod, iar în
mediu alcalin spre anod. Punctul izoelectric se defineşte4 ca
pH-ul la care aminoacidul nu migrează în câmp electric.
 AMINOACIZII
Proprietăţi fizico-chimice
 Proprietăţi chimice ale aminoacizilor sunt determinate de:
- prezenţa grupării –COOH
- prezenţa grupării –NH2

- prezenţa altor grupări funcţionale (-OH, -SH)

- prezenţa simultană a celor două grupări funcţionale –COOH şi –NH2

 Proprietăţi chimice determinate de prezenţa grupării -COOH

a) Reacţia cu alcoolii – cu formare de esteri
b) Reacţia cu bazele – cu formare de săruri
c) Reacţia de decarboxilare – cu formare de amine biogene (sub
acţiunea unor enzime specifice numite decarboxilaze) 5
d) Reacţia de reducere energică – cu formare de aminoalcooli
 AMINOACIZII
Proprietăţi fizico-chimice
 Proprietăţi chimice determinate de prezenţa grupării –NH2
a) Reacţia de alchilare (metilare) – cu formare de derivaţi cuaternari
b) Reacţia de acilare – cu formare de N-acil-derivaţi
c) Reacţia de dezaminare – cu formare de acizi nesaturaţi sau saturaţi
(sub acţiunea unor enzime specifice numite dezaminaze)
d) Reacţia cu aldehidele – cu formare de baze Schiff
R R
Bazele SchiffHC ale
NH2aminoacizilor
+ O C R au caracter
H - H2O
HC N acidC Rşi se utilizează
H
pentru dozareaCOOH volumetrică a aminoacizilor.
COOH Prin această
proprietate aminoacid
gruparea funcţională
aldehida
bazică baza
a unui aminoacid poate fi
Schiff
blocată şi astfel aminoacidul poate fi titrat în mod obişnuit cu
hidroxizii alcalini (metoda Sorensen). 6
 AMINOACIZII
Proprietăţi fizico-chimice
 Proprietăţi chimice determinate de prezenţa grupării –NH2
e) Reacţia cu acidul azotos – cu formare de hidroxiacizi

R R Aminoacizii reacţionează
HC NH2 + O N OH HC OH + N2 aproape cantitativ cu
- H2O acidul azotos. Din volumul
COOH COOH
de azot care se degajă
aminoacid
hidroxiacid se poate stabili numărul
grupărilor aminice din
CH3 CH3
molecula aminoacidului.
+ N2
Această proprietate stă
HC NH2 + O N OH HC OH
- H2O
COOH COOH la baza dozării
alanina acid lactic aminoacizilor prin metoda
van Slyke. 7
 AMINOACIZII
Proprietăţi fizico-chimice
 Proprietăţi chimice determinate de prezenţa altor grupări
funcţionale (-OH, -SH)
a) Gruparea alcool (-OH) se poate fosforila (esterificare cu H3PO4). De
exemplu, serina duce la formare de fosforilserina (participă la structura
proteinelor din lapte)
H2C OH H2C O PO3H2

H2N CH H2N CH
+ HO-PO3H2
- H2O COOH
COOH
serina fosforilserina

b) Gruparea tiol (-SH) se poate oxida reversibil pentru a forma o legătură

disulfură. Astfel, cisteina se poate cupla cu o altă moleculă de cisteină
ducând la formarea cistinei). 8
 AMINOACIZII
Proprietăţi fizico-chimice
 Proprietăţi chimice determinate de prezenţa simultană a celor
două grupări funcţionale –COOH şi –NH2

- reacţia de condensare intermoleculară – cu formare de

dipeptide, tripeptide, etc.

- doi sau mai mulţi aminoacizi reacţionează între ei cu

eliminare intermoleculară de apă între o grupare –COOH a
unui aminoacid şi o grupare –NH2 a altui aminoacid.

- legătura peptidică formată -CO-NH- stă la baza structurii

peptidelor, polipeptidelor şi proteinelor
9
Proprietăţi fizico-chimice
R" R'
H O O
H
N C + N C
H H OH H H OH
- H2O
R"
H
C N H COOH
H2N H C
O R'
Dipeptida R
H O
- H2O + N C
H H OH
R" O R
H
C N H C
H2N H C N H COOH
H
O R'
Tripeptida

R" O R
H
C N H C
H2N H C N H COOH
H
O R' n 10

Polipeptida
 PEPTIDE
 Peptidele sunt substanţe naturale sau sintetice constituite
dintr-un număr restrâns de aminoacizi care se condensează
intermolecular la nivelul grupării α-carboxil a unui aminoacid
şi a grupării α-amino a altui aminoacid, cu formare de legături
peptidice.

 Peptidele reprezintă compuşi intermediari între aminoacizi

şi proteine.

 Peptidele constituite din 2-10 aminoacizi se numesc

oligopeptide.

Cele a căror structură este formată din 10-100 aminoacizi se

definesc ca polipeptide.
11
 PEPTIDE
 La capetele lanţului peptidic rămâne o grupare amino liberă
şi o grupare carboxilică liberă.

Aceste două grupări neimplicate în fomarea legăturilor

peptidice se numesc grupări carboxil C-terminale (aminoacid
C-terminal) şi respectiv grupări amino-N-terminale (aminoacid
N-terminal).
Prin convenţie aminoacidul N-terminal dintr-un lanţ
polipeptidic sau proteic se consideră ca fiind primul
aminoacid din structura respectivă.

 Denumirea peptidelor se formează din numele radicalilor

aminoacizilor constituenţi, cu excepţia aminoacidului care
are gruparea carboxilică liberă, ultimul din lanţul polipetidic.
12
 PEPTIDE
Denumirea radicalului se formează din numele
aminoacidului înlocuind terminaţia cu sufixul il.

 Exemplu: peptida formată din alanină, leucină, valină,

glicocol şi arginină se va numi: alanil-leucil-valil-glicil-
arginină.

Mai putem scrie şi folosind simbolurile aminoacizilor care

au notaţie internaţională, formată din primele trei litere ale
numelui acestuia.

 Exemplu: H-Ala-Leu-Val-Gli-Arg-OH. În faţa litera H

reprezintă gruparea -NH2 liberă, iar la sfârşit OH reprezintă
gruparea –COOH liberă.
13
 PROTEIDE
 Proteidele sunt compuşi cu structură macromoleculară,
complexă, esenţiali pentru organismele vii atât din punct de
vedere funcţional cât şi structural.

 În această categorie intră holoproteidele (proteinele

propriu-zise) alcătuite exclusiv din aminoacizi, cât şi
heteroproteidele (proteinele conjugate) alcătuite din
aminoacizi şi o componentă neproteică (prostetică).

 Holoproteidele (proteinele) reprezintă substanţe complexe

cu caracter macromolecular şi cu un înalt grad de organizare
structurală.

Proteinele sunt alcătuite numai din aminoacizi, având mase

moleculare de 1x103 –1x105. 14
 PROTEINE
 În urma procesului de hidroliză a proteinelor apar
substanţe intermediare şi anume peptonele şi albumozele
(polipetide).

 Ele nu sunt compuşi chimic unitari, bine definiţi, cu masă

moleculară constantă reprezintând de fapt fragmente de
lanţuri polipetidice.

 Între peptone şi albumoze există diferenţe de

proprietăţi.

 Putem spune că albumozele se apropie mai mult de

proteine.
15
 PROTEINE
 Proteinele se caracterizează printr-o mare diversitate
structurală determinată de:
- numărul aminoacizilor constituenţi;
- tipurile aminoacizilor constituenţi;
- secvenţa aminoacizilor componenţi;
- organizarea spaţială configuraţională a macromoleculei
respective.
- structura primară
 Structura proteinelor
- structura secundară
- structura terţiară
- structura cuaternară
16
 PROTEINE
 Structura proteinelor
- structura primară
Structura primară este dată de aminoacizii care intră în
lanţul proteic prin formarea legăturilor peptidice.

În proteinele naturale
legătura peptidică se
stabileşte între gruparea
carboxilică de la C1 şi
gruparea aminică de la C2,
încît lanţul peptidic va fi
format dintr-o succesiune
de unităţi -CO-NH-CH-,
legate cap-cap. 17
 PROTEINE
 Structura proteinelor
- structura primară

Legătura peptidică -CO-NH- se găseşte în acelaşi plan, iar

carbonul -CH- se poate roti, putînd să apară în planuri diferite.

Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot

aranja de o parte şi de alta a lanţului proteic, astfel că lanţul
proteic nu este ramificat.

18
 PROTEINE
 Structura proteinelor
- structura secundară
Structura secundară se referă la forma şi la lungimea
lanţurilor polipeptidice, proprietăţi induse de legăturile de
hidrogen.
Cele mai întîlnite tipuri de structura secundară
1. Structura în foaie pliantă
Plierea catenei are loc prin formarea legăturilor de hidrogen
între gruparea carboxilică a unui aminoacid şi gruparea aminică
a aminoacidului vecin.
Lanţul polipetidic pliat se prezintă ca o panglică îndoită
alternativ la dreapta şi la stînga, plierea avînd loc în dreptul
19

carbonilor metinici.
 PROTEINE
 Structura proteinelor
- structura secundară

2. Structura α elicoidală

Ipoteza a fost lansată de Corey şi

Pauling - ipoteză conform căreia
lanţul polipeptidic se poate prezenta
şi înfăşurat sub formă de spirală. În
acest model, fiecare spiră conţine de
obicei 27 aminoacizi, iar distanţa
între spire este de 5,44 A0.
20
 PROTEINE
 Structura proteinelor
- structura terţiară

Prin intermediul cristalografiei cu

raze X s-a dovedit faptul că
macromoleculele proteice au o
conformaţie tridrimensională,
realizată de obicei prin intermediul
cuplării mai multor lanţuri
polipeptidice scurte între ele,
cuplare care duce la formarea
fibrelor proteice; legăturile
intercatenare pot fi principale sau
secundare. 21
 PROTEINE
 Structura proteinelor
- structura terţiară

În afară de legăturile de hidrogen se mai pot stabili alte tipuri

de legături:
- legături ionice (stabilite de obicei între grupările aminice şi
cele carboxilice ionizate),
- legături de tip van der Waals (legături electrostatice slabe
care se stabilesc între radicalii hidrofobi),
- legături fosfodiesterice (între 2 resturi de serină şi acid
fosforic),
- legături eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupări
hidroxilice.
22
 PROTEINE
 Structura proteinelor
- structura cuaternară

Structura cuaternară se referă la modul cum se unesc

subunităţile proteice.

Proteine care au structura

cuaternară: hemoglobina, ADN
polimeraza.

23