METABOLISMO DE

PROTEÍNAS Y
AMINOÁCIDOS
Dra. Silvana Méndez Alvarez
silvana.mendez12@ucuenca.edu.ec
IMPORTANCIA
Las proteínas suministran los AA
necesarios para la síntesis de
nuevas proteínas constituyentes del
organismo (función plástica o
estructural).

La calidad o valor biológico de las

proteínas de la dieta depende de su
contenido en AA esenciales.

El VB es un sistema de valoración
proteica expresado en porcentaje.

Indica el nitrógeno que es utilizado

para fines de reproducción y
mantenimiento.
DIGESTIÓN
El estómago, produce:
1. Acido clorhídrico (HCl) en las células parietales.
2. Pepsinógeno en las células principales que se activa a pepsina por acción
del HCl, es una endopeptidasa que ataca uniones no terminales con mayor
facilidad la Tir, Phe y Trp.
3. La renina, principalmente en mamíferos lactantes que coagula la leche.
 DIGESTIÓN

Intestino delgado: los péptidos tienen importancia fisiológica, estimulan la

liberación de hormonas de la mucosa intestinal: Secretina y colecistoquinina que
regulan la secreción del jugo pancreático rico en bicarbonato y enzimas digestivas.

Enteropeptidasa
1. Tripsinógeno Tripsina

Tripsina
2. Quimotripsinógeno Quimotripsina

Tripsina
3. Procarboxipeptidasa A y B Carboxipeptidasa A y B

Las glándulas intestinales (Brunner y Lieverkun) producen un jugo alcalino con

moco rico en enzimas proteolíticas: endo, exo, y aminopeptidasas.
DIGESTIÓN
El epitelio intestinal actúa como filtro selectivo en los animales jóvenes y adultos,
siendo impermeable a las proteínas.

Solo los animales recién nacidos son capaces de absorber las proteínas intactas
ingeridas en el calostro (inmunoglobulinas).
ABSORCIÓN
En la luz intestinal, las proteínas
parcialmente hidrolizadas a
oligopéptidos y aa libres
penetran en el interior de los
enterocitos.

Pueden hacerlo por:

Transporte activo secundario

requiere ATP y vitamina B6
(fosfato de piridoxal) 75%

Difusión facilitada 20%

Difusión simple 5%
ABSORCIÓN
Los aa absorbidos, en particular: glutamina
(25% del total del plasma), aspartato y
glutamato  principales fuentes energéticas
del intestino. 10%  para síntesis proteica
endógena en el enterocito.

El epitelio intestinal tiene una gran demanda

de treonina (creación de mucina y glicocalix).
Aproximadamente la mitad de este aa
permanece en el enterocito cumpliendo
labores de mantenimiento.
 DESTINO DE LOS AMINOACIDOS
Una vez absorbidos, los a.a. libres vía portal llegan al hígado
formando un “fondo común” o “pool”, que tiene
diferentes alternativas metabólicas:

Utilización (sin modificación) en síntesis de nuevas proteínas

especificas para tejidos y productos animales (leche, huevos)

Transformación en compuestos no proteicos de importancia

fisiológica.

Síntesis de aminoácidos

Degradación de aminoácidos.
 UTILIZACION
ORIGEN
Síntesis de proteínas para los tejidos y
Degradación de productos animales
proteínas (digestión) (leche, huevos)

Síntesis de
Compuestos aminados
Ejm: Hemo, GABA,
Hormonas, etc.
Absorción a AMINOACIDOS
nivel intestinal

Síntesis de SNNP (Urea,

Creatinina, Ac. úrico,
NH3
Síntesis de aa en el Ciclo de
hígado (transformación Producción de
Krebs
de un aa en otro ) Energía
glucosa
acetoácidos
Cuerpos
cetónicos
 METABOLISMO DE LOS AA
Síntesis de proteínas
corporales:
Sus niveles dependen del
equilibrio entre
biosíntesis y degradación,
es decir el balance entre
anabolismo y
catabolismo (balance
nitrogenado).
Los aa no se almacenan
en el organismo.
 METABOLISMO DE LOS AA
Degradación de proteínas corporales
Algunas proteínas son degradadas por las proteasas abundantes en el
lisosoma (activo durante estados patológicos: inanición o
reconstrucción seguido de un daño)

Muchas células no tienen o tienen pocos

lisosomas.

Muchas proteínas estructurales son

grandes para ser ingresados intactos al
lisosoma (miosina).

Así, las enzimas proteolíticas de mayor

importancia son las citosólicas.

El lisosoma continúa el trabajo iniciado en

el citosol.
DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS
CORPORALES

Aun en un animal en crecimiento la degradación es

necesaria, ya que permite:
Rápido cambio de la cantidad de una proteína,
Generación de aa durante periodos de depravación
nutricional,
Remoción de proteínas dañadas o defectuosas,
Eliminación limitada de secuencias de señales o secciones
proteicas necesaria para establecer estructura terciaria,
reestructuración de células y tejidos, liberación de energía,
etc.
Los animales activos metabólicamente tienen muy alta tasa
de degradación proteica comparado a los de crecimiento
lento y animales maduros.
• La tasa de renovación proteica está controlada por el
estado nutritivo y hormonal del animal.
• La hormona del crecimiento y la insulina estimulan la
síntesis.
• Los glucocorticoides determinan la degradación.
• La tasa de renovación varia entre los tejidos incluso en la
misma especie.
BIOSINTESIS DE PRODUCTOS AMINADOS
DE IMPORTANCIA FISIOLOGICA

Histamina
Acido g-aminobutirico (GABA)
Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina)
Hormonas Tiroideas
Serotonina
Melatonina
Creatina, entre otros
HISTAMINA
Se produce por
descarboxilación de la
histidina.

Acción vasodilatadora
Disminuye la PA
Estimula la producción de HCl y
pepsina en el estómago
Se libera bruscamente en
respuesta al ingreso de sustancias
alergenas en los tejidos.
 ACIDO GAMMA-AMINOBUTIRICO (GABA)

Se forma por descarboxilación del

glutamato, generalmente en el SNC.

Intermediario químico en la regulación

de la actividad neuronal,

Actúa como inhibidor o depresor de la

transmisión del impulso nervioso
CATECOLAMINAS: Dopamina,
Noradrenalina y Adrenalina

Derivan de la TIROSINA

Se producen en el SN y en la M.
adrenal.

Dopamina: neurotransmisor
importante

Adrenalina y Noradrenalina:
hormonas que estimulan la
glucogenolisis en hígado y músculo
y la lipólisis en tejido adiposo.
HORMONAS TIROIDEAS
Triyodotironina y tiroxina (T3, T4), se sintetizan a partir de TIROSINA.
Producidas por la G. tiroides.
Efecto: aumento del metabolismo basal siendo indispensable para:
Correcto desarrollo fetal,
Funcionamiento adecuado de los sistemas cardiovascular, músculo-esquelético y
hematopoyético.
Respuestas corporales adecuadas en: producción de calor, consumo de oxígeno
y regulación de otros sistemas hormonales.
 SEROTONINA
Se forma a partir del
triptófano.

Neurotransmisor que
ejerce múltiples acciones
regulatorias en el sistema
nervioso: mecanismos del
sueño, apetito,
termorregulación,
percepción de dolor, entre
otros.
 MELATONINA

Se forma a partir del triptófano

Hormona derivada de la G. pineal,

inhibida por la luz y estimulada por
la oscuridad.

Ovejas, cabras, equinos y algunos

roedores tienen una conducta
reproductiva estacional y
fotoperiódica.
 CREATINA
Participan en su síntesis: arginina, glicina y metionina.
La síntesis se inicia en el riñón y se completa en el hígado,
Pasa a la circulación, es captada por el músculo esquelético, miocardio y
cerebro.
Se transforma en creatinina , forma de eliminación renal, ó
Reacciona con ATP para dar creatinafosfato (12,5 Kcal), reserva
energética utilizada para mantener el nivel intracelular de ATP en el
músculo durante periodos de actividad intensa.
 HEMOS DE LA HB

La glicina y succinil CoA

(intermediario del ciclo de Krebs)
forman los anillos pirrólicos del hemo.

La vitamina B6 actúa como coenzima.

La síntesis se completa con la

incorporación del Fe que transporta el
oxígeno a las células.
 SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

1. Formación de aa por fijación de amoniaco

1.a. Síntesis de glutamina en tejidos extrarrenales.

La glutamina es captada por el riñón a través de la sangre

 SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

2. Transaminación:

Transferencia reversible de un grupo

amino de un aa a un acetoacido,
catalizada por aminotransferasas,
utilizando fosfato de piridoxamina (B6)
como coenzima.

La Aspartato aminotransferasa (AST)

cataliza en ambos sentidos la reacción:

El glutamato cede el grupo amino y

forma acetoglutarato , el oxaloacetato
capta el grupo amino y forma aspartato.
 SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

3. Transformación de aa sintéticos (dieta) en aa esenciales:

Los animales monogástricos no pueden sintetizar los

esqueletos hidrocarbonados de los aa esenciales, deben
ingerirse en la dieta.

Así, hidroxiaminoácidos sintéticos son transformados en sus

aminoácidos esenciales respectivos mediante
transaminación.

Ejemplo: la hidroximetionina ingerida, más barata y más

estable se transforma en metionina.
 SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
4. TRANSFORMACION de D-aa en L-aa biológicamente activos:
Necesaria para la síntesis proteica.
Ocurre en dos etapas: oxidación y transaminación
Los animales no pueden usar los ceto-análogos de treonina y lisina,
por carecer de transaminasas específicas.

Eficacia biológica de isómeros y

precursores: la L-lisina, L-
triptofano, L-metionina y la
L-treonina tienen 100 % de
biodisponibilidad en pollos y
cerdos, mientras que la forma D
no; a excepción de la D-
metionina que tiene 90% en el
pollo, 100% en perros y cerdos.
 CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
1. DESAMINACIÓN OXIDATIVA DEPENDIENTE DE FAD
 Liberación de amoniaco y conversión del aa en el correspondiente cetoácido.
 En mamíferos monogástricos: la degradación de aa de cadena ramificada: leucina,
isoleucina y valina, representa el 40 % de las necesidades mínimas diarias de los aa
indispensables.
 Además de la síntesis proteica, en especial en los músculos, son importantes como
combustible metabólico en: condiciones de estrés, privación de energía (ayuno) o
necesidades energéticas incrementadas (trabajo muscular).
 CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
2. DESAMINACIÓN OXIDATIVA DEPENDIENTE DE NAD
El grupo amino del glutamato, es separado por desaminacion
oxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa, utilizando NAD
y NADP como coenzimas.
Se forma acetoglutarato y NH3
La mayoría del NH3 producido en el organismo se genera por esta
reacción.
 CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
3. DESCARBOXILACIÓN : Este proceso proporciona:

Determinadas aminas denominadas aminas biógenas, con funciones

biológicas importantes como: neurotransmisores (GABA), hormonas
(Adrenalina), compuestos implicados en las reacciones inmunes (histamina),
etc.

Aminas productos de putrefacción bacteriana: cadaverina, putrescina, etc.

 DESTINO DEL ESQUELETO
CARBONADO DE LOS AMINOÁCIDOS
El esqueleto carbonado puede ser
gluconeogénico y/o cetogénico.

Los gluconeogénicos por

transaminación producen piruvato
o intermediarios del Ciclo de
Krebs (producción de energía o
síntesis de glucosa).

Los cetogénicos producen

únicamente cetoácidos que
pueden producir cuerpos
cetónicos.
DESTINO METABÓLICO DE LOS GRUPOS
AMINO

Todos los tejidos producen En mamíferos, el NH4+ libre es

NH4+ que procede del tóxico, por lo que debe
catabolismo de aa. transportarse en formas no
tóxicas hasta el hígado: ALA,
GLU y GLN,
fundamentalmente.

Desde el músculo
esquelético es la ALA la
encargada de transportar el
grupo amino hasta el El cerebro suprime la
hígado.
toxicidad de los NH4+ Los niveles elevados en
mediante su conversión sangre de glutamina tras la
en glutamina. ingestión de alta proteína
representan una forma
importante de transporte
de amoniaco.
DESTINO METABÓLICO DE LOS GRUPOS AMINO

La mayoría de los aa se
metabolizan en el hígado.
El exceso de NH4+:

En mamíferos se transforma
en urea (ureotélicos) en las
mitocondrias hepáticas a
través del denominado ciclo
de la urea.

En aves y reptiles se En algunos peces y anfibios,

transforma en ácido úrico eliminan directamente
(uricotélicos). amoníaco (amoniotélicos).