UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

FACULTAD DE CIENCIAS
D.A. Biología, Microbiología y Biotecnología
E.A.P. Biología en Acuicultura

ASIGNATURA DE TECNOLOGÍA POST COSECHA

UNIDAD I
MANIPULACIÓN Y CONSERVACIÓN DE PRODUCTOS
HIDROBIOLÓGICOS

Clase 1
Factores que afectan el valor comercial de productos
hidrobiológicos durante y después de la captura

Blgo. Pesq. Walter Reyes Avalos, M.C.

Docente
 Composición del Músculo de Pescado

• El músculo del pez carece de tejido

conectivo que conecta los paquetes
musculares al esqueleto del animal.

• Las células musculares corren en paralelo

separadas perpendicularmente por tabiques
de tejido conectivo (miocomata), ancladas
al esqueleto y a la piel. Los segmentos
musculares situados entre estos tabiques de
tejido conectivo se denominan miotomas.

• La célula está envuelta por una cubierta de

tejido conectivo denominada sarcolema.
Las miofibrillas contienen proteínas
contráctiles, actina y miosina.
 Clasificación de Pescados

Ahora la principal diferencia que se realiza es la clasificación por su

contenido de grasas:

•Pescados Magros: con un contenido de grasa entre 0.5 - 1.5%, (Bacalao,

merluza, lenguado, etc.)

•Pescados Grasos: con un contenido de grasa entre 14 - 24% y es rica en

Vit. A y D . (Arenque, atún, salmón, etc.)

•Pescados Intermedios: con un contenido de grasa entre 2 - 7%.

(Pez espada, trucha, sardina, etc.)
 PROCESOS

AUTÓLISIS
Piel

OXIDACION DE GRASAS Branquias

ATIVIDAD DE
MICROORGANISMOS Intestino

EVALUACION DE
FRESCURA

MÉTODOS SUBJETIVOS ANÁLISIS SENSORIAL

MÉTODOS OBJETIVOS PRUEBAS FÍSICAS Y QUÍMICAS
 FATORES QUE AFETA LA REDUCCION DE FRESCURA

1 . Especie
Tamaño
Grosor de la piel
Condiciones anatómicas

Condiciones fisiológicas Enzimas proteolíticas activas

Estados agotados

2. Condiciones de captura y
tratamientos posteriores

Métodos de captura
 Manipulacion en el
processamento
Factores que afectan la actividad enzimática en el pescado

Factores biológicos y ambientales

• Diferenciación enzimática entre especies
• Maduración sexual y desove
• Intensidad de alimentación
• Temperatura y profundidad del hábitat
 Miosina

Actina

• Estos filamentos (diámetro: 5 nm y

longitud 2 mm), también incluyen
otras proteínas dispuestas a lo largo
de la hélice de F-actina:

Tropomiosina Sensibles a Ca ++
Troponina Participan en contracción

α-actinina Interviene en la unión

entre actina y línea Z
 Bioquímica de la Contracción Muscular

• Siempre en presencia de ATP y Mg, cuando el retículo sarcoplasmático

cede iones Ca++ en respuesta a un estímulo nervioso, se manifiesta la
actividad ATPásica de la miosina.

• la hidrólisis del ATP libera energía (alrededor de 10.000 cal por mol) y
se produce la contracción muscular por la interacción momentánea
miosina-actina.

• Enseguida el retículo sarcoplasmático recobra Ca ++ y la contracción

llega a su fin con la ineludible condición de que quede un remanente de
ATP e iones Mg++

• La contracción comienza desde que la concentración de los iones Ca++

alcanzan 10-7 M y se para cuando desciende a menos de ese nivel.
 Bioquímica de la Contracción Muscular

ADP + fosfocreatina ATP + creatina

2 ADP ATP + AMP
Glucosa 2 Lactato + 3 ATP (Glicólisis anaerobia)

• Las dos primeras reacciones se realizan inmediatamente.

• La tercera solo ocurre cuando el aporte de O2 por la sangre no es

suficiente para que continúe el metabolismo aeróbico.

• Durante la recuperación aeróbica (reposo o trabajo moderado)

desaparece el ácido láctico y se forma ATP por intermedio del
ácido pirúvico (ciclo de Krebs), con lo que se restablecen las
reservas en fosfocreatina.
 Rigidez cadavérica
En ausencia de ATP, la actina y la miosina se unen de manera irreversible
formando la actomiosina y generando el rigor mortis:

• Falta de oxigeno, se produce la glicólisis anaerobia

• Cantidad de ATP formada por la glicólisis anaerobia no es suficiente para

compensar las perdidas resultantes de su hidrólisis por la ATPasa
sarcoplasmática

• La formación de ácido láctico produce un descenso en el pH, inhibiendo

múltiples enzimas especialmente las fosforilasas.

• Durante la glicólisis, la cantidad de ATP tiende a cero y la actina y miosina se

unen de forma irreversible como actomiosina.

• Animales con hambre o estrés, tienen menor reservas de glucógeno por lo

cual la formación de ácido láctico será menor, y el descenso del pH también
será mínimo, no protegiendo al músculo del ataque bacteriano.
 Glucogenólisis Glucólisis
Glucógeno Glucosa ATP + Ac. Láctico
Anaeróbica

Tiende a cero Disminución pH

Formación Unión Irreversible

Actomiosina Actina – Miosina Ambiente Inhóspito
para el desarrollo m.o.
La baja de pH y las modificaciones iónicas, activan las catepsinas
que rompen la unión de la actina con la línea Z (Maduración)

Rigor Mortis
 ANTES: PO4 y CHOs normales

CAPTURA

DURANTE: Fatiga: < PO4 = ATP y Creatina-P

< Glucógeno
 RIGOR MORTIS
Signo de frescura

Pre En Post
Rigor Mortis Rigor Mortis Rigor Mortis

Blando Duro Blando

Flexible Rígido Flexible
Elástico * Sin elasticidad
Actomiosina
Actina + Miosina
ATP
 Inicio y duración del rigor mortis en varias especies de peces

Time from death Time from

Temperature
Condition to onset of rigor death to end of
Species °C
(hours) rigor (hours)
Cod (Gadus morhua) Stressed 0 2-8 20-65
Stressed 10-12 1 20-30
Stressed 30 0.5 1-2
Unstressed 0 14-15 72-96
Grouper (Epinephelus
Unstressed 2 2 18
malabaricus)
Blue Tilapia (Areochromis
Stressed 0 1
aureus)
Unstressed 0 6
Grenadier (Macrourus
Stressed 0 <1 35-55
whitson)
Anchovy (Engraulis
Stressed 0 20-30 18
anchoita)
Redfish (Sebastes spp.) Stressed 0 22 120
Carp (Cyprinus carpio) Stressed 0 1
Unstressed 0 6
 Deterioro enzimático inicial en el pescado

1. Glicólisis
•Especie
•Estrés antes de la muerte
•Temperatura postmortem
2. Degradación de nucleótidos

• ATPasa
• miokinasa
• AMP deaminasa
• 5’ nucleotidasa
• nucleótido fosforilasa e
inosina nucleotidasa
• xantina oxidasa
*
* Cambio autolítico y bacteriano.
Cambios en IMP, Ino y Hx en filetes estériles de bacalao a 3°C, adaptado de
Gill (1990)

Cambios en IMP, Ino y Hx en filetes no estériles de bacalao a 3°C, adaptado

de Gill (1990)
Cambios Post-Mortem
 Cambios Post Mortem en Pescado

• Cambios Autolíticos y Bacterianos.

• Carbohidratos: Generación de ácido Láctico.

• Fosfatos Orgánicos:
– Desfosforilación progresiva de ATP a AMP
– Desaminación hasta Inosina
– Valor K y Ki

• Degradación de Compuestos Nitrogenados NO Proteícos:

– OTMA TMA DMA + Formaldehído
Descarboxilación de aminoácidos libres
Aminas Biogenas.
 Deterioro enzimático postmortem en el pescado
3. Degradación de proteínas

Sitio catalítico
Manifestaciones de la degradación de proteínas
• tipo cisteína
• tipo serina
Actina soluble
• tipo aspártico
Proteasas • metaloproteasas
Desintegración de las estructura
miofibrilar en la línea Z

pH de acción
Pérdida de adherencia de las
• Alcalinas miofibrillas
• Neutras activadas por calcio
• Acidas (catepsinas) Fragmentación de miofibrillas
4. Degradación de lípidos
4.1. Lipólisis

lipasas
fosfolipasas

• Interacción con proteínas

Ácidos grasos libres • malos sabores

• susceptibles a la oxidación
 4.2. Oxidación lipídica
Perfil Graso: Lipooxidación

• Lipoxigenasas
• Enzimas microsomales

hidroperóxidos

Radicales libres

Sabores y olores objetables

5. Degradación de Oxido de trimetil amina (OTMA)

OTMA OTMA demetilasa FA + DMA

(olor a mar)

6. Cambios en el color

Carotenoides lipoxigenasa Productos de

degradación