1.

0 Estructura y función
de las proteínas

1.1 Estructura y función

de aminoácidos
Luciferina y luciferasa. Producción de luz.

Hemoglobina. Transporte de oxígeno.

Queratina: Principal componente estructural

de pelo, escamas, cuernos, lana, uñas y
plumas.
1.2.1 Estructura y función de los aminoácidos (aa)

Funciones:

 Formación de proteínas.
 Transmisión del impulso
nervioso.
 Regulación del crecimiento
celular.
 Biosíntesis de porfirinas,
purinas, pirimidinas y
urea.
 Participan en las vías de
transmisión de señales.
 Señalización hormonal.
El grupo amino está a la izquierda. El grupo amino está a la derecha.
 Clasificación de los aminoácidos (aa)

Cadena lateral alifática: Gli, Ala, Pro, Val, Leu,

No polares Met, Ile.

Cadena lateral aromática: Phe, Tir, Trp.

aa Positiva: Lis, Arg, His

Cadena lateral (Básicos).
con carga Negativa: Asp, Glu (Ácidos).
Polares

Cadena lateral sin carga: Ser, Thr, Cis, Asn, Gln.

 1
pI  ( pK1  pK 2 )
2

1 11.94
pI  (2.34  9.60)   5.97
2 2
Punto isoeléctrico:
Valor de pH en el que
una molécula no tiene
carga neta.

Si pH<pI, el aa tiene carga (+);

Si pH>pI, el aa tiene carga (-).
 1
pI  ( pK1  pK R )
2
1
pI  (2.19  4.25)  3.22
2
 1
pI  ( pK R  pK 2 )
2

1
pI  (6  9.17)  7.59
2

pI:
Ácido aspártico:
3.02.
Lisina: 9.7.
Arginina: 10.8.
Se considera que el peso molecular promedio de un aminoácido es de 110.
Grupos ionizables de los aminoácidos

En el intervalo de pH fisiológico
tanto los grupos de ácido
carboxílico como los grupos
amino de los a-aminoácidos se
hallan completamente ionizados.
Ejercicio 1. Relación entre la curva de
titulación y las propiedades ácido-base
de la glicina
Una solución de 100 mL de glicina 0.1 M a
pH 1.72 se tituló con una solución de NaOH
2 M. Se midió el pH y los resultados se
graficaron. Los puntos clave en la titulación
se designaron como I, II, III, IV, y V. Para cada
uno de los casos, identifique el punto
apropiado en la titulación y justifique la
respuesta.
 l) Lai)glicina
La estáestá
glicina presente
presentepredominantemente
predominantemente en una
f)m)
La
e)
c)
j)
o)
k)
mezcla La
El
h)
Laglicina
a)
Eld)
Lacarga
pHLag)
grupo
El
especie
Peores
Lade tiene
b)
La
mitad
carga
n) neta
Este
glicina
es
pHigual su
regiones
50:50 neta
Este promedio
carga
está
carboxilo
es igual
al máxima
esneta
+el
pKaal
ha
predominante
de los punto
promedio
+es
H de
el de
pKa
del
grupos
pH
fin sido
de de
capacidad
la
grupo
del
es
para
de la glicina
titulado
amino+grupo
la amino
poder amortiguadora.
laisoeléctrico.
completamente glicina es
pores
0. de
titulada.
carboxilo.
H3glicina
N-CH
están +1/2.

-1. .2-COO.
protonado.
completo.
+H-COO
ionizados.
amortiguador.
titulación.2 es
como 3N-CH
H 3
-COOH
N-CH
2 2 -COOH.y de 3 N-CH
 Respuesta
a) V. i) I.
b) III. j) III.
c) III. k) V.
d) II. l) II.
e) IV. m) II.
f) II y IV. n) V.
g) III. o) I, III y V.
h) IV.
Ejercicio 2. Tamaño de proteínas

¿Cuál es el peso molecular aproximado para una

proteína de 682 residuos de aminoácidos?

75 000
Ejercicio 3. Punto isoeléctrico de la pepsina
Pepsina es el nombre dado a muchas enzimas digestivas
secretadas por glándulas presentes en el estómago.
Estas glándulas también secretan HCl, el cual disuelve
algunos componentes de la comida, permitiendo que la
pepsina actúe enzimáticamente sobre las proteínas. La
mezcla de comida, HCl y enzimas de digestión se conoce
como Quimo y tiene un pH de 1.5. El punto isoeléctrico
(pI) de la pepsina es 1.0.
a) ¿Qué grupos funcionales deben de estar presentes
en la pepsina para darle este punto isoeléctrico?
b) ¿Qué aminoácidos de la enzima pueden contener
estos grupos funcionales?
 Respuesta

a) Grupos carboxilo.

b) Ácido aspártico (Asp) y

ácido glutámico (Glu).
Ejercicio 4. Punto isoeléctrico de histonas

Las histonas son proteínas que se

encuentran en el núcleo de células
eucariotas, fuertemente ligados al ADN, el
cual tiene muchos grupos fosfato. El pI de
las histonas es muy alto, 10.8.
a) ¿Cuáles residuos de aminoácidos deben
estar presentes en alta proporción en las
histonas?
b) ¿En qué manera contribuyen estos
residuos a la unión fuerte de las histonas
con el ADN?
 Respuesta
a) Lis, His, Arg.

b) Los grupos fosfato cargados negativamente

en el ADN interactúan con grupos laterales de
Lis (épsilon amino), His (imidazol), Arg
(guanidino) cargados positivamente en las
histonas.
 Ejercicio 6. Carga de la His a
diferentes pH

• ¿Cuál es la carga neta de la histidina a

pH 1, 4, 8 y 12? Determine a cada pH si
la histidina migra hacia el ánodo (+) ó
hacia el cátodo (-) cuando se coloca en
un campo eléctrico.
 Respuesta
• El pI de la histidina es: 7.59.
• Si pH<pI el aminoácido tiene carga (+).
• Si pH>pI el aminoácido tiene carga (-).

pH Carga Migración
1 +2 Cátodo.
4 +1 Cátodo.
8 0 No migra.
12 -1 Ánodo.
Ejercicio 8. Estereoisómeros
• La citrulina posee la siguiente
estructura. ¿Es aminoácido D o L?
Explique

Debido a que el grupo

NH3+ está a la derecha
el aminoácido es D
Clasificación y funciones de los aminoácidos (aa)

Canónicos: A, C, D, E, F, G, H, I, K, L, M,
N, P, Q, R, S, T, V, W, Y.
Proteínicos
Derivados: selenocisteína, hidroxiprolina,
hidroxilisina.

Neurotransmisores: Ácido gama amino butírico

aa
(GABA), dopamina.
Hormona: tiroxina.
Mediador de reacciones alérgicas: histamina.
No proteínicos Intermediarios de reacciones metabólicas:
citrulina, ornitina, homocisteína, S-
adenosilmetionina.
Presentes en antibióticos: D-valina (en
valinomicina, gramicidina A y actinomicina D).
 1.2 Niveles de
estructuración de las
proteínas.

Estructura primaria
Niveles de estructuración en las
proteínas
La estructura primaria de las proteínas es la
descripción de todos los enlaces covalentes
que unen los residuos de aminoácidos en una
cadena polipeptídica:

Enlace peptídico.

Enlace disulfuro.
 ENLACE PEPTÍDICO

Es plano, por lo que no

existe rotación alrededor
del enlace.

Posee un carácter de doble

enlace, lo que significa que
es más corto que un enlace
sencillo por lo que es rígido
y plano.

Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace

entre el carbono carbonílico y el nitrógeno del enlace peptídico. El
resto de la molécula puede rotar libremente.
Esta capacidad de rotación permite a las proteínas adoptar una
inmensa gama de configuraciones.
 ENLACE PEPTÍDICO

Residuo

Residuo

Conocido también como enlace amida.

 PÉPTIDOS

Péptido: Cadena de residuos de aminoácidos unidos mediante

enlaces peptídicos.
Enlace o puente disulfuro:
Enlace covalente entre los grupos tiol
(-SH2) de dos cisteínas