Enzime

1. Aspecte generale
2. Capacitatea catalitică a enzimelor
3. Specificitatea enzimelor
4. Structura enzimelor
5. Centrii activi ai enzimelor
6. Modele de formare a complexului ES
7. Enzime xenobiotice
8. Importanta diagnostica a enzimelor
 1. Aspecte generale

1. Definitie = constitue o grupă mare de proteine, cu funcţie înaltă specializată, aceea

de a cataliza multitudinea de reacţii, care constitue metabolismul intermediar al celulei.
2.Mecanismul de acţiune
• sunt active în concentraţii mici,
• nu se consumă în timpul reacţiei catalizate;
• influenţează numai reacţiile termodinamic posibile, deci reacţiile care decurg cu
scăderea energiei libere;
• nu modifică echilibrul reacţiei, ci numai viteza cu care se atinge acest echilibru;
• măresc viteza reacţiei prin scăderea energiei de activare a substratului.
3. Proprietăţi :
• au proprietăţi electrochimice şi coloidochimice specifice proteinelor;
• o mare sensibilitate la variaţii de pH, temperatură şi electroliţi;
• au o mare specificitate,
• posibilitatea de a cataliza reacţii endergonice prin cuplarea acestora cu reacţii
exergonice;
• capacitatea de reglare a biosintezei şi a activităţii lor la nivel celular.
2. Capacitatea catalitică a enzimelor
• Reactii endergonice
•Reactii exergonice (energia medie a reactanţilor este mai mare decât energia medie
a produşilor de reacţie, iar produşii de reacţie sunt mai stabili decât reactanţii)
• energia de activare (Ea) = energia necesară pentru ca toate moleculele dintr-un mol
de reactant să atingă starea de tranziţie.
• În cataliza enzimatică, scăderea Ea are loc prin formarea intermediară a
complexului activat ES

E+S ES P+E
• ex. descompunerea H2O2 în absenţa catalizatorilor, Ea este de 18 Kcal/mol, în
prezenţa catalizatorilor scade la 12 Kcal/mol, iar sub acţiunea catalazei Ea scade la 2
Kcal/mol.
3. Specificitatea enzimelor

= capacitatea unei enzime de a selecta dintr-un număr mare de compuşi, substratul

particular şi a-l transforma printr-o reacţie de un anumit tip.

1. Specificitatea absoluta de substrat

= în cazul în care enzima catalizează o singură reacţie, a unui singur substrat.
Ureazã 2NH3 + CO2
H2N CO NH2 + H2O

2. Specificitatea largă este caracteristică, în special pentru hidrolaze.

Ex. pepsina scindează legături peptidice la care gruparea -NH 2 provine de la un
aminoacid aromatic, chimotripsina are preferinţe pentru legături peptidice la care
gruparea -COOH provine de la aminoacizi aromatici, iar tripsina hidrolizează legături
peptidice, la care gruparea -COOH provine de la aminoacizi bazici (Arg, Lys).
R1 R2

NH - CH - CO - NH - CH - CO

Pepsina R2 = Phe, Tyr, Trp

Chimotripsina R1 = Phe, Tyr, Trp
Tripsina R2 = Arg, Lys
4. Structura enzimelor
• proteine cu structură primară, secundară, terţiară şi uneori chiar cuaternară,
•2 categorii de enzime:
• enzime cu structură unitară proteică holoenzime sunt proteine simple, ex: pepsina,
tripsina, chimotripsina
• enzimele cu structură heteroproteică, au o structură binară, formate din 2 părţi:
• o parte proteică, inactivă din punct de vedere catalitic, denumită apoenzimă,
care asigură specificitatea de substrat.
• o parte neproteică, fixată de apoenzimă denumită cofactor, care posedă
activitate catalitică şi determină,

Cofactor Prescurt Rol Vitamina

are
1. Nicotinamid adenin NAD+ Transport Nicotinamida
dinucleotid. de
2. Nicotinamid adenin NADP+ hidrogen.
dinucleotid fosfat.
3. Flavin FMN Riboflavina
mononucleotid.
4. Flavinadenin FAD
dinucleotid.
 Cofactor Prescurtare Funcţia Vitamina
Tiamin pirofosfat. TPP Decarboxilarea oxidativă a - Tiamina
cetoacizilor, transfer de grupări
aldehidice.
Piridoxal fosfat PLP Transaminare, decarboxilare, Piridoxina
desulfidrare, eliminare apă,
ligaze în metabolismul
aminoacizilor.
Biocitina - Reacţii de carboxilare Biotina
Acidul tetrahidrofolic Fol H4 Transfer de grupări C1 Acidul folic
Deoxiadenozil şi metil- Da-Cbl Transfer de grupări funcţionale, Cobalamina
cobalamina M-Cbl izomerizări.
Filochinona redusă  carboxilarea Glu Filochinona
5. Centrii activi ai enzimelor
= reprezintă o anumită regiune a moleculei proteice, caracterizată printr-o anumită
secvenţă de aminoacizi şi o anumită conformaţie spaţială, unde are loc fixarea şi
transformarea substratului.
• holoenzime centrul activ este alcătuit din resturi de aminoacizi chimic activi, cum sunt:
Cys, Ser, Thr, Glu, Asp, Lys, Arg, His, Tyr.
• heteroenzime - doi centrii activi, unul situat în structura apoenzimei, denumit centru
(situs) de legare, de care se leagă substratul pentru formarea complexului ES, altul în
structura cofactorului care reprezintă centrul catalitic.

6. Modele de formare a complexului ES

Modelul Fischer de formare a Modelul Koshland de formare a

complexului ES complexului ES
7. Enzime xenobiotice
Enzimele xenobiotice = enzime care metabolizează medicamentele şi alte substanţe
străine, care nu se aseamănă cu substanţele endogene, deci sunt întradevăr străine
organismului.

Enzimele biochimice Enzimele xenobiotice

foarte numeroase şi specifice sunt în număr foarte mic si lipsite de
specificitate
sunt prezente în cantităţi suficiente, pentru se găsesc, de obicei, într-o stare lipsită de
a metaboliza atât substanţele endogene, activitate (latente)
cât şi cele exogene

Nu necesita fenomenul de inducţie se induc (sintetizează), sub efectul direct al

compusului străin
 8. Localizarea enzimelor şi provenienţa lor în plasmă
1. localizarea la nivelul organitelor celulare.
• corelată foarte exact cu localizarea însuşi a procesului pe care-l catalizează;
• Sunt căi metabolice care au loc în toate celulele ex. Enzimele ciclului citratului,
enzimele implicate în biosinteza proteinelor, ale acizilor nucleici, etc.
• Alte reacţii metabolice au loc numai în anumite celule specializate ex. enzimele
implicate în biosinteza hormonilor tiroidieni se află numai în tiroidă

2. Al doilea aspect se referă la localizarea enzimelor în interiorul celulelor

Formaţiune subcelulară Enzime sau tip de enzime

1. Membrana celulară adenilatciclaza, guanilatciclaza
enzime implicate în transport
2. Citoplasmă enzimele glicolitice, ALT, AST, LDH, ICDH, aldolaze, acid
gras-sintetază, MDH, etc.
3. Mitocondrie enzimele lanţului respirator, AST, ICDH, MDH, piruvat-
DH, enzimele ciclului citratului, enzimele -oxidării acizilor
graşi, etc.
4. Nucleu enzime implicate în metabolismul acizilor nucleici, etc.
9. Importanta diagnostica a enzimelor

1. Enzime plasmatice funcţionale

• sunt secretate activ în plasmă, mai ales de către ficat, unde acţionează asupra unor
substrate, îndeplinind astfel un rol fiziologic în plasmă.
• ex: lecitin-colesterol-acil-transferaza (LCAT), enzimele cu rol în coagulare, lipoprotein
lipaza, pseudocolinesteraza. În afecţiuni hepatice grave, când sinteza enzimatică la
acest nivel este afectată, scade activitatea acestor enzime în plasmă.
2. Enzime ale secreţiilor exocrine
• pot difuza pasiv în sânge, fără a avea un rol la acest nivel.
• ex amilaza, lipaza, tripsina pancreatică, pepsinogenul, fosfataza alcalină biliară şi
fosfataza acidă prostatică.
• Activitatea plasmatică a enzimelor din această categorie, scade în atrofia organelor
producătoare, dar creşte, în caz de obstrucţie ale conductelor excretoare sau de creştere
a permeabilităţii membranelor celulare ale organelor producătoare.
3. Enzimele plasmatice nefuncţionale (enzime celulare)
• sunt enzime care acţionează exclusiv intracelular, se găsesc în plasmă în cantităţi mult
mai mici decât în celule (de sute sau mii de ori mai mici).
• ex: transaminazele, lactat-DH, glutamat-DH, creatin fosfokinaza.
• Activitatea acestor enzime în plasmă creşte, uneori, foarte mult când apare o modificare
de permeabilitate sau o lezare a membranei celulare. Dozarea acestor enzime este
extrem de utilă pentru precizarea diagnosticului şi urmărirea evoluţiei unor boli.