Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Degradación Biosíntesis
Proteínas
Aminoácidos No esenciales
α - cetoácidos Amoníaco Constituyentes nitrogenados no
Proteicos: purinas, pirimidinas
porfirinas, ácidos biliares
α - cetoácidos Amoníaco
Glucosa
Oxidación
Urea
Cuerpos
Acetil CoA
cetónicos Excreción
renal
A diferencia de
los hidratos de
carbono y lípidos
una parte
significativa de la
digestión de
proteínas tiene
lugar en el
estómago.
TRANSPORTE
MEDIADO ACTIVO
Digestión de Proteínas
I) En el estómago
Células
Parietales HCl
GASTRINA
Células Pepsinógeno
Principales
• ES UNA ENDOPEPTIDASA
Histamina
Cl- Acetilcolina
LUMEN H+
Gastrina
K+
CITOPLASMA
SECRECION PANCREATICA
Secretina pH
H+ HCO3-
Pancreozimina o
Aminoácidos Enzimas
Colecistoquinina
Digestión de Proteínas
II) En Duodeno
Tripsinógeno
Enteropeptidasa
Autocatálisis
Quimotripsinógeno T
Quimotripsina
R
I
Procarboxipeptidasas A y P Carboxipeptidasas A y
B S
B
I
N
Proelastasa A Elastasa
¿QUE TIPO DE ENLACES PEPTIDICOS
HIDROLIZAN?
Difusión facilitada
Gasto: 3 ATP
g Glutamil- ciclotransferasa
Degradación de proteínas endógenas
• Las proteínas endógenas cuando han cumplido su ciclo vital o
sufren alteraciones por compuestos tóxicos, como radicales
libres, metales pesados, etc., se degradan.
• El ciclo vital depende de la vida media de la proteína; por
ejemplo existen proteínas de vida media corta (hormonas,
antígenos, etc.) y otras de vida media larga (proteínas
estructurales).
• Una vez degradadas, sus aminoácidos pasan a formar parte
de la reserva de aminoácidos del organismo.
DEGRADACION DE PROTEINAS ENDOGENAS
Complejos multienzimáticos.
• Proteasomas
Degradan proteínas de vida media
corta.
• CALPAÍNAS
Proteasas citosólicas activadas por Ca++
Ligasa
Proteasoma
DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS EN LA CELULA
a
Los aminoácidos deben degradarse
• Reacciones de Transaminación
Transaminasas
Fosfato de piridoxal
(Vitamina B6)
a
TRANSAMINACION DESAMINACION
OXIDATIVA
Catalasa
Fosfato de Piridoxal
L-Serina Piruvato + NH4+
• Treonina deshidratasa
Fosfato de Piridoxal
L-Treonina a- cetobutirato + NH4+
Origen del amoníaco
[a-cetoglutarato]
[ATP]
ATP ADP + Pi
+ NH4+
Glutamina sintetasa
Glutamato Glutamina
REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA
GLUTAMINA SINTETASA
(+) Desadenilación GS
INACTIVA
REACCION DE LA GLUTAMINASA
+ H2O + NH4+
Glutaminasa
Glutamina
Glutamato
Enzima Mitocondrial
Muy activa en hígado y riñón
ELIMINACION DEL AMONIACO
En el hombre:
Urea compuesto no tóxico y muy soluble.
A nivel renal parte del amoníaco se excreta como ión amonio siendo muy importante
este mecanismo para el mantenimiento del equilibrio ácido-base.
• Además del amoníaco formado en los tejidos, una cantidad
considerable es producida por las bacterias intestinales a partir
de las proteínas de la dieta .
El carbamilfosfato
es utilizado en la
síntesis de las bases
pirimidínicas que
intervienen en la
formación de los
nucleótidos
pirimidínicos
REGULACION DEL CICLO DE LA UREA
EN TOTAL: 3 ATP
PROPIEDADES DE LA UREA
• Difusible
• Soluble
• Atóxica
Glutamina Glutamina
Ciclo de la Glucosa
Alanina
Glucosa Glucosa
• Existen defectos genéticos en diferentes enzimas del ciclo de
la Urea que lleva a una incapacidad para convertir amoníaco
en urea
• Hiperamoniemias, Citrulinemia, Argininemia y otras.
• Los pacientes que tienen esta patología no pueden tolerar
dietas ricas en proteínas.
• En estos casos para suplementar los aminoácidos esenciales
se incluyen en la dieta los a-cetoácidos análogos que
constituyen la parte esencial de estos aminoácidos.