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Proteínas

Nicole Braquenier
Nutricionista
UVM
Objetivo
Aminoácidos
• Unidades mas simples de la estructura química de las
proteínas.
• Existen 20 aminoácidos
Aminoácidos esenciales
Enlace peptídico
• Es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y
el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos
y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos
mediante enlaces peptídicos.
Desnaturalización
• Perdida de las estructuras 2º, 3º y 4º
• Perdida funcionalidad
• Se debe a efectos térmicos, químicos, pH, etc.
Desnaturalización por Tº
• Es uno de los mas usados
• Facilita la digestión de las proteínas
• Las proteínas deshidratadas son mas resistentes a los
cambios térmicos
• El congelado no es desnaturalización en estricto rigor
Desnaturalización por pH

• Se utiliza en la industria alimentaria para aumentar el


potencial tecnológico de las proteínas y mejorar sus
propiedades funcionales (tratamiento alcalino)

Desnaturalización con detergentes

• Se usa a nivel de laboratorio para estudiar proteínas


desnaturalizadas
Inactivación mecánica
• Al agitar y mezclar (operaciones muy utilizadas en la
industria) líquidos para disolver o mantener en
suspensión sustratos, no implica una ruptura pero si
interfases liquido-aire que forman espumas.
Proteólisis
• No esta considerada como desnaturalización ya que
hay rompimiento irreversible de enlaces covalentes.
• Es frecuente encontrarla en el procesamiento de
alimentos en la industria alimentaria.
Modificaciones químicas
Tratamientos térmicos moderados
• Son beneficiosos ya que aumentan digestibilidad
• Inactivan enzimas:
▫ Polifenoloxidasa (evita oscurecimiento)
▫ Lipoxigenasas
▫ Lipasas (leche)
▫ Toxinas microbianas
Pirólisis

Cuando hay tratamientos


térmicos drásticos (200ºC), los
aminoácidos sufren de pirolisis
convirtiéndose en mutágenos.
Racemización y formación de aa
modificados
• Es frecuente en tratamientos alcalinos en proteínas y
producen una disminución del valor nutricional ya
que es un método de datación química que consiste
en la conversión de un compuesto L-aminoácido a un
D-aminoácido.
Entrecruzamiento
• Son interacciones proteína-proteína causadas por
tratamientos con álcalis, que disminuyen el valor
nutricional de los alimentos (se pierde lisina) y crea
lisinoalanina (LAL)
• Esto también ocurre en la esterilización de alimentos.
Valores de LAL en alimentos
Alimento LAL
Papas fritas 390
Pretzels 500
Leche evaporada 590-860
Caseinato de Calcio 370-1000
Agente para batido 6500-50000

Se ha demostrado que la LAL produce daños nefrotóxicos


(ratas)
Reacciones con nitritos
• Las N-nitrosamidas (cancerígenos), se forman por la
reacción entre nitritos y aminas.
• Los aa libres son aminas primarias y pueden reaccionar
con nitritos durante tratamientos térmicos o a pH acido.

En la producción de embutidos son


indispensables los nitritos (C.
botulinum y color)
Perdida de aminoácidos por
fraccionamiento
• No se demostrado que el fraccionamiento produzca
sustancias toxicas, pero si disminuye el valor
nutricional de las proteínas por lo que se utilizan
generalmente como aditivos.
Propiedades funcionales de las
proteínas en la industria
alimentaria
Objetivos:

Comprender las funciones que cumplen las


proteínas en la industria alimentaria.
 Analizar las fuentes y la función de proteínas
utilizadas en diversos alimentos procesados
Funcionalidad
• La funcionalidad depende de las propiedades
fisicoquímicas que se afectan durante el
procesamiento, almacenamiento, preparación y
consumo del alimento.

La elección esta basada en las


características organolépticas de
los alimentos y no las nutricionales.
• Los sistemas alimentarios son complejos y ocurren
diversos fenómenos simultáneamente.
Ej.

Gelificación, emulsión,
espumado, absorción de agua
y coagulación por calor
Propiedades funcionales

• Interacción proteína-agua
Hidratación • Absorción de agua, humectación, retención de
agua, solubilidad, viscosidad, etc.

Interacción • Precipitación, gelación, formación de masas,


proteína-proteína películas, adhesión y cohesión.

• Dependen de la composición superficial de la


Superficie proteína.
• Capacidad de emulsificación y espumado
Las propiedades funcionales de las
proteínas están interrelacionadas,
por ejemplo, la gelación involucra
interacciones proteína-proteína y
también proteína-agua.
Solubilidad y Viscosidad

Sésamo
Absorción de agua y gelación
Adhesión-cohesión y elasticidad
Emulsificación y espumado
Capacidad de ligar grasa y sabores
Evaluación de la calidad proteica
• ESCORE: mg de
aminoácidos en proteína en
estudio/ mg de
aminoácidos en proteína
patrón
Proteínas en los alimentos
Proteínas del huevo
• Forma parte de la alimentación hace muchos años y
actualmente sus subproductos se emplean como
ingredientes o aditivos. Su composición detallada
(clara) aun se desconoce…
10.5%
cascara

31% 58.5%
yema clara
Proteínas del huevo (albumen)
• Ovoalbúmina:
Es la mas abundante, durante el almacenamiento se
convierte en S-ovoalbúmina (hipersensibilidad)

• Ovotransferrina:
Segunda mas abundante e importante, posee la
característica de ligar hierro y zinc (inhibe
crecimiento de mo en el huevo)
• Ovomucina: Responsable de las características
funcionales de las claras (espumado) y junto a la
lisozima confiere las características espesas y
gelatinosas.

En general las proteínas de la clara se utilizan por su


funcionalidad (espumas, interfase aire/liquido), en
cambio las de la yema poseen una alta concentración
de N y se cree que pueden tener una función
antitrombótica.
Proteínas de la carne
• Provienen del tejido muscular de animales y son
estructuras y texturas fibrosas.

 Consumo promedio 90 kg (Chile 81,3 kilos)


 Carnes ricas en proteína de alto valor biológico
Carnes ricas en micronutrientes (minerales)
 Posibles efectos negativos para la salud (cáncer colon)
• Contráctiles: encargadas de la contracción y relajación
muscular
• Solubles: albuminas y globulinas (emulsificantes)
• Insolubles: colágeno (dureza)
La suavidad de la carne depende de la concentración de estas proteínas
y como se realicen los procesos de cocción.
No son muy utilizadas como ingredientes o aditivos en la industria
alimentaria
Rigor Mortis
• La aparición de la rigidez cadavérica tarda en
completarse unas 8 horas a temperatura ambiente y
da como resultado un tejido muscular duro y muy
compacto.

• La rigidez cadavérica conlleva una gran pérdida en la


capacidad de retención de agua. Nunca se debe
procesar una carne en estado de rigidez cadavérica.
Maduración
• Es un proceso por el cual el músculo se va ablandando y
se mejora la retención de agua.
• Lleva desde 15 día a 0ºC hasta 2 días a 20ºC para la carne
de vaca.
• Durante la maduración, parte de la actina se vuelve
soluble y puede extraerse de la carne durante el cocinado.
Gelatina

• Es una proteína derivada de la hidrólisis del


colágeno.
• Se requieren altos grados de calidad y pureza para
elaborarla.
• Se obtiene a partir de pollos, vacunos y porcinos.
Existen dos procesos de producción

• Huesos y piel en solución acida


Acido
• Huesos desmineralizados en solución básica por 60 días
Básico (pieles menos tiempo)

• De ambos procesos la proteína se


extrae con agua (80ºC).

• Cuando el colágeno se calienta en


exceso se forma la cola-fría.
Proteínas del pescado
• El contenido de proteínas es variable (grasas
también).
• Poseen menos proteínas insolubles que las carnes
(textura mas suave)
• Posee varias limitantes para su producción:
▫ Sabor
▫ Oxidación
▫ Baja funcionalidad
Proteínas de la leche

Caseína Proteínas del


(80%) suero (20%)

http://www.alimentariaonline.com/media/mlc030_extensores.pdf
Caseína γ
Caseína
Se sintetizan únicamente Caseína αs1
Caseína κ
en la glándula mamaria, y
en la leche se encuentran
en su mayor parte
formando agregados multi-
moleculares conocidos Caseína β
Caseína αs2
como “micelas de
caseína”.

Son solubles y poseen una gran capacidad de retención de


agua.
Leche Leche Leche
materna de de
cabra vaca
https://a2milk.co.uk/about-a2-milk/
Precipitación de caseínas
• Puede ser coagulada y precipitada para dar productos
como queso, yogur, kefir, cuajada, crema o crema
acida.

Cuajo animal
Precipitación Ácida
(enzima)
Proteínas vegetales

• Trigo
Proteínas de • Maíz
Cereales • Arroz

Proteínas de • Leguminosas
leguminosas • Soya
Proteínas del Trigo (GLUTEN)

• Posee un 12% de proteínas


• Usado principalmente para la panificación
• La formación del gluten es muy importante para la
panificación ya que proporciona la estructura elástica
característica del pan que permite retener el gas y formar el
esponjamiento.
Proteínas de leguminosas
Soya
• Mezcla de globulinas y albuminas (solubles)
• Proteínas de buena calidad
• Ejemplo Aislado de soya GNC: Cada porción entrega 13
gramos de proteína de soya, cero carbohidratos y cero azúcar.
Propiedades

• Capacidad de formar geles


• Capacidad para retener agua
• Absorción y retención de grasa (usado en derivados
de carne)

• Efectos fisiológicos deseables (reduce colesterol,


grasa corporal)

• http://www.industriaalimenticia.com/Archives_Davinci?article=859

Conclusiones