ENZIMAS

Realizado por: Cañas

Caraline. Ingeniería
Química.
 ENZIMAS
 Son moléculas orgánicas
que actúan
como catalizadores de rea
cciones químicas, es decir,
aceleran la velocidad de
reacción. Comúnmente
son de naturaleza proteica,
pero también de ARN. Las
enzimas modifican la
velocidad de reacción, sin
afectar el equilibrio de la
misma, ya que una enzima
hace que una reacción
química transcurra a mayor
velocidad, siempre y flavín-deshidrogenasa, etc.
cuando sea
energéticamente posible.
NOMENCLATURA
Para denominar una enzima, primero
se nombra el nombre del sustrato, a
continuación el nombre de
la coenzima, si la hay, y finalmente la
función que realiza la enzima.
Por ejemplo:
la malonato coenzima A-transferasa,
la citocromo oxidasa, la succinato
Normalmente se utiliza el nombre del
sustrato acabado en –asa, como por
ejemplo: sacarasa, maltasa, amilasa,
etc. Algunas enzimas, sin embargo,
conservan su antigua denominación,
como la tripsina, pepsina, etc.
 Enzima-sustrato
 Es la estructura que se forma de la unión de
una enzima con su sustrato (la molécula sobre la
que actúa la enzima). Algunas proteínas tienen la
capacidad de modificarlos ligándos a los cuales
son unidos, es decir, actúan como catalizadores
moleculares. Su función es acelerar en varios
órdenes de magnitud el ajuste del equilibrio
químico y la velocidad de reacciones químicas,
que sin ellas podrían tardar una eternidad. Estas
proteínas son las denominadas enzimas. Para
realizar esta aceleración del proceso lo que
consigue la enzima es lograr la disminución de
la energía de activación de la reacción.
 Especialidad de Sustrato
 La especificidad se establece a dos niveles:

1. Especificidad de acción: Es decir un enzima solo puede realizar

un determinado tipo de reacción: hidrólisis, óxido-reducción,
etc.
2. Especificidad de sustrato: Esto significa que cada enzima sólo
puede actuar sobre un sustrato, o sobre un reducido número de
sustratos. Esta especificidad puede ser:

 Absoluta. El enzima actúa sobre un único sustrato. Ej. ureasa

actúa sobre la urea y la desdobla en CO2 y NH3.
 De grupo. El enzima actúa sobre un grupo de sustratos que
presentan un determinado tipo de enlace. Ej las descarboxilasas
eliminan un grupo CO2 de los aminoácidos.
 Estereoquímica. La enzima actúa sobre un estereoisómero y no
sobre el otro. Ej. la aspartasa actúa sobre el L-aspártico y no sobre
la forma D.
 Clasificación de las enzimas
Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas, se clasifican en seis
grupos:

 Oxidorreductasas. Catalizan reacciones en las que tiene lugar una

oxidación o reducción del sustrato. Son enzimas propias de la cadena
respiratoria. Son
las deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas.
 Transferasas. Transfieren radicales o grupos funcionales de un sustrato a
otro.
 Hidrolasas. Actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces
por introducción de los radicales –OH y –H procedentes de la ruptura de
una molécula de agua.
 Liasas. Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C–C, C–N o
C–O, con pérdida de grupos y, generalmente, con la aparición de
enlaces dobles.
 Isomerasas. Son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en
las que el sustrato se transforma en otra molécula isómera.
 Ligasas o sintetasas. Unen moléculas o radicales mediante la energía
proporcionada por la desfosforilación de una molécula de ATP.
 Cofactores
Enzimáticos
 La actividad de algunos
enzimas depende
solamente de su estructura
como proteínas, mientras
que otros necesitan,
además uno o más
componentes no proteicos,
llamados cofactores. El
cofactor puede ser un ion
metálico, o bien una
molécula orgánica
llamada coenzima: algunos La tabla 1 reúne algunos enzimas que precisan
enzimas necesitan de de iones metálicos como cofactores. En tales
ambos. Los cofactores son enzimas el ión metálico puede actuar como:
generalmente estables
frente al calor, mientras
que muchas proteínas 1) Centro catalítico primario
enzimáticas pierden la 2) Como grupo puente para reunir el sustrato y
actividad por calefacción. la enzima, formando un complejo de
coordinación
3) Como agente estabilizante de la
conformación de la proteína enzimática en su
forma catalíticamente activa
 Factores que afectan la actividad
enzimática
 Efecto del pH
Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH
óptimo de la reacción). Por ejemplo, la pepsina (enzima
estomacal) tiene un pH óptimo de 2, al graficar su actividad
enzimática para valores crecientes de pH, comenzando
desde la zona ácida, se obtiene una curva en forma de
campana. El máximo de la curva corresponde al pH óptimo
en el cual la enzima tiene su máxima actividad. En medios
muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se
inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad
óptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal).
 Factores que afectan la actividad
enzimática
 Temperatura
La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por
lo general, con la temperatura, dentro del intervalo en
que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo
general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La
actividad enzimática máxima se alcanza a una
temperatura óptima, luego la actividad decrece y
finalmente cesa por completo a causa de la
desnaturalización progresiva de la enzima por acción de
la temperatura.
 Factores que afectan la actividad
enzimática
 Concentración de sustrato
Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis
varía de acuerdo a la concentración del sustrato. Al
aumentar la concentración de sustrato, la actividad
enzimática aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima,
punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas
tienen todos sus sitios activos ocupados
 ENZIMAS
ENDÓGENAS
 Provenientes de los mismos tejidos alimentarios. Son
enzimas producidas por nuestro organismo, se crean
a partir de la ingestión de los alimentos,
especialmente crudos con la intervención del aire
que se respira.
1. AMILASA 2. PECTINASAS

Es una enzima hidrolasa que tiene la función Sistema Digestivo

de catalizar la reacción de hidrólisis de los Actúa sobre los alimentos proteínicos y los
enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa al descompone en aminoácidos.
digerir el glucógeno y el almidón para formar
fragmentos de glucosa (dextrinas, maltosa) y
glucosa libre.
3. LIPASAS 4. CATEPSINAS

Sistema Digestivo (páncreas) Se encuentra en tejidos animales, cataliza

Transforma lípidos y lácteos en otros la hidrólisis de proteínas a polipéptidos. Se
productos. encuentra en muchos tipos de células,
incluyendo a todas las células de
animales.
5. LIPOXIGENASAS 4. FENOLASAS

Su función es la de transformar a Es una

los ácidos grasos en leucotrienos y es enzima que cataliza la oxidación de f
uno de los más recientes enoles (como la tirosina) y está
enfoques farmacológicos para extendida en plantas y animales. La
intervenciones en un variado número tirosinasa es una
de enfermedades, incluyendo el asma. enzima cuprífera presente en tejidos
de plantas y animales que cataliza la
producción de melanina y otros
pigmentos de la tirosina por
oxidación, como el ennegrecimiento
de una patata pelada o cortada
expuesta al aire.
 Uso industrial de
las enzimas
 La siguiente tabla resume algunos ejemplos de enzimas que se
emplean en diferentes procesos de la industria alimenticia. La gran
mayoría hoy se obtiene de microorganismos genéticamente
modificados.
INDUSTRIA ENZIMAS USOS
Enmascara el gusto a óxido. Fabricación de leche
Láctea Tripsina. Lactasa delactosada, evita la cristalización de leche
concentrada.
Quimosina (renina). Coagulación de las proteínas de la leche (caseína).
Quesería
Lactasa. Lipasa Influencia en el sabor y aceleración de la maduración.
Evita la textura “arenosa” provocada por la
Lactasa. Glucosa-
Helados cristalización. Permite la utilización de jarabes de alta
isomerasa
fructosa.
Papaína. Fiscina.
Cárnicas Ablandamiento de carnes. Producción de hidrolizados.
Bromelina
Mejora la calidad del pan. Disminuye la viscosidad de
Amilasa. Proteasa.
Panificación la pasta. Produce una miga muy blanca Mejora la
Lipoxidasa. Lactasa
coloración de la superficie.
Amilasas. Papaína. Usadas para licuar la pasta de malta. Evitan la turbidez
Cervecería
Pepsina durante la conservación de ciertos productos.

Pectinasas. Glucosa- Mejoran la clarificación y extracción de jugos. Evitan

Vinificación
oxidasa el oscurecimiento y los sabores desagradables.
Mejoran la clarificación de jugos. Conversión de la
Pectinasas. Glucosa-
Bebidas no glucosa en fructosa (jarabes de alta fructuosa).
isomerasa. Tannasa.
alcohólicas Aumenta la solubilidad y disminuye la turbidez del té.
Glucosa-oxidasa
Evita el oscurecimiento y los sabores desagradables.
VITAMINAS Y
COENZIMAS.
 VITAMINAS  COENZIMAS
Son compuestos heterogéneos Son cofactores orgánicos
imprescindibles para la vida, no proteicos, termoestables,
ya que al ingerirlos de forma que unidos a
equilibrada y en dosis una apoenzima constituyen
esenciales promueven el la holoenzima o
correcto funcionamiento forma catalíticamente activ
fisiológico. a de la enzima.

Las vitaminas son precursoras de coenzimas,

(aunque no son propiamente enzimas) grupos
prostéticos de las enzimas. Esto significa que la
molécula de la vitamina, con un pequeño
cambio en su estructura, pasa a ser
la molécula activa, sea esta coenzima o no.
 CLASIFICACIÓN
 VITAMINAS
Las vitaminas se clasifican, si son
solubles en agua hidrosolubles o
si lo son en lípidos liposolubles.
En los seres humanos hay 13
vitaminas que se clasifican en
dos grupos: (9) hidrosolubles (8
del complejo B y la vitamina C)
y (4) liposolubles (A, D, E y K).
Vitaminas liposolubles :
• Vitamina A (retinolftalina)
• Vitamina D (calciferol)
• Vitamina E (tocoferol)
• Vitamina K (antihemorrágica)
Vitaminas hidrosolubles
• vitaminas B1 (tiamina)
• B2 (riboflavina)
• B3 (niacina o ácido nicotínico)
• B5 (ácido pantoténico)
• B6 (piridoxina)
• B7/B8 (biotina)
• B9 (ácido fólico)
• B12 (cobalamina)
• vitamina C (ácido ascórbico).
 CLASIFICACIÓN
• COENZIMAS
 Vitaminas hidrosolubles y sus
coenzimas
1. TIAMINA (vitamina B1): Forma
parte de coenzimas que
participan en reacciones
esenciales del metabolismo de
los hidratos de carbono. Se
encuentra en cantidades
importantes en los siguientes
alimentos: cereales completos
(harinas y granos), leguminosa,
levaduras y carnes en general.
También, aunque en cantidades
inferiores en otros alimentos
como la leche y las verduras
2. RIBOFLAVINA (vitamina B2):
Forma parte de coenzimas
constituyendo eslabones de
cadena respiratoria celular,
es decir, del metabolismo
energético. Esta vitamina se
encuentra en cantidades
valorbles en los siguientes
alimentos: levaduras de
panadería (extracto seco),
hígado de animales, huevos
de gallina, leche y sus
derivados y, en poca
cantidad, en frutas y verduras
 Vitaminas hidrosolubles y sus
coenzimas
3. NIACINA (ácido nicotínico - 4. Piridoxina: Es una forma
nicotinamida, vitamina B3 o factor de vitamina B6 que se encuentra
PP): Participa en la síntesis comúnmente en los alimentos y
(anabolismo) y en la degradación se utiliza como suplemento
(catabolismo) de glúcidos, ácidos dietético. Como suplemento se
grasos y aminoácidos a través de usa para tratar y prevenir
dos coenzimas. Está contenida en la deficiencia de
numerosos alimentos, a excepción piridoxina, anemia
de las grasas. sideroblástica, epilepsia
dependiente de piridoxina,
ciertos trastornos metabólicos,
problemas con la isoniazida y
ciertos tipos de envenenamiento
por hongos.
 Vitaminas hidrosolubles y sus
coenzimas
 5. Biotina: Es 6. Ácido pantoténico
una vitamina estable al calor, Es imprescindible para que
soluble en agua y alcohol, y ciertos glúcidos, ácidos grasos y
susceptible a la oxidación que aminoácidos entren en el ciclo
interviene en el metabolismo de
los hidratos de del ácido cítrico. Casi todos los
carbono, grasas, aminoácidos y p alimentos, tanto de origen
urinas. Es esencial para la síntesis animal como vegetal, contienen
y degradación de grasas y la esta vitamina; de ahí su nombre
degradación de ciertos (en griego "panthos" significa
aminoácidos. "por todas partes". Está
contenida sobre todo en las
levaduras de cerveza, en las
vísceras y en la yema de huevo
y, muy especialmente, en la
jalea real.
 Vitaminas hidrosolubles y sus
coenzimas
 7. Ácido Fólico: es 8. Vitamina V12:
una vitamina hidrosoluble del co Es una
mplejo de vitaminas B, necesaria vitamina hidrosoluble esencial
para la maduración para el funcionamiento normal
de proteínas estructurales del cerebro, del sistema
y hemoglobina (y por esto, nervioso, y para la formación de
transitivamente, de los glóbulos la sangre y de varias proteínas.
rojos); su insuficiencia en los Es una de las ocho vitaminas del
humanos es muy rara. grupo B.

9. Ácido Lipóico: Es un derivado del ácido

graso octanoico. Se halla
unido covalentemente a un resto
específico de lisina del enzima con quien
colabora; en tal caso se acostumbra a
llamar lipoamida.