ENZIMAS

Ing. Edwin H. Valle

Segundo Semestre 2019
PLATAFORMA DE TRABAJO
Proteínas Biocatalizadores

ENZIMAS
Producidas por
las células

Su nombre viene del griego en,

en y zyme, fermento, (en Con alto grado
levadura) porque se pensaba de especificidad
que estos compuestos solo
actuaban en el interior de las
células
Las enzimas no llevan
a cabo reacciones Aceleran la velocidad
químicas de las reacciones
químicas

No cambian el sentido
de los equilibrios Sin su intervención:
químicos
La mayoría de las reacciones
químicas necesarias para mantener
activas las células tardarían mucho
tiempo en realizarse o simplemente
no se efectuarían.
Definición:
Una enzima es un catalizador biológico
complejo que producen las células vivas, que
lleva a cabo reacciones bioquímicas a altas
velocidades y con un alto grado de
especificidad.
 Personas

Animales
Plantas
Las Enzimas son
Producidas por: Hongos

Bacterias

Protozoos

Levaduras
 Ligadas con cualquiera de las etapas
biológicas: germinación, nacimiento,
crecimiento, etc.

Digestión de los alimentos

Funciones Absorción de nutrimentos

de las Síntesis de componentes
enzimas estructurales: carbohidratos,
lípidos, proteínas, ADN, etc.

Degradación de componentes
celulares

Obtención de energía
 Provocan cambios
Contienen una
benéficos o dañinos
gran cantidad de
enzimas

ALIMENTOS

Obtener ventajas
de ellas
Es importante conocer la
actividad enzimática en
cada producto Evitar problemas
indeseados
 ENZIMAS

INTRACELULARES: EXTRACELULARES:
Operan dentro de las Su acción catalítica
células que las está fuera de las
producen células que las
producen
 CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

Todas las enzimas tienen naturaleza proteica, razón

por la cual las afectan los mismos factores que alteran
a las proteínas:

 Temperatura

 pH

 Acidez

 Actividad acuosa
 ENZIMAS

Proteínas simples Proteínas conjugadas

Haloenzima Coenzima
(cofactor)

Parte proteica Parte no proteica

 Cofactores

Vitaminas Cationes Aniones

Tiamina Cobre Cloruros

Niacina Molibdeno
Piridoxina Cinc
Riboflavina Magnesio
Ácido pantoténico Hierro
Manganeso
Calcio
 Descubrimiento de las enzimas

• La enzimología así como las tecnologías que emplean

enzimas, pertenecen a la era moderna. Sin embargo, su
uso para la producción de alimentos se remonta a muchos
siglos atrás. Por ejemplo:
Louis Pasteur (finales siglo XIX): la adición de levadura
causaba la fermentación de la glucosa a alcohol y dióxido
de carbono.
Propuso el nombre de fermento.

1,897 Willy Kuhne propuso el nombre de enzima, del

griego en, en zyme, fermento para describir estas
sustancias
1,897, Edward Buchner, con sus experimentos
marca el inicio de la química enzimática moderna.
Demostró que la fementación alcohólica se debe a la
acción de enzimas.

1,926, James Sumner aisló una enzima cristalina

pura a la que caracterizó de naturaleza proteica.
Luego otros investigadores aislaron algunas otras
enzimas y todas fueron proteínas.
 Nomenclatura y clasificación de las enzimas

A la sustancia sobre la cual actúa una enzima se le llama

sustrato. El nombre de la enzima suele ser el del sustrato al
cual se añade el sufijo asa:

Sacarosa Sacarasa

Sustrato Enzima
 Ejemplos:

Nombre Actúa sobre Producida en

Lactasa Lactosa Intestino delgado de los
mamíferos
Dipeptidasa Dipéptidos Intestino delgado
Lipasa Lípidos Páncreas
Bromelina Proteínas Piña
Amilasa Almidón Glándulas salivales
Pepsina Proteínas en general En el estómago

Maltasa Maltosa Intestino delgado

CLASIFICACIÓN:

Oxidorreductasas

Catalizan reacciones de oxido-reducción

Alcohol
deshidrogenasa
Alcohol Etanal
Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis que dividen
compuestos en dos productos

Alcohol
deshidrogenasa
Alcohol Etanal
 Transferasas

Catalizan la transferencia de un grupo funcional

entre dos compuestos

Alanina
transferasa
Alanina Acido alfa Glutamato
Piruvato
(Acido 2-amino cetoglutrico
propainoico
 Liasas

Catalizan la adición de un grupo sin liberación de agua

Piruvato
descarboxilasa
Piruvato Hidrogeno Dioxido de
Etanal
carbono
Isomerasas

Catalizan el reordenamiento de átomos dentro de

una molécula para formar un isómero

Maleato
isomerasa
Maleato Fumarato
Ligasas

Catalizan la unión de dos moléculas usando energía

del ATP

Piruvato
carboxilasa
Piruvato + CO2 Oxalacetato
Especificidad de las enzimas

Absoluta: las enzimas catalizan únicamente

una reacción en particular de un
sustrato.
Ejemplo: Sacarasa, Amilasa

Estereoquímica: se refiere a que utilizan

isómeros D o L como sustratos.
Especificad de grupos: Son menos selectivas,
las enzimas actúan sobre sustratos
que tienen un determinado enlace y
un grupo químico a la par de este.
Ejemplo: carboxipeptidasa
Especificad de enlaces: las enzimas que tienen
este tipo de especificidad, son las
menos específicas de todas, debido
a que atacan un tipo de enlace en
particular.
Ejemplo: lipasas
 ACTIVACIÓN DE ENZIMAS

Activación,se refiere a todo proceso en el cual una

proteína inactiva se transforma en una enzima activa.

Existen muchas enzimas metaloproteínas en las cuales

el ión metálico(activador enzimático, Mg+2, Mn+2,Zn+2)
está unido a la apoenzima o a la coenzima.
Muchas enzimas simples son secretadas en forma
inactiva (proenzima o cimógeno)
 Modo de Acción Enzimático

En general todas las reacciones catalíticas ocurren en por lo

menos dos etapas:
En la primera una molécula de enzima (E) y una molécula de
sustrato (S) se combinan para forman un intermediario
llamado complejo enzima-sustrato (E-S). (Es una reacción
reversible)
La segunda etapa involucra la formación de los productos en
una reacción irreversible:
Primera etapa:

Segunda etapa:
 Primera etapa:

Sacarosa + Sacarasa Complejo

Sacarosa-Sacarasa

Segunda etapa:

Sacarosa-Sacarasa Glucosa + Fructosa +

Sacarasa
Las características estructurales o grupos funcionales
para la formación del complejo enzima-sutrato se
encuentran en una posición específica en la superficie de
la enzima, la que recibe el nombre de sitio activo.
El sitio activo posee una conformación singular,
complementaria a la estructura del sustrato, haciendo
que las dos moléculas se ajusten de la misma manera
que una llave lo hace en una cerradura. (Teoría de la
llave y cerradura)
Teoría del ajuste inducido

D.E. Joshland Jr. Sugirió que una enzima experimenta un cambio

de conformación cuando reacciona con una molécula de sustrato,
para formar el complejo activado. Luego del efecto catalítico la
enzima toma de nuevo su forma original.
Según esta teoría el sitio activo está formado por dos componentes:
Uno responsable de la especificidad por el sustrato (grupos de
contacto)
Y el otro responsable de la catálisis (grupos catalíticos)
El sitio activo es una región flexible que por inducción acomoda a
algunos compuestos de estructura semejante.
Sin embargo, sólo el sustrato apropiado puede eliminarse
correctamente por los grupos catalíticos
Factores que afectan la actividad de
las enzimas

Concentración de sustrato: Baja

concentración de sustrato
La velocidad de una reacción enzimática aumenta conforme
la concentración del sustrato se incrementa, hasta alcanzar
una velocidad límite.

Velocidad
de la
reacción

Concentración de
sustrato
 Concentración de enzima

Velocidad
de la
reacción

Concentración de
sustrato
La concentración de la enzima es mucho más baja que la
concentración de sustrato, la velocidad siempre depende en
forma directa de la concentración de enzima.
Temperatura

Velocidad máxima

Velocidad
de la
reacción
Temperatura óptima

Temperatura
 La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta con
la temperatura, pero sólo en el intervalo en que la
enzima es estable y retiene su capacidad catalítica

La mayoría de enzimas tiene un rango óptimo entre 30 y

45oC, se inactivan a más de 55oC
Concentración de hidrógeno (pH)

Todas las enzimas presentan una máxima actividad catalítica

en un intervalo óptimo de pH de 5 a 8. Los valores extremos de
pH causan la inactivación de las enzimas.
Existen excepciones como la pepsina del estómago (pH óptimo
1.8)
El pH de la mayoría de alimentos varía entre 3.0 y 7.0, las
frutas y sus derivados tienen ph ácido de 2.2
a. ph óptimo
b. Intervalo de estabilidad
c. Intervalo de inactivación reversible
d. Inactivación instantánea
a
b

c
Velocidad
de
reacción
d
d
1

9
11

13

pH
 Otros agentes que afectan la
actividad de las enzimas

Por su naturaleza química las enzimas se ven afectadas por todos

los factores que influyan en las propiedades físicas y químicas de
las proteínas.
La actividad acuosa
Los metales pesados como Hg, Ag y Pb, inhiben la acción
enzimática.
Ca, Mg, Na, K, Mn, Fe, y Zn actúan como agentes activadores de
muchas enzimas.
 Muchos productos de origen animal y vegetal contienen
sustancias que inhiben la acción de las enzimas, en muchos
casos estas sustancias forman parte de mecanismos
reguladores o de defensa contra depredadores.
Entre ellos: los que evitan la acción de las proteasas, que se
encuentran en las leguminosas y el maíz, el trigo, el arroz y
papa.
Los más conocidos son los de Browman-Birk y el de Kunitz de
la soya.
Otros inhibidores de proteasas: ovomucoide y ovoinhibidor
(clara de huevo)
Inhibición de enzimas

Significa reducir o eliminar la actividad enzimática o

catalítica de enzimas

La actividad de una enzima puede ser disminuida o

eliminada completamente por la acción de ciertas
sustancias a las cuales se las conoce con el nombre
genérico de inhibidores enzimáticos.
 Reversible
Irreversible

Específico
Inhibidor No específico

Competitivo
No competitivo
 Cuando el inhibidor o veneno modifica o
Inhibición
destruye la enzima, que no puede
irreversible recuperar su actividad

Inhibición La enzima puede recuperar su actividad

reversible con la remoción del inhibidor
Inhibidor específico Actúa sobre una
enzima en
particular

Inhibidor no específico Actúa sobre todas

las enzimas
 Venenos como inhibidores específicos

Veneno Enzima inhibida Sitio de acción

Cianuro Citobromo oxidasa Se una al activador Fe+3

catalasa
Fluoruro Enolasa Se une al activador Mg+2

Sulfuro Fenolasa Se une al activador Ca+2

Arseniato Fosfotransacetilasa Se une al fosfato

Yodo acetato Triosafosfato Se une al grupo

deshidrogenasa sulfhidrilode la cisteína
Gas neurotoxico Acetilcolinaesterasa Se une al grupo
hidroxilo de la serina
 INHIBICIÓN COMPETITIVA

El inhibidor competitivo es un compuesto cuya estructura

se asemeja estrechamente a un sustrato en particular y
compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima.

Este tipo de inhibición puede invertirse completamente por

la adición de una gran cantidad de sustrato.
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA

Un inhibidor no competitivo es una sustancia que forma

enlaces covalentes fuertes con una enzima , no puede
ser desplazado de la superficie mediante la adición de
exceso de sustrato.
Este tipo de inhibición es irreversible.
 Los inhibidores no competitivos pueden actuar:
• Unidos al sitio activo de la enzima o cerca de éste.
• Unidos en la superficie de la enzima alterando la
conformación tridimensional de la enzima
Ejemplos:
Los iones de metales pesados Ag, Hg y Pb, se unen a grupos
carboxilos, y sulfidrilos de las enzimas.
El ácido yodo acético actúa sobre grupos sulifidrilos
INHIBICIÓN POR PRODUCTO FINAL

También se conoce como control negativo de retroalimentación.

Se da en trayectorias metabólicas en las que las enzimas que
catalizan la primera reacción de la trayectoria, son inhibidas por
el producto que se forma al final de la trayectoria:

Enzima a Enzima b Enzima c Enzima d

A B C D E

Inhibe a
 En la inhibición por producto final, existen por lo menos dos
sitios de unión distintos en la enzima.
Uno es el sitio activo que se une al sustrato y el otro el sitio de
unión para el producto inhibitorio final, que recibe el nombre
de sitio alostérico

Enzima activa Enzima inactiva

Sitio
activo

Sustrato Sitio Alostérico Sustrato

 ENZIMAS ENDÓGENAS DE LOS
ALIMENTOS

Todos los productos alimenticios de origen animal y vegetal,

contienen gran número de enzimas que sólo actúan cuando el
orden celular así lo requiere,
Sin embargo cuando estos tejidos se rompen, las enzimas se
liberan y se ponen en contacto directo con el sustrato
correspondiente lo que hace que la reacción se lleve a cabo más
fácilmente.
 Es importante entonces, conocer las principales actividades
enzimáticas que se encuentran en determinado producto para
poder controlar su acción.
En muchos casos las transformaciones ocasionadas por estos
catalizadores traen consigo deterioro de los alimentos, pero
en otros casos pueden ser beneficios como el mejoramiento
del color, sabor, textura, calidad nutricional, etc.
 Enzimas endógenas en alimentos

Enzima Alimento Acción

Amilasa Malta germinada Convierte el almidón en azúcares
fermentables por levaduras para
elaboración de cerveza
Papa Convierte el almidón en azúcares

Papa Cataliza el equilibrio entre el almidón y

los azúcares
Peroxidasa Vegetales Causa olores indeseables durante el
almacenamiento
Catepsina Carne Cambios, que resultan en el
ablandamiento natural sin un cambio
visible en la fibra muscular
Enzima Alimento Acción
Invertasa Miel Las abejas producen en forma natural
azúcar invertido
Lipasa Leche Hidroliza la grasa y produce un sabor
desagradable en productos lácteos
Queso Hidroliza las grasas y produce sabores
deseables característicos
Proteasa Harina de trigo Degrada el gluten, lo que causa una
reducción en el volumen del pan
Esterasa Frutas Produce ésteres durante la maduración
que son responsables del olor y sabor
Aliinasa Cebolla y ajo Produce olores, cuando el tejido se daña
mecánicamente
Polifenol- Frutas y vegetales Oscurecimiento aeróbico del alimento
oxidasa durante el daño físico del tejido.