UMF ,,Carol Davila” București

Facultatea de Medicină,
Fiziopatologie II, INBI ,,Prof. Matei Balș”

ENZIMELE
Conform Societatii Europene de Cardiologie , American College of Cardiology
Foundation, American Heart Association, si consensului World Health Federation Expert
a treia definitie universala a IMA – IMA poate fi diagnosticat in mai multe feluri, inclusiv
prin modificarea enzimelor cardiace
Definitia cuprinde:
 Cresterea si/sau scaderea valorilor biomarkerilor cardiaci (de preferinta
troponina cardiaca) cu cel putin o valoare peste a 99 a percentila deasupra valorilor
de refeinta si cu cel putin una din urmatoarele
- Simptome ale deficitului de oxigen (angina)
- Modificari noi semnificative ale segmentului T si undei T sau un BRS nou instalat
- Dezvoltarea undelor Q patologice pe ECG
- Dovezi imagistice ale unei pierderi de miocard viabil sau anormalitate regionala a
motilitatii miocardice nou instalata – Identificarea unui tromb intracoronar la angiografie
sau autopsie
 Morbiditatea si mortalitatea asociate cu IMA sunt bine cunoscute, de aceea
diagnosticul si managementul precoce sunt esentiale. Enzimele cardiace sunt f
importante in stabilirea diagnostiicului si in monitorizarea IMA
 Enzima/ biomarkerul cardiac ideal trebuie să fie înalt
specific, înalt sensibil și ușor de detectat cât mai
devreme în timpul procesului
 „Enzimele Cardiace" este un concept larg care cuprinde
câteva componente intracelulare miocitare care se pot
regăsi în ser și se pot măsura în unele circumstanțe
precum deficitul de oxigen la nivel miocardic, trauma,
miocardita.
 Coroborate cu datele clinice, creșterea nivelului
enzimelor este cheia diagnsticului IMA. Troponina este
cea mai folosită enzimă cardiacă în acest sens, dar și
celelalte pot fi de folos.
CARACTERISTICILE BIOMARKERULUI CARDIAC
IDEAL
 CUPRINS

1. Definiție Generalități
2. Localizarea enzimelor
3. Indicațiile diagnosticului enzimatic
4. Calcularea activității enzimatice
5. Clasificarea structurală a enzimelor
6. Clasificarea funcțională a enzimelor:
6.1. Enzimele funcționale plasmatice
6.2. Enzimele nefuncționale plasmatice:
6.2.1. Enzimele excreto-secretorii
6.2.2 Enzimele celulare
 1. DEFINIȚIE. GENERALITĂȚI
 Structuri proteice cu rol în catalizarea reacțiilor biochimice din
organism (sinteza, degradare, oxidare, reducere, hidroliză).
 Sunt biocatalizatori = accelerează viteza proceselor metabolice;
în lipsa lor, aceste reacții s-ar desfășura foarte lent => acumulare
deșeuri intracelulare și moarte celulară.
 Fiecare enzimă acționează asupra unui substrat pe care îl
convertește în anumiți produși.

http://biology200.gsu.edu/houghton/2107%20%2713/lecture18.htm l
 2. LOCALIZAREA ENZIMELOR

 Enzimele sunt localizate specific: organite celulare,

citoplasmă, localizare mixtă (organite celulare și
citoplasmă), sânge.
 Există izoenzime (sunt enzime cu secvență a
aminoacizilor diferită, care însă catalizează aceeași
reacție) cu specificitate pentru anumite țesuturi.
 Cunoașterea localizării lor este utilă în orientarea asupra
funcționalității unor organe, având valoare diagnostică.

http://biology200.gsu.edu/houghton/2107%20%2713/lecture18.html
 2. LOCALIZAREA ENZIMELOR
 !O leziune celulară ce determină eliberarea din celule a
enzimelor mitocondriale este mai gravă decât o leziune limitată
la membrana celulară ce determină doar ieșirea enzimelor
citoplasmatice.
 În mod fiziologic, există gradiente de concentrație enzimatică:
- pe de o parte între diferite organe și țesuturi,
- pe de altă parte între acestea și plasmă.

http://biology200.gsu.edu/houghton/2107%20%2713/lecture18.html
3. INDICAȚIILE DIAGNOSTICULUI ENZIMATIC
a ) Scop diagnostic
Unele determinări enzimatice sunt teste de specificitate
(enzimatice sau izoenzimatice) pentru anumite țesuturi (ex:
determinarea raportului GOT/GPT poate fi utilizată în diagnosticul
infarctului acut de miocard).
b) Aprecierea gravității unei afecțiuni
Enzimele cu sediul ultrastructural sunt folosite pentru diagnosticul
unui proces de necroză (ieșirea acestor enzime din celule
presupune distrugeri celulare)).
c) Aprecierea evoluției - se folosesc enzimele cu cea mai mare
specificitate pentru un anumit organ.
4. CALCULAREA ACTIVITĂȚII ENZIMATICE
- Enzimele plasmatice se determină ca activitate enzimatică
- se utilizează reacția catalizată de enzima respectivă și se
dozează cantitatea de produs format sau de substrat
transformat.
- se exprimă în unități internaționale (U) sau mU (1U= 1000 mU)
pe litru (U/L).
- 1 unitate de activitate enzimatică (1U)=cantitatea de enzimă care
catalizează transformarea unui micromol de substrat timp de 1
minut, în condiții optime de pH și temperatură (25 ◦C, 30◦C sau
37◦C);
- Utilizarea diferitelor substrate duce la modificarea activității enzimei:
- Metoda Bodansky - utilizeaza -glicerolfosfatul (ca substrat ),
- se determina fosfatul pus in libertate sub actiunea enzimei.
- rezultatele sunt exprimate in Unitati Bodansky (UB);

- valoarea normala este considerata 1-4 U Bodansky, care corespund la 18-27 UI/L .
Denisa Mihele. Biochimie clinica. Editia aII-a. Editura medicala. Bucuresti, 2010.
 5. CLASIFICAREA STRUCTURALĂ A ENZIMELOR
 Enzime:
- cu structură unitară (alcatuite numai din aminoacizi): tripsina,
chemotripsina, pepsina, lipaza
- cu structura binară alcatuite dintr-o parte proteică
(apoproteină) și o parte neproteica (cofactor)
Cofactorii- substante de natura neproteică ce conferă activitate
enzimatică apoproteinei (ex: ioni metalici, vitamine, coenzime).

http://notesforpakistan.blogspot.ro/2010_12_13_archive.html
 6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR

6.1 ENZIMELE PLASMATICE FUNCȚIONALE

 Enzime sintetizate în ficat cu rol activ în plasmă (se mai
numesc și proteine intrinseci).
 Plasma este locul lor de acțiune și se găsesc aici la un nivel
mai ridicat decât în restul țesuturilor.
 Majoritatea enzimelor plasmatice sunt produse de către ficat.
 Într-o afectare hepatică cu insuficiență hepatică, activitatea
acestora este scăzuta (ex: activitatea plasmatică a
pseudocolinesterazei scade în paralel cu gradul insuficienței
hepatice).
 Exemple:
- colinesteraza,
- lipoproteinlipaza,
- lecitincolesterolaciltransferaza (LCAT)
6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
Enzime care nu prezintă funcții fiziologice în plasma (sunt denumite
și proteine extrinseci).
 Se găsesc în plasma în concentrații mult mai mici decât
concentrația lor din țesuturi.
 În multe cazuri plasma este deficitară în cofactori necesari pentru
activarea optimă a acestor enzime.
 Prezența lor în plasma poate fi explicată prin:

1.reînnoirea țesuturilor prin diviziune celulară

2.modificări ale permeabilității celulare:
- apariția unor perturbări a proceselor energetice celulare
(citokine, acidoză și sepsis) asupra membranei celulare, determină
scăderea concentrației de ATP din celule și se repercută asupra
permeabilității membranei celulare;
- aceasta explică creșterea nivelului plasmatic al unor enzime
(ex.: creatinkinaza) în cursul efortului fizic intens;
3.distrucție celulară (citoliza)
4.obstrucție
 6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.1 ENZIMELE EXCRETO-SECRETORII

 Sunt sintetizate la nivelul unui organ (ex: pancreas) și au acțiune la

distanță (ex: la nivelul tubului digestiv).
 Se secretă în cantități ridicate și sunt eliminate rapid și complet,
prin canalele excretoare.
 Activitatea enzimatică crește când:
- calea de excretie este blocată
- rata de producere este crescută
 În afecțiuni pancreatice activitatea plasmatică a enzimelor
secretorii este crescută (există depozite la nivelul pancreasului, din
care enzimele se eliberează în funcție de prezența unor stimuli
digestivi alimentari).
 Exemple:
- amilaza pancreatică (scindează carbohidrații)
- lipaza (scindarea trigliceridelor)
- tripsina (scindarea proteinelor)
- pepsinogenul (scindarea proteinelor)
6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.1 ENZIMELE EXCRETO-SECRETORII
Amilaza serică
 Valori normale: 25-125 UI/l
 Localizare: salivă, pancreas, ficat, intestin subțire și în
cantități mici, în organele genitale
 Rol: catalizează degradarea hidrolitică poli- și
oligozaharidelor
 Structură : două forme izoenzimatice principale:
- amilaza salivară (60% din amilaza serică
normală)
- amilaza pancreatică(40% din amilaza serică
normală)
 Valori crescute – pancreatita acută:
- crește la 3-6 ore de la debutul afecțiunii (apariția durerii)
- atinge un nivel maxim la 20-30 de ore și se normalizează
după 2-8 zile
- poate crește până la 30-40 de ori peste valoarea normală
(pancreatita acuta cu necroză extinsă)
6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCTIONALE
6.2.1 ENZIMELE EXCRETO-SECRETORII
Lipaza serică
 Valori normale: 20-160 UI/l

 Localizare: pancreas

 Rol: în prezenta sărurilor biliare, transforma grasimile în acizi

grasi și glicerol
 Structura: nu are izoenzime

 Valori crescute – pancreatita acută:

-crește la 3-6 ore, atinge un nivel maxim la 24 ore de la debutul

afecțiunii și poate persista până la 2 săptămâni
- specificitate mai mare pentru pancreas decât amilaza
- nivelurile crescute persistente peste 3 săptămâni reflectă
prezența de complicatii (pseudochist) sau neoplasm pancreatic
 Creșterile amilazemiei și lipazemiei sunt concomitente și se
asociază cu creșterea nivelului urinar al acestor enzime.
 6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.1 ENZIMELE EXCRETO-SECRETORII

Valori crescute amilază și lipază serice:

1. Afectiuni pancreatice:
 afectiuni de tip inflamator – creșterea activității plasmatice
enzimatice prin creșterea permeabilității membranelor
celulare;
 afectiuni de tip necrotic (pancreatita necrotică, fibroza
pancreatică, pancreatita cronică, neoplasm de pancreas) –
creșterea activității plasmatice enzimatice prin liză celulară
 afectiuni de tip obstructiv (obstructia canalelor pancreatice
prin litiază, neoplazie, parazitoză, compresiuni diverse etc.) –
creșterea presiunii în canalele respective, cu deversarea
enzimelor la polul vascular, cu creșterea nivelului lor
plasmatic
6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.1 ENZIMELE EXCRETO-SECRETORII
Valori crescute amilază și lipază serice:
2. Alte afectiuni:
 ulcer gastric penetrant în pancreas (inflamație și liza
celulară);
 infarct mezenteric (ischemie cu modificarea permeabilității
celulare sau necroza celulara);
 sarcina extrauterină ruptă (există amilaze și la nivelul
trompelor);
 medicamente care determină spasm al sfincterului Oddi (ex:
opiacee, corticosteroizi);
 postmanevre instrumentale (ex: gastroscopie,
ERCP=colangiopancreatografie retrogradă endoscopică);
 tulburările eliminarii renale a amilazei pancreatice:
macroamilazemia (amilaza se poate combina cu Ig G sau Ig A
=> macroamilazele care nu pot traversa membrana
6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 ENZIMELE CELULARE

 Enzime sintetizate în celule, unde îndeplinesc un rol activ

 Ajung în plasmă prin modificarea permeabilității membranei
celulare sau prin distrucție celulară (citoliză)
 Unele au specificitate pentru un anumit tip de țesut deci
modificarea activității lor plasmatice poate orienta asupra
sediului de organ al unei leziuni
 Exemple:
- Lactatdehidrogenaza – LDH;
- Creatinkinaza - CK;
- Troponina, - Fosfatazele alcaline
- Aspartat aminotransaminaza - AST; - Leucinaminopeptidaza – LAP;
- Alanin aminotransaminaza – ALT; - 5 Nucleotizada - 5 NT;
- Gama glutamiltranspeptidaza – GGT; - Fosfatazele acide
 6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 ENZIMELE CELULARE

Lactatdehidrogenaza (LDH)
Valori normale serice: 100-190 U/L
Localizare strict intracitoplasmatică (în majoritatea celulelor –
cord, ficat, rinichi, mușchi scheletici, eritrocit, creier, plămân)
Rol:
• enzimă a glicolizei, care catalizează reacția reversibilă piruvat-
lactat

http://proteopedia.org/wiki/index.php/User:Kelly_Roark/Sandbox1
 6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 ENZIMELE CELULARE

Lactatdehidrogenaza (LDH)

Structura moleculei LDH =

tetramer format din două tipuri de
lanturi polipeptidice:
 tip H (heart - sintetizat
predominant în miocard);
 tip M (muscle – sintetizat
predominant în mușchiul
scheletic și ficat)
Combinarea celor două tipuri de lanțuri sub forma unui tetramer -
cinci tipuri de izoenzime:
• LDH 1 = 4 lanțuri de tip H
• LDH 2 = 3 lanțuri de tip H și 1 lanț de tip M
• LDH 3 = 2 lanțuri de tip H și 2 lanțuri de tip M
• LDH 4 = 1 lanț de tip H și 3 lanțuri de tip M
• LDH 5 = 4 lanțuri de tip M
6.CLASIFICAREA FUNCȚONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 ENZIMELE CELULARE

Lactatdehidrogenaza (LDH)
Valori crescute:
 arată o liză celulară, fără a ne orienta asupra localizării leziunii

 Afecțiuni cardiace - LDH total crescut prin cresterea LDH1 și LDH2

(LDH1>LDH2);
 Afecțiuni hematologice - LDH total crescut prin creșterea LDH1 și
LDH2 (LDH1<LDH2);
 Afecțiuni hepatice sau musculare - LDH total crescut prin creșterea
LDH4 și LDH5.
 Stări de șoc –LDH total crescut prin creșterea tuturor izoenzimelor

Dozarea LDH total din sânge nu poate fi folosită ca indicator specific

pentru nicio afecțiune, din cauza răspândirii largi a enzimei.
 6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 Enzimele celulare
LDH
Valori crescute:

• LDH1(hidroxibutirat dehidrogenaza) crește caracteristic la 8-24

de ore de la debutul infarctului miocardic și atinge valoarea
maximă la 3-6 zile
• Într-o evoluție obișnuită a infarctului valoarea LDH se
normalizează în 7-12 zile
• Raportul LDH1/LDH2 peste 0,75 are specificitate și
sensibilitate de peste 90% pentru necroza miocardică
• Raportul LDH total/LDH1:
- sub 1,3 în infarct miocardic acut
- peste 1,64 în afecțiuni hepatice

http://www.smartdraw.com/examples/view/cardiac+enzyme+graph+of+the+cardiovascular+system /
 6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 ENZIMELE CELULARE
CREATIN-KINAZA (CREATIN-FOSFOKINAZA, CK)
Valori normale:
• bărbat : 55-170U/l
• femeie: 30-135 U/l
Localizare strict
intracitoplasmatică; în mușchi
secheletic, cord, creier
Rol:
- catalizează reacția
creatină+ATP=creatinafosfa CK-
CK-MB CK-BB
MM
t+ADP
Structură- dimer cu 3 Mușchi
99 1 0
scheletic
izoenzime în funcţie de
Miocard 77 22 1
combinarea celor 2 tipuri de
Creier 4 0 96
lanțuri M (muscle) și B
http://www.medbio.info/Horn/Time%206/muscle_metabolism_april_2008.htm
(brain):
6.CLASIFICAREA FUNCTIONALA A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCTIONALE
6.2.2 ENZIMELE CELULARE
Creatin-kinaza (creatin-fosfokinaza, CK)
Izoenzima CK MB
Valoare normală: < 10 UI/l

Valori crescute:
• infarct miocardic acut – crește în primele 2-3 ore de la
debutul infarctului și atinge valoarea maximă la 12-36 de
ore și rămâne crescută 3-4 zile. Astfel, este utilă pentru
detectarea reinfarctizării într-un interval de 4-10 zile după
evenimentul inițial, spre deosebire de troponină care
rămâne crescută 10 zile, facând-o mai puțin utilă în acest
sens .
• miocardite,
• angioplastie,
• traumatisme musculare
6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 ENZIMELE CELULARE
Creatin-kinaza (creatin-fosfokinaza, CK)
Izoenzima CK MM

Reprezintă majoritatea CK total, de aceea CK total depinde de masa

musculară a persoanei

Valori crescute:

o miopatii (afecțiuni autoimune, hipotiroidism,

șoc, convulsii),
o traumatisme musculare (biopsii musculare,
postoperator),
o distrofia musculară progresivă
6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 ENZIMELE CELULARE

Creatin-kinaza (creatin-fosfokinaza, CK)

Izoenzima CK BB

Valori crescute: leziuni ale sistemului nervos central:

- edem cerebral,
- accident vascular cerebral,
- traumatisme cranio-cerebrale,
- tumori cerebrale,
- anestezie generală,
- intoxicaţii cu somnifere,
- electroşoc
6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 ENZIMELE CELULARE
Troponina
 Valori normale : TnT < 0,1 ug/L, TnI< 0,1 ug/L
 Localizare strict intracitoplasmatică:
miocard, mușchi scheletic.
 Rol: complex proteic ce reglează
interacţiunea calciu-dependentă între actină şi miozină
 Structura: 3 tipuri: I, T, C
 troponina C – se leagă de calciu;
 troponina I – inhibă interacțiunea dintre actină și miozină;
 troponina T – atașează complexul troponinic la filamentele
subțiri prin legarea la tropomiozină

http://edoc.hu-berlin.de/dissertationen/kabaeva-zhyldyz-2002-1111/HTML/kabaeva-ch1.html
 6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALă A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 Enzimele celulare
Troponina
Valori crescute – afecțiuni ce implică un grad de necroză
miocardică, indiferent de cauză (anoxie, contuzie , inflamație)
Troponina se dozează în următoarele
situații:
• diagnosticul IMA
• estimarea dimensiunilor IMA
• evaluarea pacienţilor cu angină
pectorală instabilă
• detectarea reperfuziei coronariene
• detectare IMA apărut perioperator
• determinări în dinamică ca
indicator ai rejetului allogrefei http://odlarmed.com/?p=3314

cardiace
• traumatisme cardiace
 6.CLASIFICAREA FUNCTIONALA A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCTIONALE
6.2.2 Enzimele celulare

Troponina – Izoenzima Tn I
Valoare normală < 0.1 ug/L
Rămâne crescută mai mult timp decat CK MB și are specificitate
mai mare pentru leziunile cardiace
Valori crescute:
• Afecțiuni cardiace: infarctul miocardic acut, angina instabilă,
miocardită, pericardită, tahicardie
• traumatisme cardiace: contuzii miocardice, angioplastie
coronariană, cardioversie, by-pass coronarian,
• Afecțiuni ale musculaturii striate

• în IMA crește
la 2-8 ore, atinge o valoare maximă
la 12-24 ore și scade după 7-10 zile
http://pro2services.com/lectures/Fall/CardEnz/cardenz.htm
 6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 Enzimele celulare

Troponina– Izoenzima Tn T
Valoare normală < 0.1ug/L
Mai puțin specifică în IMA
decât troponina I
Valori crescute:
• Afecțiuni cardiace: IMA,
angina instabilă, miocardită, pericardită,
tahicardie
• traumatisme cardiace: contuzii miocardice,
angioplastie coronariană, cardioversie,
by-pass coronarian
• Afecțiuni ale musculaturii striate
• în IMA crește la 2-8 ore, atinge o valoare
maximă la 12-96 ore și scade după 5 zile
http://imedecine.pbworks.com/w/page/7802658/Marqueurs%20cardiaques

până la 3 luni.
6.CLASIFICAREA FUNCTIONALA A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCTIONALE
6.2.2 Enzimele celulare

Interpretarea testelor de diagnostic, Jaques Wallach, editia a VIIa, Editura Stiintelor Medicale, 2007
 6.CLASIFICAREA FUNCȚIONALĂ A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 Enzimele celulare
Alanin-amino-transaminaza (ALT)
[glutamat-piruvat-transaminaza (GPT)]
Valoare normală: 7-50 UI/l
Localizare: intracitoplasmatică în musculatura scheletică, ficat şi
cord
Rol : catalizează transferul unei grupări amino de la alanină la α-
cetoglutarat; produșii acestei reacții de transaminare
reversibilă fiind piruvatul și glutamatul: (alanina + α
cetoglutarat = piruvat + glutamat).
Structura: nu are forme izomere conformaționale
Valori crescute:
• marcat - în afecțiuni însoțite de necroză extinsă hepatică (ex:
hepatita acută virală forma fulminantă) – valori de 100xN!
• moderat – în afecțiuni cu necroză hepatică sau cu creșterea
permeabilității (hepatită cronică, ciroză hepatică, ficat de
stază, miopatii)
 6.CLASIFICAREA FUNCTIONALA A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCTIONALE
6.2.2 Enzimele celulare
Aspartat-amino-transaminaza (AST)
[glutamat-oxalacetat-transaminaza (GOT)]
Valoare normală: 7- 40 UI/l.
Localizare: - în citoplasma (aprox 40%)
- în mitocondrie (aprox 60%)
Din acest motiv creșterea activității ei plasmatice poate sugera un
proces
de necroză
Rol: conversia aspartatului și a acidului α-cetoglutaric în oxaloacetat și
în glutamat.
aspartat+acid α-cetoglutaric= oxalat+glutamat
Structura: două izoenzime:
- GOT1 izoenzima citozolică - în cea mai mare parte în hematii și cord.
- GOT2 prezentă în cea mai mare parte în ficat
Este utilizată în diagnosticul infarctului acut de miocard, împreună cu
CK-MB și alți produși de necroză
 6.CLASIFICAREA FUNCTIONALA A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCTIONALE
6.2.2 Enzimele celulare
Aspartat-amino-transaminaza (AST)
[glutamat-oxalacetat-transaminaza (GOT)]
Valori crescute:
• marcat - în afecțiuni însoțite de necroză extinsă:
- hepatică ( hepatita acută virală forma fulminantă)
- necroza miocardică (infarct miocardic acut)
• moderat – în afecțiuni cu necroză hepatică sau cu creșterea
permeabilității:
- hepatita cronică,
- ciroza hepatică,
- ficat de stază,
- miopatii,
- afecțiuni hematologice,
- traumatisme
 6.CLASIFICAREA FUNCTIONALA A ENZIMELOR
6.2 ENZIMELE PLASMATICE NEFUNCȚIONALE
6.2.2 ENZIMELE CELULARE
Transaminazele
Valori crescute transaminaze
Raportul normal AST/ALT = 1,3
Un nivel seric crescut al transaminazelor oferă o gamă largă de
posibile cauze, aceasta poate fi micșorată prin corelarea cu
nivelele serice ale altor enzime (ex. fosfataza alcalină în afecțiuni
de căi biliare, CK în miopatii).
!Valorile crescute ale transaminazelor nu înseamnă așadar o
afectare hepatică, evaluarea trebuie facută în contextul tuturor
analizelor și manifestărilor bolii.
! Nivelul transaminazelor nu este legat direct de
prognosticul bolii:
- în hepatita acuta A transaminazele pot fi mult crescute, dar aceasta afecțiune are
de obicei o evoluție bună
- pacientii cu hepatită acută C au nivele moderat crescute ale transaminazelor, dar
boala evoluează frecvent spre hepatita cronică și ciroză hepatică
BIBLIOGRAFIE SELECTIVA

1. Mosby’s Manual of Diagnostic and Laboratory Tests, Kathleen Deska Pagana, Timothy j. Pagana, Elsevier,
third edition.
2. Analize de laborator si alte explorari diagnostice, Editura MedicArt, 2007.
3. Oxford Handbook of Clinical and Laboratory Investigation, Drew Provan, Oxford University Press, third
edition, 2010.
4. Differential Diagnosis by Laboratory Medicine , a quick reference for physicians, Marks V., Cantor Th.,
Mesko D., Pullman R., Nosalova Gabriela , Springer, 2002.
5. Fiziopatologie - Note de curs si lucrari practice, Daniela Adriana Ion.
6. Compendiu de fiziopatologie speciala, Badescu M., Ciocoiu M. , Editura Pim, 2001.
7. Curs de Fiziopatologie Generala , Marcela Dinu, Veronica Colev , Magda Badescu, editia a III-a, litografia
I.M.F. Iasi, 1988.
8. Pathologic basis of disease ,Cotran R.S., Kumar V., Collins T., eighth edition, Saunders Elservier, 2010.
9. Essential Pathology, Rubin E., Farber J.L., third edition. Emanuel Rubin, Lippincott Williams & Wilkins, 2001.
10. Interpretarea testelor de diagnostic, Jaques Wallach, editia a VIIa, Editura Stiintelor Medicale, 2007.
11. Denisa Mihele. Biochimie clinica. Editia aII-a. Editura medicala. Bucuresti, 2010.