ACTIVACIÓN DE ENZIMAS

EQUIPO 2
Díaz Chávez Itzel
Gaspar Yañez Isabel
Ramos Osnaya Bryan
Varela Alvarado Daniela Avigail
Valdés Romero Diana
ACTIVACION DE ENZIMAS
• Una sustancia que acelera una reacción química, y que no es un reactivo, se
llama catalizador. Los catalizadores de las reacciones bioquímicas que suceden en los
organismos vivos se conocen como enzimas, Estas generalmente son proteínas,
aunque algunas moléculas de ácido ribonucleico (ARN) también actúan como enzimas.
• Las enzimas realizan la tarea fundamental de disminuir la energía de activación
• Las enzimas funcionan al unirse a las moléculas de reactivo y sostenerlas de tal manera
que los procesos que forman y rompen enlaces químicos sucedan más fácilmente.
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• La conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH
óptimo.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas:
por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica.
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general.
• Al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad
catalítica es máxima se llama temperatura óptimo. Por encima de
esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido
a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA A NIVEL SUSTRATO
• Ligeros cambios en la concentración de sustrato o de productos provocaran cambios
importantes en la velocidad de catálisis de la enzima (activación o inhibición
respectivamente)
• ATP + Glucosa ------------------> ADP + glucosa 6P
• Un ejemplo es que la enzima hexoquinasa la encargada de dar lugar a esta reacción es
muy sensible a la glucosa 6 fosfato es decir a nivel de producto esto es debido a que
existe una competición fuerte por la unión de un producto catalítico de la enzima.
REGULACION DE ACTIVIDAD POR INTERACCIONES ALOSTERICAS
• Las enzimas por tanto el control metabólico puede ser afectado
por ciertos metabólicos reguladores (efectores, modificadores o
moduladores ).
• Estas enzimas son complejos con múltiples componentes difíciles
de aislarse, trata de enzimas reguladoras conocidas como
enzimas alexitéricas. De esta se pueden distinguir 3 clases :
1) Homoalosterismo: Aquí el sustrato puede actuar como
efector sobre la rapidez de la reacción enzimática por lo general
incrementándola.
2) Heteroalosterismo: La inhibición o estimulación es causada
por sustancias de origen natural que no sea sustrato.
3) Mixtas: Algunas enzimas muestran ambas características.
 Ejemplo de Heteroalosterismo
Aspartato carbamoiltransferasa
• Es una enzima que interviene en la síntesis de
pirimidinas (timina, citosina, uracilo)
• Es una enzima alosterica que consta de una
estructura cuaternaria
• Esta formada por 6 unidades catalíticas y 6
subunidades reguladoras
• Las 6 subunidades catalíticas están agrupadas en
2 dímeros de 2 subunidades cada una
• A cada subunidad catalítica se le une 1 molécula
de aspartato y 2 moléculas de carbamoilfosfato
• A cada subunidad reguladora se le unen
indistintamente 1 molécula de ATP o 1 de CTP en
este caso existe una unión competitiva .
 Ejemplo de Homoalosterismo

El ATP inhibe la actividad de la enzima por homoalosterismo, es decir, uniéndose al

bolsillo catalítico y a una subunidad reguladora. Esto genera un cambio en la
estructura cuaternaria de la enzima, de modo que en la subunidad catalítica
(bolsillo
catalítico) se inactiva.
En este paso el ATP actúa como sustrato, pero más importante es que el ATP es
producto final de la ruta. La fosfofructoquinasa es una enzima que regula a nivel
producto.
MODIFICACIONES COVALENTES
En este caso la enzima sufre una
modificación covalente implicando
una unión irreversible
Existen varios tipos de modificaciones
covalentes de la enzimas las mas
comunes en términos de enzimas
metabólicas son:
• la fosforilacion
• al adenililiacion
• la ADP- ribolisacion .
• ACTIVACION /INACTIVACION DE ENZIMAS POR FOSFORILACION