Enzimas

Introducción
• Proteínas con función catalizadora (excepción ribozima, formada por
ARN)
• Catalizador: aumenta la velocidad de una reacción sin alterar Keq
• Enzimas: proteínas biocatalíticas
• Eficientes
• Específicas
• Regulables
• Aceleran las reacciones químicas
• Se reutilizan
Introducción
• Especificidad
- Absoluta: 1 sustrato
- Relativa: familia de sustratos
• Eficiencia: las enzimas son
capaces de acelerar una reacción
hasta 1016 veces (en soluciones
acuosas diluídas, a presión
atmosférica y a temperatura y
pH óptimos).
Introducción
• Si la enzima es desnaturalizada, generalmente pierde su capacidad
Enzimática.
• Existe una relación entre estructura y función.
• Muchas enzimas requieren de la presencia de un ión metálico para
ejercer su actividad.
• Cofactores o coenzimas.
• Ligando = sustrato y Sitio de fijación = sitio activo
Nomenclatura
Código numérico encabezado por las letras EC (enzyme
commission)
• Cuatro números separados por puntos
• El 1º indica a cual de las seis clases pertenece la enzima
• El 2º se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo
• El 3º y el 4º se refieren a los grupos químicos específicos
que intervienen en la reacción.
Nombre sistémico
Sustrato + reacción + terminación “asa”
Clasificación internacional de enzimas

Nº Clase Tipo de reacción catalizada

1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones (iones Hidruro o
átomos de H)
2 Transferasas Reacciones de transferencia de grupos
3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis (transferencia de grupos
funcionales al agua)
4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o formación de
dobles enlaces por eliminación de grupos
5 Isomerasas Transferencias de grupos dentro de moléculas
dando formas isoméricas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N
mediante reacciones de condensación acopladas a
la rotura de ATP
Oxidorreductasas
• Reacciones redox (transferencia de :H- y H+)
• Ej: (1.1.1.1) Alcohol: NAD oxidorreductasa
• Nombre común: alcohol deshidrogenasa

CH3CH2OH + NAD+  CH3CHO + NADH + H+

Transferasas
• Reacciones que implican la transferencia de un grupo intacto de
átomos de una molécula dadora a una aceptora
• Ej: (2.7.3.2) ATP: creatín fosfotransferasa
• Nombre común: creatín quinasa

CREATINA + ATP  FOSFOCREATINA + ADP

Hidrolasas
• Reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces químicos,
tales como C-O, C-N, C-C
• Ej: (3.1.3.9) glucosa-6-fosfato fosfohidrolasa
• Nombre común: glucosa-6-fosfatasa

glucosa-6-fosfato + H2O  glucosa + fosfato

Liasas
• Reacciones que implican la ruptura de C-O, C-C, C-N y otros enlaces
por otros medios fuera de hidrólisis u oxidación
• Ej: (4.1.1.2) histidina decarboxi-liasa
• Nombre común: histidina decarboxilasa

L-histidina  histamina + CO2

Isomerasas
• Reacciones que implican cualquier tipo de isomerización, tales como
recemización, epimerización e isomerizaciones cis-trans
• Ej: (5.1.3.1) D-ribulosa-5-fosfato 3-epimerasa
• Nombre común: fosforribuloepimerasa

D-ribulosa-5-fosfato  D-xilulosa-5-fosfato
Ligasas
• Reacciones que implican la formación de un producto que resulta de
la condensación de dos moléculas diferentes, acopladas a la ruptura
de una unión pirofosfórica del ATP
• Ej: (6.1.1.1) L-tirosil: tRNA ligasa (AMP)
• Nombre común: tirosil tRNA sintetasa

L-tirosina + tRNA + ATP  L-tirosil~tRNA + AMP + PPi

Funcionamiento
• Centro activo: lugar en donde se une el S
y se produce catálisis
• Es un bolsillo o hendidura tridimensional
• Es pequeño en comparación con el
volumen total del enzima.
• Los sustratos se unen mediante
múltiples interacciones débiles. Las
interacciones proveen de la energía
necesaria para reducir la energía de
activación.
• Proporciona la especificidad al enzima
Funcionamiento
• Unión enzima sustrato (ES)
• Tiene 2 formas
Modelo cerradura-llave de la
formación del complejo
enzima-sustrato (Fischer).
• En este modelo, el sitio activo
de la enzima libre tiene una
conformación que se
complementa con la del
sustrato.
Funcionamiento
• Modelo de encaje inducido de la
formación del complejo enzima-
sustrato. (Koshland)
En este modelo, la enzima cambia
su forma al unirse al sustrato,
tomando una conformación
complementaria a la de éste sólo
cuando el sustrato está unido.
Funcionamiento
Reacción química

Sin catalizador Con catalizador

Reacción química
• Estado basal: Punto de partida
de una reacción. Es la
contribución a la energía libre
del sistema de una molécula
promedio bajo condiciones
dadas
• Estado de transición: Punto en el
que la caída hacia el estado S o P
es igualmente probable, estado
intermedio de alta energía, alta
inestabilidad y por tanto de
corta duración
Reacción química
• Energía de activación (Ea): Diferencia
entre los niveles de energía del
estado basal y el estado de transición
• A mas Ea menos velocidad de
reacción
• La enzima aumenta la velocidad
bajando el Ea
• Alinear grupos reactivos
• Formar cargas inestables transitorias
• Reordenar enlaces
Cofactores
• Iones inorgánicos unidos a las enzimas, Fe, Mg, Mn, Co y Zn
• Contribuyen al alineamiento E-S
Coenzimas
Moléculas orgánicas unidos a las proteínas, si la unión es
covalente se conocen como grupos prósteticos