Influența structurii spațiale a

biomoleculelor în activitatea lor

biologică
Student:Panciuc Daniel
Specializare:Stomatologie
Anul 1
Introducere
• Biochimia structurală este ramura științelor vieții care se ocupă cu
elucidarea structurilor biomoleculare, de la arhitecturi moleculare
globale la dispunerea spațială a atomilor individuali. Reprezentările
vizuale și multidimensionale, cum ar fi imaginile și structurile grafice
legate de biologie, oferă o perspectivă excelentă în înțelegerea
complexității diferitelor organisme. În special, oamenii de știință din
viață folosesc diferite reprezentări ale structurilor moleculare pentru a
răspunde la întrebări biologice și pentru a înțelege mai bine procesele
celulare.
1.Apa. Structura
• Apa este o substanță absolut indispensabilă vieții, indiferent de forma
acesteia, fiind unul dintre cei mai universali solvenți. Apa este un
compus chimic al hidrogenului și al oxigenului, având formula chimică
brută H2O,unghiul dintre cele două covalențe este de 104,5
• În molecula de apă atomul de oxigen puternic electronegativ
atrage electronii de la doi atomi de hidrogen.Aceasta conduce la
legături H-O polare în care atomii de hidrogen au o sarcină pozitivă și
atomul de oxigen are o sarcină negativă. Prin urmare, o moleculă de
apă este un dipol.
• Lipirea intermoleculară între moleculele de apă rezultă din atracția
dintre sarcina parțial negativă de pe atomul de oxigen, cu sarcina
parțial pozitivă de pe atomul de hidrogen a moleculelor de apă
vecine. Aceasta se datorează formării unor legături de natură
electrostatică numite legături de hidrogen. Datorită aranjamentului
tetraedric al electronilor în jurul atomilor de oxigen, fiecare moleculă
de apă este potențial capabilă săformeze legături de hidrogen cupatru
molecule de apă vecine.
• Există numeroase modele pentru structura apei lichide; dar nici unul
nu a putut fi verificat experimental în totalitate. Totuși, cele mai
simple modele sugerează că apa lichidă constă din molecule de apă
asociate ca în gheață, în echilibru labil cu moleculele de apă libere.
2.Aminoacizii. Structura
• Aminoacizii este un grup de molecule organice care constă dintr-o
grupare amino bazică („NH2”), o grupă carboxil acidă („COOH) și o
grupare R organică (sau lanț lateral) care este unic pentru fiecare
aminoacid. Termenul de aminoacid este scurt pentru acidul α-amino
[alfa-amino] carboxilic.
• . Formula unui aminoacid general este:
• Există 21 de aminoacizi prezenți în proteine, fiecare cu un grup R
specific sau un lanț lateral. Zece dintre aceștia sunt considerați
aminoacizi esențiali la om, deoarece corpul uman nu îi poate produce
și trebuie să fie obținuți din dietă.

•
• Compoziția chimică a lanțului lateral determină caracteristicile
aminoacidului. Aminoacizii precum valina, metionina și alanina sunt
nepolari (hidrofobi), în timp ce aminoacizii precum serina, treonina și
cisteina sunt polari (hidrofili). Lanțurile laterale ale lizinei și argininei
sunt încărcate pozitiv, astfel

• încât acești aminoacizi sunt cunoscuți și ca aminoacizi bazici (cu pH

ridicat). Prolina este o excepție de la structura standard a unui animo
acid deoarece gruparea sa R este legată de gruparea amino, formând
o structură asemănătoare inelului.
• Secvența și numărul de aminoacizi determină în cele din urmă forma,
dimensiunea și funcția proteinei. Fiecare aminoacid este atașat la un
alt aminoacid printr-o legătură covalentă, cunoscută sub numele de
legătură peptidică. Când doi aminoacizi sunt atașați covalent printr-o
legătură peptidică, grupa carboxil a unui aminoacid și grupa amino a
aminoacidului de intrare se combină și eliberează o moleculă de apă.
Orice reacție care combină doi monomeri într-o reacție care
generează H2O ca unul dintre produse este cunoscută sub numele de
reacție de deshidratare, deci formarea legăturii peptidice este un
exemplu de reacție de deshidratare.
3.Proteinele. Structura secundară, terțiară și
cuaternară a proteinelor.
• Proteinele sunt componentele majore ale organismelor vii și îndeplinesc o multitudine
de funcții esențiale. Proteinele reglează activitatea metabolică, catalizează reacțiile
biochimice, mențin integritatea structurală a celulelor și a organismelor.

• Structura secundară
• Structura secundară a proteinei depinde de interacțiunile locale dintre părțile unui lanț
proteic, care pot afecta forma pliabilă și tridimensională a proteinei. Există două lucruri
principale care pot modifica structura secundară: α-helix: grupările N-H din coloana
vertebrală formează o legătură de hidrogen cu gruparea C = O a aminoacizilor 4 reziduuri
mai devreme în helix.
• Foaie plisată β: grupurile N-H din coloana vertebrală a unei catene formează legături de
hidrogen cu grupări C = O în coloana vertebrală a unei catene complet extinse lângă ea.
• De asemenea, pot exista mai multe grupuri funcționale, cum ar fi alcoolii,
carboxaminele, acizii carboxilici, tioesterii, tiolii și alte grupări bazice legate
de fiecare proteină. Aceste grupuri funcționale afectează, de asemenea,
plierea proteinelor și, prin urmare, funcția acesteia în organism.
• Structura terțiară

• Structura terțiară a proteinelor se referă la forma generală tridimensională,

după interacțiunile secundare. Acestea includ influența grupurilor R polare,
nepolare, acide și bazice, care există asupra proteinei.
• Structura cuaternară

• Structura proteică cuaternară se referă la orientarea și dispunerea

subunităților în proteinele cu subunități multiple. Acest lucru este relevant
doar pentru proteinele cu mai multe lanțuri polipeptidice.
• Proteinele pot interacționa, de asemenea, una cu cealaltă sau cu alte
macromolecule din corp pentru a crea ansambluri complexe. În aceste
ansambluri, proteinele pot dezvolta funcții care nu au fost posibile în
proteina independentă, cum ar fi efectuarea replicării ADN și
transmiterea semnalelor celulare.
Măsura în care structura proteinelor are un impact asupra funcției
lor este arătată de efectul modificărilor în structura unei proteine. Orice
modificare a unei proteine la orice nivel structural, inclusiv ușoare
modificări ale pliării și formei proteinei, o poate face nefuncțională
4.Glucide

• Glucidele este una din cele mai importante clase de substanțe organice din organismele vii
• Clasificarea
• Monozaharide (oze)– glucide simple, care nu pot fi hidrolizate; formula generală CnН2nОn,
unde n mai mare sau egal ca 3;
• Oligozaharide și Polizaharide (ozide)– pot fi hidrolizate, la hidroliză formează
monozaharidele constituiente;
• Oligozaharidele – sunt alcătuite din 2-10 unități monozaharidice;
• Polizaharidele – conțin mai mult de 10 unități monozaharidice.

• Structura monozaharidelor
• formula generală pentru polihidroxialdehide (aldoze) și pentru polihidroxicetone (cetose):
Aldoze ( n = 1,2,3..) Cetoze ( n = 0,1,2,3… )
Stereoizomeria monozaharidelor
• Monozaharidele conțin unul sau mai mulți atomi chiralici (excepție – dihidroxiacetona – cetoza cu n=0).
• Configurația relativă a monozaharidelor poate fi determinată folosind configurația standard –
gliceraldehida (n=1). Gliceraldehida are un singur atom chiralic și astfel vor exista 2 enantiomeri
(izomeri optici).
•

• Va exista un număr mare de stereoizomeri pentru monozaharidele, care au mai multi atomi chiralici. De
exemplu, aldohexozele (С6Н12О6), care conțin 4 atomi chiralici, au 16 stereoizomeri și 8 perechi de
enantiomeri.
• Pentru a determina apartenența monozaharidului la seria L sau D se folosește configurația atomului cel
mai îndepărtat de la grupa carbonil:
• Pentru a determina apartenența monozaharidului la seria L sau D se
folosește configurația atomului cel mai îndepărtat de la grupa
carbonil:
Oligohazaharide.Maltoza

• Constau de la 2 până la 10-20 unități monozaharidice unite prin

legături glicozidice;Se clasifică în: di-, tri-, tetrazaharide;
• Se împart în reducătoare și nereducătoare;
• Mai importante sunt dizaharidele: maltoza, lactoza, zaharoza
• Maltoza constă din 2 α-D-glucoze unite prin legătură α-(1→4)
glicozidică.Este produsul de scindare a amidonului în duoden
• Datorită prezenţei hidroxilului anomeric liber la unul din resturile de
glucoză maltoza uşor se oxidează, manifestând proprietăţi
reducătoare, asemănătoare glucozei. În mediul bazic la încălzire cu
sulfat de cupru(II) maltoza reduce hidroxidul de cupru până la Cu2O
sau cupru metalic (proba Tromer).
Bibliografie
• https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21177/
http://genome.tugraz.at/MolecularBiology/WS11_Chapter03.pdf

•
https://www.boundless.com/biology/textbooks/boundless-biology-text
book/biological-macromolecules-3/proteins-56/protein-structure-304-1
1437
/
• https://
www.osa.fu-berlin.de/biochemistry_msc/en/program/structural_bioche
mistry/index.html
• https://
biochimia.usmf.md/sites/default/files/inline-files/Tema-2_Apa.pdf
• https://courses.lumenlearning.com/introchem/chapter/amino-acids/
• Prelegere Proteine,Glucide
• https://
www.news-medical.net/life-sciences/Protein-Structure-and-Function.
aspx
• https://library.usmf.md/sites/default/files/2020-10/Croitoru%20D.%
20Biofizica%20medicala%20prelegeri%2C%20exercitii%202013.pdf