LEGATURA CRISTALINA

Banu ionut Cristian

 După natura legăturilor care se stabilesc între particule, reţelele cristaline se pot clasifica în
patru tipuri fundamentale:
 –    reţele atomice
 –    reţele ionice
 –    reţele metalice
 –    reţele moleculare
 Există şi al 5-lea tip de reţea – reţea stratificată, în care se întâlnesc mai multe tipuri de legături.
 Reţele atomice – în nodurile reţelei cristaline se găsesc atomi, uniţi prin legături covalente. In reţea se respectă unghiul
dintre legături, care va depinde de starea de hibridizare a atomilor.
 Exemplu:
 Diamantul
 – cristalizează în sistemul cubic;
 –    carbonul este hibridizat  sp3 ;
 –          în reţea, legăturile covalente sunt egale, iar unghiul dintre legături este de   1090 28’ ;
 Cristalele atomice sunt dure, au densitate mare, puncte de topire ridicate, reactivitate chimică redusă.
 Reţele ionice – în nodurile reţelei cristaline se găsesc ioni de semn contrar, care se atrag prin forţe de natură electrostatică.
 –    Fiecare ion îşi satisface electrovalenţa cu fracţiuni din electrovalenţa ionilor ce îl înconjoară;
 –    In cristal nu există perechi de ioni; edificiul cristalin se aseamănă cu o macromoleculă uriaşă, în care sarcinile electrice
se compensează reciproc;
 Exemple:  
 1. NaCl – sistemul cub centrat pe feţe;
 2. CsI    – sistemul cub centrat intern.
 In centrul cubului se situează  ionii de cesiu (Cs + ) iar în colţurile cubului se află ionii de I – . Fiecare ion de cesiu este astfel
înconjurat de 8 ioni de iodură.
 Reţelele ionice se caracterizează prin:
 –                      densitate mari;
 –                      tensiune de vapori mică;
 –                      puncte de topire ridicate;
 –                      conductibilitate termică şi electrică redusă.
 Reţele metalice – în nodurile reţelei cristaline se află atomi de metale, între care se relizează o legătură specială – legătura
metalică. Majoritatea metalelor cristalizează în sistemul cub centrat pe feţe.
 .
 Reţele moleculare  – nodurile reţelei cristaline sunt ocupate de molecule, între care
se stabilesc legături slabe, de tip van der Waals.
 Proprietăţi:  
 – duritate mică;
– puncte de topire scăzute
Reţele stratificate – sunt formate din straturi de ioni sau atomi, fizic stabile sau
chimic saturate, unite prin forţe de tip van der Waals.
 Exemplu :
 Reţeaua grafitului, în care :
 –   atomul de carbon este hibridizat sp2 ;
 –   unghiul dintre covalenţe este de 120 0  ( formează un hexagon regulat);
 –    orbitalii  p  nehibridizaţi ai celor 6 atomi de carbon (perpendiculari pe planul
hexagonului)  se extind într-un orbital molecular comun, situat de o parte şi de alta
a planului legăturilor.
 Proprietăţi:
 –   conductibilitate termică şi electrică ridicată;
 –   prezintă fenomenul de clivaj  (alunecarea planurilor de atomi unele faţă de
altele);
 O strâmtoare în genomica structurală: cristalizarea proteinei
 În comparaţie cu genetica moleculară, progresul în cercetarea structurii proteinei a fost dureros
de încet, parţial din cauza problemei tehnicii simple de a obţine cristale de proteină care sunt
destul de mari să fie folosite pentru analize cristalografice şi să difracte razele X, suficient
pentru a permite ca structura să fie determinată cu rezoluţia (atomică) înaltă. Mai mult, cu toate
că ele arată precum cristalele moleculelor mici, precum cristalele sării de bucătărie, cristalele
proteinei sunt mult mai mici şi în general foarte fragile.

 Cristalizarea proteinei a fost în consecinţă, întotdeauna, o chestiune la întâmplare fără o teorie

predictivă. Unele proteine au fost cristalizate uşor, altele au refuzat dur producerea cristalelor
corespunzătoare; unele investigaţii au părut să aibă „degete verzi”, precum grădinarii buni şi
să poată creşte cristale unde altele au eşuat. Ca rezultat, cristalizarea de proteine a fost alte ori
simţită a fi mai mult o artă decât o ştiinţă.
 Pentru fiecare nouă proteină, oamenii de ştiinţă trebuie să afişeze un număr mare de condiţii
pentru a găsi circumstanţele particulare sub care se vor cristaliza. Variabilele care pot fi
schimbate în aceste condiţii sunt, de exemplu, concentraţia proteinei, temperatura, pH-ul şi
concentraţiile unei mari varietăţii de agenţi de precipitare care pot fi utilizate în combinaţii cu
diferite săruri. Pentru a testa cel mai bine condiţiile pentru cristalizarea unei proteine într-un
experiment la o oră de curs şi pentru a avea rezultatele analizate de difracţia razelor X într-un
laborator de cristalografie real, vezi Blattmann & Sticher (2009) în această problemă. Deoarece
cristalizarea proteinei a pus atât de multe probleme, până recent cele mai multe proteine
studiate au fost cele care se cristalizau uşor şi care pot fi produse în cantităţi mari, mai degrabă
decât cele mai importante. Oricum, multe progrese au fost făcute în ultimul deceniu, după cum
poate fi văzut în figura care arată creşterea numărului de structuri proteice rezolvate de
cristalografia prin raze X începând cu anul 1983. Progresul spectaculos este datorat tehnicilor
îmbunătăţite în trei zone: prepararea cristalului, cristalografia în sincrotonul cu raze X şi
dezvoltarea software-ului.
 ERSF-ul: una din cele mai intense surse de raze X din lume
 ESRF-ul este un exemplu bun de vaste facilităţi operaţionale ziua şi noaptea pentru binele

utilizatorilor din toată lumea. Un “utilizator” e un om de ştiinţă, de obicei parte a unei

echipe mai mari, care are nevoie ocazional de un instrument puternic pentru a obţine
informaţii asupra unei probe de interes (o bucată de material, un cristal de proteină, o fosilă
sau o reacţie catalitică de pildă). Majoritatea utilizatorilor călătoresc spre Grenoble de câteva
ori pe an pentru a culege date la ESRF.

 Ca sursă de a treia generaţie, ERSF produce raze X extrem de intense, numite radiaţii
sincrotonale. Aceste fascicule sunt emise de electroni de înaltă-energie (6GeV) care circulă
într-un larg “inel de depozitare”, masurând 844 metri în circumferinţă. Razele X
sincrotonale sunt foarte colimate, într-un fel ca fasciculele laser (razele luminii colimate sunt
aproape paralele).
 Fasciculele razei X sunt direcţionate spre liniile de radiaţii, care înconjoară inelul de

depozitare în sala de experimente. Fiecare dintre cele 42 de linii de radiaţii, la IERS este
specializată pe tehnici specifice sau tipuri de cercetare. Pentru aproximativ 10 dintre ele
specialitatea o constituie cristalele de proteină. Liniile de radiaţii la ERSF devin din ce în ce
mai automatizate, uşurând folosirea lor şi garantând de curând cercetătorilor accesul la
controlul de la distanţă. Asta le permite utilizatorilor să conducă experimentele lor
sincrotonale fară sa mai părăsească propriul laborator. Cristalele sunt transportate mai
degrabă, decât duse personal la ERSF, chiar dacă cercetătorii merg ei înşişi acolo, pentru că
restricţiile de securitate curente face dificilă călătoria cu mostre biologice sensibile.
 Radiaţia sincrotonală explică aproape 80% din structura macromoleculară a cristalului,

depozitată în Banca de Date a Proteineiw7 (în 1995, doar 17% din acestea au venit de la
informaţii sincrotonale, vezi imaginea alăturată). ERSF produce cam 20% din acest total.