Sunteți pe pagina 1din 14

Proteinele globulare

Hemoglobina-structura și rol biologic


Proteinele globulare
• Proteinele globulare sunt proteinele solubile în apă. Cele mai importante
proteine globulare sunt albuminele şi globulinele.
• Proteinele globulare apar în celule în stare dizolvată sau sub formă de geluri
hidratate. Proteinele globulare au forma sfericã sau ovalã. Ele sunt foarte
importante în viaţa celulei având activitate biologicã specificã, spre deosebire de
proteinele fibroase care au funcţie structuralã şi mecanicã.
HEMOGLOBINA

• Hemoglobina este pigmentul respirator (pigmentul roșu), a tuturor


vertebratelor, fiind prezentă în eritrocite, unde are rol în transportul
oxigenului (oxihemoglobină), și a CO2 (carbohemoglobină). Constituită
dintr-o componentă proteică numită globină și o componentă prostetică,
colorată, hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legături conjugate.
Structura chimica si sinteza HEMOGLOBINEI

• Hb este o hemoproteina, cu GM=64000 daltoni. Molecula de Hb are forma globulara si este


formata dintr-o componenta proteica-globina (96% din molecula) si o metaloporfirina-
hemul, care contine Fe2+ (feros) de culoare rosie. Componentele necesare sintezei de Hb
sunt: globina, protoporfirina IX, fierul si 2,3 difosfogliceratul (2,3-DPG).

• Hemul. Din punct de vedere chimic este format dintr-un atom de Fe2+ fixat in centrul unui
nucleu tetrapirolic, acelasi ca pentru clorofila si vit. B12. Patrulaterul, in centrul caruia se
afla Fe2+ are in unghiuri cei 4 atomi de N ai nucleilor pirolici (figura 5.1.). Generarea
hemului necesita, ca pas esential, formarea protoporfirinei IX, ultimul compus al unui lung
sir de reactii enzimatice, care se desfasoara alternativ in mitocondriile eritroblastilor
• Atunci cand are loc moartea hematiilor, membrana lor se rupe, hemoglobina este
hidrolizată iar Fe recuperat. Ciclul porfirinic se desface iar fragmentele sunt
metabolizate de ficat. În urma procesului rezultă o moleculă de CO pentru fiecare
moleculă de hemoglobină metabolizată. Procesul este unul natural și reprezintă o
sursă de CO pentru corpul uman, monoxid care se elimină prin aerul expirat.
Produsul de metabolizare final este bilirubina, un pigment de culoare galbenă a cărui
nivel semnifică distrugerea hematiilor. Dacă ritmul de degradare a hemoglobinei este
prea rapid, ea poate bloca anumite capilare mai ales capilarele din rinichi
determinand apariția unor boli. Scăderea hemoglobinei neasociată cu scăderea
numărului de hematii poartă denumirea de anemie; anemia are drept principală
cauză deficiența de Fe. Ca urmare a acestei deficiențe, scade sinteza de
hemoglobină, hematiile vor fi de tip hipocrom (sărace în pigment) și microcitic (mai
mici decat în mod normal).
Legătura Hem-globină
• Se realizează prin:
legături ale Fe2+;
legături între catenele laterale ale resturilor de aminoacizi din structura
globinei şi substituenţii nucleului porfirinic.
Proprietăţi fundamentale ale hemoglobinei
• Transportul oxigenului de la plămâni la ţesuturi;

• Facilitarea transportului CO2 şi a H+ de la ţesuturi la plămâni

• Rol în menţinerea echilibrului acido-bazic.


Transportul oxigenului
• Hemoglobina se găseşte în hematii, nu liberă în sânge. Hematiile sunt
celule anucleate, lipsite de mitocondrii. Prin urmare, nu vor consuma
oxigen în reacţiile necesare obţinerii energiei. Ele îşi obţin energia prin
glicoliza anaerobă.

• Structura hemoglobinei permite adaptări foarte importante:


o moleculă de hemoglobină transportă 4 molecule de oxigen;
cedarea oxigenului către ţesuturi e reglată de nevoile energetice ale
acestora;
permite existenţa permanentă a unei cantităţi de O2 de rezervă în sânge.
• Temperatura are o mare influenţă asupra legării oxigenului de hemoglobină. La
temperaturi joase, legarea este mult mai puternică. Creșterea temperaturii
slăbește această legătură, oxigenul fiind cedat mai ușor. Deci, la creşterea
temperaturii (febră, efort fizic) va creşte cantitatea de oxigen cedată țesuturilor.

• Monoxidul de carbon provine din arderea incompletă, gaze de eşapament sau


fum de ţigară. Este un inhibitor competitiv pentru oxigen. Afinitatea CO pentru
hemoglobină este de 200 de ori mai mare decât cea a oxigenului. Prin urmare,
mici cantităţi de CO sunt nceseare pentru a induce intoxicaţii fatale. Remediul
potrivit este administrarea de oxigen la presiuni ridicate. În cazul fumătorilor, 4-
8% din hemoglobină este legată de CO. Fumătorii au o capacitate redusă de
oxigenare a ţesuturilor.
Transportul CO2 de la ţesuturi la
plămâni
• Transportul lui se face prin trei metode:
• dizolvare în plasmă (10%);
• formarea de legături cu hemoglobina;
• transport sub formă de HCO3-.
Prin reacţia dintre CO2 şi grupările amino se formează carbaminohemoglobina

• Efectul Bohr constă în transportul CO2 sub formă de HCO3-. Transformarea CO2+ H2O ->
H2CO3 este catalizată de o enzimă numită anhidraza carbonică. Ionul bicarbonat poate
traversa membrana hematiilor, dar protonul nu. Astfel, hemoglobina cedează oxigen
ţesuturilor si preia protoni (H+). Scăderea pH-ului duce la eliberarea oxigenului. Creşterea
pO2 în plămân duce la eliberarea H+.
Hemoglobine patologice
• Anemia falciformă-Se datorează unei mutaţii în globina beta. Se
generează un alt tip de globină numită HbS. Se modifică forma întregii
moleculei de Hb. Aceasta va avea tendinţa de a se agrega cu alte molecule
HbS. Rezultă hematii în formă de seceră. Hematia devine rigidă şi nu
poate traversa capilarele, pe care le va bloca. Cu timpul va genera o
anemie cronică.
• Boala poate fi identificată în stadiu fetal. La adulţi se identifica prin
electroforeza Hb plasmatice
• Talasemiile
• Reprezintă o clasă de boli genetice. Sunt răspândite la populaţia din sudul
Europei şi din Asia. Cauza o reprezintă blocarea sintezei alfa-globinei sau a
beta-globinei.
• Talasemia majoră (anemia Cooley) constă în blocarea completă a sintezei
globinei. Boala este fatală. Tratamentul constă în transfuzii.