AMINOACIZI

Cursul 2
 Aminoacizi
Oligopeptide
PROTIDE Peptide
Polipeptide
Proteine simple
Proteine
Proteine conjugate

 Protidele constituie componenţii cei mai importanţi ai tuturor

organismelor vii, în special ai organismelor superioare.
 În grupa protidelor intră toţi compuşii chimici care prin hidroliză
eliberează aminoacizi, precum şi aminoacizii înşişi.
 Toate protidele sunt substanţe cel puţin cuaternare şi conţin
întotdeauna C, H, O şi N; unele conţin şi S şi/sau P, iar altele conțin
metale: Fe, Mn, I, Cu, Zn etc.
 Funcțiile biologice ale proteinelor:

• catalizatori enzimatici
• proteine structurale
• proteine contractile (miozină, actină, tubulină)
• hormoni (insulină, hormon de creștere)
• proteine de transport (albumină serică, transferină, hemoglobină)
• anticorpi (imunoglobuline)
• proteine de rezervă/depozitare (albumină din ou, proteine de semințe)
• proteine cu rol de protecție (toxine, alergeni).
 Proteinele de rezervă se găsesc în principal în ouă și
semințe. Aceste proteine funcționează ca surse de azot, în
special ca surse de aminoacizi, la germinarea semințelor și
creșterea embrionilor.

 Proteinele cu rol de protecție fac parte din mecanismul de

apărare pentru supraviețuirea anumitor microorganisme,
plante și animale.
Protidele contribuie direct la aroma alimentelor, sunt
precursori ai compușilor de aromă și a culorii formate în timpul
tratamentelor termice sau enzimatice la prelucrarea și depozitarea
alimentelor.
Proteinele contribuie, de asemenea, semnificativ la proprietățile
fizice ale alimentelor prin capacitatea lor de a forma sau stabiliza
geluri, spume, emulsii și structuri fibrilare.
Valoarea energetică a proteinelor (4 kcal/g sau 17 kJ/g) este
identică cu cea a carbohidraților.
 Cele mai importante surse de proteine sunt cerealele,
leguminoasele, semințele oleaginoase, carnea și laptele.
 Pe lângă plante și animale, sursele de proteine includ alge
(Chlorella, Spirulina etc.), drojdii și bacterii ( numite proteine
unicelulare, SCP – single cell proteins).
 Printre sursele de C folosite la cultivarea microorganismelor sunt:
amidonul și hidrolizatele de amidon, melasa, apele reziduale, n-
alcanii si metanolul. Drojdia din genul Candida cultivată pe n-
parafine, de exemplu, furnizează aproximativ 0,75 tone de proteină
pe tona de carbohidrat.
 AMINOACIZII – combinații organice cu funcțiuni mixte, care
conțin cel puțin câte o grupă carboxil și amino.

 Din punct de vedere chimic, pot fi clasificați în:

• aminoacizi alifatici;

• aminoacizi aromatici.

 Din punct de vedere al relației aminoacizilor cu proteinele, se împart

în:

• aminoacizi proteici;

• aminoacizi rari din proteine;

• aminoacizi neproteici.
 Reprezentarea generală a unui -aminoacid

 Clasificarea care se bazează pe polaritatea radicalului R, împarte

aminoacizii care intră în structura proteinelor în patru clase:
• cu radicali nepolari (sau hidrofobi) - alanina, valina, leucina,
izoleucina, fenilalanina, triptofanul, metionina, prolina;
• cu radicali polari neutri (neîncărcaţi) – glicocol, serina, treonina,
cisteina, tirozina, asparagina şi glutamina;
• cu radicali polari încărcaţi pozitiv – lizina, arginina, histidina;
• cu radicali polari încărcaţi negativ – acizii aspartic şi glutamic.
+H N CH COO- +H N CH COO- + H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- H2C CH2
3 3 3 3 3 3 3
CH3 CH CH2 CH CH2 CH2 (CH2)2 H2C COO-
H3C CH3 CH NH +
H3C C2H5 S CH3 2
H3C CH3
NH
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Izoleucina (Ile)
Fenilalanina (Phe) Triptofanul (Trp) Metionina (Met) Prolina (Pro)

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-

3 2 3 3 3 3 3 3
CH2OH CH OH CH2 SH CH2 CH2 CH2
CH3 CO NH2 CH2
Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteina (Cys) CO NH2
OH
Tirozina (Tyr) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)

+H N CH COO- +H N CH COO-
3 3
CH2 CH2
COO- CH2
COO-
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-
Acidul aspartic (Asp) Acidul glutamic (Glu) 3 3 3
CH2 (CH2) CH2
3
CH2 NH +
CH2 + HN NH
C NH2
+
CH2 NH3 NH2
Lizina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)

Interacțiuni și legături între aminoacizi

Tipurile de legături din moleculele proteice: I- legătură ionică; II- legătură de
hidrogen; III- legătură disulfidică; IV- legătură hidrofobă
Din punct de vedere nutriţional, aminoacizii se clasifică în esenţiali, semi-
esenţiali şi neesenţiali (banali).

În organismul majorităţii animalelor şi al omului se sintetizează o parte din

aminoacizii necesari pentru sinteza proteinelor proprii. Aceştia sunt aminoacizii
banali: glicina, alanina, serina, acidul aspartic, acidul glutamic, prolina,
arginina.

 9 aminoacizi nu pot fi sintetizaţi de organismul uman, trebuie să fie furnizaţi

prin hrană şi se numesc aminoacizi esenţiali (indispensabili): valina, leucina,
izoleucina, treonina, lizina, fenilalanina, triptofanul, metionina şi histidina
(ultimul este esenţial pentru copii).

 2 aminoacizi, cisteina şi tirozina, pot fi sintetizaţi în organism din aminoacizii

esenţiali metionina, respectiv fenilalanina. Acest fapt le conferă caracter semi-
esenţial.
 Distribuția aminoacizilor proteici

• Glicina se găsește în cantități mari în proteinele structurale. Colagenul,

proteina din oase, tendoane și piele, conține 25-30% glicină.
• Gelatina și zeina (proteina din porumb) conțin aproximativ 9% alanină, în
timp ce conținutul său în alte proteine este de 2-7%.
• Acidul glutamic este prezent în majoritatea proteinelor, dar concentrații mai
ridicate sunt în proteinele din lapte (21,7%), grâu (31,4%), porumb (18,4%)
și soia (18,5%). De asemenea, melasa conține cantități relativ mari de acid
glutamic. Glutamatul monosodic, care este sarea de Na a acidului glutamic,
este utilizat în numeroase produse alimentare ca un potențiator de aromă.
 Distribuția aminoacizilor proteici

• Arginina este prezentă în toate proteinele la un nivel mediu de 3-6%.

Conținutul de arginină al proteinei din arahide este relativ ridicat (11%).
• Acidul aspartic apare în toate proteinele animale, în principal în albumine,
la o concentrație de 6-10%. Proteinele din lucernă și porumb sunt bogate în
acid aspartic (14,9% și, respectiv, 12,3%), în timp ce conținutul în grâu este
scăzut (3,8%).
• Cistina este foarte importantă deoarece lanțurile polipeptidice ale multor
proteine sunt legate prin două resturi de cisteină, prin legături disulfurice.
Cele mai multe proteine conțin 1-2% cistină.
 Distribuția aminoacizilor proteici

• Histidina a fost izolată pentru prima dată din pește. Cele mai multe
proteine conțin 2-3% histidină. Proteinele din sânge conțin circa 6%.

• Proteinele din carne și din cereale conțin 4-5% izoleucină; proteinele

din ouă și lapte conțin 6-7%.

• În majoritatea proteinelor, concentrația de leucina este de 7-10%.

Proteinele din cereale conțin cantități variabile (porumb 12,7%, grâu
6,9%).

• La fermentația alcoolică, uleiul de fuzel, un subprodus al acestei

fermentații , conține leucină și izoleucină.
 Distribuția aminoacizilor proteici

• Lizina a fost izolată din cazeină, o proteină din lapte. Lizina se găsește în
concentrație de 7-9% în proteinele cărnii, ouălor și laptelui. Conținutul acestui
aminoacid este cu 2-4% mai mic în proteinele cerealiere. Proteinele din crab și
pește sunt cele mai bogate surse (10-11%).
• Împreună cu treonina și metionina, lizina este un factor limitant al valoarii
biologice a multor proteine, în special cele de origine vegetală.
• Prelucrarea alimentelor duce la pierderi de lizină, deoarece gruparea ε-amino
este foarte reactivă (a se vedea reacția Maillard).
 Distribuția aminoacizilor proteici

Proteinele animale conțin 2-4% metionină, iar proteinele vegetale, 1-2%.

Rolul principal al metioninei este ca donator de metil. Este foarte sensibilă la
oxigen și tratament termic. Astfel, pierderile apar în multe operații de prelucrare
a alimentelor, cum ar fi uscarea, expandarea, prăjirea sau tratarea cu agenți
oxidanți.
Fenilalanina a fost izolată din lupin (o leguminoasă). Este prezentă în
aproape toate proteinele (în medie de 4-5%) și se transformă in vivo în tirozină.
Prolina este prezentă în numeroase proteine în proporţie de 4-7%, fiind mai
abundentă în proteinele din grâu (10,3%), gelatină (12,8%) şi cazeină
(12,3%).
 Distribuția aminoacizilor proteici

 Majoritatea proteinelor conţin aproximativ 4-8% serină.

Esterul fosforic al serinei are importanţă fiziologică în calitate de element
structural al cazeinei din lapte sau al unor enzime.

Treonina este prezentă în proporţie de 4,5-5% în carne, lapte şi ouă şi de 2,7-

4,7% in cereale. Treonina este adesea aminoacid limitant pentru proteinele cu
valoare biologică scăzută. Aroma de bulion de carne a hidrolizatelor proteice
este dată şi de o lactonă derivată din treonină.
 Distribuția aminoacizilor proteici

 Triptofanul a fost inițial izolat din hidrolizatele de cazeină, obţinute prin

hidroliză enzimatică.
Este prezent în proteine animale în cantități relativ mici (1-2%) și chiar
mai mici în proteinele cerealelor (aproximativ 1%). Triptofanul este
abundent în lizozim, o enzimă cu proprietăţi bactericide (7,8%).
Este distrus complet în timpul hidrolizei acide a proteinelor. Din punct de
vedere biologic, triptofanul este un aminoacid esențial important , în primul
rând ca precursor în biosinteza nicotinamidei (vitamina B3).
 Distribuția aminoacizilor proteici

 Tirozina a fost obținută prima oară din cazeină. La fel ca

fenilalanina, se găsește în aproape toate proteinele, în concentraţii de

2-6%. Fibroina (proteina insolubilă din mătase) poate avea pana la 10%
tirozină. Tirozina este transformată, prin oxidare enzimatică şi
polimerizare, în melanine, pigmenţi de culoare brună.

Valina este un aminoacid esențial prezent în proteinele din carne și

cereale (5-7%) și în proteinele din ou și lapte (7-8%). Elastina
(proteină elastică din ţesutul conjunctiv) conține concentrații ridicate de
valină (15,6%).
 Aminoacizi rari în proteine

• Din proteine, prin hidroliză, de regulă se obţin 20 de -aminoacizi.

• Pe lângă aminoacizii care se întâlnesc permanent în proteine, există şi
aminoacizi prezenţi numai în anumite proteine. Exemple: aminoacizii
hidroxilizină şi hidroxiprolină din compoziţia colagenului şi
gelatinei, aminoacidul tiroxina, care are proprietăţi hormonale, intră
în compoziţia tireoglobulinei (proteină din care se sintetizează
hormonii tiroidieni), aminoacidul desmozină care se găseşte doar în
elastină.
• Aminoacizii care se găsesc mai rar în proteine reprezintă de fapt
derivaţi ai aminoacizilor obişnuiţi şi sub aspect genetic se deosebesc
de aceştia deoarece nu sunt codificaţi de codoni.
 Aminoacizi neproteici

În afara aminoacizilor proteici, s-au izolat din plante, animale şi

microorganisme peste 150 de aminoacizi care există fie în stare
liberă, fie în stare combinată (în peptide inferioare), dar
niciodată în proteine.

Reprezentanţi:
β-Alanina, intră în compoziţia vitaminei B5 (acid pantotenic) şi a
derivatului său – coenzima A; intră în compoziţia peptidelor
naturale carnozina şi anserina.
 Aminoacizi neproteici

Acidul γ-aminobutiric se găseşte în plante şi în ţesutul nervos al

mamiferelor şi păsărilor (este neuromediator cu rol în reducerea
excitabilităţii neuronale).

Citrulina este precursorul direct al argininei şi intermediar

important în biosinteza ureei.
 Aminoacizi neproteici

Betaina este un produs intermediar al metabolismului lipidelor;

este derivatul trimetilat al glicinei existent în ţesuturile animalelor
şi plantelor. Betaina din sfecla de zahăr împiedică cristalizarea
zaharozei şi diminuează randamentul fabricilor de zahăr.

Homoserina este un produs intermediar de metabolism care se

găseşte în ţesuturile vegetale (mazăre).
 Proprietăţi fizice ale aminoacizilor
Solubilitatea
Solubilitatea aminoacizilor în apă este foarte variabilă. În afară de
prolină care este extrem de solubilă, aminoacizii hidroxiprolina, glicocolul
și alanina sunt, de asemenea, destul de solubili. Alți aminoacizi sunt
semnificativ mai puțin solubili, iar cistina și tirozina au solubilități extrem
de scăzute.
Adăugarea de acizi sau baze îmbunătățește solubilitatea prin formarea
de săruri.
Prezența altor aminoacizi, în general, determină o creștere a
solubilității. Astfel, gradul de solubilitate a aminoacizilor într-un hidrolizat
proteic este diferit de cel observat pentru componentele individuale.
 Proprietăţi fizice ale aminoacizilor

•Aminoacizii aromatici, cum ar fi fenilalanina, tirozina și

triptofanul absorb în domeniul UV, cu maxime la 200-230 şi
250-290 nm.

•Lungimea de undă de 280 nm este utilizată pentru

determinarea proteinelor și a peptidelor.

•Histidina, cisteina și metionina absorb între 200 și 210 nm.

 Proprietăţi chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii alifatici monoamino-monocarboxilici

manifestă proprietăţi chimice tipice pentru grupele aminice
şi grupele carboxilice.

Ceilalţi aminoacizi, pe lângă acestea, participă la reacţii în

care iau parte grupele funcţionale ale radicalilor lor.
 Proprietăţi chimice ale aminoacizilor
Decarboxilarea
•Aminoacizi se pot decarboxila chimic sau enzimatic rezultând amine.
•Sub acţiunea enzimelor specifice, în organism se formează amine
biogene, cu diverse proprietăţi biologice.

Reprezentanţi
Histamina – rezultă prin decarboxilarea histidinei. Este
vasodilatatoare (efect hipotensiv), reglează tonusul fibrelor
musculare netede, este implicată în reacţii alergice.
 Proprietăţi chimice ale aminoacizilor

Tiramina – provine din tirozină. Este antagonist al histaminei

(hipertensiv ). CH2 CH2 NH2

OH
Tiramina

Triptamina – provine din triptofan, este hipertensivă. Derivatul

său serotonina, în organismul animal joacă un rol important în
funcţionarea sistemului nervos central (neurotransmiţător).
 Proprietăţi chimice ale aminoacizilor

Putresceina – rezultă prin decarboxilarea ornitinei; este o diamină toxică.

Cadaverina – se formează din lizină şi este toxică.
Amine biogene s-au pus în evidenţă în produse alimentare unde pot exista ca
metaboliţi naturali ai materiilor prime (ex. căpşuni, vinete, roşii), sau se pot
forma în urma acţiunii microorganismelor utile (în bere, vin, brânzeturi
maturate, salamuri maturate) sau a microorganismelor de alterare (cadaverina şi
putresceina se acumulează în cantităţi mari în carnea alterată).
Ele pot fi considerate compuşi normali ai unor alimente şi nu prezintă un
pericol pentru sănătate atunci când sunt ingerate cu hrana în cantităţi mici (pot
da, însă, reacţii alergice).
 Amine biogene din brânzeturi (mg/100g)

Brânză Tiramină Triptamină Histidină Putresceină Cadaverină

 Proprietăţi chimice ale aminoacizilor

Histamina, tiramina, putrescina și cadaverina au fost identificate în

carne de porc și vită.
Deoarece aceste substanțe sunt metabolliţi microbieni, ele au fost
propuse ca indicatori pentru calitatea microbiologică, mai exact indicele
de amine biogene (biogenic amine index, BAI = concentrația celor patru
amine, în mg/kg). Valoarea BAI <5 indică o carne curată, 5-20
acceptabilă (stadii incipiente de infecţie microbiană), 20-50 calitate
inferioară și> 50 carne stricată.
Valorile BAI ale produselor din carne fermentată sunt în mod natural
mai ridicate; o limită maximă de 500 mg/kg a fost propusă pentru salam.
 Proprietăţi chimice ale aminoacizilor

Reacţia cu zaharurile reducatoare

•Reacţia se desfăşoară la cald şi conduce la formarea de compuşi de
culoare brună care se numesc melanoidine.
•Fenomenul poartă denumirea de reacţia Maillard sau îmbrunare
neenzimatică.
•Deoarece s-a constatat că reacţia de formare a melanoidelor poate avea
loc şi prin interacţiunea dintre zaharurile reducătoare şi proteine, la ora
actuală prin reacţia Maillard se înţelege fenomenul care are loc, la
încălzire, între glucidele reducătoare şi proteine sau aminoacizi (a se
vedea cursul de Chimie organica 2).
 Proprietăţi chimice ale aminoacizilor

Formarea legaturii peptidice

• Prin reacţia grupei -COOH cu grupa -NH2, doi sau mai mulţi aminoacizi
se pot uni între ei formând compuşi care conţin legături peptidice – CO-
NH – (dipeptide, tripeptide etc.).
•Procesul de sinteză a peptidelor, care a fost realizat şi în laborator, are
corespondenţă în organism, fiind un proces de biosinteză extrem de
complex, riguros controlat.
 Proprietăţi chimice ale aminoacizilor

Reacţii de recunoaştere şi dozare a aminoacizilor

Reacţia cu acidul azotos (metoda Van Slyke)
Prin grupa amino, aminoacizii reacţionează cu acidul azotos,
formând oxiacidul corespunzător şi azot gazos.
Reacţia cu aldehida formică (metoda Sörensen)
Reacţia cu ninhidrină
Formarea chelaţilor Aminoacizii pot forma săruri complexe
(chelaţi) cu metalele grele ( Cu, Ni, Cd) care servesc la diverse
reacţii de recunoaştere.