ZINC

Dragoi (Brinza) Andreea

Master Chimie I
Introducere :
• Zincul este considerat elementul analog magneziului, întrucat ionii lor sunt de marimi
comparabile si singura lor stare de oxidare este +2.

• Zincul este un metal alb-albăstrui cu suprafaţă lucioasă. Nu este maleabil şi ductil la

temperatura camerei. La temperaturi de peste 100 ºC devine parțial ductil. Punctul de
topire este de 419,5 ºC şi punctul de fierbere la 908 ºC.

• Zincul este al 4-lea metal ca şi utilizare, după fier, aluminiu şi cupru cu o producţie
anuală de 12 milioane de tone. 70% din producţia mondială de zinc provine din
minerit, iar 30% din reciclare.

• Acest metal este folosit în principal ca agent anti-coroziv în procesul de galvanizare, cu

scopul de a proteja alte metale sau aliaje impotriva coroziunii. Zincul este mai reactiv
decât fierul sau oțelul, astfel că va atrage toţi oxidanţii locali până la epuizarea
stratului. Procesul de galvanizare este folosit în vederea protejării balustradelor
metalice, a podurilor suspendate, a stâlpilor de iluminat, a acoperişurilor metalice, a
caroseriilor pentru automobile, etc.
 Informații medicale si rolul biologic :
• Conţinutul total de zinc al organismului unui adult este de 2-3 g. Aproximativ 60 % se
găseşte în muşchii scheletici, 30 % în oase, 5 % în ficat și piele. În sânge se găseşte doar 1
% din cantitatea totală de zinc (85 % în eritrocite). Este un constituent esenţial al
complexelor enzimatice şi metalo-enzimatice, având un rol important în metabolismul
celular.
• Zincul participă activ la desfăşurarea în condiţii optime a funcţiilor celulare. Acesta joacă
un rol important în imunitatea mediată de către celulă, formarea oaselor, creşterea
ţesuturilor, creşterea fătului şi a copilului, ajută funcţiile cerebrale și influenţează
maturarea spermatozoizilor şi motilitatea acestora. Totodată, acesta regenerează funcţia
hepatică şi are proprietăţi antibacteriene şi antiseptice.
• Doza medie zilnică de zinc alimentar este 9 mg / zi pentru femeile adulte şi 13 mg / zi
pentru bărbaţii adulţi.
• Este cel de-al doilea metal tranziţional ca răspândire în organism după fier şi este
singurul metal care intră în componenţa tuturor claselor de enzime.
• Corpul uman conţine circa 2-4 grame de zinc. Cel mai mare conţinut de zinc îl au creierul,
muşchii, oasele, rinichii şi ficatul, concentraţia cea mai ridicată inregistrându-se la nivelul
prostatei şi a anumitor părţi ale ochiului.
• În creier, zincul este stocat în vezicule sinaptice specifice, de către neuroni glutamatergici
şi pot ajusta excitabilitatea nervoasă. Joacă un rol esenţial în plasticitatea sinaptică şi,
prin urmare în procesul de asimilare a informaţiilor
Surse de Zinc :

• Crustaceele, carnea de vacă, şi alte tipuri de carne roşie sunt bogate de zinc.

• Biodisponibilitatea zincului (cantitatea de zinc reţinută şi folosită în organism)

este relativ mare pentru carne, ouă şi produse de provenienţă marină. Aceasta
este datorată absenţei relative a compuşilor care opresc absorbţia de zinc şi a
prezenţei anumitor aminoacizi (cisteină şi metionină) care îmbunătăţesc
absorbţia zincului.

• Zincul din produsele pe bază de cereale integrale şi din proteine vegetale este
mai puţin biodisponibil din cauza cantităţii lor mari de acid fitic, compus care
inhibă absorbţia zincului.
Enzime cu zinc :
Termolizina:
-Termolizina este o endopeptidază de zinc extracelulară termostabilă, care se găseşte
în Bacillus theroproteolyticus

-Termolizina conţine ionul de zinc şi patru ioni de calciu, necesari pentru stabilitatea
termica. În termolizina nativă ionul de zinc prezintă o geometrie aproximativ
tetraedrică cu 3 din cei patru liganzi proveniţi de la proteină (His 142, His 146 şi Glu
166) şi al patrulea provenit de la o moleculă de apă.
Figura 2 - Mecanismul de reacţie propus pentru
termolizină - scindarea catalitică a pepdidelor
Mecanismul reacţiei poate fi descris astfel:

• Situsul catalitic conţine ionul de Zn legat de 3 radicali proteici şi o moleculă de

apă.
• Substratul peptidic din apropiere deplasează atomii de hidrogen ai apei înspre
Glu143, în timp ce oxigenul rămâne ataşat zincului;
• Ionul de Zn se asociază cu oxigenul carbonilic al substratului formând complexul
enzimă-substrat (complexul Michaelis);
• Polarizarea ionului de Zn de către Glu143 permite atacul nucleofil al carbonului
carbonilic de către oxigenul aparţinând apei formând starea de tranziţie;
• Are loc ruperea legăturii dintre H1 şi oxigenul aparţinând apei de către Glu143
şi hidrogenul amidic al substratului se leagă de H2 al apei;
• Legătura N-C peptidică a substratului se rupe în timp ce legătura C-O devine din
nou dublă; legatura Glu143-H2 începe să se rupă şi are loc eliberarea noii
peptide N-terminale hidrolizate;
• Situsul activ se rehidratează şi este liber pentru a prelua o nouă peptidă.
Carboxipeptidaza A :

- Carboxipeptidazele (cu denumirea stiinţifică carboxipeptid-aminoacid-hidrolaze) alcătuiesc

un grup de enzime proteolitice care catalizează hidroliza resturilor de aminoacizi de la
extremitățile C-terminale ale catenelor polipeptidice.
- În sucul pancreatic se întâlnesc zimogenii a două carboxipeptidaze notate cu A şi B. Aceste
două enzime se deosebesc între ele în funcţie de viteza cu care hidrolizează resturile C-
terminale ale diferiţilor aminoacizi.
- Carboxipeptidaza A este o metaloenzimă ce conţine în molecula sa un atom de zinc în
calitate de grupare prostetică.
- Prin îndepartarea acestuia sau înlocuirea lui cu un alt metal, enzima îşi pierde complet
capacitatea catalitică. Ionul de zinc este fixat de apoenzimă prin legături coordinative la
nivelul resturilor His69, Glu72 şi respectiv His196. Deşi secvenţele de aminoacizi şi structurile
terţiare ale termolizinei şi carboxipeptidazei A nu sunt asemănătoare, situsurile active se
suprapun din punct de vedere funcţional pe baza liganzilor zincului, molecula de apă
coordinată şi catena laterală de glutamat.
- Ionul de zinc din situsul activ al carboxipeptidazei A este legat de His69, Glu72 şi His196 şi
de o moleculă de apă, iar de Glu270 este legată prin legături de hidrogen.
Figura 3 - Carboxipeptidaza A cu ionul de Zn în
centru, reprezentat cu portocaliu

Figura 4 - Vedere asupra situsului catalitic

Anhidraza carbonică
• Anhidrazele carbonice sunt o familie de enzime care catalizează interconversia rapidă a
dioxidului de carbon și a apei în bicarbonat și protoni – sau viceversa, reacție reversibilă ce
are loc relativ lent în absența catalizatorului.
• Situsurile active ale majorității anhidrazelor carbonice conțin un ion de zinc.
• Una din funcțiile acestor enzime la animale este de a transforma dioxidul de carbon și
bicarbonatul pentru a menține echilibrul acido-bazic în sânge și alte țesuturi și pentru a
transporta dioxidul de carbon în afara țesuturilor.
• Reacția catalizată de către anhidraza carbonică este :
• Aceasta are loc în țesuturi, atunci când acumularea de CO2 crează presiune.
• Viteza de reacție a anhidrazei carbonice este una din cele mai mari între reacțiile
enzimatice, viteza fiind limitată însă de viteza de difuzie a substraturilor.
• Reacția inversă este relativ lentă, după același principiu conform căruia o băutură
carbogazoasă nu își pierde instantaneu cantitatea de dioxid de carbon,imediat după
deschidere. Aceasta se va degazifica rapid în contact cu anhidraza carbonică conținută în
salivă.
• Reacția care are loc în interiorul plămânilor și a nefronilor este următoarea:
• În natură anhidraza carbonică este întâlnită sub mai multe forme. În ceea ce privește
α-anihdraza carbonică, cea mai studiată formă prezentă la animale,ionul de zinc este
coordinat de inelele imidazolice ale His94, His96 și His119.
• Principala funcție a acestei enzime este transformarea dioxidului de carbon la
bicarbonat pentru menținerea echilibrului acido-bazic în țesuturi și în sânge, precum
și transoprtul CO2 în afara țesuturilor.
• În sângele vertebratelor, anhidraza carbonică converteşte dioxidul de carbon în
bicarbonat, aceeaşi enzimă transformând bicarbonatul înapoi la CO2 pentru expirare
prin plămâni. Fără aceatsă enzimă acest mecanism s-ar produce de 1 milion de ori
mai lent la pH-ul normal al sângelui (7) sau ar avea nevoie de un pH=10 sau mai
mult.
 BIBLIOGRAFIE
 
• 1. Tolcin, A. C. – Mineral Commodity Summaries 2009: Zinc; United States Geological Survey
• 2. Bounoughaz, M.; Salhi, E.; Benzine, K.; Ghali E.; Dalard F. - A comparative study of the electrochemical
behaviour of Algerian zinc and a zinc from a commercial sacrificial anode. Journal of Materials
Science 38 (6): 1139; 2003.
• 3. Katz, Johnathan I. - The Biggest Bangs. Oxford University Press. p.18;2002
• 4. Broadley, M. R.; White, P. J.; Zelko I.; Lux A. – Zinc in Plants; New Phytologyst 173(4); p. 677-702; 2007
• 5. Brandt, Erik G. et al. - Molecular dynamics study of zinc binding to cysteines in a peptide mimic of the
alcohol dehydrogenase structural zinc site; Phys. Chem. Chem. Phys. 11(6); p. 975–83; 2009
• 6. Hambidge, K. M. and Krebs, N. F. - Zinc deficiency: a special challenge; J. Nutr. 137 (4): 1101–5; 2007
• 7. Bitanihirwe BK, Cunningham MG - Zinc: The brain's dark horse. Synapse 63 (11); p.1029–49; 2009
• 8. Kraft M, Schleberger C, Weckesser J, Schulz GE. - Binding structure of the leucine aminopeptidase
inhibitor microginin FR1. FEBS Letters; 2006
• 9. Kraft M, Schleberger C, Weckesser J, Schulz GE - Binding structure of the leucine aminopeptidase inhibitor
microginin FR1". FEBS Letters; p. 6943–7; 2006
• 10. Lane TW, Saito MA, George GN, Pickering IJ, Prince RC, Morel FM . - Biochemistry: a cadmium enzyme
from a marine diatom. Nature 435 (7038): p. 42; 2005
• 11. "Enciclopedia naturista a elementelor minerale", de Gregorian Bivolaru, ISBN 973-8279-07-0, editura
Shambala 2003 
• 12. Maret, W.; Sandstead H. H. - Zinc requirements and the risks and benefits of zinc supplementation.
Journal of Trace Elements in Medicine and Biology : p. 3–18; 2006
• 13. Hambidge, K. M. and Krebs, N. F. - Zinc deficiency: a special challenge. J. Nutr. 137 (4): 1101–5; 2007
• 14. FDA says Zicam nasal products harm sense of smell, Los Angeles Times, June 17, 2009