PROTEINE

Dumitru David
Definiție
   Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau complexe de aminoacizi;
ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de peste 50% din greutatea uscată. Toate
proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvența acestora este codificată de către o genă. Fiecare
proteină are secvența ei unică de aminoacizi, determinată de secvența nucleotidică a genei.(Proteinele sunt
legate intre ele prin legaturi peptidice- Numărul acestora este variabil, între 40 - 40.000, ceea ce ar corespunde
unor mase moleculare cuprinse între 5000 - 4.200.000 Da)

Clasificarea proteinelor
1.    Dupa sursa de provenienta : 
-     proteine de origine vegetala
-    proteine de origine animala
2.    Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electoliti : 
        -     insolubile (fibroase)
        -    solubile (globulare)        
3.    Dupa produsii rezultati la hidroliza totala : 
-        proteine propriu-zise ( dau prin hidroliza totala numai α- aminoacizi)
-        proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe langa α- aminoacizi, si o alta
substanta, care in structura proteinei apare ca grupa prostetica) 
COMPOZIȚIA PROTEINELOR
   Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N SI S; in unele proteine se mai gasesc, in
cantitati mici: P, FE, Cu, I, Cl, si Br. Continutul procentual al elementelor principale este
de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.
    Prin hidroliza, proteinele se transforma in amino-acizi. Hidroliza proteinelor se poate
efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acida se face prin fierbere indelungata
(12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic continand HCl (2 ore).
Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt.
Prin hidroliza se obtine un amestec care poate sa contina circa 20 L-amino-acizi. Se
formeaza si amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei si glutaminei.

Structura primară
Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea
legăturilor pepetidice.
În structura primară se observă lanţul de aminoacizi
În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1
și gruparea aminică de la C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o succesiune de
unități CO-NH-CH, legate cap-cap.
 Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se poate roti,
putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele
se pot aranja de o parte și de alta a lanțului proteic, astfel că lanțul proteic nu este
ramificat.
ASIMILATIA SI SINTEZA PROTEINELOR
    Se gasesc proteine in fiecare celula vie. Pentru sinteza lor, respectiv a aminoacizilor care le compun, plantele se folosesc
de combinatii anorganice ale azotului, amoniac si azotati, pe care le extrag din sol. Unele vietuitoare inferioare, bacteriile de
sol, pot folosi chiar azotul molecular.
    
    Animalele nu au proprietatea de a asimila combinatiile anorganice ale azotului, ci sunt nevoite sa utilizeze proteinele de
origine animala sau vegetala, continute in hrana lor. Proteinele nu pot fi intrebuintate ca atare, ci sunt hidrolizate in timpul
digestiei, pana la aminoacizi. Acestia difuzeaza prin peretele intestinului in sange si servesc apoi celulelor pentru sinteza
proteinelor proprii ale organismului. Numai datorita acestui mecanism, fiecare celula isi poate construi proteina ei specifica
Reactii de indentificare
Proteinele dau o serie de reactii de culoare folosite pentru identificare. Cele mai importante sunt urmatoarele:
*      Reactia biuretica consta in aparitia unei coloratii violete la tratarea cu o solutie de sulfat de cupru.
*      Reactia xantoproteica consta in aparitia unei coloratii galbene intense la tratarea solutiei de proteina cu acid azotic
concentrat.
*      Reactia Millon consta in aparitia unui precipitat de culoare rosie la tratarea proteinelor cu o solutie concentrata de
azotat mercuric in acid azotic ce contine si acid azotos.
*      Reactia Adamkiewiez-Hopkins consta in aparitia unei coloratii albastre-violete la tratarea proteinei cu acid
sulfuric  care contine si acid glioxilic.
*      Reactia Pauly consta in aparitia unei coloratii rosii la tratarea cu acid diazobenzensulfuric a unei solutii de proteina
alcanizata cu carbonat de sodiu.
 Masa moleculară
Datorită formării aproape în exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de fapt niște polipeptide, cu
masă moleculară foarte mare, între 10.000 și 60.000.000. Masa moleculară se determină prin diferite metode, mai ales în
cazul proteinelor cu masa moleculară foarte mare ca de exemplu proteina C reactivă. 
Noutati: 
Deoarece la multe proteine masa moleculară apare ca un multiplu de 17,500, multă vreme s-a mers pe ipoteza că
particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de bază ce au masa moleculară în jurul valorii de 17,500.
Aceste molecule de bază s-ar putea uni între ele prin așa numitele valențe reziduale, ducînd la formarea deagregate
moleculare. Atunci cînd are loc ruperea acestor valențe reziduale ar avea loc doar modificarea proprietților fizice ale
proteinelor, în timp ce dacă are loc ruperea legăturilor principale (legăturile peptidice), proteina își modifică proprietățile
fizico-chimice.
Solubilitatea
Proteinele sunt solubile în general în apă și insolubile în solvenți organici nepolari. Unele proteine sunt solubile în apă dar
insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluții apoase de electroliți, acizi organici. Datorită gradului diferit
de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele se pot izola, identifica și separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de
legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafața macromoleculelor și moleculele solventului. La suprafața
macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -NH 2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil
care favorizează dizolvarea proteinelor în apă. De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de
hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în alcool. Însă în marea lor majoritate predomină
grupările polare, determinante pentru caracterul hidrofil. În contact cu apa proteinele greu solubile manifestă fenomenul de
gonflare, datorită tendinței de hidratare datorată grupărilor polare. 
EXEMPLU: Gelatina se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naștere prin răcire la geluri.