VELOCIDAD DE REACCIN. Es el cambio en la cantidad (moles o gramos) de material inicial o de los productos de la reaccin por unidad de tiempo. APOENZIMA.

. Es la pate proteica de la enzima y es catalticamente inactiva, la mayora de las enzimas necesitan para su actividad cofactores o grupos prostticos.

COFACTORES. Son pequeas partculas orgnicas o inorgnicas que las enzimas requieren para su actividad (Cu, Mg, Zn, etc.). GRUPO PROSTTICO. Es similar al cofactor pero se diferencia por que se encuentra unido a la enzima fuertemente.

La adicin del grupo prosttico o del cofactor con la apoenzima forma la holoenzima que es la enzima activa. SUBSTRATO. Es la molcula sobre la cual acta la enzima para formar productos. ENERGA DE ACTIVACIN. valor de la energa que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiacin) para que dos molculas determinadas colisionen y se produzca una reaccin qumica entre ellas.

ESPECIFICIDAD. Muchas enzimas tienen un solo substrato biolgico (especificidad absoluta) como la glucosa oxidasa. Mientras que otras tienen una especificidad ms amplia y utilizan varias biomolculas estructuralmente semejantes, la hexoquinasa fosforila la glucosa, fructosa, manosa y glucosamina.

Las enzimas son protenas formadas por las clulas de los organismos vivientes, que aceleran las reacciones qumicas llevndolas ms rpidamente a su posicin de equilibrio.

Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy variables, desde 62 aminocidos como en el caso del monmero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la sintasa de cidos grasos.

Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminocidos que se pliegan durante el proceso de traduccin para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad.

Cada secuencia de aminocidos es nica y por tanto da lugar a una estructura nica, con propiedades nicas. En ocasiones, protenas individuales pueden unirse a otras protenas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las protenas.

Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est directamente involucrada en la catlisis. La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada centro activo.

Las enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin por retroalimentacin positiva o negativa

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente en el cual el estado de transicin es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformacin del sustrato unido el cual pasa a un estado de transicin, de modo que ve reducida la cantidad de energa que precisa para completar la transicin).

Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creacin de un ambiente con una distribucin de carga ptima para que se genere dicho estado de transicin.

Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sera factible en ausencia de enzima.

Reduciendo la variacin de entropa de la reaccin mediante la accin de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.

Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura facilita la accin de la enzima y permite que se incremente su velocidad de reaccin. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformacin estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo as su velocidad de reaccin, y slo recuperando su actividad ptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolbiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.

Las enzimas presentan 02 caractersticas fundamentales.

No sufren ninguna modificacin en el

proceso de la reaccin. Las enzimas no cambian la constante de equilibrio de una reaccin qumica, simplemente incrementan la velocidad de la reaccin para conducirla a la posicin de equilibrio

Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan ms rpidas y de un modo ms eficaz. Hay ms de 3,000 clases de enzimas. Favorecen la digestin y absorcin de los nutrientes: a partir de los alimentos que ingerimos.

Las enzimas descomponen las protenas, hidratos de carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminacin -ASA indica sobre que tipo de alimento acta: Las Proteasas son enzimas que digieren protenas; las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestin de las grasas; la Sacarasa acta sobre el azcar, etc.

Reducen el dao ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendran un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.

Armonizan el sistema inmunitario o inmunolgico: las enzimas ayudan a los glbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero adems al favorecer una correcta digestin o degradacin de los alimentos tambin ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias.

Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dixido de carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.

Las enzimas y la digestin

Condiciones para que acte

Enzima

Acta sobre

Proporciona

Se produce en

Ptialina

Los almidones.

Mono y disacridos.

La boca (glndulas salivares).

Medio moderadamente alcalino.

Amilasa

Los almidones y los azcares.

Glucosa.

El estmago y pncreas.

Medio moderadamente cido.

Pepsina

Las protenas.

Pptidos y aminocidos.

El estmago.

Medio muy cido.

Lipasa

Las grasas.

Acidos grasos y glicerina.

Pncreas e intestino.

Medio alcalino y previa accin de las sales biliares.

Lactasa

La lactosa de la leche.

Glucosa y galactosa.

Intestino (su produccin disminuye con el crecimiento).

Medio cido.

Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que catalizan como del sustrato involucrado en la reaccin. La forma, la carga y las caractersticas hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas tambin pueden mostrar un elevado grado de quimioselectividad.

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisin en su actividad son aquellas involucrados en la replicacin y expresin del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobacin y correccin de errores, como en el caso de la ADN polimerasa

Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil Fisher en 1894. En base a sus resultados dedujo que ambas molculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refirindose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las enzimas.

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la interaccin con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su funcin cataltica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.

Los sitios alostricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas molculas en la clula. Las uniones a las que dan lugar son dbiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformacin estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando as a la velocidad de reaccin de la enzima. Las interacciones alostricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy comn de controlar las enzimas en las clulas.

Transicin alostrica de una enzima entre los estados R y T, estabilizada por un agonista, un inhibidor y un sustrato.

Algunas enzimas no precisan ningn componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unin de molculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad

Los cofactores pueden ser compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgnicos pueden ser a su vez grupos prostticos, que se unen fuertemente a la enzima

coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reaccin. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosn trifosfato. Estas molculas transfieren grupos funcionales entre enzimas

Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbnica, en la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo. Estas molculas suelen encontrarse unidas al sitio activo y estn implicadas en la catlisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en reacciones redox.

Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas o apoprotenas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayora de los cofactores no se unen covalentemente a sus enzimas, pero s lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El trmino "holoenzima" tambin puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen mltiples subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimtica

Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas que transportan grupos qumicos de una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el cido flico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos qumicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el cido flico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina.

Debido a que las coenzimas sufren una modificacin qumica como consecuencia de la actividad enzimtica, es til considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700 enzimas que utilizan la coenzima NADH.

COENZIMA NADH

Las coenzimas suelen estar continuamente regenerndose y sus concentraciones suelen mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la clula: por ejemplo, el NADPH es regenerado a travs de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneracin continua significa que incluso pequeas cantidades de coenzimas son utilizadas intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada da

Energas de las diferentes fases de una reaccin qumica. Los sustratos precisan mucha energa para alcanzar el estado de transicin, pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La enzima estabiliza el estado de transicin, reduciendo la energa necesaria para formar los productos.

Los inhibidores son molculas que regulan la actividad enzimtica, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles

Las IRREVERSIBLES se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificacin, siendo tiles en farmacologa. Algunos de los frmacos que actan de este modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis africana, la penicilina y la aspirina.

Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, segn la forma en que intervienen en la reaccin, en competitivas, acompetitivas y mixtas. Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla tambin de inhibicin no competitiva, que en realidad no es ms que una variante de la ya mencionada inhibicin mixta. Sin embargo, por sus caractersticas se suele presentar como opuesta a la competitiva, con la que es comparada frecuentemente.

En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo

En la inhibicin acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino nicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibicin es poco comn.

La inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato.

En la inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato

Debido a que los inhibidores modulan la funcin de las enzimas, suelen ser utilizados como frmacos. Un tpico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como frmaco es la aspirina, la cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la sntesis de un intermediario inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime as los efectos derivados, el dolor y la inflamacin. Sin embargo, otros inhibidores enzimticos actan como venenos. Por ejemplo, el cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los tomos de hierro y cobre en el sitio activo de la citocromo c oxidasa de clulas animales (las plantas son resistentes al cianuro), bloqueando as la respiracin celular.

La coenzima cido flico (izquierda) y el frmaco anti-cancergeno metotrexato (derecha) son muy similares en estructura. Como resultado, el metotrexato es un inhibidor competitivo de muchas enzimas que utilizan folato

La cintica enzimtica es el estudio de cmo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinticos son obtenidos mediante ensayos enzimticos.

En 1902, Victor Henri propuso una teora cuantitativa sobre la cintica enzimtica, pero sus datos experimentales no fueron muy tiles debido a que la importancia de la concentracin del ion de hidrgeno an no era considerada. Despus de que Peter Lauritz Srensen definiera la escala logartmica del pH e introdujera el concepto de "tampn" (buffer) en 1909 el qumico alemn Leonor Michaelis y su postdoctoral canadiense Maud Leonora Menten repitieron los experimentos de Henri confirmando su ecuacin, que actualmente es conocida como cintica de HenriMichaelis-Menten (o simplemente cintica de Michaelis-Menten)

Su trabajo fue desarrollado ms en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane, quienes obtuvieron las ecuaciones cinticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en la actualidad.

La mayor contribucin de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimticas en dos etapas. En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzimasustrato (tambin denominado complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la reaccin y libera el producto.

Curva de saturacin de una reaccin enzimtica donde se muestra la relacin entre la concentracin de sustrato y la velocidad de la reaccin.

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reaccin qumica que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reaccin que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene tambin de la reaccin que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.

La IEC (comisin internacional de enzimas) divide a las enzimas en seis grandes clases y subclases, conforme al tipo de reaccin que catalizan. A cada enzima se le asigna un nombre recomendado, un nombre sistemtico que identifica el tipo de reaccin que cataliza y un nmero de identificacin de cuatro dgitos precedido de las siglas EC.

La deshidrogenasa alcohlica es identificada en los reportes cientficos como: alcohol: NAD oxidorreductasa, E.C. 1:1:1:1.

El primer nmero se refiere a la clase 1 xidoreductasas, el segundo, al tipo de grupo oxidado 1= alcohol, el tercero, al agente oxidante 1 = NAD, el cuarto a la reaccin especfica 1 =deshidrogenasa alcohlica.

Catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox. Precisan la colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reaccin cataltica.

Oxidasas: transfieren dos electrones del donante al oxgeno formndose H2O2, como en el cas0 de la glucosa oxidasa, o agua caso de la citocromo oxidasa.

Oxigenasas: catalizan la incorporacin de dos tomos de oxgeno a un solo substrato. Tal es el caso del catecol a cido cis, cis mucnico

Hidroxilasas: incorporan un tomo del oxgeno molecular en el substrato y el otro tomo de oxgeno aparece en el agua.

Peroxidasas: utilizan como oxidante H2O2 en vez de O2: NADH peroxidasa.

Catalasa: Transforma 2 molculas de H2O con desprendimiento de oxgeno.

Transfieren grupos funcionales (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) de un donante a un aceptor. Estos grupos pueden ser C, CHO, CO, COOH, glucosdicos, fosfatos y grupos que tienen S, Suelen actuar en procesos de interconversin de monosacridos, aminocidos, etc.

Transaminasas: transfieren un grupo amino a de una aa, a un ceto cido para formar otro aa y otro ceto cido. Quinasas: transfieren un grupo fosforilo del ATP a un grupo alcohlico o amonio: la glucoquinasa. Glucosiltransferasas: transfiere glucosa activada a los extremos en crecimiento del glucgeno.

Catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, eliminan CO2 de los cetocidos o aminocidos, las dehidratasas eliminan agua, etc

actan sobre determinadas molculas obteniendo de ellas sus ismeros funcionales o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas: cis trans, ceto enol, y aldosa cetosa. Suelen actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

Catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Las enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en otros tipos de industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas estn limitadas tanto por el nmero de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgnicos y altas temperaturas.

Por ello, la ingeniera de protenas se ha convertido en un rea de investigacin muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, bien mediante diseo racional, bien mediante evolucin in vitro. Estos esfuerzos han comenzado a tener algunos xitos, obtenindose algunas enzimas que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.

Aplicacin Procesado de alimentos

Enzimas utilizadas Amilasas de hongos y plantas.

Usos Produccin de azcares desde el almidn, como por ejemplo en la produccin de jarabe de maz. En la coccin al horno, cataliza la rotura del almidn de la harina en azcar. La fermentacin del azcar llevada a cabo por levaduras produce el dixido de carbono que hace "subir" la masa Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de protenas en la harina

La amilasa cataliza la degradacin del almidn en azcares sencillos.

Proteasas

Aplicacin Alimentos para bebs

Enzimas utilizadas Tripsina

Usos Para pre-digerir el alimento dirigido a bebs.

Aplicacin Elaboracin de la cerveza

Enzimas utilizadas Las enzimas de la cebada son liberadas durante la fase de molido en la elaboracin de la cerveza

Usos Las enzimas liberadas degradan el almidn y las protenas para generar azcares sencillos, aminocidos y pptidos que son usados por las levaduras en el proceso de fermentacin Digieren polisacridos y protenas en la malta Mejoran la filtracin del mosto y la cerveza

Amilasa, glucanasa y proteasas Betaglucanasas y arabinoxilanasas

Amiloglucosidasas y pululanasas
Proteasas

Produccin de cerveza baja en caloras y ajuste de la capacidad de fermentacin.

Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza.

Aplicacin

Enzimas utilizadas Acetolactatodecarboxilasa (ALDC)

Usos Incrementa la eficiencia de la fermentacin mediante la reduccin de la formacin de diacetilo.

Cebada germinada utilizada para la elaboracin de malta.

Aplicacin

Enzimas utilizadas

Usos

Zumos de frutas
Industria lctea

Celulasas, pectinasas
Renina, derivado del estmago de animales rumiantes jvenes (como terneros y ovejas).

Aclarado de zumos de frutos.

Produccin de queso, usada para hidrolizar protenas.

Enzimas producidas por bacterias

Lipasas

Actualmente, cada vez ms usadas en la industria lctea.

Se introduce durante el proceso de produccin del queso Roquefort para favorecer la maduracin

Lactasas

Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa

Aplicacin Digestin de carne Industria del almidn

Enzimas utilizadas Papana Amilasas, amiloglucosidasas y glucoamilasas Glucosa isomerasa

Usos Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar. Conversin del almidn en glucosa y diversos azcares invertidos Conversin de glucosa en fructosa durante la produccin de jarabe de maz partiendo de sustancias ricas en almidn. Estos jarabes potencian las propiedades edulcorantes y reducen las caloras mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor.

Aplicacin Industria del papel

Enzimas utilizadas Amilasas, xilanasas, celulasas y ligninasas

Usos Degradacin del almidn para reducir su viscosidad, aadiendo apresto. Las xilanasas reducen el blanqueador necesario para la decoloracin; las celulasas alisan las fibras, favorecen el drenaje de agua y promueven la eliminacin de tintas; las lipasas reducen la oscuridad y las ligninasas eliminan la lignina para ablandar el papel.

Aplicacin Industria del biofuel

Enzimas utilizadas Celulasas

Usos

Utilizadas para degradar la celulosa en azcares que puedan ser fermentados. Ligninasas Utilizada para eliminar residuos de lignina.

Aplicacin

Enzimas utilizadas

Usos

Principalmente proteasas, producidas de forma extracelular por bacterias.

Detergentes de lavadoras para eliminar residuos resistentes de almidn.

Detergentes biolgicos Amilasas

Utilizadas para facilitar la eliminacin de tintes grasos y oleosos.

Lipasas

Utilizadas en suavizantes biolgicos.

Aplicacin Limpiadores de lentes de contacto

Enzimas utilizadas Proteasas

Usos Para eliminar restos proteicos de las lentes de contacto y as prevenir infecciones. Para generar oxgeno desde el perxido, y as convertir el ltex en hule espumoso. Disolver la gelatina de las pelculas fotogrficas usadas, permitiendo as la recuperacin de su contenido en plata.

Industria del hule

Catalasa

Industria fotogrfica

Proteasa (ficina)

Biologa molecular Enzimas de restriccin, ADN ligasa y polimerasas ADN de doble hlice.

Utilizadas para manipular el ADN mediante ingeniera gentica. De gran importancia en farmacologa, agricultura medicina y criminalstica. Esenciales para digestin de restriccin y para la reaccin en cadena de la polimerasa.

Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas ptimos pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida que aumente la temperatura, una enzima ver incrementada su actividad hasta el momento en que comience la desnaturalizacin de la misma, que dar lugar a una reduccin progresiva de dicha actividad.

Tiempo de incubacin: la cantidad de producto formado en una reaccin enzimtica es proporcional al tiempo de incubacin. La reaccin es lineal en el tiempo hasta un periodo determinado en que se puede expresar la actividad enzimtica en trminos de velocidad, o sea la cantidad de producto formado por unidad de tiempo

pH: el rango de pH ptimo tambin es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH del medio se aleja del ptimo de la enzima, esta ver modificada su carga elctrica al aceptar o donar protones, lo que modificar la estructura de los aminocidos y por tanto la actividad enzimtica. 8275427

Concentracin salina: al igual que en los casos anteriormente mencionados, la concentracin de sales del medio es crucial para una ptima actividad enzimtica. Una elevada concentracin o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la actividad enzimtica, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentracin de iones para mantener su carga y su estructura.