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proteínas
Clase 2
Son estructuras químicas con
un grupo amino y otro
carboxilo como mínimo.
Son estructuras cuaternarias
con C, H, O y N. Pueden
poseer además azufre.
Existen más de 300 de ellos
en la naturaleza, pero las
R – CH – COOH
proteínas se generan a partir !
de únicamente 22 de ellos.
Diez de los aminoácidos NH2
deben estar contenidos en la
alimentación por cuanto no se
sintetizan en el organismo y
se les denomina esenciales.
La clasificación vigente, disminuye importancia
nutricional de aa. no esenciales
Esencialidad otorgada a 8-10 aminoácidos,
además a algunos ácidos grasos, minerales y
vitaminas, recayendo toda su presencia en la
dieta diaria.
El hombre posee la habilidad necesaria para
transformar aa y ác. grasos esenciales en
otros no esenciales pero igualmente
necesarios.
Glicina
Metionina Alanina
Valina Tirosina
Leucina Aspartico
Asparragina
Isoleucina
Glutámico
Fenilalanina Glutamina
Triptofano
Histidina
Prolina
Treonina Hidroxiprolina
Lisina Cistina
Cisteina
Síntesis de proteínas y aminoácidos no
esenciales.
Metabolismo intermediario.
Ciclos de Krebs y de la Úrea.
Proceso gluconeogenético.
Formación de heme, colina, etanolamina,
ATP, ADN-ARN, aminas biógenas y otros
metabolitos.
Por ello deben obligatoriamente
sintetizarse.
Cadenas laterales alifáticas Aminoácidos
H-CH-COOH hidrofóbicos.
NH3
Glicina Se ubican en
CH3-CH-COOH
NH3 Alanina el interior de
las proteínas.
CH3 La glicina por
CH-CH-COOH
Valina
CH3
NH3 ser pequeña
CH3
se acomoda a
CH-CH2-CH-COOH
Leucina todas la curvas
CH3
CH3
NH3 proteicas.
CH2 Glicina rica en
CH-CH-COOH
CH3
NH3
Isoleucina el colágeno.
Los hidroxilados son
hidrofílicos, fosforilables Aminoácidos
y ocupan la superficie hidroxilados
proteica.
La serina se encuentra en CH2-CH-COOH
OH NH3 Serina
el sitio activo de muchas
enzimas, no así la CH3-CH-CH-COOH
Treonina
OH NH3
treonina
Los aminoácidos
azufrados, participan Aminoácidos azufrados
frecuentemente de los CH2-CH-COOH
pK 1+ pK 2 2 , 35 +9 , 69
pI = 2 = 2 = 6,02
Muchas de las características físicas y químicas de los
aminoácidos dependen de la estructura del grupo R anexo a
su carbono alfa.
CH (CH2)4
CH3 CH3 !
NH3+
Enlace
Hidrofóbico Enlace
iónico
CH3
O-
C
O
La conformación nativa de una proteína se define como la
estructura tridimensional que es biológicamente activa. Se
mantiene sobre la base de los enlaces covalentes y no
covalentes anteriormente explicados.
La estructura primaria está definida por la secuencia de
aminoácidos unidos por los enlaces peptídicos.
Su carácter de doble enlace fija una estructura rígida,
incapaz de girar sobre su eje, y el movimiento se trasmite
a los enlaces del carbono alfa. Esto mantiene una
estructura fija coplanar (en un mismo plano).
Rígido
R
CO CH NH CO
CH NH CO CH NH
Libre
R R
Cadena A insulina