ENZIMAS EN IMAGENES

FISICOQUIMICA IV TERCER SEMESTRE

ESCUELA DE QUIMICO-FARMACOBIOLOGIA U.M.S.N.H.

PRESENTA D.C. CONSUELO DE JESUS CORTES PENAGOS

SEPTIEMBRE 2006

ESPECIFICIDAD DE ACCIN

Las enzimas catalizan reacciones con diferente grado de especificidad

1.- Enzimas muy especficas: Ej. Sacarasa

Sustrato natural: sacarosa

Reconoce sustratos anlogos (maltosa)

2.- Enzimas poco especficas: Ej. Proteasas digestivas

(quimotripsina)

TEORAS PROPUESTAS PARA EXPLICAR LA ACCIN ENZIMTICA

1894 Fischer propuso la hiptesis de la llave-cerradura

1958 Koshland propuso el modelo del ajuste inducido

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

Cambio conformacional inducido por glucosa en la hexoquinasa

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

CINTICA ENZIMTICA
Las reacciones enzimticas se ajustan a dos tipos de cinticas, que son:
Hiprbolas rectangulares: enzimas que siguen la cintica de Michaelis-Menten Sigmoidales: enzimas alostricas que muestran fenmenos de cooperatividad

E+S

k1 K-1

ES

k2

E+P

Concentracin

Tiempo

Cambios en la concentracin de los participantes en una reaccin catalizada por una enzima en funcin del tiempo

Estado pre-estacionario: Estado estacionario: formacin de ES ES casi constante

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

Propusieron una ecuacin de velocidad que explica el comportamiento cintico de las enzimas

INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Hay dos tipos de inhibidores enzimticos:

Reversibles (unin no covalente de un inhibidor a la enzima): a) competitivos
b) no competitivos

Irreversibles

 Los inhibidores que forman enlaces covalentes con un grupo del centro activo, son muy especficos y deseables en la medicina y en los alimentos.
Los inhibidores pueden ser utilizados especficamente para la enzima

VARIAS VIAS DE ACCION DE UN INHIBIDOR EN LA REACCION ENZIMTICA

1,2 - sustratos x cofactor zona negra inhibidor

INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS

Unin del Inhibidor al centro activo, el inhibidor compite con el S
Aumenta KM No cambia Vmax

[S] V0 = Vmax --------------ap [S] + KM

Kap = KM (1 + [I] / KI)

M
Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

INHIBICIN COMPETITIVA

Aumenta KM No cambia Vmax

INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS

Unin del Inhibidor a un segundo lugar (no al centro activo), el inhibidor no compite con el S: No cambia KM Disminuye Vmax

[S] ap V0 = Vmax --------------[S] + KM

Vap = Vmax/ (1 + [I] / KI)
Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

Max

INHIBICIN NO COMPETITIVA No cambia KM Disminuye Vmax

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INHIBICIN IRREVERSIBLE

Algunas sustancias se combinan de forma covalente con las enzimas y las inactivan de manera irreversible Casi todos los inhibidores enzimticos irreversibles son sustancias txicas (naturales o sintticas)