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Dariele Pereira Raquel Carvalho Dayse Melo Thoms Oliveira Felipe Manzano Luana Costa

As protenas so polmeros de condensao formados a partir de aminocidos. Aminocidos so unidades fundamentais de todas as protenas.

Substncias nas quais o grupo Amino est localizado no tomo de carbono imediatamente adjacente ao grupo carboxlico. A frmula geral para um aminocido , representada abaixo:

A frmula duplamente ionizada, chamada de Zwitterion, geralmente predomina em valores de PH, aproximadamente neutros. Essa forma resulta da transferncia de um prton do grupo carboxlico para o grupo bsico amina.

Organolpticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado. Fsicas: Slidos com solubilidade varivel em gua. Apresentam atividade ptica por apresentarem carbono assimtrico, em geral, na forma levgira. A glicina solvel em gua e no apresenta atividade ptica. Qumicas: O grupo carboxlico (-COOH) na molcula confere ao aminocido uma caracterstica cida e o grupo amino (NH2) uma caracterstica bsica. Por isso, os aminocidos apresentam um carter anftero, ou seja, reagem tanto com cidos como com bases formando sais orgnicos.

Os aminocidos diferem entre si na natureza dos grupos R, como mostra os exemplos abaixo (frmulas estruturais de vrios dos vinte aminocidos normalmente encontrados na maioria das protenas). Nossos corpos podem sintetizar dez desses vinte em quantidades suficientes para nossas necessidades. Os outros dez devem ser ingeridos e so chamados aminocidos essenciais porque so componentes necessrios de nossa dieta. So divididos em: aminocidos apolares, polares neutros, polares cidos, polares bsicos.

Apresentam cadeias laterais apolares. Ex:

Alanina (ala)

Valina (val)

Glicina (gli)

Fenilalanina (fen)

Apresentam cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) PH neutro. Ex:

Serina (ser)

Cistena (cis)

Possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, alm daquele presente em todos os aminocidos. A exemplo temos o dois aminocidos: cido glutmico e cido asprtico.

cido Asprtico

cido glutmico

Histidina

Lisina

Alm desses ainda temos: asparagina, isoleucina, arginina, prolina, metionina, tirosina, treonina, triptofano. O tomo de carbono dos aminocidos, que carrega tanto o grupo amnio quanto o grupo carboxilato, tem quatro grupos diferentes ligados a ele. Os aminocidos so, portanto, quirais. Exemplo de dois enantimeros (partes espelhadas das molculas quirais) do aminocido: alanina.

A alanina quiral e em decorrncia disso, tem dois enantimeros, os quais so imagens especulares um do outro.

Por razes histricas, as duas formas enantimeras dos aminocidos so normalmente distinguidas pelos rtulos. Todos os aminocidos normalmente encontrados nas protenas so canhotos, isto todos tem configurao L- no centro do carbono (exceto a glicina, que no quiral). Apenas aminocidos com essa configurao no centro de carbono quiral formam protenas nos organismos vivos.

Os aminocidos so unidos nas protenas pelos grupos amida: Cada um desses grupos amida chamado ligao peptdica, quando for formado pelos aminocidos. Uma ligao peptdica formada por uma reao de condensao entre o grupo carboxlico de um aminocido e o grupo amina de outro. A alanina e a glicina, por exemplo, podem reagir para formar o dipeptdeo glicilalanina. Ex: o adoante artificial aspartame um ster metlico de um dipeptdeo (cido asprtico e fenilalamina).

O adoante artificial aspartame um ster metlico de um dipeptdeo (cido asprtico e fenilalanina).

Com exceo nica da glicina, todos os aminocidos obtidos pela hidrlise de protenas em condies suficientemente suaves apresentam atividade ptica. Esses aminocidos apresentam 4 grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono assimtrico, assim esse carbono chamado centro quiral.

As protenas so compostas por um ou mais polmeros lineares de aminocidos ligados entre si por ligaes peptdicas. Este tipo de ligao amida resulta da reaco de condensao entre um grupo carboxlico alfa de um aminocido e o grupo amina alfa de outro aminocido (estes grupos esto ligados ao carbono- dos respectivos aminocidos). A cada cadeia pode chamar-se tambm de pptido. Polmeros de pequenas dimenses (tipicamente com menos de vinte aminocidos) so denominados oligopptidos; em geral, uma cadeia simples mais ou menos longa de aminocidos denominada polipptido, pelo que as designaes "protena" e "polipptido" so muitas vezes usadas sem diferenciao.

Por serem cadeias no ramificadas, os polipptidos tm numa extremidade um grupo amina que no se encontra envolvido numa ligao peptdica e na outra extremidade um carboxilato nas mesmas condies. A primeira extremidade ento denominada N-terminal e a segunda C-terminal. A sequncia pela qual se encontram ligados os aminocidos denominada estrutura primria da protena, mas mais vulgarmente conhecida apenas por sequncia de aminocidos. Por conveno, estes so numerados comeando no N-terminal, o que reflecte a forma como os polipptidos so sintetizados na clula (tambm comeando no N-terminal).

Como os aminocidos perdem alguns tomos aquando da formao da ligao peptdica, usual denominar estes de resduos de aminocidos (ou simplesmente resduos) desde o momento em que fazem parte de uma cadeia polipeptdica.

As protenas so compostas por um ou mais polmeros lineares de aminocidos ligados entre si por ligaes peptdicas. Este tipo de ligao amida resulta da reaco de condensao entre um grupo carboxlico alfa de um aminocido e o grupo amina alfa de outro aminocido (estes grupos esto ligados ao carbono- dos respectivos aminocidos). A cada cadeia pode chamar-se tambm de pptido. Polmeros de pequenas dimenses (tipicamente com menos de vinte aminocidos) so denominados oligopptidos; em geral, uma cadeia simples mais ou menos longa de aminocidos denominada polipptido, pelo que as designaes "protena" e "polipptido" so muitas vezes usadas sem diferenciao.

Por serem cadeias no ramificadas, os polipptidos tm numa extremidade um grupo amina que no se encontra envolvido numa ligao peptdica e na outra extremidade um carboxilato nas mesmas condies. A primeira extremidade ento denominada N-terminal e a segunda C-terminal. A sequncia pela qual se encontram ligados os aminocidos denominada estrutura primria da protena, mas mais vulgarmente conhecida apenas por sequncia de aminocidos. Por conveno, estes so numerados comeando no N-terminal, o que reflecte a forma como os polipptidos so sintetizados na clula (tambm comeando no N-terminal).

Como os aminocidos perdem alguns tomos aquando da formao da ligao peptdica, usual denominar estes de resduos de aminocidos (ou simplesmente resduos) desde o momento em que fazem parte de uma cadeia polipeptdica.

Um dos princpios centrais da bioqumica que a estrutura determina a funo. Em outras palavras, significa que a capacidade de realizao de uma molcula determinada por tomos ou grupos de tomos presentes e pelo seu arranjo experimental. O arranjo, ou sequncia, dos aminocidos ao longo de uma cadeia protena chamado estrutura primria. A estrutura primria fornece a protena sua identidade nica. Uma variao at mesmo em um aminocido pode alterar as caractersticas bioqumicas da protena.

Por exemplo, a anemia falciforme uma desordem genrica resultante de uma nica substituio de uma cadeia protica na hemoglobina. A cadeia afetada contm 146 aminocidos. A substituio de um nico aminocido com uma cadeia lateral de hidrocarboneto por um que tem um grupo funcional cido na cadeia lateral altera as propriedades de solubilidade da hemoglobina e o fluxo normal de sangue impedido. As protenas nos organismos vivos no so simplesmente cadeias longas, flexveis, com formas aleatrias. Em vez disso, as cadeias formam espirais ou esticam-se de maneiras especificas. A estrutura secundria de uma protena refere-se a como os segmentos da cadeia protenas esto orientados em um padro regular.

Um dos arranjos da estrutura secundrias mais importante e comum e do hlice , proposta por Linus Pauling e R.B Corey. A hlice mantida na posio por interaes de ligao de hidrognio entre as ligaes N-H e os oxignios de grupos carboxlicos prximos.

As protenas so compostas por um ou mais polmeros lineares de aminocidos ligados entre si por ligaes peptdicas. Este tipo de ligao amida resulta da reaco de condensao entre um grupo carboxlico alfa de um aminocido e o grupo amina alfa de outro aminocido (estes grupos esto ligados ao carbono- dos respectivos aminocidos). A cada cadeia pode chamar-se tambm de pptido. Polmeros de pequenas dimenses (tipicamente com menos de vinte aminocidos) so denominados oligopptidos; em geral, uma cadeia simples mais ou menos longa de aminocidos denominada polipptido, pelo que as designaes "protena" e "polipptido" so muitas vezes usadas sem diferenciao.

Por serem cadeias no ramificadas, os polipptidos tm numa extremidade um grupo amina que no se encontra envolvido numa ligao peptdica e na outra extremidade um carboxilato nas mesmas condies. A primeira extremidade ento denominada N-terminal e a segunda C-terminal. A sequncia pela qual se encontram ligados os aminocidos denominada estrutura primria da protena, mas mais vulgarmente conhecida apenas por sequncia de aminocidos. Por conveno, estes so numerados comeando no N-terminal, o que reflecte a forma como os polipptidos so sintetizados na clula (tambm comeando no N-terminal).

Como os aminocidos perdem alguns tomos aquando da formao da ligao peptdica, usual denominar estes de resduos de aminocidos (ou simplesmente resduos) desde o momento em que fazem parte de uma cadeia polipeptdica.

As reaes qumicas celulares so catalisadas por enzimas especficas que so molculas de protenas com funo catalisadora.

A sntese de protenas controlada pelo RNA que por sua vez sintetizado a partir do DNA.

Existe, portanto, uma ligao indireta entre o DNA e as protenas. O DNA est no ncleo e a protena sintetizada no citoplasma, o agente intermedirio o RNA. Vrias experincias demonstraram que o DNA contm um cdigo molecular (cdigo gentico) que transcrito para o RNA. Este, atravs de um processo de traduo, reconhece os componentes da protena, que so os aminocidos.

Na sntese de protenas, a primeira coisa que acontece um processo de seleo de aminocidos realizado por enzimas ativadoras, resultando compostos denominados aminoaciladenilatos. Acredita-se mesmo que aja pelo menos uma enzima ativadora especfica para cada um dos aminocidos que devem ser incorporados para a fabricao da protena. Essa ativao de aminocidos requer energia, que fornecida pelo ATP (trifosfato de adenosina).

Em seguida, o aminocido une-se a uma molcula especfica de RNA-t. J foi descrito anteriormente que o RNA-t uma cadeia molecular simples, enrolada sobre si mesma, constituda por uma seqncia de nucleotdeos, terminando em todos os casos na trinca ACC, onde o aminocido ir se ligar. E na outra extremidade da cadeia fica a trinca denominado anticdon.

O anticdon determina qual aminocido se ligar ao RNA-t.

Em seguida ocorre a transcrio, ou seja, a transferncia do cdigo do DNA para o RNA-m.

No processo de traduo, os ribossomos, percorrendo a molculas de RNA-m, de extremo a extremo, alinham as molculas de RNA-t, com seus aminocidos, nos cdons do RNA-m, complementares aos anticdons do RNA-t.

Os aminocidos vo se ligando e formando uma molcula de protena (polipeptdio).

Aps a traduo da mensagem do RNA-m, outro ribossomo pode ligar-se ao extremo de outra molcula de RNA-m e, assim, outra molcula de protena sintetizada

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