Tema: Structura i compoziia chimic a esutului conjunctiv

1. Structura esutului conjunctiv esutul conjunctiv ea parte la formarea organelor animalului i a scheletului su, leag diferite pri a organismului, particip la transmiterea efortului mecanic. n afar de aceasta el ndeplinete funciile de aprare i servete ca depozit de material adipos necesar pentru activitatea organismului. Unele elemente ale esutului conjunctiv particip la procesul de formare a diferitor esuturi, cum este esutul muscular, pielea, tractul gastro-intenstinal etc. n funcie de destinaia funcional esutul conjunctiv n timpul procesului de dezvoltare embrionar se difereniaz. n acest fel se formeaz esuturi ce se deosebesc vdit dup proprieti i structur: esutul propriu conjunctiv, osos i cartilaginos. esutul conjunctiv reprezint o sistem care const din substan amorf de baz (intracelular), din fibre subiri i elemente formice celulile. n funcie de tipul esutului conjunctiv substana de baz poate fi n stare diferit. Aa la esutul propriu conjunctiv ea este semilichid, mucozidal, cu diferite membrane subiri. n urma modificrilor chimice ale substanei de baz se ngroa cu pstrarea careva elasticiti, transformndu-se n esut cartilaginos. O ntrire continu a substanei de baz n urma acumulrii srurilor minerale duce la formarea unui esut destul de dens esutului osos. n substana intracelulara sub form de mpletituri haotice iar uneori i regulate (sub form de fascicole) se gsesc deosebite dup construcie i natura chimic fibrioare. n esutul conjunctiv de anumite tipuri (cum cartilajele) ele complecteaz tot spaiul. Se deosebesc trei tipuri de fibrioare: colagenice, elastinice, reticulinice. Proprietile esutului propriu conjunctiv se modific n funcie de fibrele care predomin n el. ntre fibre se gsete o cantitate nensemnat de elemente formice celule de esut conjunctiv, ce joac un rol important n dezvoltarea, alimentarea i activitatea vital a esutului. esutul conjunctiv constituie n jurul la 16% din masa carcasei majoritii animalelor domestice, ntr-u ct repartizarea ei n prile anatomice ale carcasei este destul de diferit. De aceasta n mare msur depind proprietile merceologice ale crnii. esutul conjunctiv ca materie prim se utilizeaz n producerea de salamuri, preparate culinare, gelatin, clei i altele. Dup dezvoltarea embrionara, structura morfologic a componenilor i dup coninut (n cantiti predominate) raportul substanelor proteice scleroproteinelor la esutul conjunctiv se apropie de esutul cutanat (pielea).

2. Compoziia chimic a esutului conjunctiv n dependen de raportul substanei de baz i fibrioarelor diferite, precum i deosebirile chimice ale diferitor pari n organism deosebim urmtoarele tipuri de esut conjunctiv: (esutul subcutanat), dens (tendoanele), elastic (legturile de la greabn) i mucoasa. Compoziia chimic a diferitor tipuri de esut propriu conjunctiv n funcie de structura i deosebirile funcionale este diferit:
Compoziia chimic a esutului conjunctiv Ap Substane organice Inclusiv: - Grsimi i alte lipide - Proteine (albumine i globuline) - tendomucoizi - elastin - colagen - substane extractive Substane neorganice Coninutul componentelor, % Densa (tendoanele) Elastica (legaturi de la greabn) 62,9 57,6 36,6 41,7 1,0 0,2 1,3 1,6 31,6 0,9 0,5 1,1 0,6 0,5 31,7 7,5 0,8 0,5

Apa n esutul conjunctiv este mult mai puin ca n muscular. n componena restului de substan uscat predomin substanele organice, n deosebi proteinele, care se refer la grupa proteinoizilor sau scleroproteinelor, coninutul crora variaz. n substana uscat se conine o cantitate nensemnat de glucide, grsimi, substane extractive i minerale. Substanele proteice. O component deosebit a esutului conjunctiv sunt proteinele specifice, n special proteinele de structur scleroproteinele: colagenul, elastinul, reticulinul ce formeaz structuri fibroase rezistente i elastice. O caracteristic deosebit a proteinelor acestei grupe este forma alungit a moleculei, ce se bazeaz pe amplasarea paralel a lanului polipeptidic. n componena fibrioarelor elimentare a scleroproteinelor se conin mucopolisaharide. n componena substanei de baz a esutului conjunctiv se conin proteine specifice muini i mucoizi, ce se deosebesc de alte scleroproteine dup structura si proprietile fizico-chimice. n componena esutului conjunctiv se conin mai puine proteine de alt tip albumine, globuline, nucleoproteine etc. Reticulinul const din fibre subiri perpendiculare cu o perioada de 64 nm (ca la colagen). Structura reticulinei de la diferite animale este identic. Dup compoziia chimic i coninutul de aminoacizi reticulinul se deosebete esenial de colagen, are un coninut mai mic de azot, mai mult sulf (pn la 2%), dar prezena inelului moleculei de oxilizin i coninutul ridicat de prolin i oxiprolin leag aceste proteide ntr-o grup colagenic.

Pe lng aminoacizi n molecula de reticulin se conine 4,5% glucide, 10-12% grsimi i 0,16% hexozamin. O caracteristic deosebit a reticulinului este capacitatea sa de-a reduce srurile de sulf, ce probabil lmurete prezena srurilor de sulf n molecula sa. Reticulinul este o protein compus (gruparea prostetic glucid), practic nu se gomfleaz n ap, i este destul de rezistent (nu se dizolv mult timp n acizi tari, baze i ap fierbinte). esutul de reticulin n care fibrele de reticulin se gsesc sub form de mpletitur formeaz baza organelor care formeaz sngele: mduva osoasa, splina, nodurile limfatice, la fel particip la formarea pulmonilor. Mutinii i mucoizii se conin n componena esutului conjunctiv ntr-o cantitate nensemnat. n componena substanelor intrafibroase aceste protine mpreun cu mucopolisaharidele formeaz complexi, ce au ca scop reinerea componentelor fibrilare i celulare ntr-o anumit amplasare. Cu toate acestea mutinii sunt o parte component obligatorie a multor secreii: saliva, mucoasa stomacului. n componena esutului conjunctiv mucos mutini i mucoizi sunt destul de muli, ei se refer la grupa proteinelor compuse glucoproteide. n calitate de grupare prostetic a cestor proteine servesc mucoglucidele, care slab sunt legate de protein i uor de la ea se nltur. n componena gruprii prostetice a mutinilor i mucoizilor este galactoza, glucoza, galactozamin sau glucozamin. Mucopolisaharidele sunt prezente larg in esutul conjunctiv i derivatele sale, ce ndeplinesc rolul de component care cimenteaz substana intracelular, particip la formarea legturilor intramoleculare ale lanului peptidic al colagenului, reticulinului, elastinului intr n componena mutinilor i mucoizilor i se ntlnesc i n stare liber. Aceste substane ndeplinesc i rolul de aprare n esutul conjunctiv i altele fa de microorganisme. Mucopolisaharidele acide se clasific n trei grupri: - acizii poliuronici; - polisulfatii acizizlor poliuronici; - polisulfatii. Srurile minerale se gsesc n cantiti nensemnate n esutul propriu conjunctiv i particip la procese ce se petrec in celulele esuturilor. Lipidele de diferit natur se gsesc n cantiti nensemnate, n general n elementele de structur ale celulelor diferitor esuturi. O acumulare nsemnat de lipide este caracteristic pentru esutul adipos.

3. Colagenul Colagen n traducere din greac este o substan ce d clei, la nclzire cu ap formeaz cleiul sau gelatina. Colagenul este cel mai rspndit reprezentant al grupei proteinoizilor. Constituie n jurul la 30% din toate proteinele organismului animal. Este parte component a esutului conjunctiv, osos, cartilaginos i a pielii, particip la formarea tendoanelor, ligamentelor i fasciculelor. Repartizarea colagenului n diferite esuturi se caracterizeaz cu urmtoarele valori. Tendoane Oase Cartilage Pielea Pereii vaselor 25 35 10 20 10 15 15 25 5 - 12 Muchii scheletici Rinichii Ficatul Creierul 12 0,4 1 0,1 1 0,2 0,4

Colagenul este baza fibrelor colagenice (diametrul 2 10 mkm), reprezint fascicole de fibre mrunte, ce se caracterizeaz cu o rezisten mecanic important; el este puin elastice cu un coeficient de 7% la lungimea iniial. Perioada de frecven latitudional a fibrelor colagenice e de 64 nm, ce ne mrturisete de repetarea anumitor grupri chimice n structura moleculei. Dup compoziia chimic elementar colagenul se deosebete de majoritatea proteinelor (albumine, globuline) cu un coninut ridicat de azot n meniu 17,6% (i variaz de la 17,0 la 18,3%). Coeficientul de recalculare a proteinei pentru colagen este 5,68. Colagenul se caracterizeaz i cu careva deosebiri ale compoziiei de aminoacizi. Spre deosebire de alte proteine n colagen nu se conine triptofan, cistin i cistein, este foarte puin tirozin i metionin, dar predomin n mare parte oxiprolina i oxizina, care nu s-au depistat n alte proteine. Ca urmare, dup coninutul de aminoacizi colagenul nu este o protein complex. Coninutul total de aminoacizi n lanul polipeptidic a structurii primare a colagenului constituie 1000. Masa molecular a acestui lan 120 000. n baza analizei rengenostructurale se consider c molecula de colagen este construit din trei lanuri polipeptidice (triplet), sucite mpreun n jurul axei comune. Ele formeaz structura tetraedric a colagenului cu masa molecular 360000, lungimea 280 i diametrul 1,4 nm. Aa molecul este numit tropocolagen (posibil ea este identic cu procolagenul). Particule cu mrimile i structura indicat reprezint unitatea de structur monomerul, sau molecula de colagen. n urma agregrii moleculelor de tropocolagen longitudional (cap la cap) i latitudional se petrece formarea structurii cuaternare a colagenului protofibrilelor, ce reprezint nite fibre subiri care au secionare transversal. Protofobrolele se unesc n fibrile uniti mult mai mari, care au un diametru de sute de nanomeri, vizibili la microscopul electronic. Punctul izoelectric al colagenului animal de diferit vrst este:
4

Colagen - din piele de viel - din piele de bovina adult Gelatina din piele de bovina adult

pH 6,36 7,0 4,7 5,2

Punctul izoelectric al gelatinei (produsul descompunerii colagenului) este deplasat n mediul acid, ce se lmurete prin eliberarea gruprilor acide la descompunerea moleculei de colagen la nclzirea lui. Colagenul poate puternic s se umfle, ntruct masa lui se mrete de 1,5 2 ori. Legarea apei de colagen se lmurete prin hidratarea gruprilor funcionale, legturilor peptidice ale proteinei ca rezultat al formrii legturilor de hidrogen. Capacitatea colagenului de-a se gomfla are o importan practic deosebit n producerile din industria crnii, fabricarea gelatinei i prelucrarea pieilor. Colagenul nativ este insolubil n ap i solveni organici i ntr-o mic msur se supune aciunii acizilor diluai, bazelor i fermenilor proteolitici. n unele cazuri aceste proprieti se utilizeaz pentru extragerea colagenului din esuturi, cu ajutorul agenilor hidrolizani pot fi nlturate toate proteinele n afar de colagen. ns o aciune mai ndelungat a acizilor, bazelor i enzimelor duce la modificri indirecte ale colagenului. Insolubilitatea i rezistena colagenului se lmurete prin prezena legturilor transversale deosebite n moleculele sale. Pentru colagen este caracteristic interaciunea cu un ir de substane chimice numite de dubire (tanine, acizii cromici, aldehidele, chinonii). n urma dubirii colagenul devine inert la aciunea apei clocotite, destul de stabil la aciunea enzimelor proteolitice i la aciunea mecanica. La nclzirea colagenului n ap (pn la 63 - 64C) fibrele sale se deformeaz, se sucesc lungimea lor se micoreaz pn la 1/3 din mrimea iniial. mpreun cu aceasta i pierde aspectul n seciune, devine mult mai elastic i transparent sticlos. La microscop se poate de depistat o omogenizare puternic a structurii sale. Astfel de modificri ale colagenului la nclzire se numete fierbere, este un proces ireversibil. n urma denaturrii se mrete numrul de tanine, fixate de colagen n urma ruperii unui ir de podee a legturilor de sare i de hidrogen ntre lanurile peptidice ale proteinelor i eliberrii gruprilor funcionale ascunse. La ruperea unui ir de legturi transversale colagenul trece ntr-o substan solubil n apa, gelatin. Aceasta se observ n cazul cnd colagenul este supus ndelungat unei tratri termice n ap la temperatura de 65 - 90C. Viteza de trecere a colagenului n gelatin depinde de un ir de factori ca tipul animalului, tipul materiei prime, temperatura i tratarea iniial n primul rnd cu acizi i baze. Deosebim gelatin obinut prin metoda acid i bazic. Cu ct mai mult este nfoiat colagenul cu att este mai joas temperatura de trecere n soluie. Aa la extragerea gelatinei din pielea de bovina necesit o temperatur de 120C, la tratarea cu lapte de var Ca(OH) timp de o lun i cenusarirea e destul 60C.
5

4. Elastina
Elastina intra n componena fibrelor elastice, avnd o culoare galben se deosebete de colagen. Este fr structur cu capacitatea de-a se ramifica i de-a se uni ntre ei. Lungimea fibrelor de elastina n comparaie cu colagenul la ntindere se poate mri de doua ori. Dup proprietile mecanice se aseamn cu cauciucul. Fibrele sale particip la formarea esuturilor pentru care e caracteristic o ntindere mare i o revenire dup eliberare la starea iniial. Din aglomerrile de fibre elastinice, mpletite cu esut conjunctiv se formeaz esutul elastic, proprietile elastice ale crora depind n general de elastin. O bun parte de elastin se conine n pereii venelor, aortei, n muchii abdominali. Elementele elastice se pot ntlni n muchii abdominali i sub form de plaste sau gruncioare. Elastina este destul de rezistent, nu se dizolv n apa rece i cald, n soluiile saline, n soluii diluate de baze i acizi. Contrariul colagenului, elastina nu formeaz gelatin. Dup coninutul de aminoacizi elastina foarte mult se aseamn cu colagenul, nsa are un coninut mai mic de arginin, acid aspargic, glutamic dar mai mult alanin i valin. Ca i colagenul este o proteina ne complex aici lipsete triptofanul, metionina, este foarte puin lizin. Dup construcie elastina se aseamn cu mucoizii. Molecula de elastin const din dou componente proteine cu masa molecular 60 84 mii proteina cu masa molecular 5500. n proteina se conin dou lanuri peptidice din 27 de aminoacizi, iar n protein 17 lanuri din 37 de aminoacizi fiecare. Se presupune c fibrele de elastin constau din membrana interioar i exterioar. Membrana interioar din agregatul liniar (pro-elastina), exterioara ce o apr pe interioar, este format din muco-proteine elasto-muin, format din proelastin i polisaharide; aceste elemente redau o rezisten sporit fibrei. Elastina nativ supus nclzirii, la fel i mrunit n praf nu se supune aciunii tripsinei, dar se hidrolizeaz de fitin, papain, bromelin. Rezultatele obinute curent ne arat ce enzim obinut din glanda pancreatic pancreatopeptidaza completamente descompune elastina n 42h la temperatura de 37C cu formarea unei soluii transparente.