PROTEINELE sunt compui cu structur complex, macromolecular, eseniali pentru organismele vii att din punct de vedere structural,

ct i funcional.Denumirea de proteine provine de la cuvntul grec proteios, care nseamn de prim rang, pentru via, folosit ca termen pentru prima dat n 1838 de ctre savantul german Mlder. PROTEINELE formeaz clasa de substane dintre cele mai rspndite i de o varietate funcional excepional. Din punct de vedere chimic, proteinele se numesc substanele organice azotoase, alctuite din aminoacizi legai n lanuri (catene) prin legturi peptidice i care posed organizare structural complex. Exist mai multe clasificri a proteinelor, ce se bazeaz pe diferite criterii. Principalele clasificri sunt:Dup funciile biologice.Dup solubilitate.Dup structur.Dup compoziie. Dup caracteristicile electrochimice. Clasificarea proteinelor dup funciile lor biologice: 1. Enzime cea mai mare clas din lumea proteinelor, reprezentndbiocatalizatori.amilaza;catalaza; peroxidaza; fumaratdehidrogenaza;etc. 2. Proteine cu funcii de construcie:-keratina (din pr, ln);-keratina (din unghii, copite);fibroina (n mtase);colagenul (n esutul conjunctiv);elastina (din tendoane);etc. 3. Proteine de rezerv:cazeina (din lapte);zeina (din porumb);ovalbumina (n ou);feritina (n splin);etc. 4. Proteine cu funcii de transport:hemoglobina;mioglobina;lipoproteinele (transport lipidele serului);feritina (transport fierul);etc. 5. Proteine de aprare: Imunoglobulinele apar n plasma sanguin ca un rspuns imun. Dac n tractul vascular intr o protein strin antigen (Ag), se sintetizeaz anticorpi (Ac) foarte specifici i reacioneaz cu proteina strin dup principiul lact cheie (principiul complementaritii). De obicei, anticorpii sunt molecule alungite cu 2 situsuri de reacionare. Dup reacia Ag Ac se formeaz o reea tridimensional numit precipitat, care este cu uurin eliminat prin tractul vascular. 6. Proteine - elemente de micare:actina fibre dinamice din miofibrile;miozina fibre staionare din miofibrile;etc. 7. Proteine cu funcii hormonale:insulina regleaz cantitatea de glucoz n snge;somatotropina regleaz creterea organismelor superioare;etc. 8. Proteine - toxine (substane extraordinar de toxice):difterotoxina;toxina ce provoac botulismul;ricina;etc. 9. Proteine cu funcii neobinuite:monelina (unica protein cu gust dulce);Proteine antifriz (identificat n petii, confer rezisten la temperaturi joase);etc. Clasificarea proteinelor dup solubilitate: Albumine sunt cu uurin solubile n ap; Globuline sunt insolubile n ap i solubile n soluii apoase saline (fosfai, sulfai etc.); Prolamine sunt insolubile n ap, solubile n soluii organice diluate cu ap (etanol, propanol etc.); Gluteline sunt insolubile n ap, solubile n soluii alcaline diluate. Clasificarea proteinelor dup structur:

Proteine fibrilare insolubile n soluii apoase. Moleculele proteinelor fibrilare sunt aranjate n spaiu n spirale sau n foi. Exemple: keratina, fibroina etc.Proteine globulare lanurile polipeptidice sunt aranjate n globule. Aceste proteine sunt solubile n ap, soluii alcaline i ca de obicei ndeplinesc funcii dinamice. Exemple: hemoglobina, mioglobina, diverse enzime etc.Proteine intermediare n dependen de condiii, proteinele pot avea forma globular sau fibrilar. Exemple: actina, miozina etc. Clasificarea proteinelor dup compoziie: Proteine simple proteine, dup hidroliza crora se obin doar aminoacizi. Exemple: histonele, albuminele, globulinele etc.Proteine complexe proteine complexe. n afar de partea proteic mai conin i o grupare neproteic, numit grupare prostetic. Exemple: hemoglobina, mioglobina (gr. prostetic - hemul), etc. Clasificarea proteinelor dup caracteristicile electrochimice: Proteine acide predomin aminoacizii ncrcai negativ (Asp, Glu). Exemplu: pepsina.Proteine bazice predomin aminoacizii ncrcai pozitiv (Arg, Lys, His). Exemplu: protamine, histone.Proteine neutre acioneaz n regiunea pH-ului fiziologic. Numrul Aa + = Aa -. Proprietile funcionale ale proteinelor sunt determinate de secvena Aa i de configuraie, adic de organizarea structural sau structura spaial. Se deosebesc 4 niveluri structurale n arhitectura moleculei proteice: structura primar, secundar, teriar i cuaternar. Structura primar Acest nivel de organizare constituie structura de baz a oricrei proteine i reprezint organizarea intracatenar care este determinat de numrul, tipurile, natura, proporia i modul de ornduire (secvena) a Aa ce intr n constituia unei anumite proteine. Caracteristicile eseniale ale structurii primare: existena legturilor peptidice, care se stabilesc ntre diferii Aa constitueni; existena unei succesiuni bine definite (controlat genetic) a Aa n catenele polipeptidice; constituie coloana vertebral a moleculei proteice, determin configuraia specific fiecrei proteine, structura tridimensional i activitatea biologic a proteinei fiind dependente i controlate de secvena de Aa caracteristic structurii primare. Structura primar a unui fragment dintr-o caten polipeptidic are urmtorul aspect:

Structura secundar Structura secundar reprezint modul mpachetrii catenei polipeptidice ntr-o structur ordonat, datorit formrii legturilor de hidrogen ntre gruprile CO i NH ale unei catene sau a catenelor nvecinate. Dup configuraie structurile se mpart n spiralate (-spiral) i pliante (-structur i forma -cross). -Spiral. Aceasta este o varietate de structur secundar a proteinei n form de spir regulat, format datorit legturilor interpeptidice de hidrogen n limitele unuia i aceluiai lan polipeptidic. Particularitile de baz ale -spiralei sunt:construcia spiralat a catenei polipeptidice cu simetrie elicoidal;formarea legturilor de hidrogen ntre gruprile peptidice ale primului i al patrulea rest de Aa;regularitatea spirelor spiralei;identitatea tuturor resturilor de Aa n -spiral, indiferent de structura radicalilor;radicalii laterali ai Aa nu particip la formarea -spiralei. La exterior -spirala amintete spirala reoului electric puin ntins. -Spirala se mai numete i -helix din cauza conformaiei elicoidale. Structura secundar a unui fragment polipeptidic -helix

-Structura este o varietate a structurii secundare, avnd configuraia curbat, care se formeaz cu ajutorul legturilor de hidrogen interpeptidice n limita unor sectoare a aceluiai lan polipeptidic sau a lanurilor alturate. Aceast structur se mai numete i structur n straturi pliante. Exist varieti ale -structurii. Sectoarele pliante limitate, la formarea crora particip un singur lan polipeptidic se numete cross-forma- (-structur scurt). Legturile de hidrogen n cross-forme se formeaz ntre grupurile peptidice ale lanurilor catenei polipeptidice. O alt varietate numit -structur complet este caracteristic pentru toat catena polipeptidic, care are form ntins i este stabilizat de ctre legturile de hidrogen, formate ntre gruprile peptidice ale catenelor aranjate paralel. Aceast structur amintete foalele acordeonului. Se cunosc i alte variante de -structuri: ele pot fi formate din: catene paralele (N-terminaiile catenelor polipeptidice sunt ndreptate n aceeai direcie) i antiparalele (N-terminaiile catenelor polipeptidice sunt ndreptate n direcii diferite).

n proteine este posibil trecerea de la -spiral la -structuri i invers. Asemenea trecerea a fost descoperit n cheratin. La splarea prului cu spunuri alcaline se distruge uor structura spiralat a -keratinei i ea trece n -keratin (prul cre se ndreapt). n multe proteine sunt prezente concomitent sectoare -spiralate i -structuri. Structura teriar Reprezint modul de mpachetare a catenei polipeptidice n spaiul tridimensional. Dup forma structurii teriare, proteinele se mpart n 2 grupuri principale: globulare i fibrilare. Proteinele globulare mai des au form elipsoidal, iar cele fibrilare form de fibre subiri (form de baghet, fusiform). n stabilizarea structurii teriare a proteinei un rol nsemnat au legturile dintre radicalii Aa. Aceste legturi pot fi grupate n:legturi stabile (covalente) ilegturi slabe (polare i nepolare). Legturile covalente: legturi bisulfidice (-S-S-) ;legturi izopeptidice ; legturi esterice Legturile slabe: legturi ionice sau legturi saline (-NH3+-COO--).legturi de hidrogen peptidice.Legturi de hidrogen nepeptidice.Interaciuni dipol-dipol (sunt stabilite ntre gruprile alcool CH2-OH din Ser).Fore Van der Waals (ntre radicalii de Aa nepolari (hidrofobi) ca Leu, Ile, Val, Ala, Phe).Etc. n configuraia teriar a moleculei proteice se ntlnesc sectoare spiralate (-spiral), stratificate (-structuri) i ghemuri haotice. Numai aranjamentul spaial specific confer proteinei activitate biologic. Dereglarea structurii teriare, are ca urmare modificarea proprietilor proteinei i pierderea activitii biologice a ei. Proteinele alctuite dintr-o singur caten polipeptidic, posed numai structur teriar. De exemplu, o serie de enzime etc. Structura cuaternar Unele proteine, ns sunt formate din cteva catene polipeptidice, fiecare avnd structur teriar. Pentru asemenea proteine exist noiunea de structur cuaternar, care reprezint

organizarea ctorva lanuri polipeptidice cu structur teriar, ntr-o molecul proteic unic din punct de vedere structural i funcional. Astfel de protein cu structur cuaternar se numete oligomer, iar polipeptidele lui componente cu structur teriar protomeri sau subuniti. La nivelul cuaternar de organizare, proteinele i pstreaz configuraia teriar caracteristic (globular sau fibrilar). De exemplu, hemoglobina protein cu structur cuaternar const din 4 subuniti, fiecare avnd configuraia globular. Prin urmare i molecula hemoglobinei are configuraia globular. Legturile covalente (rezistente) ale structurii cuaternare sunt reprezentate de legturile bisulfidice ntre resturile Cys a fiecrei suprafee de contact a diferitor subuniti. Legturile slabe sunt reprezentate de legturile ionice ntre gruprile cu semn opus ale radicalilor laterali ai Aa din fiecare subunitate; legturile de H2 ntre radicalii laterali ai resturilor de Aa situai la suprafaa de contact ai subunitilor. Proteinele simple reprezint proteine constituite numai di Aa. Printre grupurile principale de proteine simple se enumr: Albuminele.Globulinele.Prolamine. Glutelinele. Histonele. Protaminele. Scleroproteinele. Albuminele Sunt proteine cu caracter acid, solubile n ap i n soluii diluate de electrolii. Coaguleaz uor. Au mas molecular relativ mic, ceea ce uureaz ptrunderea lor prin membranele biologice. n albumine predomin Aa monoaminomonocarboxilici. Gly se gsete n cantiti foarte mici, sau poate lipsi total. Sunt de asemenea srace n Trp, dar au un coninut relativ ridicat de sulf (1-2,5%). Unele albumine sunt toxice i se numesc toxalbumine (ricina, falina, crotina etc.). Exemple: ovalbumina, leucozina, ricina etc. Globulinele Sunt cele mai rspndite proteine globulare din organismele vegetale i animale. Sunt insolubile n ap, dar se dizolv cu uurin n soluii diluate de electrolii (NaCl, Na2SO4 etc.) i n baze diluate. Prin fierbere globulinele coaguleaz mai greu dect albuminele, unele chiar incomplet. Globulinele au Mr mare i se pot obine n stare cristalin. Au caracter acid mai pronunat dect albuminele, datorit coninutului mai ridicat de Asp i Glu. n proporie mrit conin de asemenea Gly i Leu. Exemple: fazeolina, vicilina, edestina, amandina, arachina, conglutina etc. Prolaminele Sunt proteine vegetale care s-au identificat numai n seminele de graminee. Lipsesc n alte genuri i familii de plante, de asemenea i n regnul animal. Ele au un caracter acid pronunat datorit coninutului ridicat de Glu i Asp. Denumirea de prolamine deriv de la prolin. Se mai numesc i gliadine dup numele principalei prolamine din gru, numit gliadin. Sunt insolubile n ap i solubile ntr-un mod oarecum specific n alcool etilic 70%. Pe baza acestei proprieti ele pot fi separate de celelalte proteine. Exemple: gliadina (boabele de gru i secar), zeina (porumb), hordeina (orez), avenina (ovs), cafirina (sorg).

Glutelinele Sunt proteine vegetale, care nsoesc n graminee prolaminele. Se gsesc att n semine, ct i n frunze. n regnul animal nu au fost identificate. Au caracter acid, datorit coninutului ridicat de Glu (>20%) i Asp. Sunt insolubile n ap, alcool i soluii de sruri neutre. Se dizolv n hidroxizi alcalini. Au valoare alimentar mai mare dect prolaminele deoarece conin ntr-o proporie mai mare diferii Aa eseniali. Exemple: glutenina din boabele de gru, orizeina din boabele de orez. Glutenul este un amestec de gluteline, prolamine, albumine i globuline. Histonele Sunt proteine cu caracter slab bazic. Au un coninut ridicat de Arg i Lys. Se dizolv uor n soluii diluate de H2SO4. Predomin n regnul animal. n cantitate mai mare se afl n nucleele celulelor, n sperm, n globulele roii din snge etc. n plante nu s-au identificat histone tipice dar exist histone vegetale, care intr n constituia nucleoproteinelor i cromoproteinelor vegetale i care sunt nrudite cu histonele tipice. Histonele se coaguleaz prin nclzire i sunt hidrolizate de enzime proteolitice. Protaminele Sunt cele mai simple proteine. Au mas molecular mic (2 000 3 000). Conin pn la 80% Aa bazici: Lys, His i mai ales Arg. Nu conin sulf. Soluiile lor au caracter bazic puternic. Nu precipit la nclzire. Protaminele sunt proteine care se gsesc numai n regnul animal. Scleroproteinele Sunt proteine fibrilare cu rol mecanic, plastic i de susinere n organismele animale. Sunt alctuite aproape exclusiv din Aa monoaminomonocarboxilici, mai ales din Gly. Ele sunt mai bogate n oxigen i mai srace n azot, dect celelalte proteine. Au o rezisten mare fa de agenii chimici i se caracterizeaz printr-o rezisten la aciunea hidrolitic a enzimelor proteolitice. Scleroproteinele sunt proteine care se gsesc numai n regnul animal, i n stratul aleuronic la semine. Proteine complexe sunt proteinele formate din partea proteic i partea neproteic (gruparea prostetic). Ele posed aceleai proprieti generale (fizico-chimice, chimice, biochimice) ca i
proteinele simple, ns datorit gruprii prostetice posed i proprieti specifice acestor grupri.

n funcie de gruparea prostetic, proteinele complexe se clasific n:fosfoproteine,glicoproteine,lipoproteine,metaloproteine,cromoproteine i nucleoproteine. Fosfoproteinele sunt proteinele la care gruparea prostetic este reprezentat de radicalul acidului ortofosforic (H3PO4). n structura fosfoproteinelor, acidul fosforic este legat sub forma unei legturi ester cu gruparea alcool (-CH2-OH) a Ser (cel mai frecvent) sau cu cea a Thr (>CH-OH). Astfel, n componena fosfoproteinelor se gsesc resturi de acid serinfosforic i de acid treoninfosforic.

Fosfoproteinele sunt insolubile n ap i n acizi. Se dizolv n hidroxizi alcalini. Au caracter acid pronunat, determinat de resturile de acid fosforic (0,7-10%). Ele se gsesc n organismele animale i n microorganisme. n plante s-au identificat numai n polenul de porumb. Ex.: cazeina din lapte i vitelina din glbenuul de ou. Glicoproteinele sunt proteinele la care gruparea prostetic este reprezentat de glucide, de obicei poliglucide complexe. Sunt caracteristice regnului animal. Din 1962 s-au identificat n diferite plante, n cantitate mare fiind n polenul de porumb. Coninutul de glucide variaz la diferite glicoproteidn n general fiind sub 4%. n dependen de gruparea prostetic, glicoproteinele pot avea caracter acid sau neutru. Dintre cele cu caracter acid un rol nsemnat l au mucinele, mucoidele i condroidele. n snge se afl glicoproteine neutre, care determin specificitatea grupelor sanguine. Ele conin glucozamin, galactozamin, galactoz i fucoz. Lipoproteinele sunt proteinele la care gruparea prostetic este reprezentat de lipide (acizi grai, lecitine, cefaline etc.). Sunt rspndite att n regnul animal, ct i n cel vegetal. Uneori lipoproteinele sunt impurificate de xantofile i caroten. Lipoproteinele serice au un rol important n transportul lipidelor i a acizilor grai. Dup proporia componenei lipidice, lipoproteinele pot fi hidrosolubile sau liposolubile. Metaloproteinele sunt proteinele la care gruparea prostetic este reprezentat de un metal (Fe, Cu, Mg, Zn, Mn etc.). Ele au rol important n depozitarea i transportul diferitor metale. Un numr nsemnat de enzime conin n structura lor un metal care este strict necesar pentru activitatea lor. Metalele formeaz cu proteinele chelai. Cromoproteinele sunt proteinele la care gruparea prostetic este reprezentat de o substan colorat. Se gsesc n toate organismele vegetale i animale. Majoritatea cromoproteinelor conin n gruparea prostetic i cte un atom de metal. Exemple: cloroglobina, hemoglobina, etc. Cloroglobina se gsete n toate celulele i esuturile verzi. Are ca grupare prostetic clorofila, care imprim culoarea verde esuturilor fotosintetizante.

Hemoglobina se gsete n eritrocite i constituie pigmentul respirator al tuturor vertebratelor. Gruparea prostetic este reprezentat de hem. Globina (partea proteic) are proprieti asemntoare albuminelor i se gsete n proporie de 96%, iar hemul 4%. Hemul este identic pentru toate speciile, iar globina este organospecific i speciospecific.

Nucleoproteinele sunt proteinele la care gruparea prostetic este reprezentat de resturi de acizi nucleici, iar gruparea proteic proteine cu caracter de obicei bazic. Sunt ntlnite n toate celulele vegetale i animale. Ele formeaz masa principal a nucleelor celulare i a materialului cromatic. Virusurile i bacteriofagii sunt formai, aproape exclusiv, din nucleoproteine. Nucleoproteinele pot fi considerate ca sruri ale acizilor nucleici. Ele se deosebesc de restul proteinelor printr-un coninut ridicat de fosfor, care intr n constituia acizilor nucleici.Nucleoproteinele se clasific n ribonucleoproteine (conin ARN) i dezoxiribonucleotine (conin ADN). Proprietile fizico-chimice ale proteinelor sunt determinate de: structura molecular, gruprile libere, suprafaa moleculei, legturile intra- i intercatenare, natura radicalilor etc.

Solubilitatea proteinelor Proteinele sunt compui macromoleculari cu proprieti hidrofile, adic sunt solubile. Aceast nsuire se datoreaz repartizrii pe suprafaa moleculelor a resturilor de Aa cu sarcini electrice. Proteinele fibrilare sunt insolubile n ap, pe cnd cele globulare atest grade diferite de solubilitate. Substanele proteice prin dizolvare n ap formeaz soluii coloidale. Particulele proteice sunt puternic hidratate, datorit legturilor ce s-au stabilit ntre moleculele apei i gruprile polare. Caracterul amfoter i punctul izoelectric. Asemenea Aa, proteinele sunt substane amfotere i formeaz n soluii apoase amfiioni.

Masa molecular a proteinelor este relativ mare, fiind cuprins ntre 10 000 i 60 000 Da se prezint sub form de agregate moleculare, formate prin asocierea mai multor macromolecule proteice. Se cunosc ns proteine, mai ales cele cu caracter bazic, care au masa molecular sub 10 000 Da. 1 Da (dalton) = masa 1 g hidrogen = 1,67 x 10 -24g. Precipitarea proteinelor. Proteinele pot precipita din soluiile lor att sub aciunea factorilor fizici (ultrasunet, radiaii, cldur etc.), ct i a factorilor chimici (acizi, baze, solveni organici). Acest proces mai poate fi influenat i de factori mecanici (agitare). Precipitarea poate fi: reversibil. Proteinele sufer unele modificri fizico-chimice, dar nu se produce denaturarea structurii lor moleculare. Prin ndeprtarea factorilor ce au produs precipitarea, prin redizolvare, proteinele revin la forma i proprietile lor iniiale. ireversibil. Proteinele sufer modificri fizico-chimice determinate de denaturarea structurii lor moleculare. Ele i pierd activitatea biologic (enzimatic, hormonal etc.).