Aminoacizi

Peptide
Proteine

Aminoacizi

Aminoacizii
sunt uniti chimice de baz care intr n
alctuirea peptidelor i proteinelor,
produi eseniali ai vieii
reprezint baza material a existenei i
manifestrilor specifice acesteia, alturi de lipide,
glucide i acizii nucleici.
n natur sunt cunoscui peste 300 aminoacizi
diferii, ntre care majoritatea sunt -aminoacizi

Aminoacizii neeseniali sunt sintetizai

de mamifere din precursori metabolici
Aminoacizii eseniali sunt obinui de
acestea din diet.

Aminoacizi standard eseniali i neeseniali

Aminoacizi standard
eseniali
Val
Phe
Leu
Trp
Ile
Thr
Lys
Met
His

Aminoacizi standard
neeseniali
Arg
Cys
Pro
Tyr
Glu
Ser
Gln
Gly
Asp
Ala
Asn

Aminoacizi standard

Dintre aminoacizii cunoscui, 20 sunt
denumii standard, deoarece particip
direct la procesul biosintetic proteic.

Ceilali aminoacizi ntlnii n proteine se
obin din aminoacizii standard, prin
derivatizarea resturilor acestora prezente
de-a lungul lanurilor polipeptidice, dup
ce acestea au fost biosintetizate conform
codului genetic (modificri
posttranslaionale).

Clasificarea aminoacizilor standard

Dependent de structura radicalilor pe care
sunt grefate gruprile carboxil i amino:




aminoacizi cu radicali hidrofobi

aminoacizi cu radicali polari nencrcai electric
aminoacizi cu radicali ncrcai electric

Aminoacizi cu radicali
hidrofobi

Aminoacizi cu radicali polari

nencrcai electric

Aminoacizi cu radicali ionici

10

Proprietati aminoacizi
legturi de hidrogen intermoleculare,

substane cristalizate

puncte de topire anormal de ridicate sau se
descompun termic nainte de topire

sunt substane solubile n apa i sunt insolubile n
solvenii organici nepolari.

11

O
R - CH

COO-

R - CH - C

NH3+

NH2

OOC
HC - R

H3N - CH - COO
R

H-O

O-H

C - CH - R
NH2

legatura de hidrogen
H-O

H3N

C - CH - R
O

NH2

12

Proprietati aminoacizi
Caracterul amfionic (bipolar) al
aminoacizilor se datoreaz prezenei
gruprilor funcionale amino i carboxil n
moleculele acestora

Caracter amfoter
interacia cu acizii ct i cu bazele
 cationul i respectiv anionul corespunztori.

Structura aminoacizilor in functie de pH

13

Structura aminoacizilor in functie de pH

sarcina electrica
+
0

pH

pI
_

la pH < pI - sarcin electric pozitiv deplasare spre catod (-)

la pH = pI - sarcin global nul nu se deplaseaz n cmp
electric continuu
la pH > pI - sarcin electric negativ deplasare spre anod (+)

CH3 - CH - COOH
NH3+
cation

HO+

pK1

CH3 - CH - COONH3+
amfion

HO+

H
pK2

CH3 - CH - COONH2
anion

pI
sarcina = +1

sarcina totala = 0

sarcina = -1

14

Proprietati aminoacizi
Absorbie UV ndeprtat: sub 220nm
Trp,Tyr, Phe - abs. in UV apropiat: 260 280nm

15

Seriile absolute D si L ale aminoacizilor

Reactivitatea aminoacizilor
- Deaminare
- Decarboxilare
- Transaminare

16

Transminarea
GOT - GPT

17

Aminoacizi importanti
Leucina, izoleucina si valina.

Acesti trei aminoacizi sunt cei mai importanti dintre cei
esentiali si sunt cunoscuti sub numele de BCAA sau
aminoacizii cu catene ramificate.

Deseori veti gasi suplimente formate exclusiv din BCAA,
efectul anabolic al celor trei fiind foarte puternic atunci cind
sint cuplati.

Leucina este prezenta in structura tuturor proteinelor,
reprezentind aproximativ o treime dintre toti aminoacizii.

BCAA constituie una din cele mai importante surse de
energie musculara.

Surse naturale: toate produsele animaliere, dar in special
carnea si zerul (unul din motivele pentru care proteinele din
zer sunt foarte bune).

18

Aminoacizi importanti
Treonina

Este un aminoacid cu rol detoxifiant ajutind foarte mult
ficatul, atit de incercat in alimentatia hiperproteica. Surse
naturale: lapte (cea mai mare cantitate), dar si cereale,
soia si cartofi.

Metionina

Aminoacid cu rol detoxifiant si precursor al creatinei,
reduce colesterolul si creste nivelul antioxidant din corp.
Surse naturale: brinza de vaca si gelatina.

Lisina

Ajuta la sinteza colagenului si, impreuna cu vitamina C,
formeaza carnitina. Surse naturale: toate proteinele, dar
in special cele din carnea pestilor si din laptii acestora,
sunt foarte bogate in lizina.

Aminoacizi importanti
Fenilalanina

Reprezinta materia prima in sinteza hormonilor tiroidieni,
fiind de asemenea o componenta importanta si in
sinteza colagenului.

Surse naturale: toate proteinele de origine animala si
majoritatea celor de origine vegetala.

Triptofanul

Este un aminoacid de importanta majora, lipsa lui din
structura proteinelor putind declansa tulburari grave ale
organismului.

Surse naturale: toate proteinele de origine animala si
vegetala.

19

Aminoacizi importanti
Histidina

Aminoacid ce intra in constitutia pielii, jucind un rol
important si in sinteza de globule albe si rosii. Surse
naturale: toate proteinele de origine animala, in
special carne.

Aminoacizi importanti
Glutamina

Dintre aminoacizii neesentiali cel mai important pentru
sportivi

cel mai abundent aminoacid dintre cei neesentiali,
gasindu-se in masa musculara in proportie de circa 60%.

Are actiune anabolica puternica si depaseste ceilalti
aminoacizi in ceea ce priveste recuperarea dupa efort,
inlaturarea rapida a durerii musculare, acumularea de
masa musculara de calitate.

Surse naturale: toate proteinele animale (mai ales carne
si zer) si vegetale (cantitati importante in drojdie).

20

Metabolism
Fenomenele metabolismului trasnformarea si
catabolismul alimentelor in scopul obtinerii energiei
chimice si al sintezei substantei proprii celulei.
Metabolism = schimbul de substante care are loc intre
organism si mediul inconjurator, precum si ansamblul
transformarilor fizico-chimice, care are loc la nivelul fiecarei
celule.
Metabolismul intermediar = totalitatea reactiilor fizicochimice care se petrec la nivelul fiecarei celule dupa
absorbtia substantelor alimentare si pana la obtinerea de
produse finale- precum si totalitatea acestei succesiuni
de produse intermediare si de modificari chimice si
fizico-chimice, care intervin in schimburile dintre
protoplasma si substantele din mediul exterior.

21

22

Metabolismul intermediar
Anabolism

Ansamblul
trasformarilor
chimice,
care
reprezinta fenomene de sinteza in organism,
adica fenomene de constructie.

Procesele anabolice (de asimilatie, de
transformare a materiei nevii in materie vii) sunt
in general procese chimice ce se petrec cu
consum de energie (procese endergonice si
eendotermice). Ele folosesc energia eliberata in
reactiile catabolice.

Metabolismul intermediar
Catabolism

Totalitatea fenomenelor de degradare care
au loc in organism

Are rolul de a asigura organismului energia
necesara functiilor sale vitale (fenomene de
constructie a edificiului atomic).

Procese de dezasimilatie, de transformare a
materiei vii in materie nevie.

23

Degradarea aminoacizilor

Degradare prin deaminare
- oxidativa
- hidrolitica
- reductiva

Degradare prin transaminare (tesutul
muscular, creier, ficat, rinichi, mucoasa
intestinala) aminotransferaze

Degradare prin decarboxilare

Transminarea
GOT - GPT

24

Ciclul glucoza -alanina

25

Destinatia gruparii amino din

aminoacizi

Vieuitoarele excret din organismele lor excedentul
de azot aminic, rezultat din metabolismul
aminoacizilor, prin trei ci:
- animalele acvatice excret amoniac (amonotelice);
- vertebratele terestre excret uree (ureotelice);
- reptilele terestre i psrile excret acid uric
(uricotelice).

Destinatia gruparii amino din

aminoacizi

26

Peptide
Proteine

27

Peptide si polipeptide

Peptide importante
Glutation

Participa la transferul de electroni

Se comporta ca un sistem redox (datorita gruparilor tiol
libere)

Rol activator a numeroase enzime

Angiotensina I si II

Cu actiune hipertensiva si stimulatoare a musculaturii
netede, care se formeaza in plasma sanguina.

Regleaza balanta Na+, hipersecretia de aldosteron (hormon
mineralocorticoid), regleaza metabolismul apei

28

Peptide importante
Glutation

Participa la transferul de electroni

Se comporta ca un sistem redox (datorita gruparilor tiol
libere)

Rol activator a numeroase enzime

Xenobiotici (medicamente, carcinogeni, produi din

mediu),

29

 Reducerea apei oxigenate eritrocitare n prezena

glutationului:

Rolul peptidelor si polipeptidelor

Elemente structurale ale tesuturilor (anserina si
carnosina)

Transport de electroni (glutation)

Factori de reglare a actvititatii unor glande cu
secretie interna (factori de eliberare secretati de
hipotalamus)

Rol de hormoni (adrenocorticotrop, glucagon,
calcitonina, insulina)

Antibiotice (gramicidine, tirocidinele)

Toxine (faloidina)

Inhibitori naturali ai enzimelor

30

Proteine

Proteine

suport chimic structural i funcional al materiei
vii;

surs primar de aminoacizi, din care se
sintetizeaz proteinele proprii celulare;

purttor material al tuturor nsuirilor biologice:
difereniere, cretere, dezvoltare, reproducere;

rol catalitic (enzime);

funcie represoare, participnd la reglarea
expresiei genelor;

31

Proteine

pigmeni respiratori (hemoglobina, citocromii);

anticorpi;

particip
la
constituirea
ultrastructurii
biomembranelor;

intervin n procesele de permeabilitate selectiv a
membranelor, n transportul apei, al unor ioni i a
unor substane organice;

particip la meninerea echilibrului acido-bazic.

Structura primar a proteinelor indic tipul i modul de

nlnuire al resturilor aminoacizilor n catena polipeptidic,
deci caracterizeaz calitativ i cantitativ proteinele.

Structura secundar este generat de satisfacerea potenialului
de formare a legturilor de hidrogen n interiorul lanului
polipeptidic sau ntre lanurile polipeptidice.

Structura teriar include modul de organizare secundar a
lanului polipeptidic, la care se adaug modul de pliere a
acestuia datorit interaciilor dintre radicalii grefai de-a lungul
su.

Proteinele constituite din mai multe lanuri polipeptidice sunt
caracterizate i de structura cuaternar, care indic modul n
care lanurile polipeptidice individuale (protomeri) se asociaz
pentru a constitui structura funcional (oligomenul).

Structura de tip domenii - fibre

32

Structura secundara

Structura tertiara

33

Structura tertiara

Factorii care influenteaza

structura proteinelor

Temperatura
pH ul
Sarurile
Detergentii
Alcoolii
Radiatiile..

34

Mioglobina. Hemoglobina

Mioglobina

Ii desfoar activitatea la nivelul esuturilor musculare.

Se ncarc cu oxigen la valori mici ale presiunii pariale a
oxigenului (la 35-40 mmHg este total saturat).

La nivelul celulei musculare, presiunea parial a oxigenului
fiind mic, mioglobina descarc parial oxigenul, ncrcnd
celula muscular cu acest element.

Descrcarea mioglobinei de oxigen se realizeaz pn la un
grad de saturare de 40-60%, odat cu scderea presiunii
pariale la 15-20 mmHg. Forma curbei de saturare
corespunztoare este hiperbolic.

35

Hemoglobina
Hemoglobina prezint o curb sigmoidal privind gradul de
saturare cu oxigen.
Ea asigur transportul oxigenului de la nivel pulmonar spre
esuturi, fierul din hemoglobin avnd capacitatea de a coordina
att molecula de O2, ct i molecule de CO2 (faciliteaz
transportul CO2 de la celule la plmn, n vederea eliminrii lui).
Curba sigmoidal a hemoglobinei indic faptul c aceasta are o
afinitate relativ mic pentru legarea primelor molecule de
oxigen, dar odat legate acestea, celelalte se vor lega mai uor.
In plmni, unde presiunea parial a oxigenului este mare (100
mmHg) i pH-ul relativ mare, hemoglobina tinde s devin
saturat cu oxigen (96%).
In esuturile periferice, unde presiunea parial a oxigenului este
mic i pH-ul sczut datorit CO2 format, hemoglobina va ceda
o parte din oxigenul transportat, pn la un grad de saturare de
60%.

Saturarea cu oxigen i eliberarea oxigenului de ctre

hemoglobin la nivelul plmnului, respectiv la nivelul
esutului, comparativ cu saturarea mioglobinei

grad de saturare
%

mioglobina

100
80
60
40

hemoglobina

20
0 20

40

nivel celular

60 80 100

Po2 (mmHg)

nivel pulmonar

36

Hb(O2)nHx+ + O2

Hb(O2)n+1 + xH+

n=0,1,2,3

grad de saturare
%
pH1
pH2

pH1 > pH2 > pH3

pH3
0

Po2 (mmHg)

Colagenul

Colagenul este cea mai abundent protein din organismele

vertebratelor avnd rol pasiv, ntlnindu-se n oase, cartilagii,
tendoane, piele.

n structura colagenului se ntlnesc pn la 35% glicocol, 11%
alanin, asemnndu-se din acest punct de vedere cu keratinele, dar se deosebete de acestea prin coninutul de 12%
prolin, 9% hidroxiprolin i 5% 5-hidroxilisina

Colagenul este constituentul de baz, care n organismele
superioare, prezint rezisten la traciune, i rezisten n
meninerea integritii structurale a esuturilor n constituia
crora intr.

37

Colagenul

Sinteza defectuoas a colagenului poate induce
apariia unor boli.
Scorbutul - este o boal negenetic datorat lipsei
vitaminei C din organism, care se traduce prin
numrul mic al resturilor de hidroxilisin i
hidroxiprolin din catenele polipeptidice .

Osteogeneza imperfect, asociat cu fragilitatea
oaselor, osteoarteritele specifice cartilagiilor i
plgile aterosclerotice specifice arterelor sunt boli
degenerative induse de prezena colagenului anormal.

Elastina

Spre deosebire de colagen, elastina nu conine
hidroxilisin, conine mai puin hidroxiprolin, dar
conine mai mult prolin 10-11%.

Elastina este cea mai important protein din fibrele
elastice ale aortei (30-50% din greutatea uscat) se
mai gsete de asemenea n plmni i unele
ligamente elastice.

Asigur elasticitatea ntregului sistem.

38

Proteine plasmatice
Albuminele sunt proteinele serice cu
cea mai mare concentraie Au rolul
de a menine presiunea osmotic, de
a transporta acizii grai, hormonii,
ionii metalelor grele, medicamentele
(sulfamide, digitalice), bilirubina i
alte produse de degradare.

(+)
albumine

1, 2 - globuline
START (proba de ser) Globulinele sunt de mai multe tipuri:
, , . -Globulinele ofer indicii
- globuline
asupra proceselor inflamatorii i a
infeciilor. i -Globulinele intervin
n procesele de aprare imun a
organismului.

- globuline
gel de agar
(-)

Proteine plasmatice
A
%

Normal

53

12

20

7,5

Inflamatie acuta

49

17

10

19

7,5

Inflamatie cronica

45

31

8,2
Usoara
hiperproteinemie

Sindrom nefrotic

20

40

19

18

4,5
hipoproteinemie

Enteropatie

35

10

14

16

25

4,6
hipoproteinemie

Ciroza hepatica

33

15

42

5,2
hipoproteinemie

Mielom multiplu

27

52

10,3
hiperproteinemie

Hipogamaglobulinemie

59

12

18

7,1

Proteine totale (g/100mll)

39

Imunoglobulinele

alctuiesc un grup heterogen de macromolecule,
asociate n principal cu fraciile proteice ale globulinelor serice

pot fi gsite n ser, urin, lichidul cefalorahidian,

lapte, ganglioni, splin, secreiile tubului digestiv
i respirator, glbenuul de ou, ascit.

40

Clase de imunoglobuline

Ig

Ig

Ig

Ig

Ig

G
D
E
A
M

Structura generala a imunoglobulinelor

41

Interactia antigen-anticorp
Antibody

Antigen
- CH2 - O - H

C - CH2 - CH2 -

Non-covalent

Reversible

O
H2N

hydrogen bonds

- CH2 - CH - CH3
CH3

H3C - CH - CH2 -

van der Waals interactions

H3C - CH2

Specific

O
- CH2 - CH2 - C

Exothermic

H3N - CH2 - CH2 -

ionic bonds

42

Derivatizarea haptenelor

Anticorp anti-epitop al transportotului

anticorp anti-haptena

43

IgG

70-75% din total Ig.

Poate traversa bariera
placentare

Ofera imunitate
naturala nou-nascutului

IgG subclasses

Aceasta clasa de Ig interactioneaza cu

virusuri si bacterii

44


Imunoglobulina M (IgM) este cea mai voluminoas, fiind

constituit din 10 catene uoare i 10 grele

IgM

10% din total Ig

Molecula pentamera

Raspuns imun acut.

IgM este mai activa decat
IgG

Nu poate traversa
bariera placentara

45

Imunoglobuline A
serica si secretorie

IgA serica

15% din Ig serice.

Monomera similara cu
structura IgG.

Dimer cu un lant
polipepetidic J

46

IgA dimera

Dimera localizare la nivel mucoase/secretii

componenta secretorie (CS)

Bariera imuna locala

Imunoglobulina D prezint o structur

asemntoare cu cea de baz, diferena esenial

constnd n faptul c zona balama a acesteia este
foarte lung i din aceast cauz macromolecula, n
ansamblul ei, este susceptibil atacului enzimelor
proteolitice.

IgD datorit prezenei lanurilor oligozaharidice

este implicat n modularea rspunsului imun i
generarea memoriei imunologice.

47

IgD

Concentratie scazuta in ser

Structura monomera

Nu poate traversa placenta

Imunoglobulina E (IgE) prezint o structur

asemntoare cu cea de baz i este puternic
glicozilat la nivelul catenelor lungi.

Anticorpii din aceast clas, alturi de IgG4 intervin
n fenomenele de anafilaxie (procese opuse
profilaxiei) care constau n reacii brutale fiziologice,
al cror deznodmnt poate fi chiar moartea
animalului.

48

IgE

Reactii de hipersensibilitate
acuta: febra, astm, soc
anafilactic

Zona Fc a IgE se fixeaza
specific la nivelul
suprafetelor mastocitelor si
bazofilelor

If two IgE molecules

are bounded at the
same antigen surface
cells,

the cell will

be degranulated.

49

50

Glicoproteine
Particip la numeroase fenomene celulare

recunoaterea suprafeei celulare de hormoni,
virusuri sau alte celule;

antigene de suprafa celular;

componente ale matricii extracelulare;

componente
gastrointestinal

ale
i

mucinelor
urogenital,

tractului

acionnd

ca

lubrifiani biologici protectori.

Biosinteza proteinelor

Unitile structurale ale proteinelor sunt
aminoacizii, care pot fi sintetizai direct din
compuii anorganici, de ctre plante i unele
microorganisme.

Animalele pot sintetiza proteine n fiecare esut
i organ, cu excepia proteinelor plasmatice,
sintetizate n ficat i n sistemul
reticuloendoplasmatic

51

Biosinteza proteinelor

Biosinteza se realizeaz numai din aminoacizi
liberi, peptidele rezultate prin hidroliza
proteinelor neputnd fi incorporate in cele nou
sintetizate.

Procesul biosintetic se realizeaz in special in
organele care posed un metabolism intens: ficat,
pancreas, mucoasa intestinului subire.

Mecanismul biosintezei a fost pus la punct dup
descoperirea genelor, care sunt segmente din DNA
cromozomial, care ndeplinesc rol important n
transmiterea caracterelor ereditare.

Biosinteza proteinelor

Secvena precis a aminoacizilor ntr-o
protein este indicat de succesiunea bazelor
azotate de pe o caten a dublului helix DNA
cromozomial - cod genetic.

Diferiii aminoacizi se insir sau se

codific prin secvene de 3 nucleotide numite
codoni. Diferitele nucleotide se deosebesc
intre ele numai prin baza utilizat, codonii
corespunzand la o secvent de 3 baze azotate
(triplete).

52

Biosinteza proteinelor

Biosinteza proteinelor (traducerea) const
de fapt n transmiterea informaiei genetice
de la DNA nuclear la aparatul celular de
biosintez a proteinelor, care este ribozomul
i al traducerii specifice acestui mesaj n
secvena specific de aminoacizi.

Etapele biosintezei proteinelor

Activarea - Se realizeaz n citosol - aminoacizii sunt
esterificai enzimatic cu tRNA corespunttori ntr-o
reacie ATP activat.


Initierea - RNA mesager purttor al informaiei
genetice, specificnd secvena de aminoacizi i
aminoacil-tRNA de iniiere, sunt legai de
subunitatea mic a ribozomului n prezena factorilor
de iniiere ct i GTP i Mg2+.
Subunitatea mare a ribozomului se leag apoi de acest
complex pentru a forma ribozomul funcional.

53

Etapele biosintezei proteinelor

Elongarea - Lanul polipeptidic este mrit
prin adugarea secvential de noi resturi de
aminoacil -tRNA n prezenta factorilor de
initiere
Dup formarea fiecrei noi legturi peptidice
ribozomul alunec de-a lungul mRNA pentru
a aduce urmtorul codon n dreptul
urmtorului aminoacil-tRNA n prezena
GTP.

Etapele biosintezei proteinelor

Terminarea
lanului
polipeptidic
se
realizeaz cnd se ating semnalele corespunztoare de pe mRNA. Produsul este
desprins de pe ribozom n prezena unor
factori de desprindere.

Lanurile polipeptidice sunt construite
ncepnd cu aminoacidul aminoterminal a
crui grupare carboxil formeaz o legtur
peptidic cu gruparea amino a aminoacidului
urmtor din lan.

54

Biosinteza proteinelor

Reinnoirea proteinelor are loc destul de
rapid. In 24 ore, in organism se reinnoiesc
aproximativ 400g proteine. Viteza acestui
proces variaza insa cu tesutul unde are loc
procesul de biosinteza

Proteinele ficatului se reinnoiesc mult mai
rapid decat ale muschilor

Catabolismul proteinelor

Degradarea hidrolitica a proteinelor tisulare are
loc in toate tesuturile si se realizeaza sub actiunea
unui complex de enzime numite catepsine
aminoacizi




deaminare oxidativa, hidrolitica sau reductiva.

decarboxilare
transaminare

55

Catabolismul proteinelor

In cursul degradarii proteinelor si mai ales
in efort apar unii produsi toxici: amine,
fenoli, acid benzoic  transformare in
produsi netoxici

Catabolismul hemoglobinei

Se formeaza pigmentii biliari biliverdina si
bilirubina

Biliverdina nu mai contine Fe in molecula si se
transforma in bilirubina prin reducere enzimatica
(splina)  trece in sange  ficat  intestin
(transformarea in urobilinogen, urobilina si
stercobilina)
 eliminare

56