Sunteți pe pagina 1din 28

ENZIME

Sunt catalizatori ai reac iilor chimice care au loc n organismele vii nsu iri comune cu ale catalizatorilor chimici:
Ac ioneaz n concentra ii foarte mici Nu se consum n cursul reac iei Nu modific constantele de echilibru ale reac iilor pe care le catalizeaz ci doar gr besc atingerea st rii de echilibru

nsu iri caracteristice enzimelor:


Sunt proteine (excep ie fac ribozimii forme de ARN) Prezint specificitate Scad energia de activare Activitatea lor poate fi modulat de agen i reglatori

Mecanismul catalizei enzimatice

Structura enzimelor
Enzime cu structur strict proteic chimotripsina, ribonucleaza, lizozimul din lacrimi i mucusul nazal Enzime cu structur heteroproteic
Partea proteic = apoenzim Partea neproteic = cofactor
Coenzim = component organic , care se leag slab, necovalent de apoenzim , frecvent derivat dintr-o vitamin hidrosolubil Grupare prostetic = component organic care se leag de apoenzim puternic, chiar covalent (ex.hemul)

Specificitatea enzimelor
1. Specificitate de reac ie unei reac ii i corespunde o enzim ; pe baza acestui tip de specificitate se face clasificarea enzimelor 2. Specificitate de substrat selectivitate n alegerea substratului
Specificitate absolut enzima utilizeaz un singur substrat; ex. ureaza, anhidraza carbonic , acetil colinesteraza Specificitate relativ de grup enzimele pot cataliza un anumit gen de reac ie, ntr-o familie de compu i nrudi i; ex. alcool dehidrogenaza Specificitate larg enzimele pot avea o gama larg de substrate dar ac iunea lor este aceea i; ex. enzimele proteolitice digestive, glicozidazele

Specificitatea enzimelor
3. Specificitate stereochimic enzimele pot distinge ntre un enantiomer levogir i unul dextrogir sau ntre un izomer cis i unul trans; ex. lactat dehidrogenaza substratul este numai acidul L-lactic; succinat dehidrogenaza se ob ine numai izomerul trans = acidul fumaric

Clasificarea i denumirea enzimelor


Numele unei enzime se formeaz prin ad ugarea sufixului az la numele substratului (ex. zaharaz , ureaz ) sau dup ac iunea specific a enzimei (ex. adenilat ciclaz , lactat dehidrogenaz , glutation reductaz ) Fiecare enzim este codificat de 4 cifre care definesc clasa, subclasa, sub-subclasa, num rul de ordine al enzimei din ir Sunt 6 clase de enzime dup tipul de reac ie catalizat

Clasificarea enzimelor
1. Oxidoreductazele catalizeaz reac ii redox, de transfer de electroni sau de hidrogen
Dehidrogenaze
SH2

Coenzima

Sox

CoH2

Monooxigenaze (hidroxilaze)
R-H

+ O2 + Oxidaze

(NADPH + H+)

R - OH

H2O

NADP+

SH2 SH2

+ +

1/2 O2 O2

Sox Sox

H2O

H2O2

Clasificarea enzimelor
2. Transferazele catalizeaz reac ii de transfer a unei grup ri de la un donor c tre un acceptor
Aminotransferaze (transaminaze) Fosforil transferaze Metil transferaze

Transaminaze (aminotransferaze)
COOH CH2 CH2 CH COOH Acid glutamic COOH CH2 CH2 CH COOH Acid glutamic NH2 Acid piruvic COOH CH2 C O GOT NH2 CH3 COOH CH2 GPT O CH2 C O CH3

+
C COOH

+
CH COOH

NH2

COOH

E-cetoglutarat COOH CH2 CH2 C O

Alanina COOH CH2

+
CH COOH NH2

COOH

COOH Oxaloacetat Acid aspartic

E-cetoglutarat

Clasificarea enzimelor
3. Hidrolazele catalizeaz reac ii de hidroliz
Esteraze Glicozidaze Peptidaze

4. Liazele catalizeaz reac ii de adi ie reversibile, la leg turi multiple

Clasificarea enzimelor
5. Izomerazele catalizeaz reac ii de izomerizare
CH2OH CH2OH OH O O

Epimeraze

OH O-UDP OH HO

OH O-UDP OH

UDP - galactoza

UDP - glucoza

Izomerazele cis-trans Mutazele


CH2OPO3H2 O OH OH OH OH OH OH

CH2OH O

OPO3H2 OH

Glucozo-6-fosfat

Glucozo-1-fosfat

Clasificarea enzimelor
6. Ligazele catalizeaz reac ii de condensare cuplate cu scindarea de ATP
COOH CH2 CH2 CH COOH Acid glutamic Glutamin sintetaza COOH CH2 CH2 ATP NH2 ADP+Pi CH COOH NH2

NH3

Glutamina

Centrul activ al enzimei


Este o regiune restrns din enzim cu structur chimic i geometric bine determinate Nu este o suprafa plan ci o entitate tridimensional Este format din centrul de legare i centrul catalitic Cel mai frecvent n situsurile catalitice se g sesc resturi de Cis, Ser, His, Tyr, Glu, Asp avnd grup ri func ionale OH, -SH, -NH3+, -COO-, imidazol

Complexul enzim -substrat


Legarea substratului la enzim se face prin for e slabe, necovalente (leg uri de hidrogen, interac iuni hidrofobe, interac iuni electrostatice) sau covalente reversibile ntre substrat i centrul activ al enzimei exist complementaritate geometric i chimic

Formarea complexului ES
Exist 2 modele cu privire la legarea substratului la centrul activ al enzimei:
Modelul clasic, lac t-cheie al lui Emil Fischer Modelul dinamic, mn n m nu , numit i al centrul indus , propus de Koshland

Cataliza enzimatic
Cataliza studiaz viteza reac iilor chimice i factorii care o influen eaz Viteza unei reac ii = varia ia n timp a concentra iilor reactan ilor sau a produ ilor de reac ie

Activitatea unei enzime


Activitate molecular = num rul de molecule de substrat care sunt transformate n produs de c tre o molecul de enzim ntr-o secund Unitatea Interna ional (UI) = activitatea enzimei care transform 1 Qmol de substrat pe minut n condi ii standard de pH, temperatur i prezen a cofactorilor adecva i Activitatea specific = num r de UI/mg protein total Katal = activitatea enzimei care transform un mol de substrat pe secund

Teoria cinetic Michaelis-Menten


1. Influen a [E] asupra vitezei de reac ie 2. Influen a [S] asupra vitezei

Reprezentarea Lineweaver-Burk

Cinetica enzimatic
3. Influen a temperaturii asupra activit ii enzimatice
Velocity of product formation

10

30 50 Temperature (oC)

70

Cinetica enzimatic
4. Influen a pH asupra activita ii enzimelor
Velocity of product formation

Pepsin

Tripsin

Choline esterase

1 2

7 8 9 10

14

pH

Inhibi ia activita ii enzimelor


1. Inhibi ia ireversibil
NH CH CH2 OH CO NH - HF CH3 CH3 HC CH3 O F P O O CH3 CH CH3 CH3 O CH3 HC O P O CH CH2 O CH3 CH CO

Inhibi ia activita ii enzimelor


2. Inhibi ia reversibil A. Inhibi ia competitiv
E

ES I

+
I

S EI

Inhibi ia competitiv

Inhibi ia activita ii enzimelor


B. Inhibi ia necompetitiv

Inhibi ia necompetitiv

Inhibi ia activita ii enzimelor


3. Inhibi ia uncompetitiv
E

ES

+
I

ESI