1507019943725821

51.
Transreaminarea aminoacizilor:
a) [ ] este un proces ireversibil

b) [ ] este o cale de sinteză a tuturor aminoacizilor
c) [x] în prima etapă are loc aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului
d) [x] în etapa a doua are loc transaminarea glutamatului cu un alfa-cetoacid
e) [ ] la reaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NAD+
52. Transdezaminarea alaninei:
a) [ ] este dezaminarea directă a alaninei

b) [ ] este procesul de biosinteză a alaninei din piruvat şi NH3
c) [x] include dezaminarea acidului glutamic
d) [x] participă enzimele alaninaminotransferaza (ALT) şi glutamatdehidrogenaza
e) [ ] în procesul de transdezaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NADPH+H+
53. Transdezaminarea alaninei. Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce catalizează
aceste reacţii:
a) [ ] Ala + H2O → piruvat + NH3 + H2O alanindehidrataza

b) [x] Ala + alfa-cetoglutarat → piruvat + Glu
alaninaminotransferaza
c) [ ] Gln + H2O → Glu + NH3 glutaminaza
d) [x] Glu + NAD+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3
glutamatdehidrogenaza
e) [ ] Glu + NADP+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3
54. Biosinteza alaninei (transreaminarea):
a) [ ] este aminarea directă a piruvatului

b) [x] include aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului cu formarea glutamatului
c) [ ] include dezaminarea acidului glutamic
d) [x] participă enzimele alaninaminotransferaza (ALT) şi glutamatdehidrogenaza
e) [ ] în procesul de transreaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NAD+
55. Biosinteza alaninei (transreaminarea). Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce
catalizează aceste reacţii:
a) [ ] Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4 glutaminsintetaza

b) [ ] alfa-cetoglutarat + NADH+H + NH3 → Glu + NAD + H2O
+ +
c) [x] alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 → Glu + NADP+ + H2O
d) [ ] piruvat + NH3 + H2O → Ala + H2O alaninhidrataza
e) [x] piruvat + Glu → Ala + alfa-cetoglutarat
alaninaminotransferaza
56. Transdezaminarea aspartatului:

a) [ ] este dezaminarea directă a aspartatului
b) [ ] este procesul de biosinteză a aspartatului din oxaloacetat şi NH3
c) [ ] include dezaminarea asparaginei
d) [x] participă enzimele aspartataminotransferaza (AST) şi glutamatdehidrogenaza
e) [x ] participă coenzimele piridoxalfosfat şi NAD+
57. Transdezaminarea aspartatului. Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce

catalizează aceste reacţii:
a) [ ] Asp + H2O → oxaloacetat + NH3 + H2O aspartatdehidrataza

b) [x] Asp + alfa-cetoglutarat → oxaloacetat + Glu
aspartataminotransferaza
c) [ ] Asn + H2O → Asp + NH3 asparaginaza
d) [ ] Glu + NADP+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3
e) [x] Glu + NAD+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3
58. Biosinteza aspartatului (transreaminarea):
a) [ ] este aminarea directă a oxaloacetatului

b) [x] include aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului cu formarea glutamatului
c) [ ] include dezaminarea acidului glutamic
d) [x] participă enzimele aspartataminotransferaza (AST) şi glutamatdehidrogenaza
e) [ ] participă coenzimele tiaminpirofosfat şi NAD+
59. Biosinteza aspartatului (transreaminarea). Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2)
ce catalizează aceste reacţii:
a) [ ] Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4 glutaminsintetaza

b) [ ] alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 → Glu + NAD+ + H2O
c) [x] alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 → Glu + NADP+ + H2O
d) [ ] oxaloacetat + NH3 + H2O → Asp + H2O aspartatsintaza
e) [x] oxaloacetat + Glu → Asp + alfa-cetoglutarat aspartataminotransferaza
(AST)
60. Alaninaminotransferaza (ALT):
a) [ ] catalizează reacţia de transaminare dintre glutamină şi piruvat

b) [x] catalizează reacţia de transaminare dintre alanină şi alfa-cetoglutarat
c) [x] activitatea serică a ALT creşte în hepatitele acute şi cronice, hepatopatiile toxice
d) [ ] are valoare diagnostică înaltă în infarctul miocardic
e) [ ] în afecţiunile hepatice activitatea serică a ALT scade
61. Aspartataminotransferaza (AST):
a) [ ] catalizează reacţia de transaminare dintre glutamină şi oxaloacetat

b) [x] catalizează reacţia de transaminare dintre aspartat şi alfa-cetoglutarat
c) [x] activitatea serică a AST creşte semnificativ în formele grave ale afecţiunilor hepatice
d) [x] în infarctul miocardic activitatea serică a AST atinge valori maximale în 24-48 ore
e) [ ] în infarctul miocardic şi afecţiunile hepatice activitatea serică a AST scade
62. Decarboxilarea aminoacizilor:
a) [x] este reacţia de înlăturare a grupării –COOH din aminoacizi în formă de CO2
b) [ ] este un proces reversibil
c) [x] in organismele vii au fost descoperite 4 tipuri de decarboxilare
d) [ ] toţi aminoacizii se supun tuturor tipurilor de decarboxilare
e) [x] în rezultatul alfa-decarboxilării se obţin aminele biogene
63. Decarboxilazele aminoacizilor (AA):
a) [ ] toate decarboxilazele AA poseda specificitate absolută de substrat

b) [ ] specificitatea decarboxilazelor AA depinde de coenzimă
c) [x] coenzima decarboxilazelor AA este piridoxalfosfatul (derivatul vitaminei B6)
d) [ ] coenzima decarboxilazelor AA este tiaminpirofosfatul (derivatul vitaminei B1)
e) [ ] se disting de decarboxilazele cetoacizilor doar prin natura coenzimei
64. Reacţia chimică:

HC C CH2 CH COOH HC C CH2 CH2 + CO2
N NH N NH
NH2 NH2
a) [x] e alfa-decarboxilare
b) [ ] e omega-decarboxilare
c) [x] este reacţia de formare a histaminei
d) [ ] este reacţia de formare a serotoninei
e) [ ] produsul reacţiei posedă acţiune vasoconstrictoare

HC C CH2 CH COOH HC C CH2 CH2 + CO2
N NH N NH
NH2 NH2
a) [ ] este reacţia de sinteză a triptaminei

b) [ ] este o reacţie de decarboxilare a alfa-cetoacizilior
c) [ ] produsul reacţiei inhibă secreţia de HCl în stomac
d) [x] produsul reacţiei posedă acţiune vasodilatatoare
e) [x] produsul reacţiei este mediator în reacţiile alergice şi inflamatorii
HO C CH2 CH COOH HO C CH2 CH2 + CO2
NH NH2 NH NH2
a) [ ] este reacţia de formare a histaminei

b) [x] este reacţia de formare a serotoninei
c) [ ] e reacţia de decarboxilare a triptofanului
d) [ ] e reacţia de decarboxilare a tirozinei
e) [x] produsul reacţiei posedă acţiune vasoconstrictoare
HO C CH2 CH COOH HO C CH2 CH2 + CO2
NH NH2 NH NH2
a) [ ] este reacţia de formare a histaminei

b) [ ] produsul reacţiei poseda acţiune vasodilatatoare
c) [ ] produsul reacţiei contribuie la secreţia de HCl în stomac
d) [x] produsul reacţiei participă la reglarea temperaturii, tensiunii arteriale, respiraţiei
e) [x] produsul reacţiei este mediator în SNC
HO CH2 CH COOH HO CH2 CH2 + CO2

HO NH2 HO NH2
a) [ ] e reacţia de decarboxilare a tirozinei

b) [ ] e reacţia de decarboxilare a triptofanului
c) [x] este reacţia de formare a dopaminei
d) [ ] este reacţia de formare a tiraminei
e) [x] produsul reacţiei este precursorul noradrenalinei şi al adrenalinei
HO CH2 CH COOH HO CH2 CH2 + CO2

HO NH2 HO NH2
a) [x] este reacţia de decarboxilare a 3,4-dioxifenilalaninei (DOPA)

b) [x] DOPA este precursorul melaninelor
c) [x] este catalizată de decarboxilaza aminoacizilor aromatici
d) [x] inhibitorul decarboxilazei aminoacizilor aromatici (alfa-metildopa) contribuie la
scăderea tensiunii arteriale
e) [ ] alfa-metildopa măreşte tensiunea arterială
R-CH2-NH2 + H2O + O2 → R-COH + NH3 + H2O2
a) [ ] este reacţia de formare a aminelor biogene

b) [x] este reacţia de neutralizare a aminelor biogene
c) [x] este catalizată de enzima monoaminoxidaza (MAO)
d) [ ] cofactorul MAO este piridoxalfosfatul
e) [x] cofactorul MAO este FAD-ul
NH2 NH2
| |
HOOC - CH- (CH2)2 - COOH → CH2 - (CH2)2 - COOH + CO2
a) [ ] este catalizată de enzima glutamatcarboxilaza

b) [ ] este catalizată de enzima glutamatdehidrogenaza
c) [x] produsul reacţiei este acidul gama-aminobutiric (GABA)
d) [ ] produsul reacţiei este mediator activator în SNC
e) [x] produsul reacţiei este utilizat în tratamentul epilepsiei
72. Vitaminele necesare pentru activitatea mono- şi diaminoxidazelor:
a) [ ] tiamina
b) [ ] niacina
c) [x] riboflavina
d) [ ] acidul ascorbic
e) [x] vitamina B6
73. Precursorul catecolaminelor:
a) [ ] glutamatul
b) [x] tirozina
c) [ ] triptofanul
d) [ ] histidina
e) [ ] glutamina
74. Precursorul histaminei:
a) [ ] triptofanul
b) [x] histidina
c) [ ] tirozina
d) [ ] fenilalanina
e) [ ] aspartatul
75. Serotonina se sintetizează din:
a) [ ] histidină
b) [ ] glutamat
c) [ ] tirozină
d) [ ] fenilalanină
e) [x] triptofan
76. Produsele finale ale scindării proteinelor simple:
a) [x] CO2
b) [x] NH3
c) [ ] CO
d) [x] H2O
e) [ ] acidul uric
77. Amoniacul se obţine în următoarele procese:
a) [ ] ciclul Krebs
b) [ ] beta-oxidarea acizilor graşi
c) [x] dezaminarea aminoacizilor
d) [ ] glicoliză
e) [x] degradarea nucleotidelor purinice şi pirimidinice
78. Amoniacul se obţine în următoarele procese:
a) [ ] transaminarea aminoacizilor
b) [x] neutralizarea aminelor biogene
c) [x] putrefacţia aminoacizilor în intestin
d) [ ] gluconeogeneză
e) [ ] oxidarea corpilor cetonici
Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4
a) [x] este o reacţie de dezintoxicare temporară a amoniacului

b) [ ] are loc doar în ficat şi în rinichi
c) [x] este catalizată de glutaminsintetaza
d) [ ] Gln este unica formă de transport al NH3 de la ţesuturi spre ficat şi rinichi
e) [ ] Gln este forma finală de dezintoxicare a amoniacului
80. Ciclul glucoză-alanină:
a) [x] este un mecanism de transport al NH3 din muşchi spre ficat

b) [x] este un mecanism de transport al piruvatului din muşchi spre ficat
c) [ ] în muşchi are loc reacţia: NH3 + piruvat → Ala + H2O
d) [ ] în ficat are loc reacţia: Ala + H2O → piruvat + NH3
e) [x] implică transreaminarea şi transdezaminarea alaninei
81. Enzimele şi coenzimele ciclului glucoză-alanină:
a) [x] alaninaminotransferaza (ALAT)

b) [x] glutamatdehidrogenaza
c) [ ] aspartataminotransferaza (ASAT)
d) [ ] tiaminpirofosfat
e) [ ] FAD
82. Ureogeneza:
a) [x] are loc exclusiv în ficat

b) [ ] are loc în rinichi
c) [ ] este sinteza acidului uric
d) [x] decurge parţial în citoplasmă, iar parţial în mitocondrii
e) [x] este mecanismul de dezintoxicare finală a NH3
83. Ureogeneza:
a) [ ] este mecanismul de neutralizare temporară a NH3

b) [x] necesită consum de energie
c) [ ] are loc în toate ţesuturile
d) [ ] ureea este compus toxic
e) [x] ureea este sintetizată în ficat şi eliminată cu urina
84. Enzimele ciclului ureogenetic:
a) [ ] glutaminaza
b) [x] carbamoilfosfatsintetaza I
c) [x] ornitincarbamoiltransferaza
d) [ ] glutaminsintetaza
e) [ ] glutamatdehidrogenaza
85. Enzimele ciclului ureogenetic:
a) [ ] asparaginaza
b) [ ] asparaginsintetaza
c) [x] argininosuccinatsintetaza
d) [x] argininosuccinatliaza
e) [x] arginaza
86. Aminoacizii-intermediari ai ciclului ureogenetic:
a) [x] arginina
b) [ ] alanina
c) [x] ornitina
d) [x] citrulina
e) [ ] lizina
87. Câte molecule de ATP sunt necesare pentru sinteza unei molecule de uree?
a) [ ] 1
b) [ ] 2
c) [x] 3
d) [ ] 4
e) [ ] 5
88. Câte legături macroergice sunt utilizate la sinteza a 200 molecule de uree?
a) [ ] 200
b) [ ] 400
c) [ ] 600
d) [x] 800
e) [ ] 1000
89. Câte molecule de CO2 sunt necesare pentru sinteza a 100 molecule de uree?
a) [x] 100
b) [ ] 200
c) [ ] 300
d) [ ] 400
e) [ ] 500
90. Ciclul ureogenetic (prima reacţie):
a) [x ] debutează cu formarea carbamoilfosfatului

b) [ ] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este glutamatul
c) [ ] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este glutamina
d) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se utilizează o legătură macroergică
e) [x] carbamoilfosfatul este un compus macroergic
91. Sinteza carbamoilfosfatului (prima reacţie în sinteza ureei):
a) [ ] HCO3- + NH4+ + ATP + H2O → carbamoilfosfat + ADP + H3PO4

b) [x] HCO3- + NH4+ + 2ATP + H2O → carbamoilfosfat + 2ADP + H3PO4
c) [x] enzima este carbamoilfosfatsintetaza I (mitocondrială)
d) [ ] enzima este carbamoilfosfatsintetaza II (citoplasmatică)
e) [x] carbamoilfosfatsintetaza I este activată de N-acetilglutamat
92. Selectaţi reacţiile ciclului ornitinic:
a) [ ] carbamoilfosfat + ornitină + 2ATP→ citrulină + 2ADP + 2H3PO4

b) [x] carbamoilfosfat + ornitină → citrulină + H3PO4
c) [ ] carbamoilfosfat + ornitină + ATP→ citrulină + ADP + H3PO4
d) [ ] citrulină + Asp + ATP → argininosuccinat + ADP + H3PO4
e) [x] citrulină + Asp + ATP → argininosuccinat + AMP + H4P2O7
93. Selectaţi reacţiile ciclului ornitinic:
a) [x ] argininosuccinat → arginină + fumarat

b) [ ] argininosuccinat + H2O → arginină + fumarat
c) [ ] argininosuccinat + ATP → arginină + fumarat + AMP + H4P2O7
d) [ ] arginină → H2N-CO-NH2 + ornitină
e) [x] arginină + H2O → H2N-CO-NH2 + ornitină
94. Eliminarea renală a amoniacului:

a) [x] este cuplată cu menţinerea echilibrului acido-bazic
b) [ ] este cuplată cu menţinerea echilibrului fluido-coagulant
c) [x] în rinichi glutaminaza catalizează reacţia: Gln + H2O →Glu + NH3
d) [ ] glutaminaza nu este prezentă în rinichi
e) [x] NH3 + H+ + Cl- → NH4Cl este reacţia de formare a sărurilor de amoniu în rinichi
95. Care aminoacizi dispensabili se pot sintetiza din intermediarii ciclului Krebs cu
participarea transaminazelor?
a) [ ] serina
b) [x] acidul aspartic
c) [ ] tirozina
d) [x] acidul glutamic
e) [ ] glicina
96. Selectaţi compuşii care prin dezaminare pot genera amoniac:
a) [ ] alfa-cetoglutaratul
b) [x] guanina, adenina
c) [x] glutamina
d) [ ] piruvatul
e) [ ] oxaloacetatul
97. NH3 este utilizat:
a) [ ] la sinteza aminoacizilor esenţiali

b) [ ] la sinteza corpilor cetonici
c) [x] în aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului
d) [x] la sinteza glutaminei şi a asparaginei
e) [x] la formarea sărurilor de amoniu
98. NH3 este utilizat la sinteza:
a) [x] ureei
b) [ ] acidului uric
c) [ ] acetonei
d) [ ] beta-hidroxibutiratului
e) [ ] acetoacetatului
99. Selectaţi aminoacizii care transportă NH3 de la ţesuturi spre ficat şi rinichi:
a) [x] glutamina
b) [ ] glicina
c) [x] alanina
d) [ ] arginina
e) [x] asparagina
100. Sursele nemijlocite de azot pentru sinteza ureei sunt:
a) [ ] glutamatul
b) [x] aspartatul
c) [ ] glutamina
d) [ ] alanina
e) [x] NH4+
101. Glutamatdehidrogenaza face parte din:
a) [ ] hidrolaze
b) [ ] ligaze
c) [x] oxidoreductaze
d) [ ] liaze
e) [ ] izomeraze
102. Produsele finale de dezintoxicare a NH3:
a) [ ] glutamina
b) [ ] asparagina
c) [x] ureea
d) [x] sărurile de amoniu
e) [ ] acidul uric
103. Conexiunea dintre ciclul ureogenetic şi ciclul Krebs:
a) [ ] ciclul Krebs furnizează NADH şi FADH2 necesar pentru sinteza ureei

b) [x] ciclul Krebs asigură sinteza ureei cu ATP
c) [x] intermediarul comun al ciclurilor este fumaratul
d) [ ] fumaratul din ciclul Krebs este utilizat pentru sinteza ureei
e) [ ] intermediarul comun al ciclurilor este aspartatul
104. Azotul neproteic sangvin include:
a) [ ] proteidele
b) [x] ureea
c) [ ] hemoglobina
d) [x] aminoacizii
e) [x] peptidele
105. Azotul neproteic sangvin include:
a) [ ] glucoza
b) [x] creatina, creatinina
c) [x] acidul uric
d) [x] indicanul
e) [ ] corpii cetonici
106. Câte molecule de ATP se generează la oxidarea aerobă a unei molecule de alanină până
la CO2, H2O şi NH3?
a) [ ] 6
b) [ ] 15
c) [x] 18
d) [ ] 38
e) [ ] 36
107. Glicina:
a) [ ] este aminoacid esenţial

b) [x] se transformă în serină
c) [ ] este un aminoacid cetogen
d) [ ] transformarea glicinei în serină este o reacţie ireversibilă
e) [x] la transformarea glicinei în serină participă N5,N10-СН2-THF (tetrahidrofolat)
108. Glicina participă la sinteza:
a) [x] nucleotidelor purinice

b) [ ] glutaminei
c) [x] creatinei
d) [x] hemului
e) [ ] nucleotidelor pirimidinice
109. Glicina participă la:
a) [x] sinteza serinei

b) [ ] sinteza indicanului
c) [ ] sinteza metioninei
d) [x] conjugarea acizilor biliari
e) [x] serveşte ca sursă de grupări cu un atom de carbon pentru tetrahidrofolat (THF)
110. Glutationul:
a) [x] este o tripeptidă

b) [ ] este o enzimă conjugată
c) [x] participă la transportul aminoacizilor prin membrane
d) [ ] participă la transportul glucozei prin membrane
e) [x] este alcătuit din glutamat, cisteină şi glicină
111. Glutationul:
a) [ ] e coenzima glutamatdehidrogenazei
b) [x] e coenzima gama-glutamiltransferazei
c) [ ] e coenzima catalazei
d) [x] e coenzima glutationperoxidazei
e) [x] glutationul inactivează unele proteine (insulina)
112. Serina (Ser):
a) [ ] este aminoacid indispensabil

b) [ ] este aminoacid cetoformator
c) [x] se sintetizează din 3-fosfoglicerat
d) [x] se poate forma din glicină
e) [ ] participă la sinteza metioninei
113. Serina (Ser):
a) [x] participă la sinteza glicerofosfolipidelor

b) [x] serveşte ca sursă de fragmente cu un atom de carbon pentru tetrahidrofolat (THF)
c) [ ] participă la sinteza hemului
d) [ ] participă la sinteza nucleotidelor purinice şi pirimidinice
e) [x] întră în componenţa centrelor active ale serinproteinazelor
114. Cisteina (Cys):
a) [ ] e un aminoacid esenţial
b) [x] două molecule de Cys legate prin legătura disulfidică formează cistina
c) [ ] Cys este sursă de sulf pentru sinteza metioninei
d) [ ] Cys participă la sinteza serinei
e) [x] Cys se sintetizează din metionină şi serină
115. Cisteina (Cys):
a) [x] gruparea –SH a Cys se conţine în centrele active ale unor enzime
b) [ ] este un aminoacid cetoformator
c) [x] din Cys se sintetizează taurina, utilizată pentru conjugarea acizilor biliari
d) [ ] Cys degradează până la oxaloacetat şi NH3
e) [x] Cys se scindează până la H2S, SO32-, SCN-, NH3, piruvat
116. Metionina:
a) [ ] este aminoacid dispensabil

b) [ ] se sintetizează din cisteină şi treonină
c) [x] este aminoacid indispensabil
d) [x] este donator de sulf pentru sinteza cisteinei
e) [ ] este aminoacid cetoformator
117. Metionina (Met):
a) [ ] metionina liberă este donator de grupări -CH3 în reacţii de transmetilare

b) [x] din Met se sintetizează S-adenozilmetionină (SAM)
c) [ ] sinteza SAM nu necesită energie
d) [x ] SAM este donator de grupări -CH3 în reacţii de transmetilare
e) [x] în rezultatul transmetilării SAM se transformă în S-adenozilhomocisteină (SAHC)
118. S-adenozilmetionina (SAM):
a) [ ] este produsul de catabolism al metioninei

b) [x] este forma activă a metioninei
c) [x] serveşte ca donator de grupări -CH3
d) [ ] serveşte ca donator de adenozil
e) [ ] serveşte ca donator de metionină
119. S-adenozilmetionina (SAM) serveşte ca donator de grupare metil la sinteza:
a) [ ] noradrenalinei
b) [x] adrenalinei
c) [x] creatinei
d) [ ] fosfatidiletanolaminei din fosfatidilserină
e) [x] fosfatidilcolinei din fosfatidiletanolamină
120. Homocisteina:
a) [ ] se obţine prin demetilarea metioninei

b) [x] se obţine la hidroliza S-adenozilhomocisteinei (SAHC)
c) [x] este utilizată pentru resinteza metioninei
d) [x] este utilizată pentru sinteza cisteinei
e) [ ] este aminoacid proteinogen
121. Fenilalanina (Phe) şi tirozina (Tyr):
a) [ ] ambii aminoacizi sunt dispensabili

b) [ ] ambii aminoacizi sunt indispensabili
c) [x ] Tyr se sintetizează din Phe prin hidroxilare
d) [x] sunt aminoacizi micşti – gluco- şi cetoformatori
e) [ ] Phe este aminoacid glucoformator, iar Tyr – cetoformator
122. Fenilalanina (Phe) şi tirozina (Tyr) sunt precursorii:
a) [x] catecolaminelor
b) [ ] serotoninei
c) [ ] histaminei
d) [x] triiodtironinei (T3) şi tiroxinei (T4)
e) [x] melaninei
123. Sinteza tirozinei (Tyr) din fenilalanină (Phe):
a) [x] este catalizată de enzima fenilalaninhidroxilaza

b) [ ] fenilalaninhidroxilaza este hidrolază
c) [x] fenilalaninhidroxilaza este oxidoreductază
d) [x ] în calitate de cofactor enzima utilizează tetrahidrobiopterina
e) [ ] deficienţa ereditară a fenilalaninhidroxilazei cauzează alcaptonuria
124. Bolile ereditare cauzate de defectele enzimelor implicate în metabolismul fenilalaninei şi

al tirozinei:
a) [x] alcaptonuria
b) [ ] boala Hartnup
c) [ ] boala urinei cu miros de arţar
d) [x] albinismul
e) [x] fenilcetonuria
125. Fenilcetonuria:
a) [x] este cauzată de deficienţa ereditară a fenilalaninhidroxilazei
b) [ ] manifestările clinice sunt determinate de mărirea concentraţiei de tirozină
c) [ ] manifestările clinice sunt determinate de micşorarea concentraţiei de fenilalanină
d) [x] manifestările clinice sunt determinate de mărirea concentraţiei fenilpiruvatului,
fenillactatului, fenilacetatului
e) [x] se manifestă clinic prin retard mental
126. Alcaptonuria:
a) [ ] este cauzată de deficienţa ereditară a fenilalaninhidroxilazei

b) [ ] se acumulează fenilpiruvat, fenillactat, fenilacetat
c) [x] este cauzată de deficienţa ereditară a homogentizatdioxigenazei
d) [x] urina se înnegreşte în contact cu aerul datorită prezenţei acidului homogentizinic
e) [x] conduce la artroze
127. Albinismul:
a) [ ] este cauzat de deficienţa ereditară a fenilalaninhidroxilazei

b) [x] este cauzat de deficienţa ereditară a tirozinazei
c) [x] persoanele cu albinism prezintă în risc crescut pentru cancerul de piele
d) [ ] persoanele cu albinism sunt protejate de razele ultraviolete
e) [ ] este însoţit de retard mental
128. Triptofanul (Trp):
a) [ ] este aminoacid dispensabil

b) [x] este precursorul serotoninei
c) [ ] este precursorul dopaminei
d) [x] din Trp se sintetizează nicotinamida
e) [ ] este aminoacid strict glucoformator
129. Histidina (His):
a) [x] pentru om este aminoacid semidispensabil

c) [ ] se supune dezaminării oxidative
d) [x] se supune dezaminării intramoleculare
e) [ ] prin decarboxilarea His se obţine serotonină
130. Acidul glutamic (Glu):

b) [x] prin alfa-decarboxilare din Glu se obţine acidul gama-aminobutiric (GABA)
c) [x] prin carboxilare din Glu se obţine acidul gama-carboxiglutamic
d) [ ] carboxilaza Glu utilizează ca coenzimă biotina
e) [x] carboxilaza Glu utilizează ca coenzimă vitamina K
131. Acidul glutamic (Glu):

a) [ ] este aminoacid cetoformator
b) [x] se supune dezaminării oxidative directe
c) [x] din Glu se sintetizează glutamina
d) [ ] se supune dezaminării intramoleculare
e) [x] se obţine din prolină, arginină, histidină
132. Acidul glutamic:
a) [x] este parte componentă a glutationului

b) [ ] este parte componentă a acidului pantotenic
c) [x] este parte componentă a acidului folic
d) [ ] la dezaminare se transformă în oxaloacetat
e) [ ] la dezaminare se transformă în piruvat
133. Biosinteza glutaminei (Gln):
a) [ ] Gln se sintetizează din asparagină

b) [x] Gln se sintetizează din acid glutamic
c) [ ] este catalizată de glutaminaza
d) [x] este catalizată de glutaminsintetaza
e) [ ] reacţia nu necesită energie
134. Acidul aspartic (Asp):

c) [ ] se supune dezaminării oxidative directe
d) [x] se supune transdezaminării
e) [ ] la dezaminare se transformă în alfa-cetoglutarat
135. Biosinteza asparaginei (Asn):
a) [x] Asn se sintetizează din acid aspartic

b) [ ] este catalizată de aspartataminotransferaza (AST)
c) [x] este catalizată de asparaginsintetaza
d) [ ] reacţia nu necesită energie
e) [ ] Asn se sintetizează din glutamină
136. Acidul aspartic (Asp) participă la sinteza:
a) [ ] carbamoilfosfatului
b) [x] nucleotidelor pirimidinice
c) [ ] glutationului
d) [x] ureei
e) [ ] corpilor cetonici
137. Acidul aspartic (Asp) participă la:
a) [x] sistema-navetă malat-aspartat

b) [ ] ciclul glucoză-alanină
c) [x] sinteza nucleotidelor purinice
d) [ ] sinteza hemului
e) [x] sinteza glucozei
138. Catabolismul aminoacizilor:
a) [x] Leu este aminoacid exclusiv cetoformator

b) [ ] Lys, Tyr, Phe, Trp sunt aminoacizi exclusiv cetoformatori
c) [x] Ala, Gly, Ser, Glu, Gln, Asp, Asn sunt aminoacizi glucoformatori
d) [ ] Val, Leu, Ile sunt aminoacizi cetoformatori
e) [ ] His, Arg, Pro sunt aminoacizi cetoformatori
139. Catabolismul aminoacizilor:
a) [x] Arg, His, Pro se includ în ciclul Krebs prin alfa-cetoglutarat

b) [ ] Tyr şi Phe intră în ciclul Krebs prin alfa-cetoglutarat
c) [x] Thr, Ile, Met şi Val se includ în ciclul Krebs prin succinil-CoA
d) [ ] Glu şi Gln intră în ciclul Krebs prin oxalilacetat
e) [ ] Asp şi Asn intră în ciclul Krebs prin fumarat
140. La catabolismul aminoacizilor participă enzimele:
a) [ ] topoizomerazele
b) [ ] acil-CoA-sintetaza
c) [x] transaminazele
d) [x] glutamatdehidrogenaza
e) [ ] acil-CoA-dehidrogenaza
141. La catabolismul aminoacizilor participă enzimele:
a) [x] mutazele, carboxilazele

b) [ ] hexokinazele
c) [x] metiltransferazele
d) [x] decarboxilazele
e) [ ] helicazele
142. La catabolismul aminoacizilor participă vitaminele:
a) [x] B1, B2, B6

b) [x] acidul nicotinic
c) [x] H
d) [ ] A, E
e) [ ] D
143. Vitamina (1), cofactorul (2) şi reacţia chimică (3) catalizată de acest cofactor:
a) [ ] vitamina B1 tiaminpirofosfat alfa-decarboxilarea aminoacizilor

b) [x] vitamina B6 piridoxalfosfat alfa-decarboxilarea aminoacizilor
c) [ ] vitamina B6 piridoxalfosfat carboxilarea aminoacizilor
d) [x] acid folic tetrahidrofolat sinteza glicinei din serină
e) [ ] acid folic tetrahidrobiopterină sinteza glicinei din serină
144. Acidul folic:
a) [ ] este aminoacid
b) [x] este vitamină
c) [ ] este coenzimă
d) [x] constă din pteridină, acid para-aminobenzoic şi acid glutamic
e) [ ] constă din pteridină, acid para-aminobenzoic şi glicină
145. Acidul tetrahidrofolic (THF):
a) [ ] este vitamină
b) [x] este cofactor
c) [ ] participă la carboxilarea aminoacizilor
d) [ ] participă la decarboxilarea aminoacizilor
e) [x] participă la transferul grupărilor cu un atom de carbon
a) [x] participă la metabolismul serinei (Ser) şi al glicinei (Gly)

b) [x Ser + THF ↔ Gly + N5,N10-CH2-THF + H2O
c) [ ] Gly + THF ↔ Ser + N5,N10-CH2-THF + H2O
d) [ ] Ser + THF → NH3 + CO2 + N5,N10-CH2-THF
e) [x] Gly + THF → NH3 + CO2 + N5,N10-CH2-THF
a) [x ] participă la metabolismul metioninei

b) [x] homocisteină + N5-metil-THF → Met + THF
c) [ ] Met + N5-metil-THF → homocisteină + THF
d) [x ] reacţia este catalizată de o metiltransferază
e) [ ] coenzima metiltransferazei este vitamina B6
148. Acidul tetrahidrofolic (THF) este donator şi acceptor de grupări:
a) [ ] acil
b) [x] metil
c) [ ] amino
d) [x ] metilen
e) [ ] carboxil
149. Biotina participă la:
a) [ ] carboxilarea glutamatului
b) [x] carboxilarea piruvatului, acetil-CoA, propionil-CoA
c) [ ] alfa-decarboxilarea aminoacizilor
d) [ ] decarboxilarea oxidativă a alfa-cetoacizilor
e) [ ] decarboxilarea glutamatului
150. Conexiunea metabolismului proteic şi glucidic:
a) [x] majoritatea aminoacizilor sunt glucoformatori

b) [ ] aminoacizii care se transformă în intermediari ai cuclului Krebs nu pot fi transformaţi în
glucoză
c) [x] aminoacizii care se transformă în piruvat pot genera glucoză
d) [ ] glucoza nu poate fi utilizată pentru sinteza aminoacizilor
e) [x] aminoacizii dispensabili pot fi sintetizaţi din glucoză
151. Conexiunea metabolismului glucidic şi lipidic:
a) [ ] acizii graşi pot fi utilizaţi în gluconeogeneză

b) [x] glicerolul se transformă în glucoză
c) [ ] surplusul de glucoză nu poate fi convertit în acizi graşi
d) [x] glicerolul-3-fosfatul se obţine din intermediarul glicolizei – dihidroxiaceton-fosfat
e) [x] calea pentozo-fosfat de oxidare a glucozei furnizează NADPH pentru sinteza acizilor
graşi
152. Conexiunea metabolismului proteic şi lipidic:
a) [ ] aminoacizii dispensabili pot fi sintetizaţi din acizi graşi

b) [x] surplusul de proteine poate fi convertit în acizi graşi
c) [x] aminoacizii glucoformatori pot fi utilizaţi pentru sinteza glicerol-3-fosfatului
d) [ ] aminoacizii cetoformatori pot fi utilizaţi pentru sinteza glicerol-3-fosfatului
e) [x] aminoacizii ce se transformă în intermediari ai ciclului Krebs nu pot fi utilizaţi pentru
sinteza lipidelor
153. Carenţa proteică:
a) [x] este rezultatul inaniţiei totale sau parţiale

b) [x] este rezultatul alimentaţiei proteice unilaterale (proteine de origine vegetală)
c) [ ] este însoţită de bilanţ azotat pozitiv
d) [x] este însoţită de bilanţ azotat negativ
e) [ ] bilanţul azotat nu este dereglat
154. Carenţa proteică se caracterizează prin:
a) [x] hipoproteinemie
b) [ ] mărirea presiunii osmotice
c) [x] edeme
d) [x] atrofie musculară
e) [ ] bilanţ azotat pozitiv
155. Digestia nucleoproteinelor:
a) [ ] componenta proteică se scindează exclusiv în stomac

b) [ ] acizii nucleici se scindează în stomac
c) [x] acizii nucleici se scindează în intestinul subţire
d) [x] scindarea acizilor nucleici are loc preponderent hidrolitic sub acţiunea DNA-zelor şi
RNA-zelor pancreatice
e) [ ] scindarea acizilor nucleici are loc preponderent fosforilitic
156. Selectaţi compuşii chimici care participă la sinteza nucleotidelor purinice:
a) [x] ribozo-5-fosfat
b) [x] glutamina
c) [ ] acidul glutamic
d) [ ] asparagina
e) [x] acidul aspartic
157. Selectaţi compuşii chimici care participă la sinteza nucleotidelor purinice:
a) [x] glicina
b) [ ] alanina
c) [x] derivaţii tetrahidrofolatului (THF)
d) [x] CO2
e) [ ] serina
158. Sinteza fosforibozil-pirofosfatului (PRPP) – prima reacţie în sinteza nucleotidelor

purinice:
a) [ ] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + ADP

b) [x] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + AMP
c) [ ] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + AMP + H4P2O7
d) [x] reacţia este catalizată de enzima PRPP-sintetaza
e) [x ] PRPP-sintetaza este enzimă alosterică şi este inhibată de ATP şi GTP
159. Sinteza fosforibozilaminei din fosforibozil-pirofosfat (PRPP) – a doua reacţie din sinteza
nucleotidelor purinice:
a) [ ] PRPP + Glu → fosforibozilamină + alfa-cetoglutarat + H4P2O7

b) [ ] PRPP + Gln → fosforibozilamină + Glu + AMP + H4P2O7
c) [x] PRPP + Gln → fosforibozilamină + Glu + H4P2O7
d) [x] reacţia este catalizată de enzima amidofosforiboziltransferaza
e) [x ]amidofosforiboziltransferaza este enzimă alosterică şi este inhibată de AMP şi GMP
160. Inozinmonofosfatul (IMP):
a) [ ] este intermediar în sinteza nucleotidelor pirimidinice

b) [x] este intermediar în sinteza nucleotidelor purinice
c) [x] este precursor în sinteza AMP-lui şi GMP-lui
d) [ ] este precursor în sinteza UMP-lui şi CMP-lui
e) [ ] este produsul catabolismului AMP-lui şi GMP-lui
161. Sinteza AMP-lui din inozinmonofosfat (IMP):
a) [x] are loc prin două reacţii succesive

b) [ ] sursă de grupare amino pentru AMP este glutamina
c) [x] sursă de grupare amino pentru AMP este acidul aspartic
d) [ ] necesită consum de energie sub formă de ATP
e) [x] procesul este activat de GTP
162. Sinteza GMP-lui din inozinmonofosfat (IMP):
a) [x] are loc prin două reacţii succesive

b) [x] sursă de grupare amino pentru GMP este glutamina
c) [ ] sursă de grupare amino pentru GMP este acidul aspartic
d) [ ] necesită consum de energie sub formă de GTP
e) [x] procesul este activat de ATP
163. Reglarea sintezei nucleotidelor purinice:
a) [x] fosforibozil-pirofosfat-sintetaza (PRPP-sintetaza) este enzimă alosterică

b) [x] amidofosforiboziltransferaza este enzimă alosterică
c) [ ] AMP şi GMP activează PRPP-sintetaza
d) [ ] ATP şi GTP activează amidofosforiboziltransferaza
e) [x] nucleotidele adenilice şi guanilice inhibă enzimele reglatoare
164. Reglarea sintezei nucleotidelor purinice:
a) [ ] GMP activează sinteza proprie

b) [ ] AMP activează sinteza proprie
c) [x] AMP inhibă sinteza proprie şi sinteza inozinmonofosfatului (IMP)
d) [x] GMP inhibă sinteza proprie şi sinteza IMP-lui
e) [x] ATP este utilizat la sinteza GMP-lui, iar GTP este utilizat la sinteza AMP-lui
165. Reutilizarea bazelor purinice:
a) [x] calea majoră este condensarea bazei purinice cu fosforibozil-pirofosfatul (PRPP)

b) [x] PRPP + adenină → AMP + H4P2O7, enzima adenin-fosforibozil-transferaza (APRT)
c) [x] PRPP + guanină → GMP + H4P2O7, enzima hipoxantin-guanin-fosforibozil-transferaza
(HGPRT)
d) [ ] activitatea înaltă a HGPRT poate cauza guta
e) [ ] HGPRT posedă specificitate absolută de substrat
166. Sursele atomilor inelului pirimidinic:
a) [ ] glicina
b) [x] acidul aspartic
c) [ ] derivaţii tetrahidrofolatului (THF)
d) [x] CO2
e) [ ] asparagina
167. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (formarea carbamoilfosfatului):
a) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se utilizează o moleculă de ATP

b) [ ] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este amoniacul
c) [x] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este glutamina
d) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se utilizează o legătură macroergică
e) [x] carbamoilfosfatul este un compus macroergic
168. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (formarea carbamoilfosfatului):
a) [x ] HCO3- + Gln + 2ATP + H2O → carbamoilfosfat + Glu + 2ADP + H3PO4

b) [ ] HCO3- + NH4+ + 2ATP + H2O → carbamoilfosfat + 2ADP + H3PO4
c) [ ] HCO3- + NH4+ + ATP + H2O → carbamoilfosfat + ADP + H3PO4
d) [x] enzima este carbamoilfosfatsintetaza II (citoplasmatică)
e) [ ] enzima este carbamoilfosfatsintetaza I (mitocondrială)
169. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (selectaţi reacţiile):
a) [ ] carbamoilfosfat + Asp + ATP → N-carbamoilaspartat + ADP + H3PO4

b) [x] carbamoilfosfat + Asp → N-carbamoilaspartat + H3PO4
c) [ ] N-carbamoilaspartat + H2O → acid dihidroorotic
d) [x] N-carbamoilaspartat → acid dihidroorotic + H2O
e) [x] acid dihidroorotic + NAD+ → acid orotic + NADH+H+
170. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (selectaţi reacţiile):
a) [ ] acid orotic + ribozo-5-fosfat → orotidinmonofosfat (OMP)

b) [x] acid orotic + fosforibozil-pirofosfat (PRPP) → orotidinmonofosfat (OMP) + H4P2O7
c) [ ] OMP + CO2 → UMP
d) [x] OMP → UMP + CO2
e) [ ] OMP → CMP + CO2
171. Biosinteza nucleotidelor citidilice:
a) [x] CTP se sintetizează din UTP

b) [ ] CMP se sintetizează din UMP
c) [ ] sursă de grupare amino pentru citozină este amoniacul liber
d) [x] sursă de grupare amino pentru citozină este Gln
e) [x] sinteza este cuplată cu hidroliza ATP-lui până la ADP şi H3PO4
172. Biosinteza dezoxiribonucleotidelor:
a) [x] dezoxiribonucleotidele se formează prin reducerea ribonucleotidelor

b) [ ] iniţial are loc formarea dezoxiribozei din riboză, care ulterior interacţionează cu baza
azotată corespunzătoare
c) [x] reacţia este catalizată de o reductază care conţine tioredoxină
d) [x] tioredoxina este o proteină ce conţine 2 grupări -SH
e) [ ] la reducerea tioredoxinei participă FADH2
173. Biosinteza nucleotidelor timidilice:
a) [ ] precursorul nucleotidelor timidilice este UMP

b) [x] precursorul nucleotidelor timidilice este dUMP
c) [ ] donator de grupare –CH3 pentru timină este S-adenozilmetionina (SAM)
d) [x] donator de grupare –CH3 pentru timină este N5,N10-CH2-THF (tetrahidrofolat)
e) [x] fluoruracilul inhiba ireversibil timidilatsintaza
174. Biosinteza nucleozid-difosfaţilor (NDP) şi nucleozid-trifosfaţilor (NTP) din nucleozid-
monofosfaţi (NMP):
a) [x] NMP + ATP → NDP + ADP

b) [ ] NMP + ATP → NTP + AMP
c) [x] NDP + ATP → NTP + ADP
d) [x] ADP + H3PO4 → ATP + H2O
e) [ ] AMP + H4P2O7 → ATP + H2O
175. Produsul final al catabolismului nucleotidelor purinice:
a) [ ] inozina
b) [ ] hipoxantina
c) [ ] xantina
d) [x] acidul uric
e) [ ] ureea
176. Produşii catabolismului uracilului şi al citozinei:
a) [x] СО2
b) [x] NH3
c) [ ] alfa-alanina
d) [ ] acidul beta-aminoizobutiric
e) [x] beta-alanina
177. Produşii catabolismului timinei:
a) [x] СО2
b) [x] NH3
c) [ ] alfa-alanina
d) [x] acidul beta-aminoizobutiric
e) [ ] beta-alanina
178. Catabolismul nucleotidelor purinice (biosinteza acidului uric):
a) [x] hipoxantina se formează din adenină

b) [ ] hipoxantina se formează din guanină
c) [ ] xantina se oxidează la hipoxantină
d) [x] hipoxantina şi xantina se oxidează la acid uric sub acţiunea xantinoxidazei
e) [x] acidul uric este un compus greu solubil în apă
179. Guta:
a) [ ] principala modificare biochimică în gută este uremia

b) [x] principala modificare biochimică în gută este hiperuricemia
c) [ ] este cauzată de defecte ereditare ale enzimelor implicate în sinteza ureei
d) [x] este cauzată de defecte ereditare ale enzimelor implicate în sinteza nucleotidelor
purinice
e) [ ] este cauzată de defecte ereditare ale enzimelor implicate în catabolismul nucleotidelor
purinice
180. Selectaţi defectele ereditare care cauzează guta:
a) [x ] insuficienţa hipoxantin-guanin-fosforiboziltransferazei (HGPRT)

b) [x] deficienţa glucozo-6-fosfatazei
c) [ ] activitate înaltă a arginazei
d) [x] activitate înaltă a fosforibozilpirofosfat (PRPP)-sintetazei
e) [ ] activitate înaltă a xantinoxidazei
181. Manifestările clinice ale gutei:
a) [x ] artrită gutoasă
b) [ ] xantoame cutanate
c) [x] tofi gutoşi
d) [x] nefrolitiază
e) [ ] litiază biliară
182. Alopurinolul:
a) [ ] este analog structural al acidului uric

b) [x] este analog structural al hipoxantinei
c) [x] este inhibitor competitiv al xantinoxidazei
d) [ ] este inhibitor alosteric al xantinoxidazei
e) [x] în tratamentul cu alopurinol xantina şi hipoxantina sunt excretate drept produşi finali ai
purinelor
183. La cromoproteine se referă:
a) [ ] nucleoproteinele
b) [ ] metaloproteinele
c) [x] flavoproteinele
d) [x] hemoproteinele
e) [ ] fosfoproteinele
184. Hemoproteinele:
a) [ ] sunt proteine simple

b) [ ] toate hemoproteinele conţin protoporfirina IX şi Fe2+
c) [x] la hemoproteine se referă hemoglobina şi mioglobina
d) [x] la hemoproteine se referă catalaza, citocromii, peroxidazele
e) [ ] mioglobina este o proteină oligomeră
185. Hemoglobina (Hb):
a) [ ] este o proteină tetrameră unită cu un hem

b) [x] hemul este format din protoporfirina IX şi Fe2+
c) [x] HbA (adultă majoră) este alcătuită din 2 lanţuri polipeptidice alfa, 2 lanţuri beta şi din 4
hemuri
d) [ ] fierul din hem, în procesul activităţii normale a Hb, îşi schimbă valenţa: Fe2+ ↔ Fe3+
e) [x] hemul se leagă prin intermediul Fe2+ la resturile de histidină din componenţa lanţurilor
alfa şi beta
186. Hemoglobina (Hb) participă la:
a) [ x] transportul sangvin al O2
b) [x] transportul sangvin al CO2
c) [ ] reglarea echilibrului fluido-coagulant
d) [ ] transportul sangvin al fierului
e) [x] reglarea echilibrului acido-bazic
187. Biosinteza hemului (selectaţi substanţele necesare):
a) [ ] glutamina
b) [x] glicina
c) [x] succinil-CoA
d) [x] Fe2+
e) [ ] acidul aspartic
188. Biosinteza hemului (prima reacţie):
a) [x] Gly + succinil-CoA → acid delta-aminolevulinic + HS-CoA + CO2

b) [ ] Gly + succinil-CoA + ATP → acid delta-aminolevulinic + HS-CoA + CO2 + ADP +
H3PO4
c) [x] reacţia este catalizată de delta-aminolevulinat sintaza
d) [ ] reacţia este catalizată de delta-aminolevulinat decarboxilaza
e) [x] enzima este reglată prin inducţie-represie de hem
189. Biosinteza hemului (a doua reacţie):
a) [ ] 2 molecule de acid delta-aminolevulinic +ATP → porfobilinogen + ADP + H3PO4 +

H2O
b) [x] 2 molecule de acid delta-aminolevulinic → porfobilinogen + 2 H2O
c) [ ] reacţia este catalizată de porfobilinogen sintetaza
d) [x] reacţia este catalizată de delta-aminolevulinat dehidrataza
e) [ ] coenzima este piridoxalfosfatul
190. Biosinteza hemului (transformarea protoporfirinei IX în hem):
a) [ ] protoporfirina IX + Fe3+ → hem + 2H+

b) [x] protoporfirina IX + Fe2+ → hem + 2H+
c) [x] reacţia este catalizată de enzima fierochelataza
d) [ ] enzima este activată alosteric de hem
e) [x] deficienţa enzimei conduce la protoporfirie primară
191. Porfiriile:
a) [ ] porfiriile primare sunt determinate de deficienţele enzimelor implicate în catabolismul

hemului
b) [x] porfiriile primare sunt determinate de deficienţele enzimelor implicate în biosinteza
hemului
c) [ ] se mai numesc ictere
d) [x] mai frecvente sunt porfiriile hepatice şi eritropoietice
e) [ ] porfiriile sunt exclusiv cutanate
192. Catabolismul hemoglobinei (Hb):
a) [ ] începe în eritrocitele intacte

b) [ ] are loc exclusiv în sânge
c) [ ] are loc în toate ţesuturile
d) [x] are loc în celulele sistemului reticulo-endotelial
e) [x] zilnic se degradează ≈ 6g de Hb
193. Catabolismul hemoglobinei (Hb):
a) [x] succesiunea corectă a transformărilor este: Hb → verdoglobină → biliverdină →

bilirubină
b) [ ] succesiunea corectă a transformărilor este: Hb → biliverdină → verdoglobină →
bilirubină
c) [x] reacţiile au loc în celulele sistemului reticulo-endotelial
d) [ ] reacţiile au loc în hepatocite
e) [ ] reacţiile au loc în sânge
194. Catabolismul hemoglobinei (Hb) (transformarea Hb în biliverdină):
a) [ ] iniţial are loc detaşarea globinei de la hem

b) [ ] ulterior are loc oxidarea fierului şi desfacerea inelului porfinic cu obţinerea biliverdinei
c) [x] iniţial are loc oxidarea fierului şi desfacerea inelului porfinic cu obţinerea verdoglobinei
e) [x] ulterior de la verdoglobină se detaşează globina şi Fe3+ cu obţinerea biliverdinei
d) [ ] Hb se transformă direct în biliverdină
195. Catabolismul hemoglobinei (Hb) (transformarea biliverdinei în bilirubină):
a) [ ] are loc în hepatocite

b) [x] are loc în celulele sistemului reticulo-endotelial
c) [ ] biliverdină + NAD+ → bilirubină + NADH+H+
e) [x] biliverdină + NADPH+H+ → bilirubină + NADP+
d) [ ] reacţia este catalizată de biliverdin dehidrogenaza
196. Bilirubina indirectă:
a) [x] este o substanţă puţin solubilă în apă

b) [ ] circulă în plasmă în stare liberă
c) [x] este transportată de albumine
e) [x] complexul bilirubină-albumină se numeşte bilirubină liberă
d) [ ] complexul bilirubină-albumină se numeşte bilirubină conjugată
197. Bilirubina indirectă:
a) [x] este captată din sânge prin intermediul receptorilor specifici ai hepatocitelor
b) [x] este transportată în microzomi de ligandine
c) [ ] în microzomi se supune fosforilării pentru a preveni reîntoarcerea în sânge
e) [x] în microzomi se supune conjugării cu acidul glucuronic
d) [ ] agent de conjugare este UDP-glucoza
198. Conjugarea bilirubinei:
a) [x] agent de conjugare este UDP-glucuronatul

b) [x] enzima ce catalizează conjugarea este UDP-glucuronil-transferaza
c) [ ] în rezultatul conjugării bilirubina devine mai puţin solubilă
e) [ ] complexul bilirubină-acid glucuronic se numeşte bilirubină liberă (indirectă)
d) [x] complexul bilirubină-acid glucuronic se numeşte bilirubină conjugată (directă)
199. Etapele intestinale ale metabolismului bilirubinei:
a) [x] au loc în ileonul terminal şi în intestinul gros sub acţiunea enzimelor bacteriilor
intestinale
b) [x] enzima beta-glucuronidaza scindează resturile de acid glucuronic de la bilirubină
c) [ ] succesiunea transformărilor în intestinul gros este: bilirubină → stercobilinogen →
urobilinogen
e) [x] succesiunea transformărilor în intestinul gros este: bilirubină → mezobilirubină →
urobilinogen → stercobilinogen
d) [ ] pigmenţii biliari din intestin nu se reabsorb în sânge
200. Excreţia renală a pigmenţilor biliari:
a) [ ] urina persoanelor sănătoase nu conţine pigmenţi biliari

b) [ ] stercobilinogenul urinar este cel reabsorbit prin vena porta
c) [x] stercobilinogenul urinar este cel reabsorbit prin venele hemoroidale
e) [x] o parte din urobilinogenul reabsorbit din intestin în sânge trece în urină
d) [x] bilirubina conjugată poate trece în urină
201. Bilirubina serică:
a) [x] constituie 8,5 – 20,5 μmol/L

b) [x] creşterea concentraţiei bilirubinei serice se manifestă prin ictere
c) [ ] în condiţii fiziologice în ser predomină bilirubina conjugată
e) [ ] în condiţii fiziologice în ser este prezentă exclusiv bilirubina liberă
d) [x] determinarea fracţiilor bilirubinei permite diagnosticul diferenţial al icterelor
202. Cauzele icterelor:
a) [x] creşterea vitezei de formare a bilirubinei

b) [ ] diminuarea degradării hemoproteinelor
c) [x] scăderea capacităţii de captare a bilirubinei de către ficat
e) [x] scăderea capacităţii ficatului de a conjuga bilirubina
d) [ ] mărirea capacităţii ficatului de a conjuga bilirubina
203. Cauzele icterelor:

a) [x] perturbarea eliminării bilirubinei din hepatocite în bilă
b) [ ] mărirea capacităţii de captare a bilirubinei de către ficat
c) [ ] diminuarea sintezei hemoglobinei
d) [x] tulburări extrahepatice ale fluxului biliar
e) [ ] diminuarea formării bilirubinei în celulele sistemului reticulo-endotelial
204. Icterul neonatal:
a) [x] este determinat de o hemoliză intensă

b) [x] este determinat de o „imaturitate” a ficatului de a prelua, conjuga şi excreta bilirubina
c) [ ] creşte preponderent concentraţia bilirubinei conjugate
d) [x] bilirubina neconjugată trece bariera hemato-encefalică şi provoacă encefalopatie toxică
e) [ ] în icterul neonatal fenobarbitalul nu influenţează metabolizarea bilirubinei
205. Icterul prehepatic:
a) [ ] este determinat de diminuarea capacităţii de captare a bilirubinei de către ficat

b) [x] este determinat de hemoliza acută şi hemoliza cronică
c) [ ] în ser se măreşte preponderent concentraţia bilirubinei conjugate
d) [ ] conjugarea bilirubinei în ficat este dereglată
e) [x] în ser creşte preponderent cantitatea bilirubinei libere
206. Icterul hepatic premicrozomial:
a) [x] este specific sindromului Gilbert şi sindromului Crigler-Najjar I şi II

b) [x] sindromul Crigler-Najjar este cauzat de deficienţa UDP-glucuronil-transferazei
specifice pentru conjugarea bilirubinei
c) [ ] sindromul Crigler-Najjar este cauzat de o hemoliză intensă
d) [ ] în sindromul Crigler-Najjar I fenobarbitalul ameliorează metabolizarea bilirubinei
e) [x] sindromul Gilbert este cauzat de deficienţa captării bilirubinei de către ficat
207. Icterul hepatic premicrozomial (modificările pigmenţilor biliari):
a) [x] bilirubina totală – cantitatea crescută

b) [x] bilirubina liberă – cantitatea crescută
c) [ ] bilirubina conjugată – cantitatea crescută
d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea mărită
e) [ ] pigmenţi biliari în urină – cantitatea mărită
208. Icterul hepatic microzomial este determinat de:
a) [ ] hemolize masive
b) [x] hepatite virale
c) [x] ciroze hepatice
d) [ ] afecţiuni biliare
e) [x] hepatopatii alcoolice
209. Icterul hepatic microzomial (modificările pigmenţilor biliari):
a) [ ] bilirubina totală – cantitatea micşorată

b) [x] bilirubina liberă – cantitatea mărită
c) [x] bilirubina conjugată – cantitatea mărită
d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea crescută
e) [x ] în urină apare bilirubina conjugată
210. Icterul hepatic postmicrozomial:
a) [ ] este determinat de hemoliză

b) [ ] este cauzat de dereglarea conjugării bilirubinei în microzomi
c) [x] este cauzat de stază biliară intrahepatică
d) [x] este caracteristic sindromului Dubin-Johnson şi sindromului Rotor
e) [x] sindromul Dubin-Johnson este cauzat de deficienţa secreţiei bilirubinei conjugate din
hepatocite în capilarele biliare
211. Icterul hepatic postmicrozomial (modificările pigmenţilor biliari):
a) [ ] bilirubina totală – cantitatea micşorată

b) [x] bilirubina liberă – cantitatea crescută
c) [x] bilirubina conjugată – cantitatea crescută
d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitate mărită
e) [x] în urină apare bilirubina conjugată
212. Icterul posthepatic este cauzat de:
a) [ ] hemoliză
b) [ ] dereglarea conjugării bilirubinei în microzomi
c) [ ] stază biliară intrahepatică
d) [x] blocarea parţială sau totală a canalelor biliare
e) [ ] diminuarea capacităţii de captare a bilirubinei de către ficat
213. Icterul posthepatic (modificările pigmenţilor biliari):
a) [ ] bilirubina totală – cantitatea scăzută

b) [ ] bilirubina liberă – cantitatea crescută
c) [x] bilirubina conjugată – cantitatea crescută
d) [x] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea scăzută
e) [x] în cazul obstrucţiei complete – lipsa urobilinogenului şi stercobilinogenului în urină
214. Transportul sangvin al oxigenului (O2):
a) [ ] O2 se transportă preponderent în formă dizolvată

b) [x] O2 se transportă preponderent în formă de oxihemoglobină
c) [ ] metxemoglobina este principala formă de transport al O2
d) [x] O2 se leagă la Fe2+ al hemului
e) [ ] O2 se leagă la subunităţile proteice ale hemoglobinei
215. Factorii ce măresc afinitatea hemoglobinei (Hb) faţă de oxigen (O2) :
a) [ ] micşorarea presiunii parţiale a oxigenului (pO2)

b) [x] mărirea pH-ului
c) [ ] creşterea temperaturii
d) [x] micşorarea concentraţiei 2,3-difosfogliceratului
e) [ ] micşorarea concentraţiei 1,3-difosfogliceratului
216. Factorii ce scad afinitatea hemoglobinei (Hb) faţă de oxigen (O2) :
a) [x] micşorarea presiunii parţiale a oxigenului (pO2)

b) [x] micşorarea pH-ului
c) [ ] micşorarea temperaturii
d) [x] mărirea concentraţiei 2,3-difosfogliceratului
e) [ ] creşterea concentraţiei 1,3-difosfogliceratului
217. Oxihemoglobina:
a) [ ] conţine o moleculă de oxigen (O2)

b) [ ] O2 se leagă la Fe3+ al hemului
c) [x] O2 se leagă la Fe2+ al hemului
d) [ ] O2 se leagă la partea proteică a hemoglobinei
e) [ ] O2 se leagă la inelul tetrapirolic al hemului
218. Formele de transport sangvin al dioxidului de carbon (CO2):
a) [x] dizolvat în plasmă

b) [x] carbhemoglobina
c) [ ] carboxihemoglobina
d) [ ] methemoglobina
e) [x] NaHCO3, KHCO3
219. Carbhemoglobina:
a) [ ] este hemoglobina legată cu CO

b) [x] este hemoglobina legată cu CO2
c) [ ] ligandul se leagă la Fe2+ al hemului
d) [x] ligandul se leagă la partea proteică a hemoglobinei
e) [ ] ligandul se leagă la inelul tetrapirolic al hemului
220. Formele patologice ale hemoglobinei sunt:
a) [ ] oxihemoglobina
b) [ ] carbhemoglobina
c) [x] carboxihemoglobina
d) [x] methemoglobina
e) [ ] deoxihemoglobina
221. Formele patologice ale hemoglobinei:
a) [x] carboxihemoglobina conţine monooxidul de carbon (CO)

b) [ ] CO posedă afinitate mai scăzută faţă de hemoglobină, comparativ cu oxigenul
c) [x] CO se leagă la Fe2+ din hem
d) [x] methemoglobina conţine Fe3+
e) [ ] methemoglobina posedă afinitate înaltă faţă de oxigen
222. Schimbul de O2 şi CO2 (selectaţi reacţiile care au loc la nivelul plămânilor):
a) [x] HHb + O2 → HHbO2

b) [ ] KHb + O2 → KHbO2
c) [x] HHbO2 + KHCO3 → KHbO2 + H2CO3
d) [ ] KHbO2 + H2CO3 → HHbO2 + KHCO3
e) [x] H2CO3 → CO2 + H2O
223. Schimbul de O2 şi CO2 (selectaţi reacţiile care au loc la nivelul ţesuturilor):
a) [ ] HHbO2 → HHb + O2
b) [x] KHbO2 → KHb + O2
c) [x] CO2 + H2O → H2CO3
d) [x] KHb + H2CO3 → HHb + KHCO3
e) [ ] HHb + KHCO3 → KHb + H2CO3
224. Hipoxiile:
a) [x] reprezintă micşorarea conţinutului de oxigen în ţesuturi

b) [ ] reprezintă micşorarea conţinutului de oxigen în sânge
c) [x] pot fi cauzate de micşorarea presiunii parţiale a oxigenului în aerul inspirat
d) [x] pot fi secundare anemiilor
e) [x] pot fi cauzate de patologii obstructive pulmonare
225. Anemia falciformă (HbS):
a) [x] este cauzată de substituţia Glu din poziţia 6 a lanţului beta al hemoglobinei (Hb) cu Val
b) [ ] HbS posedă solubilitate mai înaltă, comparativ cu HbA
c) [x] HbS dezoxigenată precipită uşor, formând fibre rigide ce deformează eritrocitul
d) [ ] anemia falciformă este cauzată de diminuarea sintezei Hb
e) [x] persoanele heterozigote sunt rezistente la malarie
Proteine, enzime
Intrebarea nr. 1: Intrebarea1Colectia: MG2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

proteinelorMod de punctare: A1Grad de dificultate: mediuPunctajul: 10Timp pe intrebare: 0
secAutor: L.Lisii
Care este unitatea structurală a proteinelor simple şi prin ce legături se unesc aceste
elemente structurale?
a) [ ] mononucleotidele -beta-glicozidică;
b) [ ] glucoză - esterică;
c) [x] aminoacizii - peptidică;
d) [ ] acizii graşi - eterică ;
e) [ ] glicerolul - disulfidică.
Intrebarea nr. 2: Intrebarea2Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L.Lisii
Grupările libere COOH (carboxil) se pot intîlni în:
a) [x] proteine conjugate;
b) [ ] triacilgliceroli;
c) [ ] glucoză;
d) [x] aminoacizi;
e) [ ] baze azotate. .
secAutor: L.Lisii
Grupările libere NH2 (amino) se pot întîlni în:
a) [x] proteine simple;
b) [ ]glucoză liberă;
c) [ ] trigliceride;
d) [x] aminoacizi;
e) [ ]uracil.
Intrebarea nr.4: Intrebarea4Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
Care compuşi conţin fosforul?
a) [ ] proteinele simple;
b) [ ] grăsimile neutre;
c) [ ] glucoza liberă;
d) [] glicogenul;
e) [X]ADN-ul.
secAutor: L. Lisii
Care compuşi conţin azotul ?
a) [X ] proteinele simple;
b) [ ] grăsimile neutre;
c) [ ] glucoza liberă;
d) [x] ADN-ul;
e) [x] mARN-ul.
secAutor: L. Lisii
Ce grupări funcţionale se pot întîlni în proteinele simple?
a) [ ]- CH = O;
b) [X]-NH2;
c) [ ] –CH=CH2;
d) [x] –COOH;
e) [x] - NH - C(NH2) =NH.
Intrebarea nr. 7 Intrebarea7Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
proteinelorMod de punctare: A1Grad de dificultate: scazutPunctajul: 10Timp pe intrebare: 0
secAutor: L. Lisii
Ce grupări funcţionale conferă proteinelor proprietăţi acide?
a) [ ] guanidinică;
b) [ ] imidazolică;
c) [X] carboxilică;
d) [ ] amino;
e) [ ]metilică.
secAutor: L. Lisii
Ce grupări funcţionale conferă proteinelor proprietăţi bazice?
a) [ ] fosfуrica;
b) [ ] carboxнlica;
c) [ ] tiolică;
d) [ ]metilică;
e) [x] guanidinică.
secAutor: L. Lisii
În componenţa căror compuşi se întîlneşte gruparea SH?
a) [ x] proteine simple;
b) [ ] triacilgliceroli;
c) [] amidon;
d) [ x] aminoacizi ;
e) [ ] baze azotate.
secAutor: L. Lisii
În componenţa căror compuşi se întîlneşte gruparea OH?
a) [x ]proteine simple;
b) [ ]trigliceride;
c) [] adenina;
d) [ ]cisteină;
e) [ ]valina.
secAutor: L. Lisii
Selectaţi polimerii biologici :
a) [ ] nucleozide;
b) [] aminoacizi;
c) [ X] glicogen;
d) [X ] ADN;
e) [X ] colagenul.
Intrebarea nr. 12: Intrebarea 12Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
Ce grupe de aminoacizi sunt prezente în proteine?
a) [ X] hidroxiaminoacizii ;
b) [x] aminoacizii homociclici;
c) [ ] beta-aminoacizi;
d) [ ]aminoacizii diaminodicarboxilici;
e) [ ] seria D a aminoacizilor.
secAutor: L. Lisii
Unităţile constituente ale aminoacizilor întîlnite în lanţul polipeptidic:
a) [ ] purina;
b) [ ] tiofen;
c) [x] imidazol;
d) [ ] pirimidină;
e) [ ] scatol .

secAutor: L. Lisii
Selectaţi aminoacizii hidrofobi nepolari:
a) [ ] Ser;
b) [x] Val;
c) [x] Ile;
d) [x] Trp;
e) [ ]Glu.

secAutor: L. Lisii
Selectaţi aminoacizii hidrofili polari:
a) [X ] Ser;
b) [] Val;
c) [] Ile;
d) [] Trp;
e) [ ]Leu.

secAutor: L. Lisii
Selectaţi aminoacizii bazici:
a) [ ]Ala;
b) [] Ser;
c) [] Tyr;
d) []Gln;
e) [ X]Lys.

secAutor: L. Lisii
Selectaţi aminoacizii acizi:
a) [ ]Ala;
b) [] Asn;
c) [X] Asp;
d) []Gln;
e) [ ]His.
secAutor: L. Lisii
Care afirmaţii sunt corecte referitor la histidină?
a) [ ] este un iminoacid;
b) [] este un tioaminoacid;
c) [] este un aminoacid hidrofob nepolar;
d) [] poseda proprietati acide;
e) [X ] La pH 7,0 se deplaseaza spre catod.

secAutor: L. Lisii
Afirmaţiile corecte in legatură cu serina sunt:
a) [x] este un hidroxiaminoacid;
b) [ ]are punctul izoelectric in zona de pH bazic;
c) [x] intra in categoria aminoacizilor "neesentiali"
d) [ ]intra in categoria aminoacizilor "esentiali";
e) [ ] intr-o solutie cu pH=4 migreaza spre anod.
secAutor: L. Lisii
Referitor la arginină- care afirmaţii sunt corecte:
a) [ ] la pH 3 are sarcină negativă;
b) [x] are PH-uI izoelectric in mediul bazic;
c) [ ] în forma hidroxilată intră in structura colagenului;
d) [ ] este un aminoacid acid;
e) [x] are în structură un rest de guanidină.

secAutor: L. Lisii
Referitor la triptofan, care afirmatii sunt corecte?
a) [ X] este un aminoacid heterociclic;
b) [] este un aminoacid homocicilic;
c) [X ] contine heterociclul indol;
d) [] contine heterociclul imidazol;
e) [ ] este un aminoacid neesenţial.
secAutor: L. Lisii
Care afirmări sunt corecte referitor la lizină?
a) [ ] este un aminoacid acid;
b) [ ] este aminoacid "neesential";
c) [x] prin prelucrare posttraducere poate forma hidroxilizina;
d) [ ] într-o solutie cu pH=8 are 2 sarcini negative;
e) [ ] pHi este în mediul slab acid.
secAutor: L. Lisii
Care afirmări sunt corecte referitor la tirozină :
a) [ ] conţine heterociclul indolil;
b) [] este un aminoacid esenţial;
c) [X ] este aminoacid hidrofil nepolar;
d) [ ] are pH-izoelectric in zona de pH-bazic;
e) [ ] este un derivat al acidului butanoic.

secAutor: L. Lisii
Care afirmaţii sunt corecte referitor la metionină :
a) [x] este un derivat al acidului butanoic;
b) [ ] în structura sa sulful este slab fixat;
c) [ ] la pH-izoelectric aminoacidul migrează spre catod;
d) [ ] în solutie cu pH mai mic decat pHi, el migreaza spre anod;
e) [ ] este un aminoacid neesenţial.
secAutor: L. Lisii
Referitor la glutamină, care afirmaţii sunt corecte:
a) [] la pH =8 are sarcina pozitivă;
b) [x ] este amida acidului glutamic;
c) [x] într-o solutie cu pH =4 migrează spre catod;
d) [ ] participă la detoxifierea NH3 în ţesuturi;
e) [ ] este un iminoacid alifatic.
secAutor: L. Lisii
Care amestec de aminoacizi are sarcina pozitivă majoră
intr-o solutie cu pH=6?
a) [ ] Glu, Asp, Ser;
b) [ ] Glu, Pro, Tyr;
c) [ ] Pro, Val, Gln;
d) [x] Lys, Arg, Ala;
e) [ ] Cys, Met, Tyr.

secAutor: L. Lisii
pH-izoelectric al tetrapeptidei Glu - Asp - Cys - Ser se afla in zona pH-lui :
a) [ ] 9,0 - 10;
b) [ ] 7 – 9,0;
c) [ ] 8 - 10;
d) [x] 4,0 - 4,5;
e) [ ] 6,0 - 7,0.
secAutor: L. Lisii
Care combinaţie de aminoacizi are sarcină negativă majoră într-o soluţie cu pH=8?
a) [x] Glu, Asp, Ser;
b) [ ] Gln, Pro, Tyr ;
c) [ ] Pro, Val, Gly;
d) [ ] Lys, Arg, His;
e) [ ] Cys, Met, Trp.
secAutor: L. Lisii
pH izoelectric al tetrapeptidei Arg - Lys - His - Ala se afla in zona pH -lui:
a) [ ] 3.6 - 4.0;
b) [ ] 4.0 - 4.5;
c) [ ] 5.0 - 7.0;
d) [ ] 2,0 – 3,0;
e) [x] 7.7 - 8.8.
secAutor: L. Lisii
Proteina contine in % urmatorii AA: Arg - 10, Lys - 26, Val - 13, Pro - 35, Ala - 8, Gly - 8.
La pH fiziologic proteina:
a) [x] migrează spre catod;
b) [ ] migrează spre anod;
c) [x] are sarcină netă pozitivă;
d) [ ] are sarcină netă negativă;
e) [ ] nu posedă sarcină electrică.
secAutor: L. Lisii
Care tetrapeptid la pH-fiziologic va migra spre anod?
a) [ ] Gly - Arg - Lys - Pro;
b) [ ] Val - Leu - Ile - Met;
c) [ ] Pro-Asn-Gln-Thr;
d) [ ] Phe - Cys - Arg - His;
e) [x] Tyr - Cys - Glu - Asp.
secAutor: L. Lisii
În legătură cu treonina sunt corecte afirmaţiile :
a) [ ] este un aninoacid aromatic;
b) [ ] este un aminoacid diaminomonocarboxilic;
c) [x] este un aminoacid esenţial;
d) [x] formează legături de hidrogen cu H2O;
e) [ ] în soluţie cu pH=4 migrează spre anod.
Întrebarea nr. 33: Intrebarea33Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

proteinelorMod de punctare: A1Grad de dificultate: scăzutPunctajul: 10Timp pe intrebare: 0
secAutor: L. Lisii
Aminoacizii arginina şi lizina au următoarele caracteristice comune:
a) [ ] au in structură un rest guanidinic;
b) [x] au un pH - izoelectric mai mare decit 8;
c) [] ambii sunt aminoacizi semiesenţiali;
d) [ ] sunt derivati ai acidului caproic;
e) [ ] ambii participă în ciclul ornitinic.
secAutor: L. Lisii
Referitor la aspartat, care afirmaţii sunt corecte:
a) [] este un aminoacid cu proprietăţi neutre;
b) [ ] la pH - fiziologic are sarcina neta pozitiva;
c) [X ] este un aminoacid neesenţial;
d) [x ] participă la sinteza bazelor azotate purinice;
e) [ ] este un aminoacid aromatic
Intrebarea nr. 35: Intrebarea35 Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

secAutor: L. Lisii
Sarcina netă a proteinei depinde de:
a) [x] componenţa aminoacidică;
b) [x] PH-ul solutiei;
c) [ ] gruparile alfa-COOH si alfa-NH2 ale lanţului polipeptidic;
d) [] temperatura soluţiei;
e) [ ] radicalii hidrofobi.
secAutor: L. Lisii
Afirmaţii corecte referitor la salifiere:
a) [ ] este hidratarea moleculei proteice
b) [x] este dehidratarea moleculei proteice ;
c) [ ] este un proces ireversibil;
d) [ ] este trecerea micromoleculelor prin membrana semipermiabilă,
e) [ ] se distruge structura terţiară a proteinei.
secAutor: L. Lisii
Care afirmaţii referitor la molecula proteică denaturată sunt corecte:
a) [ ] se distruge structura primara,
b) [ ] creste activitatea biologica;
c) [x] se distruge structura tertiara, cuaternară;
d) [] se distrug legăturile peptidice;
e) [] nu se modifică starea nativă
secAutor: L. Lisii
Referitor la alfa-alanină si beta-alanină sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] sunt aminoacizi proteinogeni;
b) [ ] sunt componentele ale coenzimei A;
c) [x] la decarboxilare formează un compus unic;
d) [ ]în structura proteinelor se găseşte alfa-alanină;
e) [ x] sunt derivaţi ai acidului propionic.
secAutor: L. Lisii
Pentru identificarea aminoacidului N - terminal peptidic sunt utilizaţi:
a) [ ] hidrazina;
b) [x] fluordinitrobenzenul;
c) [x] dansilclorida;
d) [x] fenilizotiocianatul;
e) [ ] tripsina, pepsina.
secAutor: L. Lisii
Pentru identificarea aminoacidului C - terminal peptidic sunt utilizaţi:
a) [ ] ureia;
b) [x] carboxipeptidazele A şi B;
c) [ ] fenilizotiocianatul;
d) [ ] dansilclorida;
e) [x] hidrazina.
secAutor: L. Lisii
În calitate de soluţii coloidale, proteinele posedă:
a) [ ] putere de difuzie sporită;
b) [x] viscozitate mărită;
c) [x] difuzie redusă;
d) [x ] proprietăţi optice;
e) [ ] viscozitate redusă.

secAutor: L. Lisii
Stabilitatea proteinei în soluţie e determinată de:
a) [x] membrana apoasă (MA), ce apare la hidratarea grupelor funcţionale hidrofile;
b) [x] sarcina electrică, dependentă de pH-ul mediului;
c) [ ] sarcina electrică, dependentă de radicalii hidrofobi ai aminoacizilor;
d) [ ] MA - rezultatul adsorbtiei simple a apei;
e) [ ] NH si OH poseda capacitate maximă de a fixa H2O.
secAutor: L. Lisii
Condiţiile de sedimentare ale proteinelor sunt:
a) [x] afectarea membranei apoase (MA);
b) [x] neutralizarea sarcinei electrice (SE);
c) [ ] readucerea proteinei bazice la pHi prin adaus de acid;
d) [ ] readucerea proteinei acide la pHi prin adaus de baza;
e) [ ] afectarea MA prin înlăturarea apei imobilizate.
secAutor: L. Lisii
Afirmaţiile corecte referitor la funcţiile proteinelor simple sunt:
a) [] prezintă sursa de energie preferenţială;
b) [ ] alfa globulinele îndeplinesc funcţia de apărare;
c) [ x] sunt biocatalizatori;
d) [x ] determină presiunea oncotică a plasmei sanguine;
e) [] participă la transportul O2 şi CO2.
secAutor: L. Lisii
Referitor la structura primară a proteinelor sunt corecte afirmaţiile:
a) [x ] prezintă o secvenţă de aminoacizi uniţi prin legături peptidice;
b) [ x]este determinată genetic;
c) [] legăturile peptidice sunt legături chimice slabe, necovalente;
d) [] e distrusă la denaturare;
e) [] este afectată prin salifiere.
Intrebarea nr.46 : Intrebarea46Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
Afirmaţiile corecte în legatură cu structura primară a proteinelor:
a) [ ] fiecare aminoacid se poate încorpora în lanţ numai o singură dată;
b) [ ] este consolidată de legaturile disulfidice;
c) [x] este o insusire structurală a tuturor proteinelor;
d) [x] se distruge prin hidroliza acidă sau enzimatică;
e) [] în ea nu găsim formele hidroxilate ale aminoacizilor.

secAutor: L. Lisii
Referitor la legatura peptidică sunt corecte afirmaţiile:
a) [x] fiecare grupare peptidică poate forma 2 legături de hidrogen;
b) [ ] legatura peptidica nu exista sub 2 forme de rezonanţa;
c) [x] faţă de legatura C-N atomii de oxigen si hidrogen se află in poziţia trans;
d) [ ] legatura peptidică poate fi inumai în forma –enol;
e) [x] atomi grupei peptidice se află în acelaşi plan.

secAutor: L. Lisii
Care din afirmaţiile de mai jos sunt corecte?
a) [] lantul polipeptidic (LP) conţine mai mulţi aminoacizi N- si C-terminali;
b) [ x] toţi radicalii AA sunt echivalenţi;
c) [ ] la formarea LP acidul glutamic participă cu ambele grupe carboxil;
d) [x ] porţiunile -CH-R se rotesc liber in spatiui;
e) [ ] legatura peptidică este specifică structurii secundare.

secAutor: L. Lisii
Structura secundară a proteinei prezintă:
a) [x] arangamentul intr-o structură ordonată;
b) [] e stabilită de interacţiuni hidrofobe şi ionice;
c) [x ]este alfa helixul şi beta structură;
d) [ ] nu este stabilizată de legături de hidrogen;
e) [ ] este stabilizată de legăturile peptidice.
secAutor: L. Lisii
În legătură cu structura secundară sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] apare graţie formării leg. ionice între lanţurile polipeptidice adiacente;
b) [ ] posedă periodicitate maximă şi minimă;
c) [x] prezinta atît alfa-helix cît si beta-structură;
d) [ x] apare graţiei formării legăturilor de hidrogen în limitele unui singur lanţ cît şi între
lanţurile adiacente;
e) [ ] participă şi legăturile disulfidice dintre radicalii de Met.
secAutor: L. Lisii
Referitor la alfa - elice sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] predomină în moleculele proteinelor fibrilare;
b) [x] ] posedă simetrie elicoidală;
c) [] radicalii aminoacizilor participă la formarea alfa-elicei;
d) [x]legăturile de hidrogen se formează între grupările - CO şi - NH – de pe aceeaşi catenă
polipeptidică;
e) [] legăturile de hidrogen se formează între grupările - CO şi - NH – de pe catene
polipeptidice diferite.

secAutor: L. Lisii
Pentru structura secundară (beta-structură) este caracteristic:
a) [x] lanţurile polipeptidice (LP) sunt legate prin leg. de hidrogen interlanţ;
b) [] lanţurile polipeptidice (LP) sunt legate prin leg. de hidrogen intralanţ;;
c) [x ] posedă formă pliată
d) [] lanţurile polipeptidice adiacente nu pot fi antiparalele;
e) [x] lanţurile polipeptidice adiacente pot fi paralele şi antiparalele.

secAutor: L. Lisii
Care aminoacizi destabilizează alfa-elicea:
a) [x] Prolina;
b) [x] Glicina;
c) [x] Acidul glutamic;
d) [x] Serina ;
e) [ ] Triptofanul.
secAutor: L. Lisii
Afirmaţiile corecte referitoare la structura terţiară a proteinelor:
a) [x] este aranjamentul tridimensional al lanţului polipeptidic;
b) [ ] e stabilizată numai de legături covalente;
c) [x] este determinată de secvenţa AA, forma şi polaritatea radicalilor;
d) [ ] apare graţie interacţiunii sterice a AA situaţi în apropiere;
e) [ ] nu se distruge la denaturare;
secAutor: L. Lisii
Structura terţiară a proteinelor:
a) [x] apare graţie interacţiunii. sterice a AA amplasati liniar departe unul de altul
b) [x] este stabilizată si de legături necovalente, slabe;
c) [ ] nu determină activitatea biologică a proteinelor;
d) [ ] include în sine numai segmente în conformaţie beta;
e) [x] se realizează şi prin legături hidrofobe.
secAutor: L. Lisii
Structura terţiară a proteinelor:
a) [ ] este o însusire structurală a hemoglobinei;
b) [x] formarea ei posedă un grad înalt de cooperare;
c) [x] se caracterizează printr-un anumit grad de flexibilitate;
d) [x ] include atît segmente alfa, cît şi beta;
e) [ ] e posibilă interacţiunea între radicalii AA: Asp - Gly.
secAutor: L. Lisii
Referitor la structura terţiară, care sunt afirmaţiile corecte:
a) [x] la baza funcţiei stau modificările conformaţionale;
b) [x] domeniile se includ in structura respectivă;
c) [x] domeniile determină funcţii speciale în proteină;
d) [ x] e posibilă interacţiunea între radicalii AA- Cys-Cys;
e) []e posibilă interacţiunea între radicalii AA-Ser - Ser.

secAutor: L. Lisii
Structura cuaternară a proteinelor:
a) [x] este organizarea subunităţilor într-o moleculă proteică unică funcţională;
b) [x] se formează prin legături necovalente dintre suprafetele de contact ale domeniior;
c) [ ] posedă rigiditate şi este stabilă;
d) [ ] se realizează prin legături covalente;
e) [ ] nu se distruge prin denaturare.

secAutor: L. Lisii
Structura cuaternară a proteinelor:
a) [x ] asamblarea moleculei finale decurge prin faza de formare a intermediarilor;
b) [ x] e favorizată de interacţiuni hidrofobe dintre radicalii AA;
c) [ x] funcţionarea proteinelor e corelată cu deplasarea domeniior;
d) [x ] e o însuşire structurală a hemoglobinei;
e) []e o însuşire structurală a mioglobinei .
secAutor: L. Lisii
Selectaţi oligomerii:
a) [x] Hb;
b) [ ] mioglobina;
c) [x ] LDH (lactatdehidrogenaza);
d) [x] imunoglobulinele;
e) [x] creatinkinaza.
secAutor: L. Lisii
Referitor la hemoglobină (Hb) sunt corecte afirmaţiile:
a) [x] este tetramer format din 2 tipuri de subunităţi;
b) [] prezintă tetramer format din 4 lanţuri de tip alfa;;
c) [x] ]fiecare subunitate conţine gruparea prostetică "hem";
d) [] protomerii sunt asociaţi prin legături glicozidice;
e) [ ] protomerii constituenţi sunt fixaţi prin forţe covalente.
Intrebarea nr. 62: Intrebarea 62Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

secAutor: L. Lisii
Colagenul: particularităţile compoziţiei:
a) [x] conţine circa 1/3 glicină ;

b) [ ] practic în el lipseşte alanina;
c) [ x] conţine lizină, 5-hidroxilizină şi alizină;
d) [ ] nu conţine acid gama carboxiglutamic;
e) [ ] nu conţine prolină şi hidroxiprolină.

secAutor: L. Lisii
Colagenul::
a) [ x] este o proteină fixatoare de Ca ;
b) [] este o proteină globulară intracelulară;
c) [ x] e o proteină fibrilară extracelulară;
d) [ ] e solubil în apă ;
e) [ ] unitatea structurală este procolagenul.

secAutor: L. Lisii
Structura colagenului:
a) []structura primară reprezintă o catenă polipeptidică liniară;
b) [x ] structura primară reprezintă o catenă polipeptidică frîntă, datorită conţinutului de
prolină şi hidroxiprolină;
c) [ ] structura secundară este alfa spirală elicoidală;
d) [ x] structura secundară este alfa spirală colagenică;
e) []alfa spirală colagenică este răsucită spre dreapta.
secAutor: L. Lisii
Colagenul. Particularităţile conformaţiei:
a) [ ]tropocolagenul are o configuraţie globulară ;
b) [x ]unitatela structurală a colagenului este tropocolagenul;
c) [x ] tropocolagenul este stabilizat de legăturile de hidrogen dintre grupele peptidice ale
catenelor vecine;
d) [ ]tropocolagenul este format din 2 catene polipeptidice;
e) []tropocolagenul este stabilizat de legăturile fosfodiesterice.

secAutor: L. Lisii
Enzimele, afirmaţii corecte:
a) [x] sunt catalizatori biologici;
b) [ ] prezinta catalizatori anorganici;
c) [ ] se pot forma numai in celulele vii;
d) [x] există si în formă neactivă în organism;
e) [ ] Catalizează numai reacţiile de sinteză.
secAutor: L. Lisii
Proprietăţile generale comune ale enzimelor şi catalizatorilor anorganici:
a) [x] nu modifică direcţia reacţiei;
b) [x] nu modifică echilibrul reacţiei ;
c) [ ] catalizează reacţiile în condiţii blînde;
d) [ ] activitatrea lor se reglează;
e) [x] nu se consumă în decursul reactiei.

secAutor: L. Lisii
Enzimele se deosebesc de catalizatorii anorganici prin faptul că:
a) [ ] intervin în reacţii posibile din punct de vedere termodinamic;

b) [x] posedă specificitate;
c) [ ] au viteza catalitică mult mai mică;
d) [x] catalizează reacţiile în condiţii blînde;
e) [ ] majorează energia de activare a procesului chimic.

secAutor: L. Lisii
Natura chimică a enzimelor:
a) [ ]prezintă numai proteine simple;
b) [ ] sunt glicolipide;
c) [x] prezintă compuşi macromoleculari;
d) [ ] sunt numai nucleoproteide.
e) [ ] sunt heteropolizaharide.

secAutor: L. Lisii
Referitor la natura chimică a enzimelor:
a) [x] constituenţii fundamentali sunt aminoacizii;
b) [ ] sunt compusi termostabili;
c) [x] în apă formează soluţii coloidale;
d) [ ] sunt compusi micromoleculari;
e) [x] prezintă substanţe termolabile.

secAutor: L. Lisii
Enzimele coniugate:
a) [] posedă specificitate, determinată de cofactor;
b) [x ] posedă specificitate, determinată de apoenzimă;
c) [ ] cofactorul e componenta termolabilă;
d) [x ] efectul enzimatic e dependent de ambele componente;
e) [ ] cofactorul e componenta proteică a enzimei.
secAutor: L. Lisii
Referitor la cofactor, sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] drept coenzimă frecvent sunt utilizaţi anionii metalici;
b) [ ] în calitate de coenzimă apar lipidele;
c) [ ] grupa prostetică prezintă cofactor slab legat de apoenzimă;
d) [ ] coenzima prezintă cofactor strîns legat in enzima;
e) [x] cofactorii sunt partea neproteică a enzimei.

secAutor: L. Lisii
În legatură cu cofactorii sunt corecte afirmaţiile:
a) [x ] stabilizează conformaţia activă a enzimelor;
b) [x ] nemijlocit îndeplinesc funcţie catalitică;
c) [] determină specificitatea de acţiune;
d) [x ] îndeplinesc funcţia de legatură între substrat si enzimă;
e) [ ] cofactorii sunt componenţi ai enzimelor simple.

secAutor: L. Lisii
Organizarea enzimelor in celulă:
a) [x ] sunt organizate în complexe multienzimatice;
b) [x ] pot fi fixate de structuri supramoleculare;
c) [x ] pot conţine mai multe subunităţi;
d) [ ]pot avea numai o singură localizzare;
e) [] sunt libere şi nu pot fi ataşate la diverse structuri.
secAutor: L. Lisii
Centru activ al enzimelor reprezintă:
a) [ ] linie frintă în molecula enzimei;

b) [ ] un plan in moleculă;
c) [x] structură compusă unicală tridimensională;
d) [ ] un punct din structura terţiara;
e) [ ] locul unde se fixează modulatorii.
Întrebarea nr. 76: Intrebarea76Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
Centru activ al enzimelor:
a) [x ] se formează la interacţiunea enzimei cu substratul;
b) [] grupele funcţionale aparţin aminoacizilor amplasaţi succesiv în lanţul polipeptidic:
c) [ ] în centrul activ se fixează activatorul sau inhibitorul;
d) [ ] centrul activ se formează numai pe baza structurii cuaternare;
e) [ ] centrul activ se formează numai pe baza structurii terţiare.
secAutor: L. Lisii
La formarea centrului activ al enzimelor participă grupele funcţionale:
a) [ x] OH – Ser;
b) [x] COOH- Glu;
c) [ ] COOH - Asn;
d) [ ] COOH - Gln;
e) [x] NH2 – Lys.
secAutor: L. Lisii
Indicaţi afirmările corecte referitor la substrat (S) :
a) [ x] e substanţa asupra careia acţionează enzima;
b) [] toate enzimele fixează numai un singur substrat;
c) [x ] unele enzime interacţionează cu cîteva substrate;
d) [ ] este legat de centru activ prin legături covalente;
e) [ ] este inhibitor sau activator al enzimei.

secAutor: L. Lisii
Centrul alosteric:
a) [x] este separat spaţial de centrul activ;
b) [ ] este locul fixării substratului;
c) [ ] este caracteristic tuturor enzimelor;
d) [ ] este locul fixării numai a activatorilor;
e) [ x] este locul în care se fixează activatorii şi inhibitorii .
secAutor: L. Lisii
Enzimele alosterice:
a) [ ] modulatorii se leaga covalent in centrele alosterice;
b) [ ] cinetica reacţiilor alosterice e asemănătoare cu a enzimelor obişnuite;
c) [ ] efectorii fixîndu - se nu modifica conformatia moleculei enzimei;
d) [ ] modulatorii se leagă covalent în centrul activ al enzimei;
e) [x] modulatorii modifică conformaţia moleculei enzimei.

secAutor: L. Lisii
Referitor la mecanismul de acţiune al enzimelor sunt corecte afirmările:
a) [x] scade energia de activare a reacţiei respective;

b) [x ] are loc formarea complexului enzima - substrat [ES];
c) [] complexul ES e o structura rigidă, stabilă;
d) [ x] complexul ES e o structură instabilă;
e) [x] formarea complexului ES este prima etapă a mecanismului de acţiune.

secAutor: L. Lisii
Mecanismul de acţiune al enzimelor, afirmaţiile corecte:
a) [ ] în complexul ES - substratul nu se modifică;

b) [x] în complexul ES - substratul se deformează;
c) [ x] în centrul activ al enzimi are loc cataliza covalentă;
d) [x ] în centrul activ al enzimei are loc cataliza acido-bazică;
e) [] la interacţiunea substratului şi enzimei se modifică atît structura enzimei cît şi a
substratului.

secAutor: L. Lisii
Mecanismele activării enzimatice sunt:
a) [x] proteoliză parţială;

b) [x] modificarea covalentă;
c) [ ] autoasamblarea secundară;
d) [ x] activarea alosterică;
e) [ ] activarea prin exces de substrat.

secAutor: L. Lisii
Proprietăţile generale ale enzimelor:
a) [ ] posedă numai specificitate strict absolută;
b) [x] termolabilitatea;
c) [ ] posedă numai specificitate strict relativă;
d) [x] posedă specificitate;
e) [ ] activitatea nu e dependentă de pH mediului.

secAutor: L. Lisii
Specificitatea enzimatica (afirmatiile corecte ):
a) [ ] e dependenta de coenzima;
b) [ ] depinde de partea proteică si de coenzimă;
c) [x] poate fi absolută de substrat- catalizează transformarea unui singur substrat;
d) [x] poate fi relativă de grup - unui grup de S cu acelaşi tip de legatură;
e) [x] poate fi stereochimică – catalizează transformările unui stereoizomer al substratului.

secAutor: L. Lisii
Termolabilitatea (T) enzimatică:
a) [x] T determină afinitatea E fata de S, de modulatori;
b) [ ] e dependentă de coenzimă;
c) [x ] temperatura optimă pentru majoritatea enzimelor e cuprinsă între 20-400 C;
d) [ ] la temperatura mai mult de 50 C activitatea E creşte;
e) [ ] la temperatura scăzută, mai mici de 10 C, activitatea nu se modifică.

secAutor: L. Lisii
Influenţa pH-ului asupra activităţii enzimelor:
a) [ x] fiecare enzimă are pH-ul său optim;
b) [ ] pH-ul optim pentru pepsină este 7-8;
c) [] pH-ul nu modifică activitatea catalitică a enzimei;
d) [] pH-ul optim al tripsinei este 1-2;
e) [ ] pH-ul optim al arginazei este 7.
secAutor: L. Lisii
Anhidraza carbonică prezintă specificitate:
a) [ ] relativă de substrat;
b) [ ] relativă de grup;
c) [ ] stereochimică ;
d) [x] absolută de substrat;
e) [] absolută de grup.
secAutor: L. Lisii
Care enzime posedă stereospecificitate?
a) [x] Fumaraza;
b) [ ] Ureaza ;
c) [] citratsintaza;
d) [ ] Carbanhidraza;
e) [] alcooldehidrogenaza.
secAutor: L. Lisii
Activarea enzimelor e posibilă prin:
a) [x] mărirea concentraţiei substratului;
b) [x] surplus de coenzime;
c) [ ] denaturare;
d) [x] proteoliză limitată;
e) [x] modulatori alosterici.
secAutor: L. Lisii
Inhibiţia specifică enzimatică e posibilă prin:
a) [ ] denaturare;
b) [ ] salifiere;
c) [x ] exces de substrat;
d) [x] modulatori alosterici;
e) [ ] fierbere.
secAutor: L. Lisii
Inhibitia competitivă:
a) [x] reprezintă o inhibiţie reversibilă;
b) [ ] reprezintă o inhibiţie ireversibilă;
c) [x] inhibitorul se aseamană dupa structură cu S;
d) [ ] e posibilă simultan fixarea substratului şi a inhibitorului;
e) [] inhibitorul se leagă cu centrul alosteric.

secAutor: L. Lisii
Inhibiţia competitivă:
a) [ ] e posibil simultan fixarea S si a inhibitorului;
b) [ ] cu enzima se leagă compusul a carui concentraţia e mai mică;
c) [x ] inhibiţia se inlatură prin exces de substrat;
d) [] inhibitorul este scindat fermentativ;
e) [ ] inhibitorul concurează cu S pentru fixarea in centrul alosteric.

secAutor: L. Lisii
Referitor la inhibitorii competitivi sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] se leagă de enzima la nivelul centrului alosteric;
b) [] legătura inhibitorului cu enzima este de tip covalent ;
c) [ x] legătura inhibitorului cu enzima este de tip necovalent;
d) [ ] inhibitorul micsoreaza viteza maximală;
e) [x ] inhibitorul creşte Km, deci scade afinitatea enzimei pentru substrat.

secAutor: L. Lisii
Inhibiţia enzimatică necompetitivă:
a) [ ] inhibitorul se fixează în centrul activ catalitic;

b) [ ]inhibitorul influenţează asupra legăturii S cu E;
c) [ ] inhibiţia se inlatură prin exces de substrat;
d) [x] se formează un complex triplu: ESI;
e) [ ] se formează un complex dublu: EI.
96)Intrebarea nr.96: Intrebarea105Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi,

Structura proteinelorMod de punctare: A1Grad de dificultate: scazutPunctajul: 10Timp pe
intrebare: 0 secAutor: L. Lisii
Inhibitia necompetitivă:
a) [ ] inhibitorul se aseamănă după structură cu substratul;
b) [ ] se inlatură prin exces de substrat;
c) [ ] între inhibitor şi substrat se realizează o competiţie pentru a se lega de enzimă;
d) [ ]V max scade dar creşte Km;
e) [x] V max scade dar nu se modifică Km;

secAutor: L. Lisii
Inhibiţia alosterică:
a) [x] apare la enzimele oligomere;
b) [] inhibitorul se uneşte cu centrul activ şi schimbă conformaţia enzimei;
c) [ ] interactiunea protomerilor nu modifică conformaţia enzimei;
d) [ ] enzimele respective preponderent au structură terţiară;
e) [ ] stă la baza efectului substanţelor medicamentoase.
Intrebarea nr. 98: Intrebarea98 Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
Referitor la succinatdehidrogenază (SDH) si reglarea activităţii ei sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] face parte din clasa transferazelor;
b) [ ] acidul malic provoacă o inhibiţie ireversibilă;
c) [ ] în inhibiţie se modifică structura primară a S;
d) [ ] inhibiţia nu depinde de concentraţia acidului malic;
e) [x] SDH catalizează reacţia: Succinat + FAD →Fumarat + FADH2.
99)Intrebarea nr. 99: Intrebarea108Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi,

Structura proteinelorMod de punctare: A3Grad de dificultate: mediuPunctajul: 10Timp pe
Referitor la pepsină şi reglarea activităţii ei sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] nu face parte din clasa hidrolazelor;

b) [ ] face parte din clasa liazelor;
c) [x] apare la proteoliza limitată (PL) a pepsinogenului;
d) [ ] proteoliza limitată e un proces reversibil;
e) [x] în urma PL se formează centrul activ al enzimei.
Intrebarea nr. 100: Intrebarea100Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi,

Referitor la amilază şi reglarea activităţii ei sunt corecte afirmaţiile:
a) [x] face parte din clasa hidrolazelor;
b) [ ] face parte din clasa liazelor;
c) [x] NaCl este activator şi nu modifică structura primară a substratului;
d) [ ] NaCl provoaca denaturarea enzimei ;
e) [x] amilaza scindează amidonul.
Efectul sulfanilamidelor asupra enzimelor:
a) [x] provoacă o inhibiţie competitivă;
b) [x] majorează Km şi nu modifică V max;
c) [ ] inhibă ireversibil enzima bacteriană ;
d) [ ] modifică structura primară a enzimei;
e) [x] nu acţionează asupra enzimelor umane .
Afirmaţiile corecte în legatură cu Km a enzimelor:
a) [ x] se exprima in unităţi de concentraţii de S;
b) [ x] reflectă afinitatea enzimi faţă de substrat;
c) [ ] Km de o valoare mare semnifică o afinitate mare pentru S;
d) [] este crescută în prezenţa unui inhibitor necompetitiv ;
e) [x ] este egală cu concentraţia [S] pentru care viteza reacţiei este jumătate din viteza
maximă.
Katalul prezintă:
a) [ ] cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 µmol de S in 1 min la 250 C;
b) [ ]cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mmol de S in 1 min la 250 C;
c) [x]cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mol de S in 1 sec la 250 C;
d) [ ] numarul mol de S ce se transformă in 1 min cu ajutorul 1 mol de enzimă;
e) [ ] cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 µkmol de S in 1 min la 250 C raportată
la 1 mg proteină.
Activitatea specifică este:
a) [ ] Cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 µmol de S in 1 min la 250 C;
b) []Cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mmol de S in 1 min la 250 C ;
c) [ ] Cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mol de S in 1sec la 250 C ;
d) [ ] Numarul mol de S ce se transformă in 1 min cu ajutorul 1 mol de E;
e) [x ] Cantitatea de E necesară pentru transformarea 1µmol de S în 1 min la 250 C
raportată la 1mg proteină.

Unitatea internaţională este:
a) [ x] cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 µmol de S în 1 min la 250 C;
b) [] cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mmol de S în 1 min la 250 C ;
c) [] cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mol de S în 1 sec la 250 C ;
d) [ ] numarul mol de S ce se transformă în 1 min cu ajutorul 1 molecule de E;
e) [ ] cantitatea de E necesară să transf. 1 µmol de S în 1 min la 250 C raportată la 1 mg
proteină.

Izoenzimele:
a) [ ] sunt preponderent protomeri;
b) [x] sunt,de regulă, oligomeri;
c) [x] catalizează una si aceeaşi reacţie;
d) [ ] catalizează diferite reacţii;
e) [x] au rolul de reglatori în metabolism.
Viteza de reacţie este dependentă de:
a) [x] concentraţia enzimei;
b) [ ] este independentă de concentraţia enzimei;
c) [ ] nu se constată o dependenţă de concentraţia S ;
d) [x] Vmax are o curba cu aspect de hiperbolă;
e) [x] e dependentă de valoarea temperaturii.
Care afirmaţii sunt corecte referitor la izoenzimele LDH?
a) [x] sunt tetrameri de două tipuri M si H;
b) [ ] sunt dimeri de două tipuri M si H;
c) [ ] reacţia catalizată este ireversibilă;
d) [ ] lanţurile M si H sunt sintetizate de aceleaşi gene ;
e) [ ] se află în ţesuturi în 2 forme.

Referitor la izoenzimele LDH:
a) [x] LDH se găseşte în ţesuturi în 5 forme;
b) [x] concentraţia serică a LDH5 se modifică în afecţiunile hepatice;
c) [ ] LDH2 este produsa, preponderent, in ficat;
d) [x] concentraţia serică a LDH1 creşte după infarctul miocardic;
e) [ ] după infarctul miocardic în ser creşte LDH5.

Creatinfosfokinaza (CPK) :
a) [ ] este compusă din lanţuri M si H, prezentînd 3 izoenzime;
b) [ ] este compusă din lanturi M si B, prezentînd 5 izoenzime;
c) [x] este un dimer alcătuit din asocierea de lanţuri M si B;
d) [x] cresterea concentratiei serice MB confirmă infarctul miocardic;
e) [ ] creşterea concentraţiei serice BB confirmă infarctul miocardic;

SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura proteinelorMod de punctare: A3Grad de
dificultate: mediuPunctajul: 10Timp pe intrebare: 0 secAutor: L. Lisii
Vitamina B1:
a) [ x] coenzima sa de bază este tiaminpirofosfatul;
b) [ ] coenzima sa de bază este flavinmononucleotidul;
c) [ x] coenzima sa participă la decarboxilarea oxidativă a alfa cetoacizilor;
d) []coenzima sa participă la decarboxilarea aminoacizilor;
e) [ ] este cunoscută şi sub nume de riboflavină.
Vitamina B2:
a) [x] FMN este esterul monofosforic al vitaminei B2;
b) [ ] FAD este esterul difosforic al B2;
c) [ ] FAD este dinucleozidul B2;
d) [ ] FMN şi FAD sunt coenzime din clasa liazelor;
e) [x ] FMN şi FAD sunt coenzime din clasa oxidoreductazelor.

Coenzimele vitaminei B2:
a) [x] FAD este coenzima pentru dehidrogenarea acil-CoA;
b) [ ] FMN este coenzima alcooldehidrogenazei;
c) [ ] la inelul izoaloxazinic se adiţionează numai electronii;
d) [ ] la inelul izoaloxazinic se adiţionează numai protonii;
e) [ ] FAD şi FMN catalizează reacţiile de carboxilare.

Referitor la coenzimele FAD si FMN sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] în structura lor este prezentă nicotinamida;
b) [ ] vitamina din structura lor este B6;
c) [ ] vitamina din structura lor este B1;
d) [ ] sunt coenzime pentru reacţia: R-CH2-COH-CH2-COSCoA -> R-CH-CO-CH2-
COSCoA ;
e) [x] FAD participă la dehidrogenarea succinatului.

Coenzima NAD+ :
a) [ x] ia parte în transferul unui hidrid - ion;
b) [] legătura sa cu componenţii proteici este covalentă;
c) [ x] legatura sa cu componenţii proteici este slabă, necovalentă;
d) [ ] enzimele cu coenzima NAD+ participa în anabolism;
e) [ ] în componenţa ei intră vitamina B3.

Coenzima NADP :
a) [x] enzimele NADP dependentă participă în reacţiile de oxidoreducere;
b) [ ] contin un rest fosfat fixat la 2' OH al acidului nicotinic;
c) [ ] este o formă redusă a coenzimei;
d) [ ] se leagă covalent la toate apoenzimele;
e) [x] componentul activ e amida acidului nicotinic.

Vitamina B6 si coenzimele sale:
a) [x ] vitamina B6 există în 3 forme: piridoxina, piridoxamina, piridoxalul;

b) [ ] sunt coenzime ale oxidoreductazelor;
c) [x ] sunt coenzime în reacţiile de decarboxilare a aminoacizilor;
d) [] ca coenzime ale transaminazelor sunt piridoxamina şi piridoxalul;
e) [x] sunt coenzime în reacţiile de transaminare a aminoacizilor.

Acid pantotenic si coenzima A:
a) [x ] conlucrează la transferul grupei acil datorită grupului reactiv SH;

b) [x] participă la activarea acizilor graşi,
c) [x] CoA participă în decarboxilarea oxidativă a piruvatului;
d) [ ] CoA este componentă a oxidoreductazelor;
e) [ ] este coenzima pentru transformarea: acid piruvic acid lactic.

Vitamina H (biotina):
a) [ ] serveşte ca coenzimă a enzimelor in reacţiile de decarboxilare;
b) [x] este gruparea prostetică a acetil-CoA-carboxilazei;
c) [ ] participă la transformarea piruvatului în lactat;
d) [ x] participă la transformarea piruvatului în oxaloacetat;
e) [ ] participă în reacţiile de transaminare.

Vitamina B12:
a) [x] conţine în structura sa ionul de Co;
b) [ ] conţine in structura sa ionul de Cu+;
c) [x] participă la transformarea metilmalonil CoA în succinil CoA;
d) [ ] participă la transformarea succinil Co A în succinat;
e) [ ] participă la transformarea prolinei în hidroxiprolina;

Acidul folic:
a) [ x] contine: nucleul pteridinic,acid p-aminobenzoic si Glu;

b) [x ] ca coenzimă serveşte forma sa redusă: acidul tetrahidrofolic (FH4);
c) [x] transferă fragmentele monocarbonice în diverse reacţii enzimatice;
d) [ ] se sintetizează în organismul uman;
e) [ ] Ser + FH4 N5N10-metilenFH4 + Glu.

Acidul ascorbic:
a) [x] participă la reactii de hidroxilare a prolinei în hidroxiprolină;
b) [ ] este precursorul CoA;
c) [ ] este necesară la transformarea noradrenalinei in adrenalina;
d) [] e parte la decarboxilarea oxidativa a piruvatului;
e) [x] este necesară la transformarea dopaminei în noradrenalina.

Care coenzime conţin sulf ?
a) [ ] NAD+;
b) [x] TPP;
c) [] FAD;
d) [ ] Piridoxalfosfatul;
e) [x] Acidul pantotenic (CoA).

Care vitamine trec în coenzime prin fosforilare:
a) [x] Vitamina B1;
b) [x] Vitamina B2;
c) [ ] Acidul folic;
d) [x] Vitamina B6;
e) [] Vitamina K.

Microelementele ca cofactori:
a) [x] posedă funcţie catalitică la o anumită reacţie chimică;
b) [x] modifică conformaţia enzimei;
c) [] nu poate avea rol de acceptori de electroni;
d) [x] poate stabiliza structura enzimei;
e) [ ] modifică structura primară a enzimei.

Asamblarea proteinelor:
a) [ x] se mai numeşte folding;
b) [x] stabilitate proteinei creşte cu apropierea de starea nativă;
c) [x] rezultanta finală a foldingului este conformerul nativ;
d) [] stabilitate proteinei scade cu apropierea de starea nativă;
e) [] se mai numeşte denaturare.

Ciaperoninele:
a) [x] favorizează asamblarea corectă a proteinelor;
b) [ ] favorizează transportul membranar;
c) [ x] formează spaţiul protector pentru asamblarea proteinei;
d) [x] procesul decurge prin utilizarea majoră de ATP;
e) [ ] participă în coagularea sîngelui.

Peptidele active (endotelinele):
a) [x] endotelinele sunt factori vazoactivi efectivi;
b) [] se sintetizează în forme active;
c) [ ] endotelinele (ET-1, 2, 3) sunt codificate de aceeaşi genă;
d) [x] efectul lor e mediat de receptori specifici, G-proteine;
e) [] sunt rezultatul degradării glicogenului.

Sinteza endotelinelor:
a) [x] se sintetizează sub formă de precursor;
b) [x] apar ca rezultat al proteolizei limitate;
c) [ ] apar ca rezultat al autostructurării cuaternare;
d) [ ] se sintetizează direct în formă activă;
e) [ ] sinteza are loc în nucleu.

Clasificarea enzimelor:
a) [x] se clasifica în şase clase;

b) [x] clasa indică tipul de reacţie chimică;
c) [ ] clasa indică gruparea sau legătura chimică a substratului;
d) [ ] fiecare enzimă posedă un cod alcătuit din 3 cifre;
e) [ ] cifra a doua a codului indică numărul de ordine a enzimei în clasa respectivă.

Oxidoreductazele:
a) [] catalizează reacţii de transfer al grupărilor funcţionale;

b) [x] catalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor;
c) [x ] dehidrogenazele se referă la oxidoreductaze;
d) [ ] catalizează reacţii de interconversiune a izomerilor optici;
e) [ ] catalizează reacţii cu utilizarea ATP-ului.

La oxidoreductaze se referă:
a) [] hidratazele;
b) [x] hidroxilazele;
c) [x ] reductazele;
d) [ ] hidrolazele;
e) [ ] kinazele.
Transferazele:
a) [x] catalizează reacţii de transfer al grupărilor funcţionale;
b) [] catalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor;
c) [ ] fumaraza se referă la transferaze;
e) [ ] catalizează reacţii cu utilizarea ATP-ului.

La transferaze se referă:
a) [] hidratazele;
b) [x] transaminazele;
c) [ ] dehidrogenazele;
d) [ ] carboxilazele;
e) [ x] kinazele.
Hidrolazele:
a) [x] catalizează reacţii de scindare a legăture covalente cu adiţionarea apei;
c) [ x] fosfatazele se referă la hidrolaze;
e) [ ] reacţiile catalizate de hidrolaze sunt reversibile.

La hidrolaze se referă:
a) [] hidratazele;
b) [] hidroxilazele;
d) [x ] esterazele;
e) [ x] nucleazele.

Liazele:
a) [] catalizează reacţii de formare a legăturilor covalente cu utilizarea ATP-ului;
c) [x ] fumaraza se referă la liaze;
e) [ x] decarboxilazele se referă la liaze.

La liaze se referă:
a) [x] hidratazele;
b) [x] aldolazele;
d) [ ] epimerazele;
e) [] mutazele
Izomerazele:
a) [] catalizează reacţii de transfer al grupărilor funcţionale;
c) [ ] peptidazele se referă la izomeraze;
d) [x ] catalizează reacţii de interconversiune a izomerilor;
e) [ x] reacţiile catalizate de izomeraze sunt reversibile.

La izomeraze se referă:
a) [] hidratazele;
b) [] transaminazele;
d) [x ] epimerazele;
e) [ x] mutazele.
Ligazele:
a) [x] catalizează reacţii de formare a legăturilor covalente cu utilizarea ATP-ului;
b) []catalizează reacţii de scindare a legăturilor covalente;
c) [x ] glutaminsintetaza se referă la ligaze;
d) [ ] ATP-ul serveşte ca donor de grupare fosfat pentru substrat;
e) [ ] reacţiile catalizate de ligaze sunt reversibile.

La ligaze se referă:
a) [] alcooldehidrogenaza;
b) [] aldolaza;
c) [x ] piruvatcarboxilaza;
d) [ ] epimeraza;
e) [] glucokinaza.

1507019943725821

Încărcat de

Informații document

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

1507019943725821

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

51.

a) [ ] este un proces ireversibil

52. Transdezaminarea alaninei:

a) [ ] este dezaminarea directă a alaninei

a) [ ] Ala + H2O → piruvat + NH3 + H2O alanindehidrataza

54. Biosinteza alaninei (transreaminarea):

a) [ ] este aminarea directă a piruvatului

a) [ ] Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4 glutaminsintetaza

56. Transdezaminarea aspartatului:

57. Transdezaminarea aspartatului. Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce

a) [ ] Asp + H2O → oxaloacetat + NH3 + H2O aspartatdehidrataza

58. Biosinteza aspartatului (transreaminarea):

a) [ ] este aminarea directă a oxaloacetatului

a) [ ] Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4 glutaminsintetaza

60. Alaninaminotransferaza (ALT):

a) [ ] catalizează reacţia de transaminare dintre glutamină şi piruvat

61. Aspartataminotransferaza (AST):

a) [ ] catalizează reacţia de transaminare dintre glutamină şi oxaloacetat

62. Decarboxilarea aminoacizilor:

63. Decarboxilazele aminoacizilor (AA):

a) [ ] toate decarboxilazele AA poseda specificitate absolută de substrat

64. Reacţia chimică:

65. Reacţia chimică:

a) [ ] este reacţia de sinteză a triptaminei

66. Reacţia chimică:

HO C CH2 CH COOH HO C CH2 CH2 + CO2

a) [ ] este reacţia de formare a histaminei

67. Reacţia chimică:

HO C CH2 CH COOH HO C CH2 CH2 + CO2

a) [ ] este reacţia de formare a histaminei

68. Reacţia chimică:

HO CH2 CH COOH HO CH2 CH2 + CO2

a) [ ] e reacţia de decarboxilare a tirozinei

69. Reacţia chimică:

HO CH2 CH COOH HO CH2 CH2 + CO2

a) [x] este reacţia de decarboxilare a 3,4-dioxifenilalaninei (DOPA)

70. Reacţia chimică:

R-CH2-NH2 + H2O + O2 → R-COH + NH3 + H2O2

a) [ ] este reacţia de formare a aminelor biogene

71. Reacţia chimică:

a) [ ] este catalizată de enzima glutamatcarboxilaza

72. Vitaminele necesare pentru activitatea mono- şi diaminoxidazelor:

73. Precursorul catecolaminelor:

74. Precursorul histaminei:

75. Serotonina se sintetizează din:

76. Produsele finale ale scindării proteinelor simple:

77. Amoniacul se obţine în următoarele procese:

78. Amoniacul se obţine în următoarele procese:

79. Reacţia chimică:

Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4

a) [x] este o reacţie de dezintoxicare temporară a amoniacului

80. Ciclul glucoză-alanină:

a) [x] este un mecanism de transport al NH3 din muşchi spre ficat

81. Enzimele şi coenzimele ciclului glucoză-alanină:

a) [x] alaninaminotransferaza (ALAT)

a) [x] are loc exclusiv în ficat

a) [ ] este mecanismul de neutralizare temporară a NH3

84. Enzimele ciclului ureogenetic:

85. Enzimele ciclului ureogenetic:

86. Aminoacizii-intermediari ai ciclului ureogenetic:

90. Ciclul ureogenetic (prima reacţie):

a) [x ] debutează cu formarea carbamoilfosfatului

91. Sinteza carbamoilfosfatului (prima reacţie în sinteza ureei):

a) [ ] HCO3- + NH4+ + ATP + H2O → carbamoilfosfat + ADP + H3PO4