Structura proteinelor

Proteinele sunt substanțe macromoleculare alcătuite dintr-un număr foarte mare de aminoacizi (peste 100) uniți
prin legături peptidice, avand o anumita functie biologica: structurala, de transport , de catalizator, protectia
organismului, miscarea organismului,. Numărul, natura şi modul de aranjare al aminoacizilor în moleculă
variază de la o proteină la alta.

. Un polipeptid cuprinde o catenă principală cu o structură monotonă în care se repeta grupul de atomi –NH-
CH-CO-. Varietatea lanțurilor este asigurată de radicalii R legați la C α.

Fiecare proteină nativă reprezintă un edificiu tridimensional complex a cărui conformaţie depinde de dispoziţia
spaţială a catenelor polipeptidice din care este formată. Orientarea în spaţiu a catenelor polipeptidice
componente poartă denumirea de conformaţie

Comparativ cu celelalte biomolecule, proteinele prezintă o structură chimică mult mai complexă care se
caracterizează prin existenţa a patru niveluri de organizare numite structură primară, secundară, terţiară şi
respectiv cuaternară.

1.Structura primară
Structura primara ofera informatii despre natura aminoacizilor implicati in proteina si succesiunea acestora in
catena polipeptidica .Tipul aminoacidului si locul unde apare in catena influenteaza functia biologica a
proteinei.

În structura primară, resturile de aminoacizi sunt unite prin legături peptidice identice cu cele întalnite în
structura peptidelor.

Catena polipeptidică proiectată într-un plan, are formă de zig-zag, iar catenele laterale ale resturilor de
aminoacizi constituienți sunt dispuse alternant deasupra și dedesubtul planurilor formate de legătura peptidică.

Cunoaşterea structurii primare a proteinelor este esenţială pentru cunoaşterea mecanismelor moleculare de
acţiune ale acestora. Cunoaşterea secvenţei în aminoacizi are aplicaţii clinice, pentru că o serie de boli ereditare
se datorează unor mutaţii ce conduc la substituirea unui singur aminoacid dintr-o proteină.

2.Structura secundara

Structura spatiala reprezintă aranjarea spaţială a moleculei proteice pe o singură axă datorită punţilor
(legăturilor) de hidrogen care se formează intracatenar sau intercatenar între grupele carbonilice (-CO-) şi
aminice (-NH-) ale legăturilor peptidice.

Modele care explică destul de bine proprietăţile fizico-chimice şi biologice ale moleculelor proteice:

Structura α sau modelul helicoidal rezultă prin spiralarea catenei polipeptidice în jurul unui cilindru imaginar.

Stabilitatea structurii este influentata in mod semnificativ de natura si orientarea substituentilor existenti in
structura resturilor de aminoacizi implicati .
 Această structură este menţinută în spaţiu datorită legăturilor de hidrogen în care sunt implicate toate
legăturile peptidice. Legăturile de hidrogen sunt paralele cu axul elicei şi se realizează între gruparea
carboxil a unui aminoacid şi gruparea amino a celui de-al patrulea aminoacid.
Exemplu de proteina cu o astfel de structura :colagenul (3 lanturi cu structure de tip α)

Structura β sau modelul straturilor pliate se bazează pe formarea legăturilor de hidrogen intercatenare şi
poate apărea în două variante: modelul paralel al straturilor pliate (caracteristic β-keratinei) şi modelul
antiparalel (ce poate fi întalnit în cazul fibroinei din mătase):
-modelul straturilor pliate paralele  toate lanțurile polipeptidice sunt așezate paralel, cu grupările R
orientate în același sens; capetele N-terminale ale catenelor polipeptidice se află la o extremitate, iar
capetele C-terminale la cealaltă extremitate
-modelul straturilor pliate antiparalele- format din lanţuri polipeptidice în formă de zig-zag, ale căror grupe
–NH2 terminală şi – COOH terminală sunt orientate în direcţii opuse .

3. Structura terţiară a proteinelor este aranjamentul tridimensional realizat prin plierea elementelor de
structură secundară datorită interacţiunilor dintre catenele laterale ale aminoacizilor constituenţi.
Structura terţiară este rezultatul interacţiunii dintre radicalii R ai resturilor de aminoacid din lanţul
polipeptidic.
Legăturile implicate în formarea și stabilizarea structurii terțiare sunt: legăturile de hidrogen, legăturile
ionice, legături nepolare prin forțe van der Waals, legăturile disulfidice covalente (-S-S-).

4. Structura cuaternară a proteinelor - este specifică numai anumitor proteine şi reprezintă nivelul de
organizare structurală cel mai înalt. Este rezultatul asocierii a două sau mai multe catene polipeptidice
numite protomeri sau subunități, fiecare cu structura sa primară, secundară şi terţiară într-un conglomerat
spaţial complex. Proteinele formate din mai multe lanţuri (catene) polipeptidice se numesc proteine
oligomere.