Capitolul I: Chimia proteinelor. Enzimele.

?
1,5,0,0,1,0,0
Ce serveşte ca unitate structurală a proteinelor simple:
A. mononucleotidele;
B. glucoza;
C. aminoacizii;
D. acizii graşi;
E. glicerolul.
?
2,5,1,1,1,0,1
Care grupe de aminoacizi sunt prezente în proteine:
A. seria L a aminoacizilor;
B. -aminoacizii;
C. aminoacizii homociclici;
D. aminoacizii diaminodicarboxilici;
E. aminoacizii diaminomonocarboxilici.
?
3,5,0,1,0,1,1
Referitor la prolina sunt corecte afirmaţiile:
A. este un aminoacid;
B. este un iminoacid;
C. posedă proprietăţi bazice;
D. este un aminoacid proteinogen;
E. este heterociclic.
?
4,5,0,1,0,1,1
Afirmaţiile corecte în legătura cu serina sunt:
A. are pI în zona pH-ului acid;
B. are pI în zona de pH-ului neutru;
C. intră în categoria aminoacizilor "neesenţiali";
D. este hidroxiaminoacid;
E. în proteine, radicalul aminoacidului poate forma legături de hidrogen.
?
5,5,0,0,1,1,0
Care afirmaţii sunt corecte referitor la lizină:
A. este aminoacid "neesenţial";
B. nu este proteinogen;
C. are pI în mediu bazic;
D. prin prelucrare posttraducere poate forma hidroxilizina şi alizina;
E. este acidul , -diaminoizocaproic.
?
6,5,0,1,1,1,0
Referitor la acidul glutamic, care afirmaţii sunt corecte:
A. este amida acidului -aminosuccinic;
B. are pI în zona de pH acid;
C. este un aminoacid alifatic;
D. poate forma acid -carboxiglutamic;
E. este aminoacid cu proprietăţi bazice.
?
7,5,0,0,1,1,0
Referitor la -alanina şi -alanina sunt corecte afirmaţiile:
A. sunt aminoacizi proteinogeni;
B. ambii au configuraţii absolute D şi L;
C. în structura proteinelor se găseşte -alanina;
D. sunt derivaţii ai acidului propionic;
E. sunt componente ale carnozinei şi anserinei.
?
8,5,0,1,1,1,0
Afirmaţiile corecte referitor la funcţiile proteinelor simple:
A. preferenţial prezintă sursa de energie;
B. sunt componente ale membranelor biologice;
C. sunt biocatalizatori;
D. determină presiunea oncotică a plasmei sanguine;
E. inmagazinează în structura lor informaţia genetică.
?
9,5,1,1,0,1,1
Referitor la structura primară a proteinelor sunt corecte afirmaţiile:
A. prezintă o secvenţa de aminoacizi uniţi prin legături peptidice;
B. este determinată genetic;
C. e distrusă la denaturare;
D. la hidroliza e afectată;
E. este fundamentul altor nivele de organizare a moleculei proteice.
?
10,5,0,1,1,1,0
Afirmaţiile corecte referitoare la structura primară a proteinelor:
A. fiecare aminoacid se poate incorpora în lanţ numai o singură dată;
B. este caracteristica tuturor proteinelor;
C. se distruge prin hidroliza acidă sau enzimatică;
D. se mai numeşte şi structura covalentă;
E. este afectată de agenţi denaturanţi.
?
11,5,0,1,0,0,0
Prin ce legătura se unesc aminoacizii în proteine:
A. esterica;
B. peptidica;
C. eterica;
D. disulfidica;
E. glicozidica.
?
12,5,1,1,0,1,0
Referitor la legătura peptidica sunt corecte afirmaţiile:
A. fiecare grupare peptidică tipică poate forma 2 legături de hidrogen;
B. faţa de legătura -C-N- atomii de oxigen şi hidrogen se afla în poziţie "trans";
C. legăturile carbonului  nu permit rotirea lui liberă;
D. atomii grupei peptidice şi cei 2 atomi de carbon invecinaţi au un aranjament planar rigid;
E. legătura peptidica este necovalentă.
?
13,5,1,0,1,0,0
Care din afirmaţiile de mai jos sunt incorecte:
A. lanţul polipeptidic conţine mai mulţi aminoacizi N- şi C-terminali;
B. toţi radicalii aminoacizilor sunt echivalenţi;
C. legătura -C=O din grupa peptidică are caracter parţial dublu;
D. porţiunile -CH-R se rotesc liber în spaţiu;
E. legăturile carbonului  permit rotirea liberă a radicalilor.
?
14,5,1,0,1,1,0
Structura secundară a proteinei:
A. prezintă o aranjare structurală ordonată;
B. e stabilizată de interacţiuni hidrofobe şi ionice;
C. este -helixul şi -structura;
D. este rezultatul interacţiunii sterice a radicalilor aminoacizilor situaţi adiacent în
succesiunea liniară;
E. e stabilizată de legături de hidrogen, ce se formează numai în limitele unui singur lanţ.
?
15,5,1,0,0,1,0
Referitor la -elice sunt corecte afirmaţiile:
A. predomină în moleculele proteinelor globulare;
B. predomină în moleculele proteinelor fibrilare;
C. legăturile de hidrogen se realizează între grupările -CO şi -NH de pe catene polipeptidice
diferite;
D. legăturile de hidrogen se realizează între grupările -CO şi -NH din acelaşi lanţ
polipeptidic;
E. radicalii aminoacizilor participă la formarea -helixului.
?
16,5,1,1,0,0,1
Pentru structura secundară -pliata este caracteristic:
A. lanţurile polipeptidice sunt legate prin legături de hidrogen interlanţ;
B. lanţurile polipeptidice sunt legate prin legături de hidrogen intralanţ;
C. lanţurile polipeptidice adiacente nu pot fi antiparalele;
D. radicalii unui lanţ sunt amplasaţi între radicalii altui lanţ;
E. este determinată de succesiunea aminoacizilor.
?
17,5,1,0,1,0,0
Afirmaţiile corecte referitoare la structura tertiara a proteinelor:
A. este aranjamentul tridimensional al lanţului polipeptidic;
B. e stabilizată numai de legături covalente;
C. este determinată de secvenţa aminoacizilor, forma şi polaritatea radicalilor;
D. apare graţie interacţiunii sterice a aminoacizilor situaţi succesiv în catenă;
E. este o structură absolut rigidă.
?
18,5,1,1,1,0,0
Structura terţiară:
A. apare graţie interacţiunii sterice a aminoacizilor amplasaţi liniar departe unul de altul;
B. este stabilizată de legături necovalente, slabe;
C. se realizează şi prin legăture hidrofobe;
D. nu se distruge la denaturare;
E. se mai numeşte şi structura covalentă.
?
19,5,1,1,1,0,0
Structura terţiară a proteinelor:
A. formarea ei posedă un grad înalt de cooperare;
B. se caracterizează printr-un anumit grad de flexibilitate;
C. include în sine atât segmente -spiralate cât şi -pliate;
D. este formată din două sau mai multe lanţuri polipeptidice;
E. intotdeauna determină funcţia proteinei.
?
20,5,1,1,0,1,0
Structura cuaternară:
A. reprezintă organizarea subunităţilor într-o molecula proteică unică funcţional;
B. se realizează prin legături necovalente dintre suprafeţele de contact ale domenelor;
C. se realizează prin legăture covalente;
D. molecula proteică posedă mobilitate şi suferă fluctuaţii;
E. nu se distruge prin denaturare.
?
21,5,1,1,0,1,0
Structura cuaternară:
A. asamblarea moleculei finale decurge prin faza de formare a intermediarilor;
B. e favorizează de interacţiuni hidrofobe dintre radicalii aminoacizilor;
C. în prealabil nu se formează intermediari;
D. funcţionarea proteinelor e realizată prin deplasarea domenelor;
E. se realizează prin legături chimice covalente.
?
22,5,1,1,0,1,1
Selectati oligomerii:
A. HbA1;
B. LDH (lactatdehidrogenaza);
C. mioglobina;
D. fibrina;
E. imunoglobulinele.
?
23,5,1,0,0,1,0
Clasificarea proteinelor:
A. există atât proteine simple, cât şi conjugate;
B. toate proteinele sunt conjugate;
C. toate proteinele sunt formate din catene polipeptidice şi un compus neproteic;
D. principalele proteine simple sunt albuminele, globulinile şi histonele;
E. subclasele proteinelor conjugate sunt: glicoproteinele, lipoproteinele, nucleoproteinele.
?
24,5,1,1,0,1,1
Ce combinaţii de grupări functionale se pot întâlni în proteinele simple:
A. –NH2;
B. –SH;
C. -S-S-;
D. –COOH;
E. –OH.
?
25,5,1,0,0,1,0
Combinaţiile de grupări libere -COOH (carboxil) şi –NH2 (amino) se pot întâlni în:
A. proteine conjugate;
B. lipide simple;
C. glucide;
D. aminoacizi;
E. baze azotate.
?
26,5,0,1,1,0,1
Albuminele:
A. sunt proteine conjugate;
B. sunt proteine ale plasmei sanguine;
C. sunt sintetizate exclusiv în hepatocite;
D. au masa moleculară foarte mare şi sarcina pozitivă la pH fiziologic;
E. menţin presiunea oncotică sanguină şi asigură transportul diferitor compuşi.
?
27,5,1,1,1,0,0
Globulinele:
A. la electroforeza banală se divid în 1-, 2-, - şi -globuline;
B. sunt proteine simple din plasma sanguină;
C. se sintetizează parţial în ţesutul limfatic;
D. -globulinele asigură protecţia imunologică;
E. -globulinele asigură protecţia antihemoragică.
?
28,5,0,1,1,0,1
Histonele:
A. sunt proteine simple citoplasmatice;
B. există urmatoarele forme H1, H2A, H2B, H3 şi H4;
C. sunt proteine bazice ce conţin un număr mare de resturi ale liz şi arg;
D. la pH fiziologic au sarcina negativă;
E. formează cu ADN-ul complexul numit nucleozom.
?
29,5,1,1,1,0,0
Structura hemoglobinei umane - afirmaţii corecte:
A. tetramerul e format din 2 tipuri de subunităţi:  şi ;
B. fiecare subunitate conţine gruparea prostetică – hemul;
C. legătura hem-proteină se realizează prin Fe2+-His distală a globinei;
D. prezintă dimer format din 2 subunităţi ;
E. protomerii constituenţi sunt legaţi prin forţe covalente.
?
30,5,1,1,1,0,0
Structura imunoglobulinelor:
A. sunt proteine oligomere;
B. sunt constituite din 4 lanţuri polipeptidice;
C. conţin lanţuri H şi L;
D. au două situsuri de legare a antigenului constituite de porţiunile constate ale catenelor;
E. situsul de legare a complementului este hipervariabil.
?
31,5,1,1,0,0,1
Glicoproteinele:
A. sunt complexe glucid-proteice în care predomină elementul proteic;
B. partea glucidică este strict organizată;
C. partea glucidcă e constituită din glicozaminoglicani;
D. au funcţie structurală, deoarece intră în componenţa substanţei fundamentale a ţesutului
conjunctiv;
E. determină individualitatea celulară.
?
32,5,0,1,1,1,1
Mucina:
A. este de origine sanguină;
B. este produsă de celulele mucoasei cavităţii bucale;
C. este o glicoproteina atipică în care cota glucidelor este relativ mare (cca 40%);
D. partea glucidică e formată din unităţi dizaharidice repetitive (ac. mucoitinsulfuric);
E. asigură protecţia termică şi chimică a mucoaselor.
?
33,5,1,1,0,1,0
Colagenul - particularităţile compoziţiei:
A. conţine: 33%-gli; 25%-pro şi hyp; 10%-ala;
B. conţine: lizina, 5-hidroxilizina, alizina;
C. conţine: 4- şi 5-hidroxiprolina;
D. conţine: acid -carboxiglutamic;
E. nu conţine: cistina, cisteina şi metionina.
?
34,5,0,1,1,1,0
Colagenul - particularităţile structurii primare:
A. reprezintă o catenă polipeptidică liniară;
B. o catenă conţine cca 1000-1100 resturi de aminoacizi;
C. radicalii aminoacizilor sunt aranjaţi în linie frantă, datorită inelelor prolinei şi
hidroxiprolinei;
D. este stabilizată de legături peptidice obişnute şi atipice;
E. legătura peptidica atipică este formată de grupele -carboxil ale prolinei şi hidroxiprolinei.
?
35,5,1,0,1,1,0
Colagenul - particularităţile structurii secundare:
A. este -spirală colagenică;
B. este rasucită spre dreapta;
C. o spiră conţine 3,3 resturi de aminoacizi şi are 0,93 nm;
D. este stabilizată de interacţiuni sterice dintre inelele prolinei şi hidroxiprolinei;
E. este formată din 2 sau mai multe catene polipeptidice.
?
36,5,1,0,1,0,1
Colagenul - particularităţile conformaţiei:
A. unitatea strucurală a colagenului este tropocolagenul;
B. tropocolagenul este o elice triplă rasucită spre stânga;
C. tropocolagenul este stabilizat de legături de hidrogen dintre grupele peptidice ale catenelor
vecine;
D. tropocolagenul are o configuraţie globulară;
E. tropocolagenul are diametrul de 1,5 nm, lungimea- 300 nm şi masa moleculară - 300 kDa.
?
37,5,1,1,1,0,0
Structura colagenului:
A. unităţile tropocolagenice se asamblează formând microfibrile, fibrile şi fibre de colagen;
B. unităţile tropocolagenice sunt unite prin legături covalente incrucişate;
C. legăturile covalente incrucişate se formează la interacţiunea resturilor lizinei,
hidroxilizinei şi alizinei;
D. legăturile covalente incrucişate sunt extrem de slabe şi nestabile;
E. în microfibrile unităţile tropocolagenice sunt deplaşate una faţa de alta cu 1/2 din lungime.
?
38,5,0,1,1,1,0
Proprietăţile colagenului:
A. este o proteină solubilă în orice solvent;
B. în soluţii se tumefiază;
C. este foarte rezistent la tracţie;
D. este o proteină termostabilă;
E. proprietăţile depind de cantitatea glicinei şi alaninei.
?
39,5,0,0,0,1,1
Tipurile colagenului:
A. există 12 forme diferite de colagen;
B. formele colagenului se deosebesc după configuraţie;
C. toate formele colagenului imbină 3 tipuri de catene primare: 1, 2 şi 3;
D. pentru oase şi dinţi este specific tipul I al colagenului;
E. colagenul tip I are compoziţia [1(I)]2[2(I)].
?
40,5,1,1,0,0,1
Colagenul:
A. este principala proteina extracelulară;
B. constituie 25% din proteinele umane;
C. predomină în bacterii;
D. în cantităţi mari este prezenţa în organele parenchimatoase;
E. este principala proteina a oaselor şi dinţilor.
?
41,5,0,1,1,1,1
Proteinele fixatoare de calciu:
A. mioglobina şi hemoglobina;
B. fibrinogenul şi proaccelerina;
C. colagenul;
D. calmodulina şi Ca2+-ATPaza;
E. proteina intestinală fixatoare de calciu (CaBP).
?
42,5,1,0,1,1,0
Particularităţile structurii proteinelor fixatoare de calciu:
A. calciul este fixat electrostatic;
B. centrele de fixare a Ca2+ conţin acid aspartic şi acid glutamic;
C. ionii de Ca2+ sunt legaţi la grupele -carboxil ale acidului -carboxiglutamic;
D. acidul -carboxiglutamic este format prin carboxilare cu participarea vitaminei K;
E. acidul -carboxiglutamic este codificat de codul genetic.
?
43,5,1,0,0,1,1
Ce grupări funcţionale conferă compusului proprietăţi de acid:
A. -carboxilică;
B. imidazolică;
C. metilică;
D. hidroxil;
E. -carboxilică.
?
44,5,1,1,1,0,0
Ce grupări funcţionale conferă compusului proprietăţi de bază:
A. guanidinică;
B. -amino;
C. imidazolică;
D. carboxilică;
E. sulfhidril.
?
45,5,0,0,0,1,1
Într-o soluţie cu pH-ul 7, ce amestec de aminoacizi are sarcina pozitivă:
A. Glu, Asp, Ser;
B. Glu, Pro, Tyr;
C. Pro, Val, Gln;
D. Lys, Arg, Val;
E. Lys, Arg, His.
?
46,5,1,0,0,1,0
Într-o soluţie cu pH-ul 7, ce combinaţie de aminoacizi are sarcina negativă:
A. Glu, Asp, Ile;
B. Glu, Pro, Tyr;
C. Pro, Val, Gli;
D. Glu, Ala, Asp;
E. Lys, Arg, His.
?
47,5,1,1,0,1,0
Sarcina netă a proteinei depinde de:
A. componenţa aminoacidică;
B. pH-ul soluţiei;
C. grupările -COOH şi -NH2 ale aminoacizilor din lanţul polipeptidic;
D. grupările -COOH şi –NH2 ale radicalilor aminoacizilor din lanţul polipeptidic;
E. grupările –NH2 şi -COOH terminale.
?
48,5,0,0,1,1,1
Sarcina proteinei:
A. la pH acid disociază grupele acide: COOH  COO- + H+;
B. la pH bazic posedă sarcina grupele bazice: NH2 + H+  NH3+;
C. la pH neutru sunt incarcate ambele grupe funcţionale: COO- şi NH3+;
D. toate proteinele au sarcina pozitivă în soluţii acide;
E. toate proteinele au sarcina negativă în soluţii bazice.
?
49,5,0,1,1,1,0
Punctul izoelectirc (pI):
A. pI este starea proteinei la care suma sarcinilor negative este egală cu suma sarcinilor
pozitive;
B. pI este valoarea pH-ului la care sarcina netă a proteinei este nulă;
C. pI al proteinelor acide este în mediu acid;
D. pI al proteinelor bazice este în mediu bazic;
E. în pI proteinele sunt solubile în orice solvent.
?
50,5,0,1,1,0,0
Solubilitatea proteinelor:
A. toate proteinele sunt solubile;
B. proteinele fibrilare se tumefiază, dar nu se dizolvă;
C. proteinele sunt bine solubile în soluţii saline puţin concentrate;
D. proteinele sunt bine solubile în apă pură;
E. proteinele sunt bine solubile în solvenţi organici.
?
51,5,0,1,0,0,0
Soluţiile proteice:
A. la dizolvarea proteinelor se formează soluţii reale;
B. la dizolvarea proteinelor se formează soluţii coloidale;
C. la dizolvarea proteinelor se formează emulsii;
D. la dizolvarea proteinelor se formează suspensii;
E. la dizolvarea proteinelor se formează geluri.
?
52,5,0,1,1,1,0
Ca soluţii coloidale, proteinele posedă:
A. difuzie rapidă;
B. presiune osmotică redusă;
C. viscozitate mărită;
D. proprietăţi optice;
E. presiune osmotică mărită.
?
53,5,1,1,1,0,0
Stabilitatea proteinei în soluţie e determinată de:
A. teaca apoasă (TA), ce apare la hidratarea grupelor funcţionale hidrofile;
B. TA - rezultatul fixării electrostatice a apei;
C. sarcina electrică, dependentă de pH-ul mediului;
D. sarcina electrică, dependentă de radicalii hidrofobi ai aminoacizilor;
E. TA - rezultatul adsorbţiei simple a apei.
?
54,5,1,1,1,0,1
Condiţiile de sedimentare ale proteinelor sunt:
A. distrugerea membranei hidrice;
B. neutilizarea sarcinei electrice;
C. aducerea proteinei în stare izoelectrică;
D. adăugarea unei proteine cu aceeaşi sarcină;
E. denaturarea proteinei.
?
55,5,0,1,0,1,0
Numiţi cauza sedimentării proteinei din soluţie la salifiere:
A. hidratarea moleculei proteice;
B. dehidratarea moleculei proteice;
C. creşterea sarcinei netă;
D. pierderea completă a sarcinei electrice;
E. schimbarea semnului sarcinei electrice.
?
56,5,0,0,1,1,1
Care afirmaţii referitor la molecula proteica denaturata sunt corecte:
A. se distruge structura primară şi creşte activitatea biologică;
B. nu se modifică activitatea proteinei, dar se amplifică hidrofilitatea ei;
C. se distruge structura terţiară şi scade solubilitatea;
D. se distruge structura cuaternară şi se reduce activitatea ei;
E. se modifică configuraţia moleculelor.
?
57,5,1,1,0,0,1
Ce metode se utilizează pentru separarea şi purificarea proteinelor:
A. dializa şi electroforeza;
B. salifierea şi gel-filtrarea;
C. hidroliza şi denaturarea;
D. spectroscopia în ultraviolet şi infraroşu;
E. cromatografia de repartiţie şi afinitate.
?
58,5,1,0,0,1,0
Enzimele, afirmaţii corecte:
A. sunt catalizatori biologici;
B. prezintă catalizatori anorganici;
C. se pot forma numai în celulele vii;
D. există şi în forma neactivă în organism;
E. catalizează numai reacţiile de sinteza.
?
59,5,1,1,0,1,0
Proprietăţile comune ale enzimelor şi catalizatorilor anorganici:
A. nu modifică direcţia reacţiei;
B. nu modifică echilibrul reacţiei reversibile;
C. catalizează reacţiile în condiţii blânde;
D. nu se consumă în reacţie;
E. activitatea lor nu se reglează.
?
60,5,0,1,1,1,0
Enzimele se deosebesc de catalizatorii anorganici prin:
A. intervin în reacţii posibile din punct de vedere termodinamic;
B. posedă specificitate;
C. au eficienţa catalitică mult mai mare;
D. catalizează reacţiile în condiţii blânde;
E. schimbă direcţia reacţiei catalizate.
?
61,5,0,1,0,0,1
Enzimele, natura chimică:
A. prezintă numai proteine simple;
B. sunt proteine simple şi conjugate;
C. sunt glicolipide;
D. prezintă compuşi micromoleculari;
E. pot fi nucleoproteide.
?
62,5,1,0,1,1,1
Referitor la natura chimică a enzimelor afirmaţiile corecte sunt:
A. sunt constituite din aminoacizi;
B. sunt compuşi termostabili;
C. în apă formează soluţii coloidale;
D. sunt compuşi micromoleculari;
E. sunt scindate de proteaze.
?
63,5,0,1,1,0,0
Enzimele conjugate, afirmaţiile corecte:
A. posedă specificitate, determinată de cofactor;
B. cofactorul e componenţa termostabilă;
C. efectul enzimatic e dependent de ambele componente;
D. acţionează numai în dependenţa de coenzima;
E. acţionează numai în dependenţa de partea proteică.
?
64,5,1,1,0,0,1
Referitor la cofactor, sunt corecte afirmaţiile:
A. pot fi cationi ai metalelor;
B. în calitate de coenzima apar vitaminele;
C. ca coenzima frecvent sunt utilizaţi anionii metalici;
D. în calitate de coenzima apar lipidele;
E. totalitatea compuşilor neproteici din componenţa enzimelor sunt cofactori.
?
65,5,1,1,0,1,0
În legătura cu cofactorii sunt corecte afirmaţiile:
A. stabilizează conformaţia activă a enzimelor;
B. nemijlocit indeplinesc funcţie catalitică;
C. determină specificitatea de acţiune;
D. indeplinesc funcţia de legătura între substrat şi enzima;
E. grupa prostetică prezintă cofactor slab legat de apoenzima.
?
66,5,0,1,0,1,0
Centrul activ al enzimelor reprezintă:
A. un plan în molecula;
B. structura compusă unicală tridimensională;
C. un punct din structura terţiară;
D. un component al centrului activ e şi coenzima;
E. grupele funcţionale aparţin aminoacizilor amplasaţi succesiv în lanţul polipeptidic.
?
67,5,1,1,0,1,0
Centrul activ al enzimelor:
A. se formează la interacţiunea enzimei cu substratul;
B. în centrul activ deosebim situsurile de contact şi catalitic;
C. în centrul activ se fixează activatorul sau inhibitorul;
D. în centrul activ se leagă substratul;
E. centrul activ se formează numai pe baza structurii cuaternare.
?
68,5,1,1,1,1,0
Grupele funcţionale ce participă la formarea centrului activ al enzimelor:
A. -OH – Ser;
B. -SH – Cys;
C. –NH2 – Lys;
D. -OH – Tyr;
E. -CO-NH-.
?
69,5,1,0,1,1,1
Substratul:
A. e substanţa transformarea căreea este catalizată de enzimă;
B. este inhibitor sau activator al enzimelor;
C. unele enzime transformează câteva substrate;
D. este legat de centru activ prin legături necovalente;
E. este stereo- şi electro-static complementar centrului activ.
?
70,5,1,0,0,0,1
Centrul alosteric:
A. este separat spaţial de centru activ;
B. este locul fixării substratului;
C. este caracteristic tuturor enzimelor;
D. este locul fixării unor compuşi cu structura asemănătoare substratului;
E. este centrul reglator al unor enzime.
?
71,5,0,1,0,0,1
Enzimele alosterice:
A. conţin numai un centru activ şi numai un centru alosteric;
B. centrul alosteric poate fixa atât activatorul, cât şi inhibitorul;
C. modulatorii se leagă covalent în centrele alosterice;
D. modulatorul şi substratul poate fi aceiaşi substanţa;
E. modulatorii modifică conformaţia moleculei enzimei.
?
72,5,1,0,1,0,0
Mecanismul de acţiune a enzimelor:
A. scad energia de activare a reacţiei respective;
B. inseră energie din exterior pentru depaşirea bărierei energetice;
C. are loc formarea complexului enzima-substrat [ES];
D. complexul ES este o structura rigidă, stabilă;
E. formarea complexului ES nu modifică proprietăţile fizice ale enzimei.
?
73,5,1,0,1,1,0
Mecanismul catalizei enzimatice:
A. în complexul enzima-substrat substratul se deformează;
B. complementaritatea sterică dintre enzima şi substrat e absolută;
C. complementaritatea centrului activ este indusă de substrat;
D. complexul enzima-substrat favorizează atingerea stării de tranziţie;
E. în complexul enzima-substrat grupele funcţionale ale centrului activ nu suferă modificări
conformaţionale.
?
74,5,1,1,1,1,0
Mecanismul acţiunii catalitice a enzimelor:
A. legătura atacată este orientată precis în spaţiu;
B. fixarea substratului tensionează centrul activ, modificând substratul legat;
C. în centrul activ al enzime are loc cataliză covalentă;
D. în centrul activ al enzimei are loc cataliză acido-bazică;
E. la interacţiunea substratului şi enzimei se modifică atât structura enzimei, cât şi a
substratului.
?
75,5,1,1,1,1,0
Proprietăţile generale ale enzimelor:
A. termolabilitatea;
B. specificitatea;
C. activitatea e dependentă de pH-ul mediului;
D. activitatea e dependentă de modulatori specifici;
E. activitatea e dependentă numai de substrat.
?
76,5,0,0,1,1,1
Specificitatea enzimelor:
A. depinde de coenzima;
B. depinde de partea proteică şi de coenzima;
C. poate fi absolută - catalizează transformarea unui singur substrat;
D. poate fi relativă - catalizează transformările unui grup de substrate cu similare tip de
legătura;
E. poate fi stereochimică - catalizează transformările unui stereoizomer al substratului.
?
77,5,1,0,0,0,1
Termolabilitatea enzimelor:
A. termolabilitatea influenţează afinitatea enzimei faţa de substrat şi de modulatori;
B. e dependentă de coenzima;
C. la temperaturi mai mari de 500C activitatea E creşte;
D. la temperaturi scazute, mai mici de 00C activitatea enzimei nu se modifică;
E. temperatura optima pentru majoritatea enzimelor e cuprinsă între 20-400C.
?
78,5,1,1,1,0,1
Influenţa pH-ului asupra activităţii enzimelor:
A. pH-ul determină stabilitatea enzimei;
B. pH-ul influenţează afinitatea enzimei faţa de substrat;
C. pH-ul modifică activitatea catalitică a enzimei;
D. pH-ul nu modifică gradul de disociere a grupelor funcţionale din centrul activ;
E. pH-ul intracelular nu coincide intotdeauna cu pH-ul optim de activitate a enzimei.
?
79,5,1,1,0,0,1
Reglarea activităţii enzimelor:
A. activitatea enzimei poate fi reglată prin modificare covalentă
B. starea activă apare la inpachetarea spontană a moleculei (autostructurare cuaternară);
C. modificarea structurii primare nu afectează funcţiile enzimei;
D. produsele reacţiei activează enzima;
E. modificările covalente constau în fosforilarea, metilarea, adiţionarea adenilatului la
radicalii aminoacizilor.
?
80,5,0,1,0,1,1
Activarea specifică a enzimelor e posibilă prin:
A. mărirea concentraţiei substratului;
B. adăugarea unui surplus de coenzimă;
C. denaturare;
D. proteoliza limitată;
E. modulare alosterică.
?
81,5,0,0,1,1,0
Inhibiţia specifică a enzimelor e posibilă prin:
A. denaturare;
B. salifiere;
C. exces de substrat;
D. modulare alosterică;
E. modificări ale pH-ului.
?
82,5,0,1,0,0,1
Inhibiţia competitivă:
A. reprezintă o inhibiţie ireversibilă;
B. structura inhibitorului este analogică cu a substratului;
C. e posibilă simultan fixarea substratului şi a inhibitorul;
D. inhibitorul se leagă în centrul alosteric;
E. inhibitorul se leagă în centrul activ.
?
83,5,1,1,1,0,1
Particularităţile inhibiţiei competitive:
A. nu e posibilă fixarea simultană a substratului şi a inhibitorului;
B. la enzima se leagă compusul a cărui concentraţie e mai mare;
C. inhibiţia se înlătura prin exces de substrat;
D. inhibitorul este scindat fermentativ;
E. inhibitorul concurează cu substratul pentru fixarea în centru activ.
?
84,5,1,0,0,1,1
Inhibiţia alosterică:
A. e caracteristica pentru enzimele oligomere;
B. inhibiţia se petrece până la asamblarea subunitatilor;
C. enzimele respective au preponderent structura terţiară;
D. stă la baza efectului substanţelor medicamentoase;
E. prezintă mecanism de reglare a activităţii enzimatice.
?
85,5,1,1,0,0,1
Referitor la succinatdehidrogenaza (SDH) şi reglarea activităţii ei sunt corecte afirmaţiile:
A. acidul malic este un inhibitor competitiv;
B. face parte din clasa oxidoreductazelor;
C. acidul malic provoacă o inhibiţie ireversibilă;
D. inhibiţia nu depinde de concentraţia acidului malic;
E. SDH catalizează reacţia: Succinat + FAD+  Fumarat + FADH2.
?
86,5,1,1,1,0,1
Referitor la pepsina şi reglarea activităţii ei sunt corecte afirmaţiile:
A. face parte din clasa hidrolazelor;
B. apare la proteoliza limitată (PL) a pepsinogenului;
C. în rezultatul PL se modifică structura terţiară;
D. în rezultatul PL nu se modifică structura primară;
E. în rezultatul PL se formează centrul activ.
?
87,5,1,0,1,0,0
Referitor la amilaza salivară şi reglarea activităţii ei sunt corecte afirmaţiile:
A. face parte din clasa hidrolazelor;
B. face parte din clasa liazelor;
C. NaCl este activator şi nu modifică structura primară a substratului;
D. NaCl provoaca denaturarea enzimei;
E. la activare se modifică structura primară a enzimei.
?
88,5,1,0,0,0,1
Efectul sulfanilamidelor asupra enzimelor:
A. provoacă o inhibiţie competitivă;
B. inhibă ireversibil enzima bacteriană;
C. modifică structura primară a enzimei;
D. inhibă enzima prin produsele reacţiei;
E. nu acţionează asupra enzimelor umane.
?
89,5,1,1,1,0,0
Organizarea enzimelor în celula:
A. sunt organizate în complexe multienzimatice;
B. pot fi fixate de structuri supramoleculare;
C. pot conţine mai mult subunităţi;
D. pot avea numai o singură localizare;
E. sunt libere şi nu pot fi ataşate la diferite structuri.
?
90,5,0,0,1,0,0
Katalul reprezintă:
A. cantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mkM de substrat în 1 min la 250C;
B. cantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mM de substrat în 1 min la 250C;
C. cantitate de enzimă necesară pentru transformarea 1 mol de substrat în 1 sec la 250C;
D. numărul moleculelor de substrat ce se transformă în 1 min cu ajutorul 1 molecule de
enzima;
E. cantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mkmol de substrat în 1 min la 250C
raportată la 1 mg proteină.
?
91,5,1,0,0,0,0
Unitatea internaţionala este:
A. cantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mkmol de substrat în 1 min la 250C;
B. cantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mmol de substrat în 1 min la 250C;
C. cantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mol de substrat în 1 sec la 250C;
D. numarul mol de substrat ce se transforma in 1 min cu ajutorul 1 mol de enzima;
E. cantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mkmol de substrat în 1 min la 250C
raportată la 1 mg proteina.
?
92,5,1,0,1,1,0
Izoenzimele:
A. preferenţial sunt oligomeri;
B. catalizează diferite reacţii;
C. joacă rol de reglatori în metabolism;
D. au sensibilitate diferită la efectorii alosterici;
E. nu se deosebesc prin activitatea lor.
?
93,5,1,1,1,0,1
Prezenţa izoenzimelor e determinată de:
A. particularităţile metabolismului în diferite organe;
B. localizarea şi rolul metabolic în aceeaşi celula;
C. necesitatea unei reglări fine a metabolismului;
D. efectul factorilor mutageni, ce modifică activitatea catalitică a enzimei;
E. necesitatea unei adaptări metabolice la factorii ambianţi.
?
94,5,1,0,0,1,1
Referitor la izoenzimele lactat dehidrogenazei (LDH) care afirmaţii sunt corecte:
A. sunt tetrameri de două tipuri "M" si "H";
B. sunt dimeri de două tipuri "M" şi "H";
C. reacţia catalizată este ireversibilă;
D. LDH se găseşte în ţesuturi în 5 forme diferite;
E. izoenzimele sunt determininate de particularităţile metabolizmului în diferite organe.
?
95,5,0,1,1,0,0
Afirmaţiile corecte referitor la creatinfosfokinaza (CK) sunt:
A. este compusă din lanturi M şi H, prezentând 3 izoenzime;
B. este un dimer alcătuit prin asocierea lanţurilor de tip M şi B;
C. creşterea concentraţiei serice confirmă diagnosticul de infarct miocardic;
D. determinările sale serice sunt lipsite de importanţa clinică;
E. este prezentă în ser în forma a 5 izoenzime.
?
96,5,1,1,1,0,1
Vitamina B1:
A. are în structura ei un atom de azot cuaternar;
B. este coenzima sub forma unui derivat fosforilat;
C. coenzima sa facilitează decarboxilarea -cetoacizilor;
D. coenzima sa facilitează decarboxilarea -aminoacizilor;
E. cea mai utilizata forma coenzimatica este tiamindifosfatul.
?
97,5,1,0,1,1,1
Referitor la vitamina B2 - riboflavina, sunt corecte afirmaţiile:
A. FMN este esterul monofosforic al vitaminei B2;
B. FAD este esterul difosforic al vitaminei B2;
C. FAD este dinucleotidul vitaminei B2;
D. FMN şi FAD sunt coenzimele unor enzime din clasa oxidoreductazelor;
E. FMN şi FAD pot există în 2 forme - redusă şi oxidată.
?
98,5,1,0,1,1,0
Afirmaţiile corecte referitoare la NAD sunt:
A. participă la transferul unui ion "hidrid";
B. legătura sa cu apoenzimele este covalentă;
C. enzimele coenzma cărora este NAD+ participă în reacţii de oxido-reducere;
D. în componenţa ei întră vitamina B5;
E. există într-o singură forma – oxidată.
?
99,5,1,1,0,1,0
Afirmaţiile corecte referitoare la coenzima NADP sunt:
A. enzimele NADP-dependente participă în reacţii de oxido-reducere;
B. conţine un rest fosfat fixat la 2'-OH al adenozinei;
C. se leagă covalent la toate apoenzimele;
D. componentul activ e amida acidului nicotinic;
E. conţine în structura sa acidul nicotinic.
?
100,5,1,1,0,0,1
Referitor la vitamina B6 şi coenzimele ei sunt corecte afirmaţiile:
A. vitamina B6 există în 3 forme: piridoxina, piridoxamina, piridoxalul;
B. sunt coenzime în reacţiile de decarboxilare a aminoacizilor;
C. ca coenzima sunt utilizate piridoxamina şi piridoxalul;
D. sunt coenzime ale oxidoreductazelor;
E. în procesul de transaminare sunt utilizate atât piridoxalfosfatul, cât şi
piridoxaminofosfatul.
?
101,5,0,1,1,1,0
Referitor la acidul ascorbic sunt corecte afirmaţiile:
A. este vitamina K;
B. este vitamina C;
C. participă la reacţii de hidroxilare cu implicarea O2;
D. este necesară la transformarea prolinei în hidroxiprolina;
E. transformă acidul glutamic în acidul -carboxiglutamic.
?
102,5,1,1,1,0,0
Metalele ca cofactori:
A. participă nemijlocit la cataliza;
B. pot juca rolul de acceptori de electroni;
C. pot stabiliza structura enzimei;
D. modifică structura primară a enzimei;
E. provoacă denaturarea enzimei.
?
103,5,1,1,1,0,0
Preparatele medicamentoase enzimatice:
A. conţin tripsina şi chimotripsina;
B. conţin amilaza şi lipaza;
C. conţin bromelaina şi papaina;
D. conţin catalaza şi peroxidaze;
E. conţin glicozidaze şi colagenaze.
?
104,5,0,1,1,1,1
Preparatele farmaceutice enzimatice exercită acţiune:
A. colagenolitică;
B. fibrinolitică;
C. antihemoragică;
D. antiedematică;
E. antiinfamatoare.
?
105,5,0,1,1,0,1
Enzimele salivei provin din:
A. celulele mucoasei cavităţii bucale;
B. glandele salivare;
C. plasma sanguină;
D. produsele alimentare;
E. bacteriile plăcii dentare.
?
106,5,1,1,0,0,1
Lizocimul:
A. este o hidrolaza;
B. este o glicozidaza;
C. scindează lipoproteinele membranelor bacteriene;
D. participă la digestia glucidelor alimentare;
E. exercită acţiune protectoare antimicrobiană.
?
107,5,0,1,1,0,1
Mucinaza:
A. sintetizează mucina;
B. este o hidrolaza;
C. este o -glicozidaza;
D. scindează resturile glucozei din acidul mucoitin-sulfuric;
E. asigură inlaturarea moleculilor uzate ale mucinei şi reinnoirea lor.
?
108,5,1,0,1,1,1
-amilaza salivară:
A. este principala enzima digestivă salivară;
B. este o hidrolază şi -glicozidaza;
C. scindează amidonul şi glicogenul;
D. posedă specificitate faţa de legăturile -1,4-O-glicozidice;
E. este produsa de glandele salivare.
?
109,5,0,1,0,1,0
Modificările activităţii enzimelor salivare în diverse afecţiuni:
A. activitatea ureazei creşte în uremie;
B. activitatea lizocimului creşte în stomatite, gingivite şi alte afecţiuni bacteriene;
C. activitatea mucinazei scade în carie;
D. activitatea -amilazei creşte în parotita;
E. activitatea maltazei creşte în parotita.
?
110,5,1,0,1,10
Implicarea enzimelor salivare în afecţiunile stomatologice:
A. activarea ureazei facilitează formarea tartrului dentar;
B. catalaza şi peroxidazele produc peroxizi ce induc demineralizarea;
C. colagenaza şi glicozidazele bacteriene contribuie la dezvoltarea parodontozei;
D. -amilaza produce glucide fermentescibile, ce sunt implicate în geneza cariei;
E. lizocimul stimulează proliferarea bacteriană şi apariţia gingivitelor.