Ministerul Sanatatii Republicii Moldova

Universitatea de Medicina si Farmacie Nicolaie Testimitanu

Catedra Chimie Farmaceutica siToxicologie

FERMENTII,PRINCIPII DE
ACTIUNE SI ACTIVITATEA
REGLATORIE
A elaborat: Tricolici Silvia
Morozan Ludmila
A controlat: Uncu Livia

Chisinau 2012

SCURT ISTORIC
Reacii enzimatice au fost folosite din
timpurile cele mai vechi pentru fabricarea
vinului, a oetului, a berii i a brnzei. O
cercetare sistematic a lor a fost ntreprins abia
n epoca modern.n 1713, Reamur a observat
dizolvarea crnii n sucul stomacal al ciorii. De
asemenea, (1783) a hrnit animale cu buci de
carne nvelite n reele de srm i observat
dizolvarea crnii in stomac. Un moment istoric
deosebit de important este recunoaterea clar,
de ctre Berzelius, n 1835, a caracterului
catalitic al reaciilor enzimatice, precum i a
rolului esenial pentru viaa animalelor i
a plantelor jucat de aceste reacii.n anul 1940,
cercettorul american Edward Howell a fcut,
n acelai domeniu, o i mai mare descoperire:
cercetnd substanele vitale propriu-zise si
anume, ENZIMELE, a dovedit c ele
sunt purttorii vieii din orice organism viu,
fiind deci i materia vie din alimentele noastre.

DEVIZA: A FACE SI A DESFACE

CONTINUU SUBSTANTE
Obiective:

Noiune despre enzime.

Nomenclatura i clasificarea enzimelor. Numrul de cod al
enzimei.
Natura chimic i rolul biologic al enzimelor.
Dovezile naturii proteice a enzimelor.
Diferena dintre aciunea enzimelor i catalizatorilor nebiologici.
Structura enzimelor.
Noiune despre centrul activ i centrul alosteric
Mecanismul de aciune al enzimelor.

Enzimele
-sunt cea mai intens si specializat clas de
proteine,care regleaz i coodoneaz decurgerea
armonioas a reactiilor chimice
-sunt catalizatori biologici,care mresc viteza reactiilor
chimice rezultat la sfrsitul modificarilor cantitative i
calitative,care actioneaz stict ntr-o anumita
consecutivitate.
Nomenclatura
Sunt cunoscute mai mult de 2500 enzime fiecare E ii are denumirea de la denumirea S n
latin cu adionarea terminaiei -aza.
Amiloid -amilaza, ureaza.
Este utilizat pe larg denumirea sistematic
S-au pstrat i denumirile vechi tradiionale pepsina, tripsina.
Denumirea S+ tipul reaciei (malat DH;piruvat carboxilaza)
Clasificarea enzimelor
Toate enzimele se mpart n ase clase, clasele n subclase, subclasele n subsubclase, iar
aici E i are numrul su de ordin. Clasele, subclasele, sub-subclasele i enzimele
individuale se noteaz prin cifre desprite de puncte Clasa reprezint tipul de reacie,
catalizat de enzime,
Subclasa precizeaz aciunea E, deoarece indic natura gruprii chimice a S, atacat de
Enzim
Subsubclasa precizeaz natura legturii S atacat sau natura acceptorului care
particip la reacii
Denumirea E denumirea S +tipul reaciei catalizate +aza

1) oxidoreductazele - enzime ce catalizeaz reaciile de

oxidoreducere ce au loc n organismele vii;
2)

transferazele - enzime ce catalizeaz reacii de transfer ale

unor grupe de atomi ce pot fi i grupe funcionale de la un
substrat la altul, fr ca aceste grupri s existe libere n
timpul procesului;

3)

hidrolazele - enzime ce catalizeaz scindarea diferitelor

legturi covalente din molecula substratului cu participarea
moleculelor de ap;

4)

liazele - enzime ce catalizeaz reacii de adiie a unor grupe

de atomi la molecula substratului sau clivarea acestor
grupri cu rearanjarea ulterioar a valenelor;

5)

izomerazele - enzime care catalizeaz diferite reacii de

izomerizare a substratelor;

6)

ligazele sau sintetazele - enzime ce catalizeaz formarea

unor noi legturi chimice carbon carbon sau carbon
heteroatom, n majoritatea cazurilor utilizndu-se energia
stocat n legturile macroergice ale moleculelor de ATP

Numrul de cod al enzimei.

Conform acestei clasificri, fiecare enzim este caracterizat nu numai de o denumire ci i
de un cod specific format din patru cifre:
prima cifr reprezint clasa,
a doua subclasa,
a treia cifr arat subsubclasa,
ultima cifr a codului indic numrul de ordine din subsubclasa respectiv.

Acest cod este precedat de

prescurtarea E.C. (Enzyme
Commission).
De exemplu, denumirea
corect i complet a catalazei
este H2O2:
H2O2-oxidoreductaza (EC
1.11.1.6), iar cea a enzimei cu
denumirea trivial
dihidroorotaza este L-5,6dihidroorotat-amidohidrolaza
(EC 3.5.2.3).

Natura chimic
Enzimele sunt proteine ce poseda toate proprietatile fizico-chimice specifice acestor
macromolecule ca :
-solubilitate;
-proprietati osmotice;
-sarcina electrica neta;
-denaturarea termica;
-reactii chimice ect.

Dovezile naturii proteice a enzimelor:

Activitatea lor e dependenta de pastrarea structurii native a proteinei.
1. Sunt alctuite din AA
2. Prezena macromolecule.
3.n apa formeaz substane coloidale cu proprietdtile sale specifice
4. Prezintd electroliti amfoliti
5.Sunt termolabili i anume: distrugerea lanului polipeptidic prin fierbere soluii
acide sau bazice sau denaturarea lor
6.Enzimele, fiind proteine sunt supuse aciunii altor E care scindeaz proteinele
Ex: Pepsina n mediu acid scindeaz amilaza.
7. Cel mai solid argument este c in condii de laborator din AAau fost sintetizate:
ribonucleaza scindeaz acizii nucleici
Izozima -ce distruge capsulele microorganismelor.

ROLUL IN CADRUL
ORGANISMULUI

Descompunerea
moleculelor mari

Accelereaza
procesele
metabolice

Coordoneaza unele
etape ale ciclului
metabolic

Diferena dintre aciunea enzimelor i catalizatorilor nebiologici.

1. Viteza reaciei enzimatice crete de milioane de ori.
2.

Enzimele posed o nalt specificitate de aciune.

3. Catalizeaz reaciile far formarea produselor intermediare adic randamentul este

de 100%.
4. Enzimele, reacioneaz n condiii blnde- parametri optimi de aciune a enzimei soluii apoase diluate, pH valorii, t anumita i presiune adecvat.
5.

Activitatea E i de aici i
viteza reaciilor sunt reglate.

6. E catalizeaz reaciile n ambele

direcii
7. Viteza reaciei enzimatice este direct
proporional cu cantitatea E
8. Exist o anumit dependen a vitezei
reaciei enzimatice de concentraia S.

Structura enzimelor.
Din punctde vedere structural, enzimele pot fi clasificate n dou mari grupe:
enzime monocomponente i enzime bicomponente
Enzimele monocomponente
sunt holoproteine, ceea ce nseamn c moleculele acestora sunt formate din
una sau mai multe catene polipeptidice.
Enzimele bicomponente
sunt heteroproteine (proteine complexe sau proteine conjugate) i conin, n
afar de componenta polipeptidic i o component de alt natura, neproteic
Masa moleculara a E e de mii de ori mai mare dect masa molecular a
substratului i deci E acioneaz nu cu toat molecula dar cu o parte, un anumit
sector- acest loc de aciune cu S se numete CA
CA - combinarea unical n spaiu i n timp a anumitor resturi de AA care
asigur interaciunea cu S i transformarea ulterioar a acestuia

Noiune despre centrul activ i centrul

alosteric
Centrul activ
sau situs catalitic (activ)-activitatea catalitic
realizat de o regiune mic din enzim, geometric
discret.

Centru alosteric
se formeaza ntr-o zon diferit de situsul activ
in urma fenomenului de modificare a
conformaiei unei enzime ca urmare a
interaciunii sale cu o anumit substan.

Mecanismul de aciune al enzimelor.

Pentru ca o reactie sa aiba loc e necesar ca moleculele de substrat si enzima sa
contacteze intre ele.
Procesul catalizei enzimatice poate fi divizat convenional n trei stadii:
Difuzia S spre Ei legarea cu CA al E . Prima etap de scurt durat depinde de
concentraia S i de viteza lui de difuzie spreCA al E . Mecanismul interaciunii
ntre S i E este explicat prin dou concepte.

2. Transformarea complexului primar enzima-substrat n unul sau cteva

complexe activate, indicate n ecuaie prin ES* i ES**. Aceast etap este cea mai lent
i depinde de energia de activare a reaciei chimice respective. La aceast etap are loc
dereglarea legturilor substratului, ruperea lor sau formarea noilor legturi n urma
interaciunii grupelor catalitice ale enzimei.
3. Desprirea produselor reaciei de centrul activ al enzimei i difuzia lor n mediul
ambiant n E i P
Regularea activitii enzimatice
Factori

Temperatura

La creterea temperaturii crete i activitatea enzimatic. La temperaturi ns prea mari,

enzimele ncep s se descompun i activitatea enzimatic se mic oreaz.
pH
Activitatea enzimatic este n strns legtur cu pH-ul mediului n care se afl. De exemplu,
pepsin, o enzim digestiv, este n condiii optime la pH cuprins ntre 1,5 - 2.
Cofactorii
Combinaia dintre enzim i cofactorul dat (coenzima sau ionul metalic) reprezint o
configuraie activ, cu care substratul poate fi mai uor reacionat.
Coenzime
Ionii metalici
Ca si cofactori mai pot fi prezeni ionii anumitor metale, care sunt legai strans de enzim. Cei
mai rspndii ioni metalici sunt: ionul bivalent de Zn, ionul bivalent de Fe, ionul bivalent de Co
i Mn.
Ali factori
Inhibitori

Bibliografie :

CONCLUZIE:
Studiul enzimelor sub toate aspectele prezint o
importan deosebit din punct de vedere
fundamental, contribuind la nelegerea
mecanismelor moleculare ce stau la baza
transformrilor metabolice din celula vie i la
dezvoltarea altor tiine moderne i domenii
interdisciplinare cum ar fi biologia molecular,
genetica i ingineria genetic, microbiologia,
fiziologia animalelor, plantelor i
microorganismelor, biotehnologia i altele.