CURS 1 PROTEINE

Compoziţie chimică, rol, clasificare.

Aminoacizi.
Structura proteinelor.
Proteine structurale de bază.
Proteinele sunt substante organice complexe care intra in
alcatuirea materiei vii, de la cea mai simpla forma de viata
(virus) pana la organismul uman.

Compozitia chimica
Sunt substante cuaternare – C, H, O, N
Mai contin – S, P, Cu Fe

Rolul proteinelor
-Plastic – intra in structura tuturor celulelor
-Functional – intervin in sinteza materiei vii (AN),
metabolism
- catalitic, deoarece intra în structura enzimelor;
- de reglare, deoarece intra în structura unor hormoni;
- imunostimulator, deoarece intervin în procesul de aparare
al organismului, participând la formarea anticorpilor;
- intervin în mentinerea echilibrului osmotic la nivel
celular;
- energetic - furnizeaza organismului energie (1 g P = 4,1
kcal).
 CLASIFICAREA PROTEINELOR
În functie de structura lor chimica, proteinele se împart în doua
mari grupe: proteine simple si proteine complexe.

- Proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale

caror molecule sunt formate numai din catene polipeptidice.
- prin hidroliza completa, holoproteinele pun în libertate
numai aminoacizi.
Ex:α, β si γ-globulinele serice, anticorpii, histonele,
protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul,
fibroina, keratinele etc.

- Proteinele complexe (numite si conjugate, sau

heteroproteine)
- componenta proteica + componenta de alta natura numita
grupare prostetica.
La rândul lor, heteroproteinele se împart în
mai multe grupe în functie de natura chimica
a gruparilor prostetice.

HETEROPROTEINE
-Metaloproteine – metal
-Fosfoproteine – fosfor
-Lipoproteine – lipide
-Glicoproteine – glucide
-Nucleoproteine – AN
-Cromoproteine – compus colorat
Metaloproteine
- Fe – siderofilina, feritina
- Cu – ceruloplasmina
- P (sau acid fosforic) – cazeina, fosfolipide

Fosfolipide
- Fosfatidilcolina (lecitina)
- fosfatidiletanolamina
- fosfatidilserina
- Fosfatidilinozitol
- sfingomieline

Lipoproteine
-In functie de densitatea la ultracentrifugare si miratia
electroforetica, se impart in:
- kilomicroni, nu migreaza
- VLDL, preβ
- IDL, β larga
- LDL, β
- HDL, α
Cromoproteinele contin în molecula lor o grupare prostetica de
natura protoporfirinica. Ex.: hemoglobina, mioglobina,
citocromii, catalaza, peroxidaza, clorofila etc.
 Glicoproteine

Sunt substanțe care conțin lanțuri de

oligozaharide legate covalent de lanțuri de
proteine

Exemple:
Colagenul (plastic, structural)
Ceruloplasmina, transferina (molecule de
transport)
Imunoglobulinele (rol imunologic)
Clasificare dupa morfologia moleculei

- Fibrilare – firul de par, fibra de colagen cu rol de

sustinere si rezistenta mecanica

- Globulare – de forma ovala sau sferica;

- tip proteine plasmatice, hormoni
proteici, enzime
 AMINOACIZI

Clasificare
Compoziţie chimică
Proprietăţi
 FORMULA GENERALA A UNUI AMINOACID
LEGATURA PEPTIDICA
Aminoacizii sunt unitățile constituente ale
proteinelor
Aminoacizii sunt sursa primară de azot
pentru țesuturi și servesc ca precursori pt
alți compuși cu azot:
◦ Produșii cu importanță fiziologică derivați din
AA includ hemul, purinele, pirimidinele,
hormoni, neurotransmițătorii

INTRODUCERE
 Aminoacizii au fost obtinuti din proteine prin
hidroliza acida (6M HCl) a legaturilor peptidice.
 Primul aminoacid descoperit a fost asparagina (in
radacina si tulpina sparanghelului; 1806). Ultimul
aminoacid, treonina, a fost descoperit in 1938.
 La inceput aminoacizii au fost denumiti in functie
de sursa de provenienta (asparagina din
Asparagus, glutamatul din gluten si tirozina din
branza -“tyros”-branza) sau dupa alte proprietati
(Glicina-“Glykos”-dulce).
 Aminoacizii se afla in forma libera sau combinata
in sange.
GENERALITĂȚI
 Proprietatile
aminoacizilor sunt dictate de gruparile care
sunt grefate pe atomul de carbon din pozitia α.

 La acest atom de carbon se disting urmatoarele grupări:

◦ gruparea amino - grupare protonata (-NH33++) in conditii
fiziologice de pH;
◦ gruparea carboxil - grupare deprotonată (-COO--) în
condiții fiziologice de pH;
◦ catena laterală - conferă proprietăți specifice
aminoacizilor, fiind responsabila si de asimetria
atomului de carbon din pozitia α.

Structura aminoacizilor
Structura tridimensională a
aminoacizilor
Raspândire
Din cei 21 de aminoacizi existenti in
proteine, 20 (exceptie face aminoacidul
glicina) se afla in conformație L .
Pana in prezent se cunosc peste 200 de
aminoacizi. Unii dintre acestia apar numai
in plante sau in anumite microorganisme.
In natura aminoacizii exista si in
conformatia D.
De exemplu, D-alanina si acidul D-glutamic
intra in componenta peptidelor din peretele
bacterian.
Aminoacizii pot fi clasificati dupa
urmatoarele criterii:
- proprietăți chimice;
- utilitatea lor in biosinteza proteinelor;
- necesitatea biosintezei lor pentru
organism;
- implicarea lor ca substrat al
gluconeogenezei.

Clasificarea aminoacizilor
Catena laterală determină diferențele dintre
proprietatile chimice ale aminoacizilor
 In functie de natura catenei laterale se disting:
a) catene laterale alifatice sau aromatice nepolare:
- aminoacizi alifatici: glicina, alanina, valina, leucina,
izoleucina, metionina;
 Glicina este aminoacidul cu structura cea mai simpla,
avand in catena laterala un atom de hidrogen.
 Alanina, valina, leucina si izoleucina au catene laterale
hidrocarbonate (de la gruparea metil in alanina la gruparile
butiril izomere din izoleucina si leucina).
- aromatici: fenilalanina, tirozina si triptofanul;
 Resturi aromatice (fenilalanina, tirozina si triptofanul) pot fi
detectate prin spectroscopie in domeniul UV (250-300 nm).
Aceasta proprietate este folosită in special pentru
estimarea concentratiei proteinelor care contin aceste
resturi sau pentru studiul impachetarii acestor
macromolecule.
- aminoacizi alifatici:
glicina, alanina,
valina, leucina,
izoleucina,
metionina;

Aminoacizi alifatici
- aromatici:
fenilalanina, tirozina
si triptofanul;

- heterociclici: prolina
(singurul
aminoacid care are o
grupare amino secundara)

Aminoacizi aromatici
b) catene laterale neîncărcate (serina,
treonina, asparagina, glutamina,
cisteina, selenocisteina).

Gruparile - OH (serina, treonina –

aminoacizi alifatici, tirozina – aminoacid
aromatic) pot fi implicate în legături de
hidrogen.

In functie de natura catenei laterale se

disting:
Catene laterale neîncărcate: serina,
treonina, asparagina, glutamina,
cisteina, selenocisteina
c) catene laterale incarcate:
- pozitiv: lizina, arginina, histidina
(imidazolul)
- negativ: acid glutamic, acid aspartic
(gruparile carboxil aflate pe catena
laterala a resturilor aspartat și glutamat
sunt foarte polare in condiții fiziologice).

In functie de natura catenei laterale se

disting:
In functie de aminoacizii care intra in
compozitia proteinelor se disting:

a) aminoacizi proteinogeni - aminoacizii care

intra in compozitia proteinelor;
b) aminoacizi neproteinogeni - aminoacizii
care nu intra in compozitia proteinelor:
- ornitina si citrulina apar in decursul ciclului ureei;
- homocisteina;
- 5-hidroxi-triptofan – un precursor al serotoninei
si un intermediar in metabolismul triptofanului;
- homoserina este un intermediar al catabolismului
metioninei;
In functie de aminoacizii care intra in
- taurina intra in componenta acizilor biliari;
compozitia proteinelor se disting:
- β-Alanina este parte a coenzimei A.
 Esențiali - Aminoacizii care nu pot fi sintetizati de
organismul uman, si ca atare pot fi suplimentati prin
aport alimentar: valina, leucina, izoleucina,
fenilalanina, triptofan, lizina, metionina si
treonina
 Neesențiali - pot fi sintetizati de organismul uman
plecând de la acizii esențiali sau prin scindarea
proteinelor
 Clasificarea in aminoacizi esentiali si neesentiali este
relativa deoarece toti cei 20/21 aminoacizi sunt
necesari pentru o buna functionare a proceselor
biochimice din organism.

Posibilitatea organismului de a-i

sintetiza
 Aminoacizii sunt amfoliti
 Aminoacizii pot ceda sau accepta protoni si ca atare pot sa
se comporte asemeni acizilor si bazelor (amfolit).
 Gruparea amino poate fi protonata:

 In conditii fiziologice de pH gruparea amino este

protonata.
 Gruparea carboxil din aminoacizi poate fi
deprotonata:

 Acest fapt dicteaza o incarcare negativa la valori fiziologice

ale pHului.

Proprietatile acido-bazice ale

aminoacizilor
•In functie de pH ul mediului aminoacizii pot
avea sarcina (+), (-) sau incarcare electrica
zero.

• Aminoacizii contin cel putin doua grupari

ionizabile: carboxil, cu caracter slab acid si
amino, cu caracter slab bazic.

• Structura predominanta a
aminoacizilor in sange si in cele mai
multe tesuturi este de amfiion.
 Gly

Glicocol
Alanina
Leucina
Valina
Izoleucina
Fenilalanina

Phe
 Trp

Triptofan
Prolina
Metionina
Serina
 Thr

Treonina
 Cys

Cisteina
Cistina
 Tyr

Tirozina
Glutamina
Acid aspartic
Acid glutamic
 Lys

Lizina
Arginina

Arg
Histidina
Legatura peptidica

Legatura peptidica
Legatura peptidica
Structura proteinelor

Holoproteidele sau proteinele sunt biopolimeri

alcătuiţi dintr-un număr foarte mare de
aminoacizi, care variază mult de la proteină la
alta, legaţi prin legături peptidice.

Lindenstrom şi Lang au stabilit următoarele nivele

de organizare a structurii complexe a proteinelor:
• structura primară,
• structura secundară,
• structura terţiară, şi
• structura cuaternară.
 Structura primara
Structura primară a proteinelor reprezintă organizarea catenei
macromoleculare, respectiv numărul şi secvenţa aminoacizilor legaţi
prin legături peptidice.

Ţinându-se seama că fiecare catenă polipeptidică posedă la una

dintre extremităţi o grupă amino liberă, s-a putut stabili, prin
hidroliză enzimatică, numărul lanţurilor polipeptidice, prin
determinarea numărului aminoacizilor N-terminali sau C-terminali.

Secvenţa aminoacizilor în lanţul polipeptidic se stabileşte pe cale

genetică şi are caracter ereditar.
Modificarea unei singure secvenţe (înlocuirea unui singur aminoacid,
de exemplu în globina hemoglobinei) poate altera sau modifica
complet funcţia biologică a macromoleculei proteice.
Cunoaşterea doar a structurii primare nu permite aprecierea
modului în care structura proteinei determină activitatea biologică.
 Structura primara

Structura primara a lizozimului

Structura secundara

Structura secundară a proteinelor este un tip de

structură tridimensională care ia în considerare
aranjamentul spaţial, conformaţiile posibile ale
catenei macromoleculare proteice.

Deoarece catena macromoleculară are grupe

funcţionale polare, capabile să formeze legături
de hidrogen (între grupele –CO– şi –NH–)
cercetările lui Pauling şi Corey au condus la
propunerea a două modele structurale:
modelul helicolidal (α-helix) şi
modelul straturilor pliate.
Modelul spiralat,
helicoidal sau α-helix,
presupune răsucirea în
spirală a lanţului
polipeptidic. Acesta
este format din catene
polipeptidice între care
se stabilesc legături de
hidrogen (între grupa
C=O) a unei legături
peptidice dintr-o
catenă şi grupa –NH– a
legăturii peptidice din
catena vecină) în jurul
unui cilindru imaginar.
Numele de α-helix a fost utilizat
de Pauling care a recunoscut
prima dată această structură în α-
keratină.
Sensul de orientare a α-helixului
poate fi spre dreapta sau spre
stânga, însă toţi aminoacizii
participanţi în ambele cazuri
aparţin seriei L, iar resturile R ale
aminoacizilor sunt proiectate spre
exteriorul spiralei (α-helixului).
Modelul structurilor β-pliate (pleated sheets) se bazează pe
formarea legăturilor de hidrogen între grupele -C=O şi -NH- de la
două catene polipeptidice, care pot fi dispuse în două moduri:

• conform modelului paralel, caracteristic β-keratinei şi

• modelului antiparalel, caracteristic fibroinei din mătase.

 În modelul paralel, lanţurile peptidice sunt situate paralel, cu

resturile -R orientate în acelaşi sens, iar
 în modelul antiparalel, lanţurile peptidice sunt faţă în faţă
(antiparalele), cu resturile -R orientate în direcţii opuse.

Legăturile de hidrogen în această structură sunt aproape

perpendiculare pe axa lanţului peptidic (în contrast cu structura α-
helix).
În modelul paralel al structurilor pliate fiecare structură cuprinde
catene paralele situate la intervale de 4,6 Å, intervale care permit
formarea legăturilor de hidrogen intercatenare.

În cazul β-keratinei, perioada de identitate de-a lungul lanţurilor

peptidice este de 6,5 Å, iar în cazul fibroinei este de 7,2 Å.
 Structura tertiara
Structura terţiară a proteinelor reprezintă un alt nivel de
organizare structurală, exprimând gradul de împachetare a lanţului
polipeptidic (cu diferite structuri: α-helix sau straturi β-pliate)
pentru realizarea unei conformaţii compacte (de proteină
globulară) cât mai avantajoasă energetic.

Aceasta reprezintă rezultatul interacţiilor dintre resturile –R ale

aminoacizilor din catenele polipeptidice, interacţiuni care apar deja
în cazul lanţurilor polipeptidice mai lungi, cu structură secundară
proprie.
Această suprastructură se realizează şi se menţine datorită forţelor
de atracţie între catenele laterale ale lanţurilor peptidice, care pot
să formeze următoarele tipuri de legături:
••legături
legăturifosfodiesterice,
de hidrogen;
•
• legături
legături covalente;
ionice;
• legături apolare prin forţe van der Waals (legături hidrofobe)
structura secundara si tertiara a lizozimului
Structura cuaternara
Structura cuaternara a Hb
COLAGENUL