Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Natura chimic i rolul biologic al enzimelor. Dovezile naturii proteice a enzimelor. Diferena dintre aciunea enzimelor i catalizatorilor nebiologici. Structura enzimelor. Noiune despre centrul activ i centrul alosteric al enzimelor. Izoenzimele i rolul lor. Cofactorii enzimelor. Coenzimele i ionii metalici. Funciile de coenzime a vitaminelor i microelementelor. Natura chimic (structura) vitaminelor B1, B2, B6, PP i rolul lor ca coenzime. Mecanismul de aciune al enzimelor. Centrul activ al enzimelor i rolul lui n formarea i transformarea complecilor intermediari dintre enzim i substrat. Rolul modificrilor conformaionale reciproce ale moleculei enzimei i substratului la favorizarea catalizei (reaciei). Nomenclatura (denumirea) i clasificarea enzimelor. Caracteristica general a claselor i subclaselor principale de enzime. Numrul de cod al enzimei.
OBIECTIVELE:
Natura chimic a E
1. 2. 3. 4. 5. 6.
E- sunt proteine i posed toate proprietile fizico-chimice specifice acestor molecule (solubilitate, proprieti osmotice, sarcin electric net, denaturare termic) Dovezile experimentale: Sunt alctuite din AA Prezint macromolecule n ap formeaz sol. coloidale cu propriet. sale specifice Prezint electrolii amfolii Se supun denaturrii Au fost sintetizate n condiii de laborator din AA (ribonucleaza, lizozima)
2.
3. 4.
catalizeaz numai reaciile posibile din punct de vedere energetic nu modific echilibrul reaciilor reversibile nu modific direcia reaciei nu se consum n procesul reaciilor.
2. 3.
4. 5. 6.
Viteza catalizei enzimatice este cu mult mai mare dect a celei nebiologice (1 mg de Fe n componena catalazei poate nlocui o ton de Fe metalic). E posed specificitate nalt. E catalizeaz reaciile chimice n condiii blnde (presiunea obinuit, temperatura 37C, pH aproape neutru). E catalizeaz reaciile fr formarea produselor intermediare randamentul este de 100% Activitatea E, de aici i reaciile enzimatice se regleaz. Viteza reaciilor este direct proporional cu cantitatea E.
Structura enzimelor
Masa molecular a E e de mii de ori mai mare dect masa molecular a substratului (S)
Particularitile CA
1. este o structur tridimensional unical,
CENTRUL ACTIV:
3. Are form de adncitur sau cavitate, cptuit cu AA hidrofobi,unde nu-i acces de ap (ex. cnd apa este un reagent al reaciei). CA conine AA polari. 4. Ocup o parte relativ mic din volumul E i majoritatea resturilor de AA n molecula E nu contacteaz cu S 5. S relativ slab se leag cu E 6. CA este alctuit din 2 sectoare: Sectorul de contact (de legare) Sectorul catalitic
conformaia enzimei i secundar activitatea ei 4. Modulatorul pozitiv activator 5. Modulatorul negativ - inhibitor
Enzime alosterice
Moleculele enzimelor alosterice sunt mai mari, mai complexe i sunt oligomere pare Au cinetica lor viteza reaciilor n dependen de c% S are form sigmoidal, dar nu hiperbolic, cauzat de urmrile interaciunii ntre protomerii ce leag S n mod cooperativ
Structura enzimelor
Din punct de vedere structural deosebim: 1. E simple alctuite numai din AA (proteazele, lipazele, ribonucleaza) 2. E conjugate - formate din: a. partea proteic - apoenzim b. partea neproteic - cofactor. HOLOENZIM cofactorul +apoenzima cu activitate catalitic
Cofactori
n calitate de cofactori apar frecvent cationii unor metale i, foarte rar, unii anioni Fe, Mg, Mn sau Zn2 Cofactorul strns legat n structura E grupare prostetic (FMN; FAD, biotina, acidul lipoic) Cofactorul slab legat, uor disociabil coenzim (NAD; NADP)
Coenzimele (CoE)
1. Sunt parte component a centrului
activ 2. Contribuie la stabilizarea conformaiei enzimei 3. Contribuie la fixarea substratului 4. Particip nemijlocit la actul catalitic
Clasificarea CoE
1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8.
CoE vitaminice
CoE nevitaminice
1. Porfirinele (hemurile de divers natur) 2. Nucleotidele 3. Fosfaii monozaharidelor
Coenzimele tiaminice
Derivaii vitaminei B1 TMP, TDP (TPP)cocarboxilaza, TTP Rolul: 1. Decarboxilarea oxidativ a piruvatului 2. Decarboxilarea oxidativ a cetoglutaratului 3. Reacii de transcetolare
Reacia sumar a decarboxilrii oxidative a piruvatului cu participarea TPP (deriv. Vit. B1)
Pyruvate Dehydrogenase
O H3 C C O C O NAD
+
O C S Co A
+ CO2
pyruvate
acetyl-CoA
Coenzimele flavinice
1. 2.
3.
4.
5. 6. 7.
Derivai ai vitaminei B2 FMN i FAD Rolul: Particip n reaciile de oxido-reducere: Dezaminarea AA Degradarea aldehidelor (aldehidDH) Degradarea purinelor (xantinoxidaza) Ciclul Krebs (succinatDH) Oxidarea AG DOP (dihidrolipoilDH)
Coenzimele nicotinamidice
Sunt derivai ai vitaminei PP niacina, niacinamida, B5 se include n structura a 2 Co- NAD i NADP Rolul Particip n reaciile de oxido-reducere (dehidrogenarea S transferul unui hibrid ion (H+ i 2 e). Alt proton rmne n soluie H+
Coenzimele nicotinamid adenin dinudleotidul (NAD+) nicotinamid adenin dinudleotid fosfat (NADP+)
Coenzimele nicotinamidice
Coenzimele piridoxinice
1.
2.
3.
Vitamina B6 :
Piridoxina
Piridoxal
Piridoxamina
Coenzimele:
Piridoxal fosfat
Piridoxamin fosfatul
1.
2.
3.
Dup modul de legare i rolul ionului metalic E sunt: Metaloenzime care conin n calitate de cofactori ioni de metale, strns legai de apoE Exemple: Citocromi, peroxidaza, catalaza (Fe) Citocromoxidaza (Cu) alcoolDH; carboxipeptidaza (Zn) E metaloactive a cror activitate crete n prezena ionului metalic, care leag metalul slab Metalele sunt fixate de apoenzim prin legturi electrostatice la care particip resturile de AA acizi (Asp, Glu) sau bazici (Arg, Lyz, His)
1. 2. 3.
4.
Ionii metalici ce intr n componena metaloenzimelor ndeplinesc urmtoarele funcii: Stabilizeaz structura E Particip la legarea S Particip nemijlocit la cataliz Fixarea cofactorului la apoE (ex: Zn leag NAD la alcoolDH)
Co biotinice vitamina H
Gluconeogenez (I cale piruvatdecarboxilaza) Sinteza AG (formarea lui malonil CoA) Transformarea propionil-CoA n succinil CoA (oxidarea AG cu numr impar) Intervine n catabolismul Leu
1.
2.
Vitamin antipernicioas pentru om i factor de cretere pentru microorganisme n ficat sunt 3 compui cobalaminici: meti-; hidroxo- i deoxiadenozil-cobalamin Rolul: Co pentru unele transmetilaze (homocistein metionin) Co pentru anumite mutaze (izomeraze)metilmalonil Co A---- succinil CoA
Bc-acidul folic Forma activ- acidul tetrahidrofolic Rol: transferul gruprilor cu un C: metil (CH3), metilen(-CH2), formil (COH), formimino (CH=NH)
Mecanismul de aciune al E
Pentru decurgerea unei reacii este necesar ca molecula de S i E s contacteze ntre ele, pentru aceasta e necesar de contientizarea unei noiuni ca: Energia de activare este energia necesar tuturor moleculelor unui mol de S, care la o anumit t pot s ating starea de tranziie (corespunztoare apixului barierii energetice )(KJ/mol; kcal/mol) E - micoreaz energia de activare ale reaciilor chimice. Cu ct mai mult scade energie de activare, cu att mai eficient acioneaz catalizatorul, i cu att mai mult se accelereaz reacia.
1.
Procesul catalizei enzimatice poate fi divizat convenional n trei stadii: Difuzia S spre E i legarea cu CA al E formarea complexului ES. Prima etap de scurt durat depinde de concentraia substratului i de viteza lui de difuzie spre centrul activ al enzimei.
Mecanismul de aciune al E
2. Transformarea complexului primar ES n unul sau cteva complexe activate - ES*, ES** (este cea mai lent). Are loc dereglarea legturilor S, ruperea lor sau formarea noilor legturi n urma interaciunii grupelor catalitice ale E. 3. Desprirea produselor reaciei de CA al E i difuzia lor n mediul ambiant (complexul EP disociaz n E i P).
Modelul clasic (Emil Fischer) consider c potrivirea S cu CA al E este analog cu potrivirea lact-cheie. Acest model presupune o rigiditate a structurii enzimei n zona CA. modelul Koshland, numit centrul activ indus- potrivire indus , presupune c CA nu este rigid, c forma acestuia se modific n momentul legrii S.
1.
2.
3.
4.
La nivel molecular aciunea E poate fi lmurit prin urmtoarele efecte: Efectul de orientare a substratelor (CA al E fixeaz S i le orienteaz ntr-un mod convenabil pentru aciunea gr. catalitice) Efectul de deformare a S (dup unirea n CA molecula S se ntinde, se deformeaz favoriznd scindarea ei) Cataliza acido-bazic (n procesul fixrii S n CA asupra lui acioneaz grupele electrofile ale sectorului catalitic, are loc redistribuirea densitii electronice n S i ruperea legturilor din S Cataliza covalent formarea legturilor covalente ntre CA i S, complexul ES e foarte instabil, uor disociaz elibernd P reaciei
Mecanismul de aciune al E
Toate E se mpart n ase clase, clasele n subclase, subclasele n subsubclase, i numrul su de ordin. Ex: LDH - 1.1.1.27 Clasa reprezint tipul de reacie, catalizat de enzime Subclasa precizeaz aciunea E - indic gruparea sau legtura chimic interesat n reacie Subsubclasa precizeaz natura acceptorului care particip la reacii
2.
3. 4.
5.
6.
Oxidoreductaze, catalizeaz reaciii de oxidoreducere; Transferaze, catalizeaz transferuri grupelor funcionale de la un S la altul (metil, amino, acil,); Hidrolaze catalizeaz scindri de legturi covalente cu adiionarea apei ; Liaze, catalizeaz ruperea leg. C-C, C-S i C-N; fr adiionarea apei, adiia la legturi duble i reaciile inverse. Izomeraze, catalizeaz toate tipurile de transformri n cadrul uneia i aceleai molecul ; Ligaze (sintetaze), catalizeaz formarea de legturi ntre carbon i O, S, N, cuplate cu hidroliza legturilor macroergice (utilizarea ATP).
Clasificarea enzimelor.
- catalizeaz reaciii de oxidoreducere; -catalizeaz transferuri grupelor funcionale de la un S la altul (metil, amino, acil,); -catalizeaz scindri de legturi covalente cu adiionarea apei ;
-catalizeaz ruperea leg. C-C, C-S i C-N; fr adiionarea apei, adiia la legturi duble i reaciile inverse.
6 clase de Enzime
1. Oxidoreductaze
catalizeaz reaciii de oxido-reducere
2. Transferaze
1.
3. Hidrolaze
catalizeaz scindri de legturi covalente cu adiionarea apei
4. Liaze
catalizeaz ruperea leg. C-C, C-S i C-N; fr adiionarea apei, adiia la legturi duble i reaciile inverse.
5. Izomeraze
catalizeaz toate tipurile de transformri n cadrul uneia i aceleai molecul
6. Ligaze (sintetaze)
catalizeaz formarea de legturi ntre carbon i O, S, N, cuplate cu hidroliza legturilor macroergice (utilizarea ATP).
Izoenzimele- izoE
1. 2.
3.
forme moleculare multiple ale E, ce catalizeaz aceeai reacie chimic, dar difer prin structur, proprieti fizice, chimice i cinetice Diferite forme de izoE se pot gsi: mpreun (LDH din ficat); n esuturi diferite (fosfotaza acid n prostat i hematii); sau n diferite pri ale aceleiai celule (MDH MC i Cit)
2. 3.
4.
5.
sarcina electric (ce permite separarea lor prin electroforez); V max de cataliz, sensibilitatea fa de modulatorii allos; pH-optim de aciune; termolabilitate, au afinitate diferit fa de S.
STRUCTURA IZOE
Sunt E cu structur cuaternar, alctuite din cel puin 2 protomeri diferii Ex. LDH (lactat piruvat) Prezint un tetramer, alctuit din 2 tipuri de subuniti (H inim; M- muchi) n diferite raporturi; codificate de gene diferite. HHHH inim; HHHM;HHMM; HMMM; MMMM muchi
Rol: 1. n controlul metabolic ( faciliteaza adaptarea metabolismului in diferite esuturi.) Ex: in miocard predomina H4, inhibata de ctre piruvat deaceea orienteaz oxidarea piruvatului pe cale aeroba. M4 este activat de catre piruvat i orienteaz transformarea piruvatului pe cale anaerob spre lactat. 1. n diagnosticul unelor stri patologice (variaia diferitor forme de izoE)
Exemple de izoenzime:
1. Creatinkinaza
-2 tipuri de monomeri: M-Muscle i B brain 2. LDH 3. MDH 4. Aldolaza 5. Fosfataza alcalin 6. Fosfataza acid
Creatinfosfokinaza (CPK)
CPK M2 CPK MB CPK B2 Muchi scheltic Muchi cardiac Creier Miodistrofii Miocardiopa tii
Ischemii cerebrale
PROPRIETILE ENZIMELOR
Obiectivele:
1.
Proprietile generale ale E (termolabilitatea, specificitatea), aciunea pH-ului asupra activitii enzimatice. 2. Activarea i inhibarea enzimelor: a) mecanismele de activare (proteoliza parial, activarea alosteric, autostructurarea cuaternar, fosforilarea i defosforilarea, reactivarea). b) mecanismele de inhibiie (specific i nespecific, reversibil i ireversibil, alosteric i competitiv). 3. Organizarea enzimelor n celul (ansamblurile enzimatice, compartimentalizarea). Reglarea activitii enzimatice n celul importana principiului de retroinhibitie. 4. Deosebirea privind componena enzimatic a organelor i esuturilor. Enzimele organospecifice. Modificarea activitii enzimatice n diferite afeciuni (enzimodiagnosticul). 5. Metodele de obinere i purificare ale enzimelor. Cromatografia de afinitate. 6. Utilizarea enzimelor n practica medical. ntrebuinarea enzimelor imobilizate n medicin. 7. Unitile de activitate ale enzimelor. 8. Metodele de determinare a activitii enzimelor.
Termolabilitatea (t)
E sunt termolabile t optim a E din organism 35 - 40 C odat cu creterea t cu 10C (dac lum punctul de plecare 0 ) - V reaciei enzimatice sporete de 1,5 ori, atingnd max la t 40C. Majorarea de mai departe duce la micorarea activitii enzimatice - denaturarea proteinei. Unele E a microorganismelor termofile sunt active la t de 80C La t joase E se inactiveaz (excepii: catalaza: activitate max la t=0 C)
Termolabilitatea (t)
v reaciei odat cu t
este nterpretat prin prisma "energiei de activare". Pentru fiecare E se poate stabili o t optim la care V atinge valoarea max, mai departe V scade din cauza denaturrii.
Fiecare E are pH optim propriu (manifest activitate max). Majoritatea E celulare au pH-ul optim- 6-8 (7,4) (excepii: hidrolazele acide lizozomale pH= 5; MAO din membrana MC externa pH= 10).
La E digestive pH optim este cel al sediului lor de aciune: Pepsina pH 1,5 2, Amilaza pancreatic - pH 6,4-7,2, Tripsina - pH 7,8-8,0 Arginaza- pH 9,5-10 etc.
1. 2. 3. 4.
1. 2. 3.
Deci mrind sau micornd pH-ul mediului, se poate regla activitatea catalitic a E. Dependena activitii E de variaia pH-ului curb n forma de clopot.
[E]
n condiii standard 2 mol de E ntr-o anumit perioad de timp vor transforma de 2 ori mai multe molecule de S dect 1 mol de E (relaie direct proporional).
[S]
Grafic se reprezint sub form de o curb de tip hiperbolic. n perioada iniial a reaciei V crete pe msur ce crete [S]. La un moment dat cnd CA al E se ocup de S V nu mai crete. Ea rmne constant i corespunde V max a reaciei. n cazul E alosterice curba reprezint un aspect sigmoid
Analiza curbei hiperbolice arat c ea reprezint 3 zone: a. V de reacie crete proporional cu c% S b. Creterea este mai ncet c. V de reacie nu mai crete
Aceast curb este numit curba lui Michaelis-Menten i se exprim prin ecuaia: [S]
_________
V=Vmax x
Km +[S]
unde: V-V reaciei la un moment dat Vmax- viteza max Km-constanta lui Michaelis Menten [S] C% molar a S Km- este acea concentraie de S pentru care v de reacie este jumtate din Vmax. Km reflect afinitatea E pentru S i anume cu ct Km este mai mic cu att afinitatea este mai mare i invers.
Specificitatea
este capacitatea unei enzime de a selecta dintr-un numr mare de S unul particular, -este condiionat de complimentaritatea conformaional i electrostatic ntre CA al E i S.
-
E S4 S2
Deci fiecare E catalizeaz un anumit tip de reactii sau transformarea unui anumit S.
Specificitatea:
1. Specificitatea de reacie:
Ecatalizeaz un anumit tip de reacie ce st la baza clasificrii enzimelor: o hidroliza, o reacie redox, formarea unei legturi, etc.
Specificitatea de substrat a enzimelor II. Specificitatea relativ de substrat enzima catalizeaz transformarea unei grup numeros de substane cu diferit structur chimic n acelai mod Ex. citocromul P450 hidrolizeaz cteva mii de substane
specificitate relativa de substrat - asigura transformarea unui grup de substante inrudite chimic i se intlnete n diferite ipostaze:
- transform mai puine substrate: lipazele digestive specific recunosc pozitia legaturii esterice intre glicerina i acizi grai:
V.Specificitate stereochimic
-
E catalizeaz transformarea numai a unuia din stereoizomerii posibili (D sau L; sau numai a izomerului cissau trans-). Ex: Amilaza scindeaz legturile 14 glucozidice din amidon sau glicogen i nu influeneaz asupra legturilor din celuloz.
Mecanismele de activare a E Sunt : 1. nespecifice: temperatura , iradierea 2. specifice Se activeaz la: 1. majorarea concentraiei S cnd este insuficient 2. majorarea cantitii E 3. introducerea Co cnd sunt insuficiente 4. Introducerea ionilor metalelor Fe, Cu
1. 2. 3.
4.
5.
Se cunosc urmtoarele tipuri de reglare a activitii enzimatice: Reglare covalent - proteoliza limitata Reglare covalent fosforilare/ defosforilare Autostructurarea cuaternar Alosteric Reactivare
Proteoliz limitat
Unele enzime (proteine) se sintetizeaz n forma neactiv de precursor proenzime (zimogeni) Exemplu: 1) enzimele digestiei: pepsinogenul, chimotripsinogenul, tripsinogenul, proelastaza, procarboxipeptidaza - scindeaza proteinele in stomac i duoden. 2) coagularea singelui e determinat de cascada de reacii cu activitate proteolitic; 3) hormonii proteici (insulina); 4) proteinele fibrilare (colagenul).
Mecanismele de activare a proenzimelor este proteoliza limitata - este scindarea unui sector al catenei n rezultat E se restructureaz i se formeaz CA. H+ Pepsinogen ------pepsin -42AA
unele E sunt active n forma fosforilat, iar altele n forma defosforilat. Ex.: glicogen fosforilaza activ n forma fosforilat; glicogen sintaza este activ n forma defosforilat
Autostructurarea cuaternar
Este caracteristic E ce posed structur cuaternar Fiecare protomer n parte nu posed activitate enzimatic La asamblarea lor se modific conformaia fiecrui protomer i corespunztor se modific i conformaia CA, devenind astfel favorabil pentru fixarea i transformarea S
CA
1.
2. 3. 4.
Deosebim: Inhibiie competitiv Inhibiie necompetitiv Inhibiie prin exces de S Inhibiie alosteric
I se aseamn dup structur cu S. Apare o competiie dintre I i S pentru CA. Nu e posibil simultan fixarea S i a I. E va fixa pe acel competitor care se afl intr-o concentraie mai mare. E+I ---- EI Inhibiia competitiv diminueaz v catalizei (nu modific V max, dar crete mult Km, micornd afinitatea E pentru S). Exemplu: inhibiia SDH cu malonat (SDH -oxideaza succinatul in fumarat). Malonatul inhib aceasta E datorit asemnrii cu S. Sulfamidele substituie acidul p-amino-benzoic din a. folic, indispensabil pentru creterea microorganismelor, mpedicnd dezvoltarea lor (antibacterian).
Inhibiia competitiv
inhibiia
fumarat) Malonatul inhiba aceasta E datorita asemanarii cu S. Particularitatea principal a acestui tip de inhibiie este c poate fi nlturat cu adugarea n exes a S(succinat).
Inhibiia necompetitiv
inhibitorul nu se aseamn ca structura cu S I i S se leag simultan cu E dar locusurile sint diferite E+S+I--------- ESI Acest tip de inhibiie nu se nltur prin exces de substrat. I necompetitivi scad V max dar nu afecteaz Km Ex: cianurile, CO se fixeaz cu Fe 3+ din citocromoxidaz ---se ntrerupe LR I poate fi nlturat de substane care l leag numite reactivatori
Cei
mai de vaz inhibitori de acest tip n celulele vii sint produsele intermediare ale metabolismului, care reversibil se fixeaz la unele E reglatoare i modific activitatea lor.
Inhibiia noncompetetiv I se leag la complexul ES, inhib activitatea E E+S----ES +I-----ESI inhibiia prin modificarea covalent a moleculei E - prin fosforilare pe baza ATP-ului. Unele E fosforilate pierd activitatea de exemplu enzima glicogensintaza Inhibiia prin exces de S n CA se fixeaz simultan surplus de S ce nu poate fi transformat. Este o inhibiie reversibil nlturarea S.
Inhibiie
alosteric - inhibitorul (efectorul) se leag n centrul alosteric al enzimei, modificnd conformaia moleculei (structura teriar) ce are ca consecin deformarea centrului activ.
CA CA
Retroinhibiie
Organizarea funcional
enzimele sunt asociate n sistemul polienzimatic cu ajutorul metaboliilor, care difuzeaz de la o enzim la alta. produsul reaciei primei E servete drept S pentru E urmtoare etc. Ex.: glicoliza. Toate enzimele participante la glicoliza sunt n stare solubil, legtura se face doar prin intermediarii metabolici.
E1 E2 E3 E4 A---------------- B------------- C---------- D---------- P
Organizarea structural-funcional
E sunt fixate prin legturi slabe pe o protein central, care poate fi chiar una din E. Proteina central dispune de un bra care fixeaz S i l duce la E1, care l transform n P1; P1devine S2 , braul l preia i l duce la E2, care l transform n P2. Avantajul este c braul duce de fiecare dat S la E corespunztoare, potrivindu-l cu mare exactitate pe CA, ceea ce asigur n ansamblu o vitez mai mare dect cea corespunztoare aciunii E neasociate. Ex.- complexul polienzimatic piruvatdehidrogenazic, constituit din 3 E i 5 Co sintetaza acizilor grai constituit din 7 E legate structural de PPA, care n ansamblu ndeplinesc funcia de sinteza a AG. E se pot aranja n lan, fixndu-se de MB. Ex.enzimele LR, care particip la transferul de H+ i e.
reprezint o mbinare a ambelor tipuri de organizare, adic o parte din sistemul polienzimatic are organizare structurala, iar cealalta parte - organizare funcional. Ex.- ciclul Krebs, unde o parte din enzime sunt asociate n complex structural (complexul 2-oxoglutaratdehidrogenazic), ar alt parte se leag funcional prin metaboliii de legtur.
4. Gel-filtrare
5. Electroforez
Deosebirea privind componena enzimatic a organelor i esuturilor. Enzimele organospecifice. Modificarea activitii enzimatice n diferite afeciuni (enzimodiagnosticul).
Enzimele indicatorii sunt localizate intracelular: n citoplasm (LDH, aldolaza), n MC * glutamatdehidrogenaza), n lizosomi (-glucoronidaza, fosfataza alcalin). Acestea E n norm n plasm se gsesc n c% foarte mici. La afeciunile celulare activitatea acestor E n plasm este brusc mrit.
tripsin, chimotripsin, lipaz, amilaz, pancreatin, bromelain, papain, rutin (vit. P).
3. Antiedematic
4. Analgezic
5. Antiinflamatoare
6. Imunomodulatoare
Terapia cu enzime
Enzimele sunt ageni terapeutici unici ce produc efecte importante i specifice. Motivele care au limitat folosirea larg a enzimelor ca medicaie e natura protC:IC6:legat de natura proteic: - distribuie redus n organism, dependena de dimensiuni, sarcina i de fenomenele de glicozilare (prin glicozilare proteinele sunt recunoscute de receptori i fixate n anumite locuri - posibilitate mic de dirijare extrahepatic, ficatul avnd tendin de a capta i reine proteinele strine; - inactivarea lor sub aciunea proteazelor digestive n cazul administrarii orale, iar proteazele tisulare le scurteaza de asemeni actiunea; - potentialul lor antigenic, anticorpii formati pot genera reacii de hipersensibilizare adesea grave i pot inactiva enzima.