Cuprins

1. Ce sunt enzimele?
2. Unde se gsesc?
3. Clasificarea i denumirea enzimelor
4. Structura enzimelor
5. Inhibiia activitii enzimelor
6. Complexele multienzimatice
!Click pe numele capitolului pentru a ajunge la el.
Ce sunt enzimele?
Enzimele sau biocatalizatorii sunt
catalizatorii reaciilor din organismele vii.
Ele susin aproape toate reaciile
biochimice care asigur homeostazia.
Datorit rolului lor in procesele biologice,
determinarea i reglarea farmacologic
a enzimelor sunt elemente cheie n
diagnosticul clinic i terapie.
Unde se gsesc?
Enzimele se gsesc n toate esuturile i fluidele
organismului i au proprieti comune cu ale
celorlali catalizatori (catalizeaz numai reaciile
termodinamic posibile, nu se consum n timpul
reaciilor, sunt sensibile la aciunea inhibitorilor), dar
se disting prin proprieti specifice: natura proteic
(cu foarte mici excepii toate sunt proteine),
specificitate, eficien catalitic mult mai mare
(ex.: 1mg catalaz are activitate echivalent a 2 kg
de Fe).
Clasificarea i denumirea
enzimelor
n baza sistemului EC (Enzyme Comission) elaborat
de IUB (International Union of Biochemists), enzimele
se clasific n ase clase, dup natura reaciilor pe
care le catalizeaz:
Conform E.C. fiecare enzim este caracterizat
printr-un numr de cod ce include patru numere
(clasa, subclasa, subsubclasa, locul ocupat de
enzim).
Enzimele se denumesc adugnd la numele
substratului (lor) reacia pe care o catalizeaz
enzima i sufixul az.
De exemplu:
-LDH (lactat dehidrogenaz): E.C. 1.1.1.27
Structura enzimelor
Din punct de vedere structural sunt proteine specializate
n accelerarea reaciilor biochimice i se disting:
-enzime simple care sunt proteine simple i a cror
activitate este determinat de conformaia nativ a
proteinei (lizozimul, ribonucleaza, chimotripsina)
-enzime complexe sau holoenzime care sunt proteine
conjugate.
Prin unirea apoenzimei (componenta proteic) cu
cofactorul (componenta neproteic) se obine holoenzima
activ.
Cofactorii sunt molecule organice mici legate slab,
necovalent la apoenzim coenzime sau puternic, prin
legturi covalente grupri prostetice.
Inhibiia activitii
enzimelor
Activitatea enzimelor este inhibat de compui
chimici endogeni (metabolii) sau exogeni (toxine,
medicamente).
Studiul inhibiiei enzimatice ofer detalii despre
procesele metabolice, mecanismul de aciune a
medicamentelor i este un instrument de control al
proceselor biologice.
lnhibiia enzimatic este, dup modul de legare al
inhibitorului, la enzim: reversibil i ireversibil.
lnhibilia reversibil poate fi Ia rndul ei: competitiv
sau necompetitiv.
Complexele
multienzimatice
Complexele multienzimatice constau din
enzime asociate specific ce catalizeaz
reacii succesive dintr-o cale metabolic. Se
remarc printr-o mare eficien realizat
prin transferul rapid al produsului de reacie
al primei enzime la enzima urmtoare din
complex pentru care devine substrat,
.a.m.d. (piruvat dehidrogenaza gi acid gras
sintaza).