ENZIME

Sunt catalizatori ai reaciilor chimice care au loc n

organismele vii
nsuiri comune cu ale catalizatorilor chimici:
Acioneaz n concentraii foarte mici
Nu se consum n cursul reaciei
Nu modific constantele de echilibru ale reaciilor pe
care le catalizeaz ci doar grbesc atingerea strii de
echilibru

nsuiri caracteristice enzimelor:

Sunt proteine (excepie fac ribozimii forme de ARN)

Prezint specificitate
Scad energia de activare
Activitatea lor poate fi modulat de ageni reglatori

Mecanismul catalizei enzimatice

Structura enzimelor
Enzime cu structur strict proteic
chimotripsina, ribonucleaza, lizozimul din lacrimi
i mucusul nazal
Enzime cu structur heteroproteic
Partea proteic = apoenzim
Partea neproteic = cofactor
Coenzim = component organic, care se leag slab,
necovalent de apoenzim, frecvent derivat dintr-o vitamin
hidrosolubil
Grupare prostetic = component organic care se leag de
apoenzim puternic, chiar covalent (ex.hemul)

Specificitatea enzimelor
1. Specificitate de reacie unei reacii i corespunde o
enzim; pe baza acestui tip de specificitate se face
clasificarea enzimelor
2. Specificitate de substrat selectivitate n alegerea
substratului
-

Specificitate absolut enzima utilizeaz un singur

substrat; ex. ureaza, anhidraza carbonic, acetil
colinesteraza
Specificitate relativ de grup enzimele pot cataliza un
anumit gen de reacie, ntr-o familie de compui nrudii;
ex. alcool dehidrogenaza
Specificitate larg enzimele pot avea o gama larg de
substrate dar aciunea lor este aceeai; ex. enzimele
proteolitice digestive, glicozidazele

Specificitatea enzimelor
3. Specificitate stereochimic enzimele pot
distinge ntre un enantiomer levogir i unul
dextrogir sau ntre un izomer cis i unul trans;
ex. lactat dehidrogenaza substratul este
numai acidul L-lactic; succinat dehidrogenaza
se obine numai izomerul trans = acidul
fumaric

Clasificarea i denumirea enzimelor

Numele unei enzime se formeaz prin adugarea
sufixului az la numele substratului (ex.
zaharaz, ureaz) sau dup aciunea specific a
enzimei (ex. adenilat ciclaz, lactat
dehidrogenaz, glutation reductaz)
Fiecare enzim este codificat de 4 cifre care
definesc clasa, subclasa, sub-subclasa, numrul
de ordine al enzimei din ir
Sunt 6 clase de enzime dup tipul de reacie
catalizat

Clasificarea enzimelor
1. Oxidoreductazele catalizeaz reacii redox,
de transfer de electroni sau de hidrogen
-

Dehidrogenaze
SH2

Coenzima

CoH2

Monooxigenaze (hidroxilaze)
+ O2 +
Oxidaze

R-H

Sox

SH2
SH2

+
+

1/2 O2
O2

(NADPH + H+)

Sox
Sox

R - OH

H2O

H2O2

H2O

NADP+

Clasificarea enzimelor
2. Transferazele catalizeaz reacii de transfer
a unei grupri de la un donor ctre un
acceptor
-

Aminotransferaze (transaminaze)
Fosforil transferaze
Metil transferaze

Transaminaze (aminotransferaze)
COOH

COOH

CH2

CH2

CH3

CH2

NH2

CH

GPT

CH3

CH2

COOH

COOH

CH

NH2

COOH

COOH

Acid
glutamic

Acid
piruvic

-cetoglutarat

COOH

COOH

COOH

COOH

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2
CH

C
NH2

GOT
O

COOH

COOH
Acid
glutamic

CH2
C

Alanina

CH

NH2

COOH

COOH
Oxaloacetat

-cetoglutarat

Acid
aspartic

Clasificarea enzimelor
3. Hidrolazele catalizeaz reacii de hidroliz
-

Esteraze
Glicozidaze
Peptidaze

4. Liazele catalizeaz reacii de adiie

reversibile, la legturi multiple

Clasificarea enzimelor
5. Izomerazele catalizeaz reacii de
izomerizare
CH2OH

OH

CH2OH

OH

Epimeraze

OH
O-UDP

O-UDP

HO

OH

OH

UDP - galactoza

UDP - glucoza

Izomerazele cis-trans
Mutazele
CH2OPO3H2

CH2OH

OH

OH

OH

OH
OH

Glucozo-6-fosfat

OPO3H2

OH
OH

Glucozo-1-fosfat

Clasificarea enzimelor
6. Ligazele catalizeaz reacii de condensare
cuplate cu scindarea de ATP
COOH

COOH
CH2
CH2
CH

+
NH2

COOH
Acid glutamic

NH3

Glutamin
sintetaza

CH2
CH2

ATP

ADP+Pi CH

NH2

COOH
Glutamina

Centrul activ al enzimei

Este o regiune restrns din enzim cu structur
chimic i geometric bine determinate
Nu este o suprafa plan ci o entitate
tridimensional
Este format din centrul de legare i centrul
catalitic
Cel mai frecvent n situsurile catalitice se gsesc
resturi de Cis, Ser, His, Tyr, Glu, Asp avnd grupri
funcionale OH, -SH, -NH3+, -COO-, imidazol

Complexul enzim-substrat
Legarea substratului la enzim se face prin
fore slabe, necovalente (leguri de hidrogen,
interaciuni hidrofobe, interaciuni
electrostatice) sau covalente reversibile
ntre substrat i centrul activ al enzimei exist
complementaritate geometric i chimic

Formarea complexului ES
Exist 2 modele cu privire la legarea
substratului la centrul activ al enzimei:
Modelul clasic, lact-cheie al lui Emil Fischer
Modelul dinamic, mn n mnu, numit i al
centrul indus , propus de Koshland

Cataliza enzimatic
Cataliza studiaz viteza reaciilor chimice i
factorii care o influeneaz
Viteza unei reacii = variaia n timp a
concentraiilor reactanilor sau a produilor de
reacie

Activitatea unei enzime

Activitate molecular = numrul de molecule de
substrat care sunt transformate n produs de
ctre o molecul de enzim ntr-o secund
Unitatea Internaional (UI) = activitatea enzimei
care transform 1 mmol de substrat pe minut n
condiii standard de pH, temperatur i prezena
cofactorilor adecvai
Activitatea specific = numr de UI/mg protein
total
Katal = activitatea enzimei care transform un
mol de substrat pe secund

Teoria cinetic Michaelis-Menten

1. Influena [E] asupra vitezei de reacie
2. Influena [S] asupra vitezei

Reprezentarea Lineweaver-Burk

Cinetica enzimatic
3. Influena temperaturii asupra activitii
enzimatice
Vo

10

30
50
Temperatur (oC)

70

Cinetica enzimatic
4. Influena pH asupra activitaii enzimelor
Vo

Pepsina

1 2

Tripsina

7 8 9 10

Colinesteraza

14

pH

Inhibiia activitaii enzimelor

1. Inhibiia ireversibil
NH

CH

CO

CH2

NH

OH

CH3
HC
CH3

P
O

CH3
O

CH3
HC

CH
CH3

CO

CH2

- HF

CH

CH3

P
O

CH3
O

CH
CH3

Inhibiia activitaii enzimelor

2. Inhibiia reversibil
A. Inhibiia competitiv

ES

+
I

S
EI

Inhibiia competitiv

Inhibiia activitaii enzimelor

B. Inhibiia necompetitiv

Inhibiia necompetitiv

Inhibiia activitaii enzimelor

3. Inhibiia uncompetitiv
E

ES

+
I

ESI