BIOCHIMIE

CURS 3 II Proteine
MEDICINA AN I

CURS 3 II
PROTEINE
Proprietatile fizico chimice
Structura
Proprietatile fizice ale proteinelor
Proteinele izolate din diferite surse sunt substane solide, n
general amorfe, care prin purificare avansat pot fi obinute n
stare cristalin.
Solubilitatea proteinelor n ap este foarte diferit: proteinele
globulare sunt mai mult sau mai puin solubile, pe cnd cele
fibrilare sunt insolubile.
Solubilitatea n ap depinde de mai muli factori: natura,
numrul i aezarea n caten a aminoacizilor care compun
macromolecula, de existena grupelor funcionale hidrofile
(-OH, -NH2, -COOH,-SH), de pH i de concentraia n sruri a
soluiei.
Masa molecular a proteinelor variaz de la cteva mii la cteva
milioane, n funcie de numrul catenelor polipeptidice i a
aminoacizilor componeni.
Starea coloidal a proteinelor n soluie le confer proprietile
caracteristice sistemelor coloidale: presiune osmotic mic,
putere de difuziune redus, ultrafiltrare, efectul Tyndall etc.
Din cauza dimensiunilor mari ale macromoleculelor, proteinele
nu difuzeaz prin membrane ale cror pori sunt de ordinul
milimicronilor (membrane de celofan, pergament, colodiu etc.),
proprietate pe care se bazeaz separarea lor de srurile
prezente n soluie i ai cror ioni trec prin membranele de
dializ.
Proprietati chimice
Proprietile fizice i chimice generale ale proteinelor sunt
determinate de structura molecular, natura legturilor
intra- i intermoleculare, natura grupelor funcionale.
1

BIOCHIMIE

CURS 3 II Proteine
MEDICINA AN I

Proteinele prezint (asemntor aminoacizilor) reacii chimice

corespunztoare grupelor funcionale: -NH 2i -COOH libere,
precum i reacii al radicalilor -R pe care i conin. Sunt
caracteristice de asemenea o serie de reacii de culoare, care
servesc la identificarea lor (reacia biuretului, reacia
xantoproteic, reaciile: Millon, Liebermann, Sakaguchi etc.).
Hidroliza. Sub influena acizilor, bazelor sau a enzimelor
proteolitice catena polipeptidic se scindeaz cu formarea unor
fragmente polipeptidice, care n final hidrolizeaz, punnd n
libertate toi aminoacizii constitueni.
Denaturarea. Sub aciunea unor ageni fizici i chimici
proteinele sunt modificate structural, cu pstrarea masei
moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care
este nsoit de pierderea activitii fiziologice a proteinelor.
Agenii denaturani pot fi clasificai astfel:
ageni fizici: temperaturile ridicate, radiaii UV, razele X,
ultrasunetele etc.;
ageni chimici: soluii concentrate de acizi i baze tari, srurile unor
metale grele (Hg, Pb, Cd etc.), compui ai arsenului, solveni organici
etc.

Denaturarea proteinelor

BIOCHIMIE

CURS 3 II Proteine
MEDICINA AN I

Denaturarea proteinelor

Legatura peptidica

BIOCHIMIE

CURS 3 II Proteine
MEDICINA AN I

Structura proteinelor
Holoproteidele sau proteinele sunt biopolimeri alctuii dintr-un numr
foarte mare, care variaz mult de la protein la alta, de aminoacizi
legai prin legturi peptidice.
Lindenstrom i Lang au stabilit urmtoarele nivele de organizare a
structurii complexe a proteinelor:

structura primar,

structura secundar,

structura teriar, i

structura cuaternar.

Structura primara

BIOCHIMIE

CURS 3 II Proteine
MEDICINA AN I

Structura primar a proteinelor reprezint organizarea catenei

macromoleculare, respectiv numrul i secvena aminoacizilor legai
prin legturi peptidice.
inndu-se seama c fiecare caten polipeptidic posed la una
dintre extremiti o grup amino liber, s-a putut stabili, prin hidroliz
enzimatic, numrul lanurilor polipeptidice, prin determinarea
numrului acizilor N-terminali sau C-terminali.
Secvena aminoacizilor n lanul polipeptidic se stabilete pe cale
genetic i are caracter ereditar. Modificarea unei singure secvene
(nlocuirea unui singur aminoacid, de exemplu n globina
hemoglobinei) poate altera sau modifica complet funcia biologic a
macromoleculei proteice.
Cunoaterea doar a structurii primare nu permite aprecierea modului
n care structura proteinei determin activitatea biologic.

Structura primara a lizozimului

BIOCHIMIE

CURS 3 II Proteine
MEDICINA AN I

Structura secundara
Structura secundar a proteinelor este un tip de structur
tridimensional care ia n considerare aranjamentul spaial,
conformaiile posibile ale catenei macromoleculare proteice.
Deoarece catena macromolecular are grupe funcionale polare,
capabile s formeze legturi de hidrogen (ntre grupele CO i NH)
cercetrile lui Pauling i Corey au condus la propunerea a dou
modele structurale: modelul helicolidal (-helix) i modelul
straturilor pliate.
Modelul spiralat, helicoidal sau -helix, presupune rsucirea n spiral
a lanului polipeptidic. Acesta este format din catene polipeptidice
ntre care se stabilesc legturi de hidrogen (ntre grupa C=O) a unei
6

BIOCHIMIE

CURS 3 II Proteine
MEDICINA AN I

legturi peptidice dintr-o caten i grupa NH a legturii peptidice

din catena vecin) n jurul unui cilindru imaginar.

Numele de -helix a fost utilizat de

Pauling care a recunoscut prima dat
aceast structur n
-keratin.
Sensul de orientare a -helixului
poate fi spre dreapta sau spre stnga,
ns toi aminoacizii participani n

Modelul structurilor -pliate (pleated sheets) se bazeaz pe formarea

legturilor de hidrogen ntre grupele -C=O i -NH- de la dou catene
polipeptidice, care pot fi dispuse n dou moduri:

conform modelului paralel, caracteristic -keratinei i

modelului antiparalel, caracteristic fibroinei din mtase.

n modelul paralel, lanurile peptidice sunt situate paralel,

cu resturile -R orientate n acelai sens, iar

n modelul antiparalel, lanurile peptidice sunt fa n fa

(antiparalele), cu resturile -R orientate n direcii opuse.
7

BIOCHIMIE

CURS 3 II Proteine
MEDICINA AN I

Legturile de hidrogen n aceast structur sunt aproape

perpendiculare pe axa lanului peptidic (n contrast cu structura helix).
n modelul paralel al structurilor pliate fiecare structur cuprinde
catene paralele situate la intervale de 4,6 , intervale care permit
formarea legturilor de hidrogen intercatenare.
n cazul -keratinei, perioada de identitate de-a lungul lanurilor
peptidice este de 6,5 , iar n cazul fibroinei este de 7,2 .

Structura tertiara
Structura teriar a proteinelor reprezint un alt nivel de organizare
structural, exprimnd gradul de mpachetare a lanului polipeptidic
(cu diferite structuri: -helix sau straturi -pliate) pentru realizarea
unei conformaii compacte (de protein globular) ct mai
avantajoas energetic.
Aceasta reprezint rezultatul interaciilor dintre resturile R ale
aminoacizilor din catenele polipeptidice, interaciuni care apar deja n
cazul lanurilor polipeptidice mai lungi, cu structur secundar
proprie.
8

BIOCHIMIE

CURS 3 II Proteine
MEDICINA AN I

Aceast suprastructur se realizeaz i se menine datorit forelor de

atracie ntre catenele laterale ale lanurilor peptidice, care pot s
formeze urmtoarele tipuri de legturi:
legturi de hidrogen;
legturi covalente;
legturi fosfodiesterice,
legturi ionice;
legturi apolare prin fore van der Waals (legturi hidrofobe)

structura secundara si tertiara a lizozimului

Structura cuaternara

BIOCHIMIE

CURS 3 II Proteine
MEDICINA AN I

Structura cuaternara a Hb

COLAGENUL
10

BIOCHIMIE

CURS 3 II Proteine
MEDICINA AN I

11