1.

Inhibitorii necompetitivi se leagă la enzimă în alt loc nu la situsul catalitic, prin urmare inhibitorul
se poate lega de enzimă sau de complexul enzimă-substrat formând complecşi inactivi şi deci
complexul enzimă-substrat, precum şi desfacerea lui cu formare de produs nu se mai formează
cu viteza normală. Efectele inhibitorului nu se pot anula prin creşterea concentraţiei
substratului.

Reacţiile care se petrec în inhibiţia necompetitivă sunt următoarele:

 E + S ↔ES → P + E
 E+ I ↔ EI
 ES+ I ↔ ESI

Pentru o reacţie enzimatică de tip general:

E+S ↔ ES ↔ P+E

viteza de reacţie va indica cantitatea de substrat care se transformă în unitatea de timp, sau cantitatea
de produs ce se formează în unitatea de timp. Deci:

C E CS k 2
KM= =
CES k1