UNIVERSITATEA ,,CONSTANTIN BRÂNCUȘI” TÂRGU-JIU

FACULTATEA DE ȘTIINȚE MEDICALE ȘI COMPORTAMENTALE

DEPARTAMENTUL SĂNĂTATE ȘI MOTRICITATE
CONF.UNIV. DR. NICA-BADEA DELIA
PROGRAM DE STUDII: AISTENȚĂ DE FARMACIE, AN II, SEM. I
AN UNIV./DISCIPLINĂ: 2020-2021/BIOCHIMIE

CURS NR. 4
1. PROTEINE

Proteinele sunt compuşi macromoleculari, respectiv biopolimeri rezultaţi din policondensarea

aminoacizilor legaţi între ei prin legături peptidice. Diferenţa între proteine şi polipeptide se face
pe baza dimensiunii moleculare, limita de delimitare fiind stabilită arbitrar la o greutate moleculară
de 8 x 10 Kd. Lanţurile de peptide alcătuite din sub 10 resturi de aminoacizi se numesc
oligopeptide, iar cele de până la 50 – 60 de resturi de aminoacizi se numesc polipeptide. Proteinele
sunt formate din sute de resturi de aminoacizi, iar masa lor moleculară poate urca la sute de mii de
daltoni.(Rojanschi)

1.1.Aminoacizii

Aminoacizii sunt unităţile structurale de bază din molecula proteinelor. Aminoacizii conţin
două grupări funcţionale comune tuturor aminoacizilor: o grupare aminică şi o grupare carboxilică.
Capacitatea unui aminoacid de a se condensa cu alţi aminoacizi pentru a forma peptide este
dependentă de proprităţile chimice ale acestor două grupări funcţionale. Cea mai importantă
proprietate a aminoacizilor este aceea de a servi ca subunităţi monomerice pentru proteine, dar ei
prezintă şi alte roluri importante pentru celulă.

Clasificare aminoacizilor.
• După structura radicalului R, aminoacizii se clasifică în funcţie de natura radicalului R:
alifatici; hidroxilaţi; cu sulf; dicarboxilici şi amidele lor; cu două grupări bazice; aromatici;
• În funcţie de polaritatea radicalului, aminoacizii se clasifică, astfel:
o aminoacizi neutri: Gly, Ala, Ser, Cys, Thr, Asn, Gln – care au radicalul polar, dar
lipsit de sarcină electrică la pH=7.
o aminoacizi hidrofili, cu caracter acid: Asp, Glu, Tyr – care sunt aminoacizi încărcaţi
negative la pH fiziologic.
o aminoacizi hidrofili cu caracter bazic: Arg, Lys, His – aminoacizi care la pH
fiziologic sunt încărcaţi cu sarcină pozitivă.
o aminoacizi hidrofobi: Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp.

Proprietăţile aminoacizilor
Aminoacizii sunt substanţe solide, cristaline şi au puncte de topire sau de descompunere peste
2000C. Ei sunt mult mai solubili în apă decât în solvenţi nepolari. În reţeaua cristalină, moleculele
de aminoacizi sunt atrase prin forţe electrostatice.

Peptide
 Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor, este aceea de condensare, care duce la
formarea de peptide. Peptidele se formează prin eliminarea unei molecule de apă între gruparea
carboxil a unui aminoacid şi gruparea aminică a unui alt aminoacid.

Oligopeptidele se clasifică în di-, tri-, tetra- până la decapeptide, în funcţie de numărul de resturi
de aminoacizi prezenţi în structura peptidei.

Peptide cu funcții biologice.

Ca exemple de peptide cu rol biologic cunoscut amintim:

1.Dipeptidele: carnozina şi anserina, cu rol în metabolismul muscular.

2.Tripeptide. Glutationul este o tripeptidă formată acid glutamic, cisteină şi glicină, motiv
pentru care se numeşte şi γ- glutamil-cisteinil-glicină.
Glutationul se întâlneşte în celulele animale, unde se găseşte în concentraţie ridicată. Glutationul
(γ-glutamil-cisteinil-glicina) este prezent în toate ţesuturile vii. El funcţionează ca un sistem redox
şi serveşte în transportul intercelular de aminoacizi. .Glutationul se găseşte în organism în forma
redusă (GSH) şi sub formă oxidată (GSSG). El îndeplineşte un important rol fiziologic, fiind
socotit un important sistem oxidoreducător celular.
3. Hormoni peptidici. Există o serie de hormoni cu structură polipeptidică: unii hormoni
hipofizari, insulina, glucagonul, oxitocina, vasopresina şi ACTH.
4. Peptide cu acţiune antibacteriană. Penicilinele, tirocidinele (A,B), gramicidinele
(A,B,C), bacitracinele şi polimixinele au o structură polipeptidică. Penicilinele sunt polipeptide
atipice care conţin acid 6-amino-penicilanic pe molecula căruia sunt grefaţi diverşi radicali. Când
radicalul este C6H5-CH2- compusul se numeşte benzil-penicilina (penicilina G).
5. Un alt grup de polipetide este reprezentat de kininele plasmatice. Plasmakininele,
considerate şi hormoni locali, produc vasodilataţie arterială (efect hipotensor), dar determină
contracţia vaselor, musculaturii uterine, a intestinului şi bronhoconstricţie.
6. Alte oligopeptide cu activitate biologică sunt encefalinele şi hormonii neurohipofizari.
7. Un alt exemplu de polipeptide naturale este reprezentat de vasopresină şi oxitocină,
care sunt peptide ciclice alcătuite numai din aminoacizi.
Vasopresina are efect antidiuretic, iar oxitocina acţionează asupra musculaturii netede a uterului,
producând contracţia uterului.
Oxitocina stimulează şi contracţia musculaturii din jurul alveolelor mamare, determinând astfel
eliminarea laptelui din canalele glandei mamare, având acţiune lactagogă.
1.2.Poteine (polipeptide)

Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau
complexe de aminoacizi; ele sunt componenții de bază ai celulei fiind prezente în celulele tuturor
organismelor vii în proporție de peste 50% din greutatea uscată. Toate proteinele sunt polimeri ai
aminoacizilor, în care secvența acestora este codificată de către o genă. Fiecare proteină are
secvența ei unică de aminoacizi, determinată de secvența nucleotidică a genei.
Proteinele se găsesc în toate compartimentele celulare, fiind substanţe fundamentale din
toate punctele de vedere pentru structura şi funcţia celulei. Prin hidroliza proteinelor se obţin
compuşi cu greutate moleculara mica, aminoacizi.
Tipuri de proteine
În funcție de compoziția lor chimică ele pot fi clasificate în:
• Holoproteine cu următoarele clase de proteine :
o Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanțe solubile în apă sau în
soluții saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele,
albuminele.
o Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de
susținere, protecție și rezistență mecanică: colagenul, cheratina și elastina.
• Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică și o parte
prostetică; în funcție de această grupare se pot clasifica astfel:
o Glicoproteine
o Lipoproteine
o Nucleoproteine
Funcții
În organism proteinele îndeplinesc funcţii multiple (plastică, energetică, catalitică etc.) care
le diferenţiază de lipide sau glucide.
În alcătuirea moleculelor proteice, aminoacizii se unesc prin legături amidice numite
legături peptidice, care se realizează prin eliminarea unei molecule de apă între gruparea carboxil
a unui aminoacid şi gruparea amino a aminoacidului următor.

Roluri
Aproape 75 % din substanţele solide ale organismului sunt proteine. Proteinele sunt
molecule mari care sunt alcătuite din lanţuri lungi de aminoacizi. Dintre aminoacizi, 20 sunt
prezenţi în organism în cantităţi semnificative. Ţesuturile necesită aceşti 20 de aminoacizi pentru
a sintetiza proteine şi alţi compuşi cu azot. Dintre aceşti aminoacizi, nouă sunt esenţiali (nu pot fi
sintetizaţi în organism): histidina, izoleucina, leucina, lizina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptofanul, valina. Proteinele sunt componente esenţiale ale materiei vii. Din punct de vedre
structural proteinele sunt macromolecule de natură proteică formate prin legarea unui număr foarte
mare de molecule mici numite aminoacizi.
Din formula generală a unui aminoacid, se observă că el conţine azot, ceea ce face ca
proteinele să fie indispensabile, deoarece organismul uman are o nevoie continuă şi imperioasă de
azot; proteinele constituie singura sursă de azot a organismului.
În organismul uman proteinele îndeplinesc următoarele roluri:
• rol plastic structural, proteinele intrând în componenţa tuturor celulelor şi ţesuturilor;
• participă la diviziunea celulară, având rol în formarea de noi ţesuturi şi regenerarea
celoruzate;
• sub formă de enzime catalizează toate procesele vitale ale organismului făcând posibilă
desfăşurarea lor la temperatură ambiantă şi presiune normală;
• participă la recepţionarea, prelucrarea şi stocarea informaţiei;
• intervin în procesul de apărare împotriva microorganismelor şi toxinelor participând la
formarea anticorpilor;
• participă la reglarea echilibrului acido – bazic;
• pot avea un rol energetic atunci când resursele de lipide şi glucide sunt epuizate.
 Prin fosforul pe care-l conţin, protidele stimulează activitatea nervoasă superioară, aspect
important de reţinut pentru alimentaţia sportivilor care practică acele discipline ce solicită în mod
deosebit concentrarea nervoasă (scrimă, şah, jocuri sportive, etc.).

BIBLIOGRAFIE
1. Nica-Badea Delia, Biochimie - Suport de curs în format electronic și printat,
Tipografia Universității ,,Constantin Brâncuși” din Târgu-Jiu, 2020.
2.Nica-Badea Delia, Biochimie analitica medicala, Editura ,,Academica Brâncuşi”,
Târgu-Jiu, 2015.
3.Nica-Badea Delia, Tratat: Ştiinţele nutriţiei, vol. I: Nutriţie şi dietetică, Editura
,,Academica Brâncuşi”, Târgu-Jiu, 2011.
4. Atanasiu Valeriu, Maria Mohora ş.a., Biochimie medicală, Editura Niculescu,
Bucureşti, 2011.
5. Mariana Mureşan (biochimie), Luciana Dobjanschi, Angela Antonescu.
Biochimie medicală şi farmaceutică: aplicaţii practice, Editura Universităţii din
Oradea, 2007.
6.Stoian Irina, Biochimie medicala, Editura Universitara Carol Davila, Bucureşti,
2008.
7. Atanasiu Valeriu, Maria Mohora ş.a., Biochimie medicală, Editura Niculescu,
Bucureşti, 2011.