CUPRINS

INTRODUCERE 3
GENERALITĂȚI 4
1. PROTEINELE CONTRACTILE 5
1.1. Miozina 5
1.2. Actina 5
1.3. Tropomiozina 6
1.4. Troponina 6
1.5. Actina, titina, distrofina 6
2. INTERACȚIUNEA DINTRE FILAMENTELE DE ACTINĂ ȘI MIOZINĂ 6
3. DESFĂȘURAREA CICLICĂ A GLISĂRII FILAMENTELOR DE ACTINĂ 7
BIBLIOGRAFIE
9
 INTRODUCERE

Aproape toate celulele au în structura lor elemente capabile să manifeste o activitate

contractilă . Așa sunt fusul sau aparatul acromatic care asigură mișcarea cromozomilor
înspre cei doi poli ai celulei în curs de diviziune, elementele contractile din mitocondrii
care asigura ciclurile de mișcare a acestora, cilii și flagelii, elemetele contractile din
leucocite. Toate, deși au structuri și funcții variate, au la baza același mecanism: un sistem
proteinic cu activitate enzimatică eliberatoare de energie.[1]
Fibrele musculare sunt cele care au câ știgat în cursul evoluției lor o diferențiere
extremă , aceștia prezintă capacitatea de a transofrma în mod elective energia chimică în
energie mecanică . Mușchii scheletici reprezintă aprozimativ 40% din masa organismului [2]
în timp ce musculatura netedă și miocardul reprezintă 10%. [3] În referatul prezent este
prezentat mușchiul scheletic, mai exact proteinele contractile.

Fig.1. Structura mușchiului scheletic. Reprezentare schematic a unui segment

de fibră musculară scheletică (adaptat după Best și Taylor, 1992)

2
 GENERALITĂȚI

Fibra musculară striată la un adult este o celulă multinucleată care are în medie un
diametru de 50 de microni și o lungime de ordinul milimetrilor respectiv centrimetrilor. [4]
La exterior fibra musculară prezintă sarcolema, la nivelul că reia excitanții specifici
(acetilcolina din placa motorie) sau generali (electrici, mecanici, chimici) declanșează
potențialele de acțiune.[5] Sarcolema este formată din două componente: o membrană
celulară adevă rată numită și membrana plasmatică și un înveliș exterior care este format
dintr-un strat polizaharidic fin care conține numeroase fibrile subțiri de colagen. La cele
două capetele ale fibrei musculare învelișul exterior al sarcolemei fuzionează cu câ te o fibră
tendinoasă . Toate fibrele tendinoase adunate la un loc formează tendonul mușchiului care
se inseră pe os.[6]
Fiecare fibră musculară conține de la câ teva sute pâ nă la câ teva mii de miofibrile.
Miofibrila este formată dintr-o succesiune de segmente puse cap la cap, numite sarcomere,
iar fiecare sarcomer are o lungime de 2,5 micrometri, lugime care descrește în timpul
contracției la 2 micrometri. Astfel se poate spune că în cazul unei miofibrile care conține
20.000 de sarcomere, în urma contracției lungimea sa scade de la 5 centimetri la 4
centimetri.[7]
Fibra musculară prezintă o alternață de zone transversale (discuri) întunecate
(anizotrope-A) și clare, luminoase (izotrope-I), acestea dau aspectul striat specific. La
mijlocul discurilor clare se observă o bandă întunecată (membrana Z), iar în centrul
discurilor întunecate se află o zonă clară (zona M) care are în mijloc o altă bandă întunecată
(linia M) care este mai evidentă în timpul contracției. Discurile clare și întunecate sunt
formate din miofilamente proteice subțiri de actină și groase de miozină . Filamentele de
actină formează discul clar și se ancorează cu una din extremită ți în proteina reticulată ce
formează membrana Z. Extremitatea liberă pă trunde mai mult sau mai puțin printre
microfilamentele de miozină ce formează discul întunecat. Discul clar este format din două
grupuri de filamente subțiri de actină dispuse în sens continuu de o parte și de alta a
membranei Z. Miofilamentele de miozină formează discurile întunecate. Ele sunt agregate
moleculare, forma lor este cilindrică . Zona centrală este netedă , iar porțiunea mijlocie a
acestei zone netede este ușor îngroșată și formează stria M.[8]

3
 1. PROTEINELE CONTRACTILE

Din punct de vedere chimic, miofilamentele care formează aparatul contractil

miofibrilar sunt formate din proteine contractile majore cum sunt actina și miozina și
dintr-o serie de proteine reglatoare cum sunt tropomizina și troponinina. Acestora li se
adaugă și o serie de alte proteine precum alfa și beta actininele.

1.1. Miozina
Această proteină reprezintă principalul constituent al microfilamentului gros.
Filamentul de miozina este un polimer format din aproximativ 200 de monomeri, molecule
individuale de miozină , fiecare cu o greutate meleculară de aproximativ 480.000 daltoni.
Molecula de miozină este formată din șase lanțuri polipeptidice: două lanțuri sunt grele cu
o masă moleculară de 200.000 și patru lanțuri ușoare cu o masă moleculară de aproximativ
20.000 fiecare. Lanțurile grele se împletesc între ele și formează un dublu helix. Fiecare
dublu helix al molecule de miozină prezintă la una din extremită ți două capete libere
dispuse simetric, iar extremitatea alungită a împletiturii helixului se numește coadă . Cele
patru lanțuri ușoare sunt de asemenea componente ale capetelor, câ te două pentru fiecare
cap. Lanțurile ușoare ajută la controlul funcției capului în timpul contracției musculare.
Capul miozinei are funcție ATP-azică .

1.2. Actina
Filamentul de actină este alcă tuit din trei componente proteicte distincte: actina,
tropomiozina și toponina. Scheletul acestui filament este o moleculă proteică bicatenare de
actină F, catenele fiind împletite într-un alpha helix. Fiecare catena a helixului este formată
din molecule de actină G polimerizate. Fiecare catena de actină F cuprinde câ te 13
monomeri de actină G pentru fiecare tur al spiralei de helix. De fiecare moleculă de actină G
este atașată câ te o moleculă de ADP. Aceste molecule de ADP sunt considerate situsurile
active ale filamentelor de actină unde are loc interacțiunea cu punțile transversale ale
filamentelor de miozină astfel obținâ ndu-se contracția.[9]

4
 1.3. Tropomiozina
Este o proteină reglatoare cu un caracter fibrilar. care rezultă din polimerizarea
longitudinală a unor molecule de tropomiozină . Se formează două filament de
tropomiozină care se leagă de actina F și se află de o parte și de cealaltă a filamentului
subțire, în șanturile dintre cele două filament ale helixului. În repausul contractil,
filamentele de tropomiozină acoperă zonele active ale actinei F astfel împiedică cuplarea cu
miozina.

1.4. Troponina
Fiecare moleculă de tropomiozină are atașată în apropierea unuia din capete o
moleculă proteică care se numește troponină . Aceasta este în realitate un complex format
din trei subunită ți care desi au legaturi slabe între ele, joacă un rol bine determinat în
controlul contracției musculare: troponina I are o afinitate puternică față de actină ,
troponina T are o afinitate față de tropomiozină , iar troponina C are afinitate pentru ionii
de calciu. Afinitatea pentru ionii de calciu a troponinei este cea care va iniția contracția.

1.5. Actinina, titina, distrofina

Actinina leagă actina de linia Z, titina conectează linia Z de linia M și distrofina
mediază conectarea filamentelor actinice de sarcolemma prin alfa și beta-distroglican.

2. INTERACȚIUNEA DINTRE FILAMENTELE DE ACTINĂ ȘI

MIOZINĂ

Filamentele de actină sunt activate de ionii de calciu astfel că punțile transversal ale
filamentelor de miozină sunt atrase imediat de situsurile active ale filamentului de actină ,
iar astfel se produce contracția. Conform postulatului, în momentul în care capul se
atașează de situsul activ au loc instantaneu transformă ri profunde ale forțelor
intramoleculare la nivelul articulației care se formează între cap și brațul punții
transversal. Noua aliniere a forțelor determină o basculare a capului spre braț, cu

5
tracționarea concomitentă a actinei. Imediat după basculare, capul se va desprinde
automat din legă tura sa cu situsul, revenind la poziția sa normală , perpendicular pe
filamentul de actină . Capul basculează din nou, generează o nouă bă taie, iar filamentul de
actină mai face încă un pas. Astfel capetele punților transversale basculează repetitive
înapoi și înainte în lungul filamentului de actină , tră gâ nd capetele acestora spre centrul
filamentului de miozină . Cu câ t numă rul de punți transversale aflate în contact cu
filamentele de actină este mai mare cu atâ t va fi mai mare și forța de contracție.[10]

3. DEFĂȘURAREA CICLICĂ A GLISĂRII FILAMENTE-

LEOR DE ACTINĂ

1. Înainte de a începe contracția propriu-zisă capetele punților transversale fixează

ATP care este imediat hidrolizat de ATPaza miozinică în ADP și Pi, care ră mâ n atașate de
capul polar. În această stare, capul polar (HMM) este dirijat perpendicular spre filamentul
de actină , fă ră a fi încă atașat de aceasta.
2. În momentul în care, prin fixarea Ca2+ pe troponina C, troponina I demaschează
grupă rile active de pe actină , iar capetele polare ale miozinei se fixează de aceste grupă ri.
3. Legă tura dintre capul punții transversale și situsul activ al filamentului de actină
produce o schimbare conformațională la nivelul capului, determinâ ndu-l să basculeze față
de brațul punții transversale. Aceasta reprezintă așa zisa smucitură care trage de
filamentul de actină spre centrul discului întunecat.
4. Înclinarea capului permite eliberarea ADP și Pi și demaschează o zonă a capului
de care se leagă noua moleculă de ATP. Legarea ATP-ului de capul polar determină
desprinderea acestuia de zona activă a actinei și puntea transferală se desface.
5. Noua moleculă de ATP este din nou scindată , capul își reia poziția perpendiculară
și se repetă un nou ciclu, iar procesul se oprește câ nd sarcina este prea mare sau câ nd
membrana Z vine în contact cu discul întunecat (glisare completă ).[11]

6
 Fig.2. A: molecula de miozină; B: combinația mai multor molecule de miozină pentru a
forma un filament de miozină. Sunr arătate de asemenea punțile și interacțiunea
dintre capetele punților și filamentele adiacente de actină.

Fig.3. Filamentul de actină, alcătuit din două lanțuri răsucite între ele, constituite
din actina F și respective molecule de tropomiozină, care se deplasează lejer în
spațiile dintre lanțurile de actină. Atașat la un capăt al fiecărei molecule de
tropomiozină există un complex troponinic ce inițiază contracția.

Fig.4. Mecanismul de contracție musculară "pas cu pas"

7
 BIBLIOGRAFIE

1. Francisc Schneider Introducere în fiziologia clinică, ed. 2; Editura: Viața Medicală

Româ nească ; București, Româ nia, 2002; p.80.
2. Arthur C. Guyton, M.D. Fiziologia umană și mecanismele bolilor, ed. 5; Editura: Medicală
AMALTEA W.B. SAUNDERS; București, Româ nia, 1997; p.58.
3. Arthur C. Guyton, M.D. Fiziologia umană și mecanismele bolilor, ed. 5; Editura: Medicală
AMALTEA W.B. SAUNDERS; București, Româ nia, 1997; p.58.
4. Francisc Schneider Introducere în fiziologia clinică, ed. 2; Editura: Viața Medicală
Româ nească ; București, Româ nia, 2002; p.80.
5. I. Hă ulică Fiziologie umană, ed. 2; Editura: Medicală , București, Româ nia, 1997; p.133
6. Arthur C. Guyton, M.D. Fiziologia umană și mecanismele bolilor, ed. 5; Editura: Medicală
AMALTEA W.B. SAUNDERS; București, Româ nia, 1997; p.60.
7. Francisc Schneider Introducere în fiziologia clinică, ed. 2; Editura: Viața Medicală
Româ nească ; București, Româ nia, 2002; p.80.
8. I. Hă ulică Fiziologie umană, ed. 2; Editura: Medicală , București, Româ nia, 1997; p.133
9. Arthur C. Guyton, M.D. Fiziologia umană și mecanismele bolilor, ed. 5; Editura: Medicală
AMALTEA W.B. SAUNDERS; București, Româ nia, 1997; p.59.
10. Arthur C. Guyton, M.D. Fiziologia umană și mecanismele bolilor, ed. 5; Editura: Medicală
AMALTEA W.B. SAUNDERS; București, Româ nia, 1997; p.61.
11. Arthur C. Guyton, M.D. Fiziologia umană și mecanismele bolilor, ed. 5; Editura: Medicală
AMALTEA W.B. SAUNDERS; București, Româ nia, 1997; p.62.