Ghid M Ro Capitolul 1-67543

IP Universitatea de Stat de Medicină și Farmacie
”Nicolae Testemițanu”
Catedra de biochimie și biochimie clinică
BIOCHIMIE
Ghid pentru lucrări practice
pentru studenții anului I

ai facultății Medicină
Student ________________________________________________
Grupa ________________________
Profesor ________________________________________________
Chișinău, 2021
Aprobate la ședința Catedrei de biochimie și biochimie clinică
(proces verbal nr. 1 din 25 august 2020)
Comisia Metodică pe profil Ș tiințe fundamentale

(proces verbal nr. 7 din 08 septembrie 2020)
Consiliul de Management al Calită ții,

Instituția Publică USMF „Nicolae Testemițanu”
(proces verbal nr. 01 din 27 octombrie 2020)
Autori:
Stratulat Silvia,conferenţiar universitar, doctor în ştiinţe medicale;
Ambros Ala,conferenţiar universitar, doctor în ştiinţe medicale;
Tagadiuc Olga, conferenţiar universitar, doctor habilitat în știinte medicale;
Lîsîi Leonid, profesor universitar, doctor habilitat în științe medicale;
Protopop Svetlana, conferenţiar universitar, doctor în ştiinţe medicale;
Bobcova Svetlana,conferenţiar universitar, doctor în ştiinţe chimice;
Simionică Eugen, lector, doctor în ştiinţebiologice;
Timercan Tatiana, asistent universitar, doctor în ştiinţe medicale;
Lazăr Cornelia, asistent universitar, doctor în ştiinţe medicale;
Sardari Veronica, asistent universitar, doctor în ştiinţe medicale;
Pavlovschi Ecaterina, asistent universitar;
Fulga Ala , asistent universitar.
Martin Cristina, asistent universitar
Cernelev Veronica, asistent universitar
Recenzenți:
Victor Vovc,profesor universitar, doctor habilitatîn ştiinţe medicale;
Anatol Vișnevschi,profesor universitar, doctor habilitatîn ştiinţe medicale;
DESCRIEREA CIP A CAMEREI NAȚIONALE A CĂRȚII
Biochimie: Ghid pentru lucră ri practice pentru studenții anului I ai facultă ții de
Medicină / Stratulat Silvia, Ambros Ala, Tagadiuc Olga, Protopop Svetlana, Lîsîi Leonid, ș. a.;
Universitatea de Stat de Medicină și Farmacie „Nicolae Testemițanu”, Catedra de biochimie
și biochimie clinică – Chișină u:
Bibliografie: 15, pag.163, 610 ex.

ISBN
© Stratulat Silvia, ș. a., 2021

2
CUPRINS
BIBLIOGRAFIE RECOMANDATĂ .........................................................................................................5
CERINŢE FAŢĂ DE STUDENŢI........................................................................................................... 6
INSTRUCȚ IUNE PRIVIND MĂ SURILE PENTRU PROTECȚ IA MUNCII Ș I ASIGURAREA

SECURITĂ Ț II ÎN LABORATOARELE DE BIOCHIMIE.....................................................7
INFORMAȚ II DESPRE EVALUARE......................................................................................................8
Tema nr. 1. IMPORTANȚ A BIOCHIMIEI PENTRU DISCIPLINELE MEDICALE.

GRUPELE FUNCȚ IONALE Ș I TIPURILE DE LEGĂ TURI CHIMICE SPECIFICE
BIOMOLECULELOR. AMINOACIZII – ROLUL BIOMEDICAL, STRUCTURA,
CLASIFICAREA Ș I PROPRIETĂ Ț ILE.....................................................................................9
Tema nr. 2. ROLUL, STRUCTURA ŞI CLASIFICAREA PROTEINELOR................................16
Tema nr. 3. PROPRIETĂ ŢILE FIZICO-CHIMICE ALE PROTEINELOR. METODELE DE

SEPARARE ŞI PURIFICARE ALE PROTEINELOR..........................................................23
Tema nr. 4. NUCLEOPROTEINELE. ACIZII NUCLEICI – CLASIFICAREA,

STRUCTURAȘ I FUNCȚ IILE. BAZELE AZOTATE, NUCLEOZIDELE Ș I
NUCLEOTIDELE – STRUCTURA, NOMENCLATURA Ș I PROPRIETĂ Ț ILE...........29
Tema nr. 5. TOTALIZARE LA CAPITOLUL ”STRUCTURA PROTEINELOR ȘI ACIZILOR

NUCLEICI”..................................................................................................................................... 35
Tema nr. 6. NATURA CHIMICĂ ŞI STRUCTURA ENZIMELOR. VITAMINELE CA Ș I

COENZIME. MECANISMUL DE ACŢIUNE AL ENZIMELOR. CLASIFICAREA Ș I
NOMENCLATURA ENZIMELOR...........................................................................................37
Tema nr. 7. CINETICA REACŢIILOR ENZIMATICE. REGLAREA ACTIVITĂ ŢII

ENZIMELOR. UTILIZAREA ENZIMELOR ÎN PRACTICA MEDICALĂ ......................44
Tema nr. 8. NOŢIUNI GENERALE DESPRE METABOLISM. DECARBOXILAREA

OXIDATIVĂ A ACIDULUI PIRUVIC. CICLUL KREBS.....................................................51
Tema nr. 9. OXIDAREA BIOLOGICĂ . LANŢUL RESPIRATOR ŞI FOSFORILAREA

OXIDATIVĂ .................................................................................................................................. 59
Tema nr. 10. TOTALIZARE LA CAPITOLELE “ENZIMELE” Ș I ”BIOENERGETICA”........65
Tema nr. 12. GLUCIDELE: ROLUL BIOLOGIC, CLASIFICAREA Ș I STRUCTURA.

DIGESTIA ŞI ABSORBŢIA GLUCIDELOR. METABOLISMUL GLICOGENULUI....67
Tema nr. 12. METABOLISMUL GLUCOZEI...................................................................................73
Tema nr. 13. СALEA PENTOZO-FOSFAŢILOR. METABOLISMUL FRUCTOZEI ŞI

GALACTOZEI. REGLAREA ŞI PATOLOGIA METABOLISMULUI GLUCIDIC.........80
3
Tema nr. 14. TOTALIZAREA PE CAPITOLUL „METABOLISMUL GLUCIDELOR”............86
Tema nr. 15. EVALUAREA LUCRULUI INDIVIDUAL AL STUDENȚ ILOR..........................87
Tema nr. 1 (16). LIPIDELE: STRUCTURA, PROPRIETĂ Ț ILE, ROLUL BIOLOGIC Ș I

CLASIFICAREA. DIGESTIA Ș I ABSORBȚ IA LIPIDELOR. METABOLISMUL
TRIGLICERIDELOR...................................................................................................................87
Tema nr. 2 (17). METABOLISMUL ACIZILOR GRAȘ I Ș I AL CORPILOR CETONICI.....93
Tema nr. 3 (18). METABOLISMUL LIPIDELOR STRUCTURALE.........................................98
Tema nr. 4 (19). TOTALIZARE LA CAPITOLUL “METABOLISMUL LIPIDELOR”........104
Tema nr. 5 (20). DIGESTIA ŞI ABSORBŢIA PROTEINELOR. PUTREFACŢIA

AMINOACIZILOR ÎN INTESTIN. CAILE GENERALE DE METABOLIZARE A
AMINOACIZILOR.....................................................................................................................106
Tema nr. 6 (21). SINTEZA AMINOACIZILOR DISPENSABILI. UTILIZAREA

SCHELETELOR DE CARBON ALE AMINOACIZILOR. PRODUSELE FINALE ALE
METABOLISMULUI AZOTAT. MECANISMELE DE DEZINTOXICARE A
AMONIACULUI.........................................................................................................................114
Tema nr. 7 (22). METABOLISMUL INTERMEDIAR AL UNOR AMINOACIZI................119
Tema nr. 8 (23). METABOLISMUL NUCLEOPROTEINELOR ŞI CROMOPROTEINELOR

........................................................................................................................................................ 126
Tema nr. 9 (24). TOTALIZARE LA CAPITOLUL „METABOLISMUL PROTEINELOR

SIMPLE Ș I CONJUGATE”......................................................................................................135
Tema nr. 10 (25). BIOSINTEZA DNA – REPLICAREA. REPARAŢIA DNA Ș I

MUTAŢIILE. MECANISMELE BIOCHIMICE CE STAU LA BAZA EXPRESIEI
GENELOR – TRANSCRIPŢIA...............................................................................................137
Tema nr. 11 (26). BAZELE BIOCHIMICE ALE TRANSLAŢIEI............................................144
Tema nr. 12 (28). HORMONII. STRUCTURA, CLASIFICAREA, BIOSINTEZA,

REGLAREA SINTEZEI Ș I SECREŢIEI, MECANISMELE DE ACŢIUNE..................149
Tema nr. 13 (28). HORMONII DE NATURĂ STEROIDĂ ŞI TIROIDIENI (T3 Ș I T4).

VIT A Ș I D. EICOSANOIZII....................................................................................................156
Tema nr. 14 (29). TOTALIZARE LA CAPITOLUL „REGLAREA GENETICĂ ŞI

HORMONALĂ A METABOLISMULUI”...............................................................................162
Tema nr. 15 (30). EVALUAREA LUCRULUI INDIVIDUAL AL STUDENȚ ILOR.............163
4
BIBLIOGRAFIE RECOMANDATĂ
A. Obligatorie:
1. Lîsîi L., Pavlovschi E. Biochimie medicală (ediţia a treia). Chişină u, 2019.
2. Lîsîi L. Biochimie medicală (ediţia a doua). Chişină u, 2007.
3. Champe P.C., Harvey R.A., Ferrier D.R. Biochimie ilustrată . Ed. 4-a. București. Editura
medicală Calisto, 2010.
4. Dinu V., Truţia E., Popa-Cristea E., Popescu A. Biochimie medicală . Mic tratat. Bucureşti,
1996.
5. Lîsîi L. Biochimie. Teste. Test-minim. Chişină u, 2008.
6. www.biochimie.usmf.md. (Indicaţii metodice, suport teoretic).
B. Suplimentară:
6. Nelson D.L., Cox M.M.,Lehninger A. Principles of Biochemistry. SixthEdition. 2012.
7. Bhagavan N.V., Ha Chung-Eun. Essentials of Medical Biochemistry: WithClinicalCases.
Academic Press; 1st edition, 2011.
8. Campbell P.N., Smith A.D. Biochemistryillustrated. Internatinaledition, 2000
9. Lehninger A.L. Principles of Biochemistry. The Johns Hopkins University School of
Medicine, WorthPublishers Inc., 2007.
10. Metzler D.E. Biochemistry. The chemicalreactions of living cells. Secondedition, vol.1-2.
Academic Press, 2003
11. Stryer L. Biochemistry. Freemanand Company, San-Francisco, USA, 2000.
12. Северин Е.С. Биохимия. Учебникдлявузов. 2-е издание. Москва,
2004.www.biochemistry.ru.
13. Ferrier D. R. Biochemistry. Lippincott’sIllustratedReviews. 7th edition, 2017.
14. Rodwell V. W., Bender D. A., Botham K. M.,Kennelly P. J., Weil P. A.
Harper'sIllustratedBiochemistry, 31st Edition, 2018.
5
CERINŢE FAŢĂ DE STUDENŢI
la Catedra de biochimie și biochimie clinică
În conformitate cu Carta Universită ţiişiCodul Moral toţistudenţii sunt obligaţi să

respecte urmă toarele reguli:
1. Să îndeplinească toate sarcinile care le revin potrivit planului de învă ţă mâ nt și
curriculumului la disciplina Biochimie.
2. Să acceseze regulat pagina catedrei – https://biochimia.usmf.md/ro pentru a se
informa cu avizele plasate.
3. Frecvenţa la cursurişi lucră rile de laborator este obligatorie.
4. Studenţii se prezintă la orele de curs şi lucră rile de laborator fă ră întâ rziere, în halate
(nu se admit costume chirurgicale), cu toate rechizitele necesare şi temele pregă tite.
5. La lucră rile de laborator studenţii sunt acceptaţi cu Ghidul pentru lucră ri practice
îndeplinit.
6. Semnarea procesului verbal al lucră rii de laborator este obligatorie şi atestă
îndeplinirea pă rţii practice. În cazul nesemnă rii procesului verbal, partea practică a
orei se recuperează conform orarului recuperă rii restanţelor practice (absenţelor).
7. Absenţele la lucră rile de laborator se recuperează numai cu permisiunea vice-
decanului. La recuperare studentul se prezintă caşi la orele de lucră ri practice: cu
procesul verbal, testele și itemii pentru lucrul individual rezolvați, tema învă ţată .
8. Studenţii sunt obligaţi:
‒ să foloseascã cu precauţie bunurile materiale existente în spaţiul catedrei,să
pă streze utilajul şi mobilierul, să le întreţină în stare bună . Prejudiciul cauzat prin
deteriorarea sau distrugerea bunurilor se va recupera, conform procedurii legale,
de la cei care le-au produs;
‒ să urmeze strict regulile tehnicii securită ţii în laboratorul de biochimie;
‒ să pă streze ordinea,cură ţeniaşilinişteaîn incinta catedrei;
‒ în anotimpul rece al anului hainele (paltoanele, scurtele) se lasă la vestiar.
9. În timpul cursului sau lucră rii de laborator este interzisă folosirea telefoanelor
mobileşi utilizarea diverselor mijloace tehnice (laptop-urilor,iPad-urilor, etc.).
10. Responsabil de disciplină în timpul lucră rilor practice este studentul de serviciu.
11. Să respecte drepturile de autor ale altor persoane şi să recunoască paternitatea
informaţiilor prezentate în lucră rile elaborate.
6
INSTRUCȚIUNEPRIVIND MĂSURILE PENTRU PROTECȚIA MUNCII ȘI
ASIGURAREA SECURITĂȚII ÎN LABORATOARELE DE BIOCHIMIE
1. Întregul personal și studenții, trebuie să cunoască și să respecte regulile de protecțiea
muncii și de asigurarea securită ții pentru prevenirea accidentelor de muncă .
2. Tot personalul care lucrează în laboratoarele de biochimie este obligat să poarte halate
albe curate.
3. Aparatele electrice (centrifugă , termostate, frigidere, spectrofotometru, etc.) trebuie să
aibă prizele cu împă mâ ntare și izolare electrică perfectă . Fixarea lor în priză se face
numai cu mâ na uscată .
4. Toate reacțiile chimice se execută în conformitate cu condițiile prescrise (cantitatea,
concentrația, vesela, succesiunea etc.).
5. Masa de lucru se pă strează într-o ordine și cură țenie exemplară . Nu se aglomerează
masa cu vase și aparate inutile, pe masă se pun numai reactivii și vesela necesară
pentru lucrarea respectivă .
6. Nu se execută nici o operație în vase murdare.După utilizare, toate vasele de laborator
se spală cu apă de la robinet și cu apă distilată .
7. Nu se lasă substanțe în vase neetichetate.
8. Sticlele cu reactivi trebuie să fie întotdeauna închise cu dop. Dacă se folosesc diferiți
reactivi, trebuie de avut grijă să nu se schimbe dopurile. Excesul luat dintr-un reactiv
nu trebuie turnat înapoi în sticlă .
9. Trebuie să se lucreze cu mare precauție cu metalele alcaline, fosfor, brom, clor, acid
azotic, substanțe toxice și inflamabile.
10. Pipetareamaterialelor biologice se face cu pipete prevă zute cu filtru de vată .
11. Pipetarea acizilor concentrați și a bazelor se face cu pipetă cu volum mai mare decâ t
volumul de pipetat și prevă zute cu filtru de vată .
12. În timpul încă lzirii unei eprubete care conține un lichid capă tul deschis al eprubetei nu
se ține spre cel care efectuează operația și nici spre vecini.
13. Este strict interzisă gustarea reactivilor, deoarece majoritatea substanțelor chimice
folosite sunt toxice sau caustice.
14. Mirosirea substanțelor chimice nu se face prin apropierea nasului direct la gâ tul sticlei
cu reactivi, dar prin aducerea unui curent de aer care conține vapori ai substanțelor de
la gâ tul sticlei cu ajutorul palmei în apropierea nasului.
15. Câ nd se lucrează cu substanțe care în cursul operației se pot împră știa sau pot produce
mici explozii, se folosesc ochelari de protecție.
16. După finalizarea lucră rii practice, se pun toate vasele la loc, se cură ță masa și se
controlează dacă aparatura electrică a fost scoasă din prize și robinetele de apă și gaz
închise.
17. Fiecare laborator trebuie să fie dotat cu o trusă de prim ajutor care să conțină
medicamente și material medical strict necesar (antinevralgice, cardiotonice,
antibiotice, antiseptice, calmante, tifon, etc.).
18. Este interzisă utilizarea alimentelor în laborator.
19. Este necesar ca mă surile de protecție a muncii, de asigurarea securită ții și de
prevenirea toxicită ții să fie discutate cu fiecare grupă de studenți la începutul
activită ții anului universitar și reamintite periodic, studenții înregistrâ ndu-se și
semnâ ndu-se în registrul ce atestă instruirea efectuată .
20. În cazul unor accidente se va apela la conducă torul lucră rii.
7
INFORMAȚII DESPRE EVALUARE
1. Cuscopul de a verificacunoştinţelestudenţilor, la sfâ rşitul fiecă rui capitolvor fi
susținute 6 totaliză ri, câ te 3 în fiecare semestru:
‒ Totalizarea I: “Structuraproteinelorșiacizilornucleici”;
‒ Totalizarea II: „Enzimele și Bioenergetica”;
‒ Totalizarea III: „Metabolismul glucidelor”;
‒ Totalizarea IV: „Metabolismul lipidelor”;
‒ Totalizarea V: „Metabolismul proteinelor simple şicomplexe”;
‒ Totalizarea VI: „Reglarea genetică și hormonală ”;
2. Totalizarea se susţine:
‒ odată la lecție, conformplanului de studiu(la computer);
‒ a douadată conformunuiorarstabilit;
‒ unadintreceletreitotaliză ripesemestrupoate fi
susținută suplimentarînultimasă ptă mâ nă a semestrului (să ptă mâ nade
recuperare).
3. Studentul care a plagiat (copiat) în timpul totaliză rii, va primi o notă negativă și nu i
se va mai permite să o susțină din nou.
4. A 4-a notă din ambele semestre va fi acordată pentru lucrul individual și implicarea în
discuție pe parcursul orelor practice.
5. Notele finale de la totaliză ri șipentru lucrul individual (în numă r de 4) vor fi utilizate
pentru a calcula media pentru admiterea la evaluarea semestrială . La examen vor fi
admiși doar acei studenți care au nota medie „5” sau mai mult, nu au absențe
nerecuperate la orele practice și au fost prezenți la cel puțin 70% din orele teoretice.
8
Tema nr. 1.IMPORTANȚA BIOCHIMIEI PENTRU DISCIPLINELE
MEDICALE.GRUPELE FUNCȚIONALE ȘI TIPURILE DE LEGĂTURI CHIMICE
SPECIFICE BIOMOLECULELOR. AMINOACIZII – ROLUL BIOMEDICAL,
STRUCTURA, CLASIFICAREA ȘI PROPRIETĂȚILE.
Experienţa 1. Identificarea aminoacizilor ce conţin sulf (reacţia Fol)
Principiul metodei: La degradarea proteinelor şi a peptidelor sub acţiunea hidroxidului
de sodiu din grupă rile sulfhidril se eliberează sulful sub formă de sulfură de sodiu, care
reacţionâ nd cu plumbitul de sodiu, formează un precipitat de sulfură de plumb de culoare
neagră sau brună .
Mod de lucru:
№ Reactivi Eprubeta
1 Ovalbumină 1% 5 pică turi
2 ReactivFol 5 pică turi
Conţinutuleprubetei se fierbe 1-2 minute.
Rezultat::_____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
________________________________________________________________________________________________________
Concluzie:____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
Experienţa 2. Reacţiaxantoproteică (Mulder)

Principiul metodei: Aminoacizii aromatici la fierbere cu HNO 3 concentrat se supun
nitră rii. Ca rezultat soluţia capă tă o culoare galbenă care trece în oranj la adă ugarea bazei.
Mod de lucru:
2 HNO3concentrat 5 pică turi
Conţinutul eprubetei se fierbe 1-2 minute.
Eprubeta se ră ceşte sub un jet de apă rece, apoi:
3 NaOH 20% 10 pică turi
Rezultat::_____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
Concluzie:___________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
9
Experienţa 3. Reacţia cu ninhidrină
Principiul metodei:Ninhidrinainteracţionează cu grupă rile alfa-amino ale proteinelor şi
aminoacizilor cu formarea unui compus colorat în albastru-violet.
Mod de lucru:
2 Soluţie de ninhidrină 0,5% 5 pică turi
Conţinutul eprubetei se fierbe 1-2 minute.
Rezultat::_____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
Concluzie:____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
Experienţa 4. Reacţiabiuretică
Principiul metodei: Legă turile peptidice(-CO-NH-) ale proteinelor în mediul alcalin
interacţionează cu CuSO4, formâ nd compuşicomplecşicoloraţi în roşu-violet.
Mod de lucru:
2 Soluţie de NaOH 10% 5 pică turi
3 Soluţie de CuSO4 1% 2 pică turi
Eprubeta se agită
Rezultat::_____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
Concluzie:____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
10
Nivelul inițial de cunoștințe
1. Elementele chimice. Tabelul periodic al elementelor.
Întrebări pentru studiu

1. Introducere în biochimie. Biochimia structurală , metabolică și clinică și sarcinile lor.
Importanța biochimiei pentru educația și practica medicală .
2. Biomolecule – macro- și micromolecule, molecule complexe.
3. Noțiuni de grupă funcțională . Tipurile de grupe funcționale specifice biomoleculelor.
Caracteristica lor generală .
4. Tipurile de legă turi chimice specifice biomoleculelor. Caracteristica lor generală .
5. Aminoacizii – rolul în organismele vii. Aminoacizii proteinogeni și neproteinogeni.
6. Clasificarea aminoacizilor după structura chimică , proprietă țile fizico-chimice,
importanţabiologică .
7. Stereoizomeria, solubilitatea și proprietă țileacido-bazice ale aminoacizilor.
8. Teoria polipeptidică a structurii proteinelor. Proprietă țile legă turii peptidice. Notarea
şi citirea aminoacizilor în peptide şi proteine. Aminoacizii N- și C-terminali.
Itemi pentru lucru individual
1. Plasați moleculele: CO2, H2O, HCl, NH4, O2, N2, Cl2, CH4, NaCl, NaH2PO4, Na2CO3, proteina,
DNAîn colonițele din tabel conform legă turilor chimice prezente în ele.
Covalentănepolară Covalentă polară Ionică de hidrogen
2. Divizaţi urmă torii aminoacizi în grupe conform clasifică rii biologice: Thr, Cys, Phe,
Gln, His, Met, Gly, Arg. Scrieţi peptida formată din aminoacizii indispensabili.
Daţidefiniţianoţiunii de aminoacid indispensabil, indicaţi care aminoacizi se referă la
acest grup şi care sunt sursele aminoacizilor indispensabili?
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
3. Divizațiaminoaciziiproteinogeni conform proprietă țilorfizico-chimice

(completațitabelul):
11
Aminoacizii Aminoacizii Aminoacizii Aminoacizii
hidrofobi hidrofili fără hidrofili acizi hidrofili bazici
sarcină
4. Scriețistructurașiexplicațirolulbiologic al urmă toriloraminoacizineproteinogeni:

Aminoacizii Structura Rolul
Beta-alanina
Homocisteina
Acidul -aminobutiric
DOPA - dioxifenilalanina
Ornitina
Citrulina
5. Cesarcină (+/-) voravea șisprecareelectrod (anod/catod)

vormigraurmă toriiaminoacizi înmediulacid, neutru şibazic?
pH<7.0 pH=7.0 pH>7.0
Aminoacidul
sarcina electrodul sarcina electrodul sarcina electrodul
Alanina
Serina
Lizina
Acidul aspartic
Glutamina
6. Scriețiurmă toarele tripeptide: Lys-Val-Pro; Glu-Pro-Arg; Pro-Asp-His.

Evidențiațilegă turilepeptidicetipiceșiatipice. Indicațideosebirile lor.
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
12
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
Teste pentru autoevaluare

1. Care dintregrupelefuncționale de mai josconferăproprietăți acide
biomoleculelor?
a) –SH
b) –NH2
c) –CONH2
d) –COOH
e) –OH
2. Care dintregrupelefuncționale de mai josconferăproprietățibazicebiomoleculelor?

a) –SH
b) –NH2
c) –CONH2
d) –COOH
e) –OH
3. Legătura ce se formeazăîntreatomii de
acelaşifelsauîntreatomicuelectronegativităţifoarteapropiateeste:
a) covalentă polară
b) hidrofobă
c) covalentă nepolară
d) donor-acceptor
e) coordinativă
4. Legătura ce se formeazăîntrediferițiatomi ai bioelementelornemetale care

auelectronegativităţidiferiteeste:
b) ionică
d) donor-acceptor
e) coordinativă
5. Ce fel de legătură chimică se

formeazăînrezultatulinteracțiuniiamoniaculuicucationii de hidrogen?
b) ionică
13
d) donor-acceptor
e) dehidrogen
6. ForțeleVan der WaalssauinteracțiunileVan der Waals reprezintă:

a) forțele de atracție de putererelativmică dintremoleculele neutre
b) forțele de respingere de putererelativmică dintremoleculele neutre
c) forțele de atracție de putere mare dintremoleculele neutre
d) forțele care stabilizează legă turilecovalentepolare
e) forțele care stabilizează legă turilecovalentenepolare
7. Care dintreperechile de atomișigrupefuncționalevor forma legăturiionice?

a) C și N
b) NH2și H+
c) COO-și NH3+
d) Cl-și Na+
e) COO-și NH2
8. Legătura de hidrogen se formeazăîntre:

a) unatom de hidrogenparțialîncă rcatpozitivși un atom de O, N sau S
parțialîncă rcatnegativ
b) unatom de hidrogenparțialîncă rcatnegativși un atom de O, N sau S
parțialîncă rcatpozitiv
c) un ion de hidrogencusarcină pozitivă și un atom de O, N sau S parțialîncă rcatnegativ
d) unatom de hidrogenparțialîncă rcatpozitivși un atom de O, N sau P
parțialîncă rcatnegativ
e) un ion de hidrogencusarcină pozitivă și un atom de O sau N cusarcină negativă
9. Ce grupe de aminoacizisuntprezenteînproteine?
a) hidroxiaminoacizii
b) aminoaciziihomociclici
c) -aminoacizii
d) aminoaciziidiaminodicarboxilici
e) tioaminoacizii
10. Ce
structuricicliceintrăîncomponențaaminoacizilorproteinogenișicăroraminoacizile
aparțin?
a) purina fenilalanina
b) indol triptofan
c) imidazol histidina
d) pirimidină prolina
e) scatol tirozina
11. Selectațiperecheacorectă:
aminoacidulșigrupafuncționalăspecificălanțuluiluilateral:
a) arginina grupaguanidinică
b) alanina grupatio
c) fenilalanina grupafenil
14
d) cisteina grupahidroxil
e) triptofanulgrupa indol
12. Selectați aminoaciziinepolarihidrofobi:

a) serina
b) valina
c) izoleucina
d) triptofanul
e) acidulglutamic
13. Selectați aminoaciziibazici:

a) alanina
b) arginina
c) tirozina
d) glutamina
e) lizina
14. Selectațiafirmaţiilecorectereferitoare la serină:

a) esteunhidroxiaminoacid
b) are punctulizoelectricîn zona de pH bazic
c) esteunaminoacidesențial
d) estederivatalaciduluivalerianic
e) lapH=4 migrează sprecatod
15. Selectațiafirmaţiilecorectereferitoare la arginină:

a) lapH=3 aresarcină negativă
b) are pH-uIizoelectricînmediulbazic
c) în forma hidroxilată intră în structura colagenului
d) esteunaminoacidacid
e) conținegrupareaguanidină
16. Care afirmaţieestecorectăreferitor la metionină:

a) este un derivat al aciduluibutanoic
b) în structura sa sulful este slab fixat
c) la pH-izoelectricaminoacidulmigrează sprecatod
d) lapH=4 migrează spreanod
e) esteunaminoacidneesenţial
15
Tema nr. 2. ROLUL, STRUCTURA ŞI CLASIFICAREA PROTEINELOR
Experienţa 1. Identificarea aminoacizilor prin metoda cromatografiei pe hârtie

Principiul metodei: Metoda se bazează pe diferenţa coeficientului de repartiţie a
aminoacizilor în apă şi solvent organic (butanol), care nu se amestecă cu apa. Viteza
migră rii aminoacizilor pe hâ rtie este direct proporţională cu gradul de dizolvare în butanol.
Mod de lucru:
1. Pe banda de hâ rtie cromatografică se notează cu creionul simplu, la aproximativ 1 cm
de la margine,linia de start.
2. Pe linia de start a benzii cu ajutorul capilarului se aplică o pică tură nu mai mare de 5
mm de amestec de aminoacizi.
3. Banda se usucă la aer (fixare), se introduce într-un vas închis cu amestec de butanol-
apă , astfel încâ t lichidul să ajungă doar pâ nă la linia de start (5 mm) și se fixează
vertical fă ră să atingă pereţii vasului, cu ajutorul dopului.
4. După expunerea timp de 60 min, la temperatura camerei, banda se scoate din vas și se
notează cu creionul simplu hotarul solventului (linia de front).
5. Banda se usucă cca 10 minute la temperatura 70-100˚C, se trece prin soluţia alcoolică
de ninhidrină 0,2% și din nou se usucă la temperatura de 100˚C.
6. Pe cromatogramă apar unele pete violete sau galbene localizate la diferite distanţe de
la linia de start. Cu ajutorul riglei se mă soară urmă toarele distanţe:
 a ‒ de la linia de start pâ nă la centrul fiecă rei pete;
 b ‒ de la linia de start pâ nă la hotarul solventului (linia de front).
7. Se calculează coeficientul de repartiție (R) ‒ raportul dintre distanţele parcurse de
aminoacid (a) şi de solvent (b), care este specific pentru fiecare aminoacid în condiţii
standard conform formulei Rf=a/b. După tabelul cu Rf standard identifică m
aminoacidul.
Calculați
Desenați banda de hâ rtie
coeficientul de
cromatografică și indicați linia de
repartiție (Rf)
Aminoacidul Rf Aminoacidul Rf start, linia de front, centrul petelor
pentru fiecare
colorate; distanța b; distanțele a
aminoacid:
pentru fiecare pată observată :
Rf=a/b
0.4
Histidina 0.11 Cisteina
0
0.4
Glutamina 0.13 Prolina
3
0.4
Lizina 0.14 Tirozina
5
0.5
Arginina 0.20 Asparagina
0
0.5
Ac. aspartic 0.24 Metionina
5
0.6
Glicina 0.26 Valina
1
Serina 0.27 Triptofan 0.6
6
16
0.6
Ac. glutamic 0.30 Fenilalanina
8
0.7
Treonina 0.35 Izoleucina
2
0.7
Alanina 0.38 Leucina
3
Importanţaclinico-diagnostică. Metoda permite atâ t determinarea calitativă , câ t şi

cantitativă a aminoacizilor în materialele biologice și are importanţă pentru studierea
metabolismului proteic. În diferite afecţiuni congenitale, precum și ale ficatului, rinichilor şi
altor organe se constată modificarea conţinutului aminoacizilor în serul sangvin, urină , etc.
Concluzii: Indicați, care aminoacizi sunt prezenți în amestecul studiat.

_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________

1. Rolul biologic al proteinelor.
2. Nivelurile de organizare structural-funcțională a moleculei proteice: structura primară ,
secundară , terţiară şi cuaternară ; caracteristica generală , legă turile specifice acestor
structuri. Metodele de determinare a compoziției și succesiunii aminoacizilor în lanțul
polipeptidic. Noțiuni despre domeniile structurale.
3. Clasificarea proteinelor.
4. Proteinele simple (albuminele, histonele)-proprietă ţile şi particularită ţile structurale.
Rolul biologic.
5. Proteinele conjugate: nucleoproteinele, fosfoproteinele, lipoproteinele, glicoproteinele,
metaloproteinele, cromoproteinele (hemo- și flavoproteinele), caracteristica lor
generală .
6. Proteinele globulare. Hemoglobina – structura şi rolul biologic.
7. Proteinele fibrilare: colagenul și elastina – particularită ţile componenţei aminoacidice şi
structurale. Rolul biologic.
8. Proteinele fixatoare de Ca2+ (factoriiplasmatici ai coagulă rii, Ca2+-ATPaza, calmodulina,
colagenul) - particularită ţile structurale care determină fixarea Са2+. Rolul biomedical.
Itemi pentru lucrul individual

1. Ce caracter (hidrofil sau hidrofob) are fragmentul –Gly-Ser-Asn-Trp-Tyr– din structura
primară a unei proteine? În conformaţia proteinei secvenţa este localizată în interiorul
structurii sau la suprafaţa ei? Explicaţi de ce. Scrieţi structura secvenţei.
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
17
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
2. Ce modificare a structurii hemoglobinei este caracteristică pentru anemia cu celule

falciforme? Care este cauza acestei modifică ri? Ce repercusiuni are modificarea
structurii primare asupra nivelurilor superioare structurale, funcţiei proteinei şi stă rii
eritrocitelor?
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
3. Colagenul, calmodulina, factorii plasmatici ai coagulă rii II, VII, IX şi X sunt proteine
fixatoare de calciu. Ce particularitate structurală comună posedă aceste proteine? Care
vitamină este necesară pentru realizarea funcției de fixare a calciului de că tre aceste
proteine? Care sunt sursele vitaminei?
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
18
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
Scrieţireacţia la care participă vitamina respectivă .
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
4. Care sunt asemă nă rile şi deosebirile structurale şifuncţionale ale mioglobinei şi
hemoglobinei? Ce tip de hipoxie se dezvoltă în carenţele hemoglobinei? Care este nivelul
normal al hemoglobinei sangvine?
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
5. Completaţi tabelul de mai jos, reflectâ nd proprietă țile structurale ale proteinelor:
Ce structură este descrisă Este succesiunea
de definiția urmă toare? aminoacizilor în
lanţulpolipeptidic
determinată genetic.
Ce legă tură chimică se La interacţiunea grupei -
formează ? carboxilice a unui AA cu -
aminogrupa urmă torului
AA
Ce structură are astfel de Coplanaritate
proprietate?
19
Ce legă tură chimică posedă Forme de rezonanţă (ceto și
această proprietate? enol)
Scrieți structura care Configurația trans a
reprezintă : substituenţilor în raport cu
legă tura C-N
Ce legă turi chimice au Legă turi de hidrogen Ex: fiecare
capacitatea de a forma legatură peptidică participă
la formarea a două legă turi
de hidrogen, cu excepția
leg.peptidice formate de
grupa imino a prolinei sau
hidroxiprolinei
20
1. Ce legăturădetermină structura primară a proteinei:
a) dehidrogen
b) peptidică
c) disulfidică
d) esterică
e) ionică
2. Referitor la structurasecundară a proteinei sunt corecteafirmațiile:

a) reprezintă aranjamentullanţuluipolipeptidicîntr-o structură ordonată
b) estestabilizată de interacţiunihidrofobeşiionice
c) esteα-helixulşiβ-structura
d) estestabilizată de legă turi de hidrogen
e) estestabilizată delegă turilepeptidice
3. Referitor la structura secundară a proteinei este corectăafirmația:

a) aparedatorită formă riilegă turilorioniceîntrelanţurilepolipeptidiceadiacente
b) nudepindedecompozițiaaminoacidică
c) conferă proteinelorfuncționalitate
d) aparedatorită formă riilegă turilordehidrogenatâ tînlimiteleunuisingurlanţ,
câ tşiîntrelanţurileadiacente
e) estestabilizată de legă turidisulfidice, formateîntreradicaliimetioninei
4. Referitor la α-elice sunt corecteafirmaţiile:

a) predomină înmoleculeleproteinelorfibrilare
b) posedă simetrieelicoidală
c) radicaliiaminoacizilorparticipă la stabilizarea alfa-elicei
d) legă turile de hidrogen se formează întregrupă rile -CO şi -NH de
peaceeaşicatenă polipeptidică
e) estestabilizată delegă turilepeptidice
5. Referitor la structuraterţiară a proteinelor sunt corecteafirmaţiile:

a) labazafuncţionă riiproteinelorstaumodifică rileconformaţionale
b) domeniile fac parte din această structură
c) domeniiledetermină funcțiaspecială aproteinei
d) încadrulstructuriiterțiare, radicaliicisteinei pot forma legă turiionice
e) încadrulstructuriiterțiare, radicaliiserinei pot forma legă turidisulfidice
6. Selectațiperechile de aminoacizi, radicaliicărora pot forma legături de hidrogen:

a) Lys Leu
b) Phe Val
c) Asp Ala
d) Ser Cys
e) Asn Thr
21
7. Selectațiperechile de aminoacizi, radicaliicărora pot forma legăturiionice:
a) Lys Glu
b) Trp Ile
c) Asp Arg
d) Gln Val
e) His Met
8. Referitor la structuracuaternară a proteinelor sunt corecteafirmațiile:

a) esteorganizareaprotomerilorîntr-o moleculă proteică unică funcţională
b) seformează prinlegă turiîntresuprafețele de contact ale domeniilor
c) este o structură rigidă
d) se realizează doarprinlegă turicovalente
e) nusedistrugeprindenaturare
9. Referitor la structuracuaternară a proteinelor sunt corecteafirmațiile:

a) asamblareastructuriicuaternaredecurgeprinfaza de formareaintermediarilor
b) estecaracteristică pentrutoateproteinele
c) funcţionareaproteineloroligomere e corelată cu deplasareadomeniilor
d) este o însuşirestructurală a hemoglobinei
e) este o însuşirestructurală a mioglobinei
10. Selectaţiproteineleoligomere:
a) hemoglobina (Hb)
b) mioglobina
c) LDH (lactatdehidrogenaza)
d) imunoglobulinele
e) creatinfosfokinaza
11. Selectațiafirmațiilecorectereferitor la hemoglobină:

a) este o proteină simplă
b) hemoglobina este formată din 4 catene globiniceși 4 hemuri, care conțincâ te un Fe2+
c) laadulțipredomină hemoglobina de tip A2
d) hemoglobina are rolul biologic de a transporta O2 de la plă mâ ni la țesuturi
e) funcția hemoglobinei este de a transporta CO de la țesuturi la plă mâ ni
12. Ceafirmațiicaracterizeazăhemoglobina?
a) este o protein prezentă doar în eritrocite
b) este o proteină musculară
c) esteproteină globulară
d) aparține clasei cromoproteinelor, subclasa – hemoproteinelor
e) aparține clasei cromoproteinelor, subclasa – flavoproteinelor
22
13. Referitor la colagensuntcorecteafirmațiile:
a) lanţulpolipeptidicprezintă conformaţie de α-eliceclasică
b) conținemulteresturi de prolină , hidroxiprolină șihidroxilizină , precumșiacid-
carboxiglutamic
c) seaflă doarintracelular
d) unitateastructurală a colagenului este tropocolagenul
e) tropocolagenul se asamblează înfibriledoarprinlegă turislabe, necovalente
14. Elastina – ceafirmații o caracterizează:

a) esteprezentă încantită țisemnificativeînțesuturile careposedă elasticitatesporită –
aortă , stomac, etc.
b) esteproteinaprincipală dinficat, rinichișicreier
c) conținecantită țisemnificative de prolină , hidroxiprolină șiacid-carboxiglutamic
d) elasticitateaestedeterminată de prezențadesmozineișiizodesmozinei
e) esteproteină globulară și bine solubilă înapă
15. Ce afirmațiecaracterizeazătoateproteinelefixatoare de calciu?

a) sunt implicate îndepunereasubstanțeimineraleînțesuturilemineralizate
b) suntresponsabile de transportulionilor de Ca2+prin membrane
c) suntimplicateîncoagulare
d) participă înprocesele de reglareendocrină
e) conținîn catenapolipeptidică radicaliacizi (Asp, Glu, Gla) ce pot legaprinlegă turiionice
Ca2+
23
Tema nr. 3. PROPRIETĂŢILE FIZICO-CHIMICE ALE PROTEINELOR.METODELE
DE SEPARARE ŞI PURIFICARE ALE PROTEINELOR
Experienţa 1. Dializa proteinelor

Principiul metodei: Metoda se bazează pe separarea macromoleculelor din soluţiile
coloidale de substanţele micromoleculare cu ajutorul membranelor semipermeabile, care
pot fi traversate de micromolecule, dar sunt impermeabile pentru macromolecule.
Mod de lucru:
1. Într-un balon se toarnă 20 mlsoluţie de ovalbumină la care se adaugă 20 pică turi de
soluţie saturată de sulfat de amoniu.
2. Dintr-o foiţă de celofan, umezită în prealabil cu apă distilată , se confecţionează un
să culeţ în care se toarnă conţinutul balonului.
3. Să culeţul se introduce într-un pahar cu apă distilată şi se cufundă astfel încâ t nivelul de
lichid dinsă culeţ să fie mai jos de nivelul apei din pahar.
4. Se efectuează dializa timp de 60 minute.
5. La finele dializei se iau câ te 1 ml de soluţie din să culeţşi din vas şi se transferă în 2
eprubete.
6. Cu ambele soluţii se efectuează reacţia de identificare a ionului sulfat cu BaCl2: la 5
pică turi de soluţie de cercetat se adaugă 3-4 pică turi soluţie de BaCl 2 de 5%. În
prezenţa ionului sulfat, reacţia este pozitivă şi se observă apariţia precipitatului de
BaSO4, conform ecuaţiei:
(NH4)2SO4 + BaCl2 = 2NH4Cl + BaSO4↓
7. Cu ambele soluţii se efectuează reacţiabiuretică cu scopul identifică rii proteinelor: la 5
pică turi de soluţie de cercetat se adaugă 5 pică turi de NaOH de 10% şi 2 pică turi de
CuSO4 de 1%. În prezenţa legă turilor peptidice (-CO-NH-) ale proteinelor soluţia se
colorează în roz-violet.
8. Rezultatele experienţei se introduc în urmă torul tabel şi se faceo concluziereferitor la
capacitatea moleculelor(ce se deosebesc după masa moleculară şi dimensiuni) de a
traversa membranele semipermeabile
Rezultat:
Substanţele Substanţele
Soluţia Reacţia
prezente pâ nă Reacţiabiuretică prezente după
cercetată cu BaCl2
la dializă dializă
DIALIZA
Soluţia Proteină
din (ovalbumină ),
să culeţ (NH4)2SO4
Soluţia
H2O
din vas
Concluzii:____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
24
_________________________________________________________________________________________________________
_
1. Masa moleculară a proteinelor. Principiile de bază utilizate pentru determinarea masei
moleculare (ultracentrifugarea,cromatografia, spectrometria de masă ).
2. Proprietă ţile amfotere ale proteinelor. Sarcina electrică a proteinelor. Factorii ce
determină sarcina proteinei. Punctul şi starea izoelectrică .
3. Solubilitatea proteinelor. Proprietă ţile hidrofile ale proteinelor în funcție de
componența aminoacizilor, particularită ţile structurale, pH-ulși temperatura
solventului. Proprietă țile soluțiilor proteice ca soluții coloidale. Stă rile de agregare ale
soluțiilor proteice (sol, gel, xerogel). Utilizarea biomedicală a xerogelurilor.
4. Denaturarea proteinelor, agenţii ce provoacă denaturarea. Modifică rile structurale ale
proteinei la denaturare. Importanța biomedicală a denatură rii.
5. Metodele de separare, purificare șianaliză ale proteinelor (principiul metodelor,
importanța biomedicală ): a) salifierea; b) dializa; c) electroforeza; d) cromatografia; e)
spectrofotometria; f) ELISA – analiza imunoenzimatică .

1. Scrieți câ te o tripeptidă cu pH-ul izoelectric în mediul acid, slab acid și bazic.
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
________________________________________________________________________________________________________
2. Divizaţi în grupe conform solubilită ţii urmă toarele proteine: albumina, hemoglobina,
keratina, transferina, IgM, fibrina, protrombina, colagenul. Ce factori influenţează
solubilitatea proteinelor? Pe ce proprietate a proteinelor v-ați bazat pentru a diviza
proteinele enumerate în solubile și insolubile?
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
25
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
3. Într-o soluţie sunt dizolvate histoneşi albumine umane. Alegeţisoluţia tampon care
trebuie utilizată pentru precipitarea fiecă rui tip de proteină : sol. 1 cu pH=6,0; sol. 2 cu
pH=7,4; sol. 3 cu pH=11,0. Explicați de ce ați ales soluția tampon respectivă și care este
mecanismul acestei metode de separare a proteinelor individuale din amestecuri?
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
4. O soluţie ce conţine albumine şi globuline este tratată cu soluţie de sulfat de amoniu

([NH4]2SO4) pâ nă la semisaturare, iar ulterior pâ nă la saturare. Ce efecte va avea această
tratare asupra solubilită ţii albuminelor şi globulinelor? Care este mecanismul de acţiune
a (NH4)2SO4 asupra soluţiei proteice?
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
________________________________________________________________________________________________________
5. Spre care electrod vor migra albuminele şihistonele la pH=7,0, dacă linia de start este la
mijlocul distanţei dintre anod şi catod? Explicaţi.
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
26
6. Proteinele sangvine – albuminele și globulinele, au caracter acid. Ce sarcină au aceste
proteine la pH-ul fiziologic al sâ ngelui? Care este semnificația biomedicală a acestui
fenomen?
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
________________________________________________________________________________________________________
________________________________________________________________________________________________________
________________________________________________________________________________________________________
________________________________________________________________________________________________________
______________________________________________________________________________________________________
7. Ce metodă din cele enumerate mai jos poate fi utilizată pentru purificarea lichidelor
biologice (ser, plasmă , limfă ) de substanţe nocive micromoleculare: denaturarea,
hidroliza, electroforeza, dializa, cromatografia de afinitate? Descrieţi principiul metodei
şi utilitatea ei clinică .
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
27
1. pH-ul izoelectric al tetrapeptideiArg - Lys - His - Ala se află în zona pH-lui:

a) 1.5 – 3.0
b) 3.0 – 4.5
c) 4.5 – 6.0
d) 5,0 – 7,0
e) 7.5 – 9.0
2. O proteină conține în % următorii AA: Arg - 10, Lys - 26, Val - 13, Pro - 35, Ala -
8, Gly - 8. La pH fiziologic această proteină:
a) migrează spre catod
b) migrează spre anod
c) are sarcină netă pozitivă
d) are sarcină netă negativă
e) nu posedă sarcină electrică
3. Selectați afirmațiile corecte referitor la solubilitatea proteinelor:

a) proteinele fibrilare sunt uşor solubile în apa pură
b) solubilitatea proteinelor depinde de sarcina electrică şi membrana apoasă
c) solubilitatea proteinelor depinde de natura solvenţilorşi temperatură
d) proteinele fibrilare sunt mai solubile decâ t cele globulare
e) solubilitatea proteinelor este maximală în punctul izoelectric
4. Selectați factorii ce stabilizează soluțiile proteice:

a) membrana apoasă , ce apare la hidratarea grupelor funcţionale hidrofile
b) sarcina electrică , dependentă de pH-ul mediului
c) sarcina electrică , dependentă de prezența radicalilor hidrofobi ai aminoacizilor
d) membrana apoasă , ce apare la hidratarea grupelor funcţionale nepolare
e) sarcina electrică , dependentă de aminoacizii N- şi C-terminali
5. Selectați condiţiile de sedimentare ale proteinelor:

a) înlă turarea membranei apoase
b) neutralizarea sarcinii electrice
c) aducerea proteinei bazice la pI prin adaus de acid
d) aducerea proteinei acide la pI prin adaus de bază
e) hidroliza proteinei
6. Referitor la salifiere este corectă afirmația:

a) este hidratarea moleculei proteice
b) este însoțită de dehidratarea moleculei proteice
c) este un proces ireversibil
d) este provocată de metalele grele
e) afectează structurile terţiară și cuaternară ale proteinei
28
7. Selectați afirmația corectă referitor la molecula proteică denaturată:
a) se scindează legă tura peptidică
b) crește activitatea biologică
c) se distrug structurile secundară , terțiară și cuaternară
d) crește solubilitatea proteinei
e) nu este influențată mobilitatea electroforetică a proteinei
8. Selectați proprietățile soluţiilor coloidale proteice:

a) viteză de difuzie sporită
b) vâ scozitate mă rită
c) difuzie redusă
d) proprietă ţi optice
e) vâ scozitate redusă
9. Selectați metodele de separare și purificare ale proteinelor care se bazează pe

masa moleculară mare a proteinelor:
a) salifierea
b) dializa
c) electroforeza
d) cromatografia
e) gel-filtrarea
10. Selectați metodele de separare și purificare ale proteinelor care se bazează pe

sarcina electrică a proteinelor:
a) salifierea
b) dializa
c) electroforeza
d) cromatografia
e) gel-filtrarea
29
Tema nr. 4. NUCLEOPROTEINELE. ACIZII NUCLEICI – CLASIFICAREA,
STRUCTURA ȘI FUNCȚIILE.BAZELE AZOTATE, NUCLEOZIDELE ȘI
NUCLEOTIDELE – STRUCTURA, NOMENCLATURA ȘI PROPRIETĂȚILE
Experienţa 1. Reacţiile calitative pentru identificarea componentelornucleoprotei-

nelor din drojdii
a) ReacţiaMolisch (identificarea pentozelor).
Principiul metodei: Riboza sub influenţa acidului sulfuric concentrat pierde 3 molecule de
apă , transformâ ndu-se în furfurol, care la condensarea cu timolul formează un produs de
culoare roşie.
Mod de lucru:
Reactivi Eprubeta
Hidrolizat de drojdii 10 pică turi
Soluţie alcoolică de timol 1% 1 pică tură
Conţinutul eprubetei se agită
Cu precauţie pe peretele eprubetei se toarnă acid sulfuric concentrat 20-30 pică turi
Rezultat:_____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_
Concluzie:____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
b) Reacţia molibdenică (identificarea acidului fosforic).

Principiul metodei: Acidul fosforic interacţionează cu molibdatul de amoniu în prezenţa
acidului azotic concentrat şi se formează fosfomolibdatul de amoniu acid sub formă de
precipitat galben-deschis.
Mod de lucru:
Reactivi Eprubeta
Hidrolizat de drojdii 10 pică turi
Reactiv molibdenic 20 pică turi
Amestecul se fierbe pe o baie de apă , timp de 3-5 min
Soluţia se ră ceşte sub un jet de apă rece
Rezultat:_____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_
Concluzie:____________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________

1. Nucleoproteinele- structura și rolul.
2. Tipurile de acizi nucleici, funcţiileşi repartizarea lor în celulă .
3. Constituenţii acizilor nucleici: bazele azotate, pentozele, acidul fosforic.
4. Nucleozidele și nucleotidele: rolul, structura, proprietă țile și nomenclatura.
30
5. Structura primară a acizilor nucleici (DNA și RNA) – lanţurile polinucleotidice.
Legă tura fosfodiesterică .
6. Structura secundară a DNA-ului. Modelului Watson-Crick. Dublul
helixşiconformaţiile lui de tip B, A, Z. Nivelele de compactizare a moleculei de DNA la
procariote şi eucariote (nucleozomul, solenoidul,cromatina, cromozomii).
7. Structura secundară şiterţiară a acizilor ribonucleici (RNA).

1. Prezentaţi formulele de structură ale:acizilor 5-timidilic, 5-uridilic, 5-adenilic, 5-
dezoxiadenilic. Care din aceste nucleotide intră în componenţa DNAşi care în RNA?
Indicaţi legă turile glicozidiceşiesterice.
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
2. Scrieţi structura chimică a secvenţeipolinucleotidicedT-dC-dG-dA. Că rui acid nucleic îi

aparţinesecvenţa dată ? Care este sarcina electrică a acidului nucleic dat la pH
fiziologic? Care este rolul sarcinii electrice în formarea nucleozomului?
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
31
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
3. Scrieţi formula de structură primară a unui fragment de RNA cu succesiunea bazelor
GAUC.Indicaţi legă turile chimice. Poate fi posibil ca într-un lanţ monocatenar de RNA
să apară legă turi de hidrogen între bazele azotate? Ilustraţi cum ar putea avea loc
formarea acestor legă turi şi în ce caz.
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
____________________________________________________________________________
4. Prezentaţi interacţiunea complementară a citozinei cu baza purinică

corespunză toare____________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
_______________________________________________________________________________________________________
32
_______________________________________________________________________________________________________
___________________
5. Care este structura anticodonului din molecula de tRNA ce transportă un -aminoacid

la codonul UCG din mRNA?
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
6. Scrieţi formula de structură a unui fragment dublucatenar din DNA ce conţine două
perechi de baze complementare.
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
7. Scrieţi structura ATP, ADP şi AMP. Ce importanţă biologică are ATP?
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
33
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________
_________________________________________________________________________________________________________

1. Selectați componentele structurale ale DNA-ului:
a) dihidrouracilul
b) dezoxiriboza
c) acidul fosforic
d) timina
e) riboziltimina
2. În DNA există următoarele tipuri de legături chimice:

a) ionice
b) 3',5'-fosfodiesterice
c) N-glicozidice
d) interacţiuni hidrofobe
e) de hidrogen
3. Referitor la structura DNA-ului sunt adevărate afirmațiile:

a) este un lanţpoliribonucleotidic
b) conţine AMP, CMP, UMP, GMP
c) la capă tul 5' se află resturi de fosfat
d) monomerii se leagă prin legă turi 3',5'-fosfodiesterice
e) monomerii se leagă prin legă turi N-glicozidice
4. Selectați afirmațiile corecte referitoare la hidroliza acidă completă a DNA-lui:

a) sunt hidrolizate legă turile fosfodiesterice
b) generează ribonucleotide
c) sunt hidrolizate legă turile de hidrogen
d) generează riboză
e) generează dezoxiriboză
5. Referitor la DNA sunt corecte afirmaţiile:

a) forma B conţine 10 perechi de dezoxiribonucleotide la o spiră
b) forma A conţine 11 perechi de dezoxiribonucleotide la o spiră
c) forma Z conţine 12 perechi de dezoxiribonucleotideşi este orientată spre dreapta
d) în toate DNA raportul G+C/A+T=1
e) catenele paralele sunt complementare
6. Referitor la nucleozomi sunt corecte afirmațiile:

a) histonele sunt oraganizate în forma unui octamer dublu H4,H3,H2A,H2B
b) octamerii sunt înfă șurați de DNA dublucatenar pe o lungime de 146 dezoxi-
34
ribonucleotide
c) sunt localizați în mitocondrii
d) reprezintă molecula de RNA supraorganizat
e) este o moleculă extracromozomală
7. Selectați afirmaţiile corecte referitoare la mRNA:

a) molecula este preponderent bicatenară
b) compoziţianucleotidică se supune legită ţiicomplementarită ţii
c) cantitatea de RNA în celulă este constantă
d) este un poliribonucleotid monocatenar
e) nucleotidele constituente sunt AMP, GMP, TMP, CMP
8. Referitor la mRNA sunt corecte afirmaţiile:

a) prezintă molecule foarte eterogene
b) fiecă rei gene îi corespunde molecula sa demRNA
c) se sintetizează în citoplasmă
d) capă tul 5' conţineguanozinametilată
e) este asociat permanent cu ribozomii
9. Selectați afirmaţiile corecte referitor latRNA:

a) capă tul 5'conţine secvenţa CCA
b) conține multe baze azotate minore
c) la capă tul 3'-OH se fixează aminoacidul activat
d) sunt constituţi din 75-90 resturi de aminoacizi
e) la capă tul 3' se află porţiuneaanticodon
10. Care afirmații caracterizează rRNA?

a) este completamente dublucatenar
b) este format din fragmente dublucatenare și bucle
c) constituie scheletul ribozomilor, fiind prezent în subunitatea mică și mare
d) la eucariote și procariote ribozomii sunt formați din aceleași tipuri de rRNA
e) unele rRNA posedă activitate enzimatică , fiind implicate în sinteza proteinelor
11. Care afirmații sunt corecte atât referitor la structura DNA, cât și la cea a RNA?
a) structura primară reprezintă o catenă polinucleotidică
b) structura secundară este un helix dublu
c) formează complexe nucleoproteice cu histonele
d) conține în cantită ți semnificative baze azotate minore
e) structura primară este stabilizată de legă tura 5′,3′-fosfodiesterică
12. Care sunt deosebirile între structura DNA și RNA?

a) DNA este o moleculă dublucatenară , iar RNA – monocatenară
b) DNA conține ribonucleotide, iar RNA – dezoxiribonucleotide
c) bazele azotate specifice DNA sunt – A, U, G, C, iar pentru RNA – A, T, G, C
d) DNA formează complexe nucleoproteice cu histonele, pe câ nd RNA nu interacționează
cu aceste proteine
35
e) în DNA toate nucleotidele formează perechi prin intermediul legă turilor de hidrogen,
iar în RNA – doar unele fragmente sunt complementare
36

Ghid M Ro Capitolul 1-67543

Încărcat de

Informații document

Titlu original

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Ghid M Ro Capitolul 1-67543

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

IP Universitatea de Stat de Medicină și Farmacie

Ghid pentru lucrări practice

pentru studenții anului I

Comisia Metodică pe profil Ș tiințe fundamentale

Consiliul de Management al Calită ții,

DESCRIEREA CIP A CAMEREI NAȚIONALE A CĂRȚII

Bibliografie: 15, pag.163, 610 ex.

© Stratulat Silvia, ș. a., 2021

BIBLIOGRAFIE RECOMANDATĂ .........................................................................................................5

CERINŢE FAŢĂ DE STUDENŢI........................................................................................................... 6

INSTRUCȚ IUNE PRIVIND MĂ SURILE PENTRU PROTECȚ IA MUNCII Ș I ASIGURAREA

INFORMAȚ II DESPRE EVALUARE......................................................................................................8

Tema nr. 1. IMPORTANȚ A BIOCHIMIEI PENTRU DISCIPLINELE MEDICALE.

Tema nr. 2. ROLUL, STRUCTURA ŞI CLASIFICAREA PROTEINELOR................................16

Tema nr. 3. PROPRIETĂ ŢILE FIZICO-CHIMICE ALE PROTEINELOR. METODELE DE

Tema nr. 4. NUCLEOPROTEINELE. ACIZII NUCLEICI – CLASIFICAREA,

Tema nr. 5. TOTALIZARE LA CAPITOLUL ”STRUCTURA PROTEINELOR ȘI ACIZILOR

Tema nr. 6. NATURA CHIMICĂ ŞI STRUCTURA ENZIMELOR. VITAMINELE CA Ș I

Tema nr. 7. CINETICA REACŢIILOR ENZIMATICE. REGLAREA ACTIVITĂ ŢII

Tema nr. 8. NOŢIUNI GENERALE DESPRE METABOLISM. DECARBOXILAREA

Tema nr. 9. OXIDAREA BIOLOGICĂ . LANŢUL RESPIRATOR ŞI FOSFORILAREA

Tema nr. 10. TOTALIZARE LA CAPITOLELE “ENZIMELE” Ș I ”BIOENERGETICA”........65

Tema nr. 12. GLUCIDELE: ROLUL BIOLOGIC, CLASIFICAREA Ș I STRUCTURA.

Tema nr. 12. METABOLISMUL GLUCOZEI...................................................................................73

Tema nr. 13. СALEA PENTOZO-FOSFAŢILOR. METABOLISMUL FRUCTOZEI ŞI

Tema nr. 15. EVALUAREA LUCRULUI INDIVIDUAL AL STUDENȚ ILOR..........................87

Tema nr. 1 (16). LIPIDELE: STRUCTURA, PROPRIETĂ Ț ILE, ROLUL BIOLOGIC Ș I

Tema nr. 2 (17). METABOLISMUL ACIZILOR GRAȘ I Ș I AL CORPILOR CETONICI.....93

Tema nr. 3 (18). METABOLISMUL LIPIDELOR STRUCTURALE.........................................98

Tema nr. 4 (19). TOTALIZARE LA CAPITOLUL “METABOLISMUL LIPIDELOR”........104

Tema nr. 5 (20). DIGESTIA ŞI ABSORBŢIA PROTEINELOR. PUTREFACŢIA

Tema nr. 6 (21). SINTEZA AMINOACIZILOR DISPENSABILI. UTILIZAREA

Tema nr. 7 (22). METABOLISMUL INTERMEDIAR AL UNOR AMINOACIZI................119

Tema nr. 8 (23). METABOLISMUL NUCLEOPROTEINELOR ŞI CROMOPROTEINELOR

Tema nr. 9 (24). TOTALIZARE LA CAPITOLUL „METABOLISMUL PROTEINELOR

Tema nr. 10 (25). BIOSINTEZA DNA – REPLICAREA. REPARAŢIA DNA Ș I

Tema nr. 11 (26). BAZELE BIOCHIMICE ALE TRANSLAŢIEI............................................144

Tema nr. 12 (28). HORMONII. STRUCTURA, CLASIFICAREA, BIOSINTEZA,

Tema nr. 13 (28). HORMONII DE NATURĂ STEROIDĂ ŞI TIROIDIENI (T3 Ș I T4).

Tema nr. 14 (29). TOTALIZARE LA CAPITOLUL „REGLAREA GENETICĂ ŞI

Tema nr. 15 (30). EVALUAREA LUCRULUI INDIVIDUAL AL STUDENȚ ILOR.............163

În conformitate cu Carta Universită ţiişiCodul Moral toţistudenţii sunt obligaţi să

Experienţa 2. Reacţiaxantoproteică (Mulder)

Întrebări pentru studiu

Itemi pentru lucru individual

3. Divizațiaminoaciziiproteinogeni conform proprietă țilorfizico-chimice

4. Scriețistructurașiexplicațirolulbiologic al urmă toriloraminoacizineproteinogeni:

5. Cesarcină (+/-) voravea șisprecareelectrod (anod/catod)

6. Scriețiurmă toarele tripeptide: Lys-Val-Pro; Glu-Pro-Arg; Pro-Asp-His.

Teste pentru autoevaluare

2. Care dintregrupelefuncționale de mai josconferăproprietățibazicebiomoleculelor?

4. Legătura ce se formeazăîntrediferițiatomi ai bioelementelornemetale care

5. Ce fel de legătură chimică se

6. ForțeleVan der WaalssauinteracțiunileVan der Waals reprezintă:

7. Care dintreperechile de atomișigrupefuncționalevor forma legăturiionice?

8. Legătura de hidrogen se formeazăîntre:

12. Selectați aminoaciziinepolarihidrofobi:

13. Selectați aminoaciziibazici:

14. Selectațiafirmaţiilecorectereferitoare la serină:

15. Selectațiafirmaţiilecorectereferitoare la arginină:

16. Care afirmaţieestecorectăreferitor la metionină:

Experienţa 1. Identificarea aminoacizilor prin metoda cromatografiei pe hârtie

Importanţaclinico-diagnostică. Metoda permite atâ t determinarea calitativă , câ t şi