Metabolismul

proteinelor

Hrana zilnic trebuie s conin un minim de proteine necesare

pt sinteza de hormoni i enzime,pentru nlocuirea proteinelor
tisulare din muchi,epiteliile cutanate,intestinale etc.i
proteinele plasmatice distruse.

Produii de catabolism ai proteinelor l constituie

amoniacul,ureea i alte substane ce rezult din metabolismul
aa i care sunt eliminai ndeosebi pe cale renal i n mic
msur prin tractul digestiv.

Bilanul azotat al organismului

= raportul dintre cantitatea de azot ingerat i cantitatea
de azot excretat din organism prin urin, fecale.
se exprim n g/24 ore.
sunt de 3 tipuri:
echilibrat - Ningerat = Nexcretat;
pozitiv cantitatea de N ingerat > N eliminat (specific
pentru organisme n cretere, femeile nsrcinate,
lactaie,convalescen);
negativ cantitatea de N ingerat< N eliminat.
Bilanul azotat al organismului negativ se ntlnete la
persoanele de vrsta a treia, inaniie, imobilizare,exces
de glicocorticoizi.

Aportul alimentar de proteine la adult trebuie s menin

echilibrul azotat.
Cantitate de proteine care poate s menin echilibrul azotat este
influenat de :
1.Prezena glucidelor i lipidelor n raia alimentar
-nlocuiesc proteinele ca material energetic
2. Valoarea biologic a proteinelor
Valoarea biologic mare o posed proteinele ce au o componen
structural mai apropiat de cea a proteinelor umane i care
pot fi hidrolizate complet n tractul gastrointestinal.

Valoarea biologic a proteinelor alimentare este determinat de 2

factori:
1.Aa ce ntr n componena lor - de cantitatea aa eseniali- aa
care nu se sintetizeaz n celulele organismului ( 8 aa: valin,
leucin, izoleucin, lizin, metionin, treonin, triptofan,
fenilalanina).
2.capacitatea organismului de a asimila aa proteinei date.
Cnd un aa esenial lipsete din hran,organismul catabolizeaz
proteinele proprii pn cnd se elibereaz o cantitate suficient
din aa respectiv.

Necesarul zilnic de proteine este de 56g proteine/zi la un adult

de 70kg.
Dac nu este asigurat o cantitate adecvat de proteine apare o
deficien de aa eseniali.
Organismul va degrada proteinele din ficat,splin, muschi
determinnd apariia unor semne clinice de deficien proteic
ca n boala Kwashiorkor.
Semnele clinice caracteristice bolii sunt ncetarea creterii,
edeme hipoproteice, retardare mintal,anemie,degenerescen
grsoas a ficatului.

Spre deosebire de glucide, ce se acumuleaz n muchi

i ficat, sau lipide, ce se depun n esutul adipos,
proteinele i aminoacizi nu depoziteaz.
Aminoacizi provenii din alimente se adaug i se
amestec cu ceilali aminoacizi liberi existeni n
organism i pot fi utilizai atunci cnd este necesar
constituind capitalul (pool-ul) metabolic al
aminoacizilor.
Majoritatea proteinelor n organism sunt sintetizate i
apoi degradate constant .
Aceste procese permit indepartarea proteinelor anormale
sau inutile din organism.

n condiii normale cantitatea de proteine din organism

rmne constant deoarece rata sintezei asigur
pierderile suferite .
Acest proces este denumit turn-over proteinelor i
conduce la hidroliza i resinteza a 300-400g de
proteine/zi.
Rata de degradare a proteinelor se exprim prin timpul
de njumtire (T1/2), ce difer de la un organ la
altul(reprezint durata dup care jumtate din
cantitatea proteinei date se renoiete).

Proteinele cu durata scurta de viata sunt degradate rapid avand

prin timpul de njumtire de cateva minute sau ore (unele
proteine reglatoare si proteine cu defecte de pliere)
De exemplu enzimele digestive,proteinele plasmatice sunt rapid
degradate avnd un timp de njumtire msurat n ore sau
zile.
Proteinele structurale precum colagenul sunt mai metabolic mai
stabile cu un timp de njumtire de luni sau ani.

Degradarea proteinelor
Prin 2 sisteme enzimatice:
1.Mecanismul ubiquitina-proteazomi
-dependent de energie
-proteazomii intervin in degradarea proteinelor endogene ,care au fost
sintetizate in celula.
-degradarea se face in fragmente mici,apoi in aa care intra in rezerva
de aa.
2.Enzime lizozomale cu rol degradativ
-independente de energie ( hidrolaze acide)
-degradaza in principal- proteine extracelulare
-proteine plasmatice,captate in celula prin
endocitoza
-proteinele din membranele celulare care sunt
utilizate in endocitoza mediata de receptori

METABOLISMUL AMINOACIZILOR
MEDIU

ORGANISM

proteine din
alimente

Biosintez
2

Proteine
3

a
AMINO
ACIZI
c

Compusi
azotati

Degradare

b
c

(necesar)

Scheletul
De carbon

(ketogenic)
Urea
acetoacetat
acetil CoA

Purine
Pirimidine
Porfirine

(glucogenic)
folosit pt
energie

piruvat
-ketoglutarat
succinil-CoA
fumarat
oxaloacetat

Digestia i absorbia proteinelor

Majoritatea compuilor cu azot ingerai de om sunt proteine.

Atunci cnd discutm digestia proteinelor, implicit discutm i

digestia compuilor cu azot.

Moleculele proteice intacte nu pot fi absorbite ca atare prin

tractul gastro-intestinal la animalele adulte, dect n cazuri
excepionale i foarte rare.
Pentru a putea fi absorbite proteinele sunt hidrolizate la
structuri cu molecule mai mici de aminoacizi sau peptide mici.
Cu toate c proteinele au structuri complexe, ele sunt formate
de un numr redus de aminoacizi (cca. 20) diferii, legai ntre ei
prin legturi peptidice.

Legtura peptidic se rupe uor conducnd la un amestec de

aminoacizi liberi.

Teoretic, o singur enzim specific poate asigura scindarea

legturilor peptidice i deci digestia proteinelor.

n realitate situaia este mai complex, deoarece enzimele

digestive prezint a mare specificitate pentru localizarea
respectivei polipeptide, localizarea punctului de hidroliz i
natura aminoacizilor, care intervin n legtura peptidic
respectiv.

Cu toate c n alimentaie exist n mod obinuit milioane de

proteine, ele pot fi digerate de un numr redus de enzime
proteolitice, ce pot fi clasificate n 2 mari grupe: exopeptidaze i
endopeptidaze.
Exopeptidazele
-au rolul de a ndeprta un aminoacid de la captul lanului prin
hidroliza unei legturi peptidice
-se obine un aminoacid i o polipeptid cu un aminoacid mai
puin n molecul.
- exemplu:
carboxipeptidaza
aminopeptidaza
dipeptidaza
tripeptidaza

Endopeptidazele
-au rolul de a hidroliza n general legturi peptidice din interiorul
lanului
-rezult lanuri polipeptidice mai mici.
exemplu:
pepsina, (pH 1.5 2.5) legtura peptidic derivat de la Tyr,
Phe,legtura peptidic intre Leu and Glu
tripsina, (pH 7.5 8.5) legtura peptidic Lys i Arg
chimotripsina, (pH 7.5 8.5) legtura peptidic Phe a Tyr

elastina.

Digestia n stomac

Sucul gastric-acid clorhidric i pepsinogen

Pepsina- este sintetizat i secretat de ctre celulele principale ale
mucoasei gastrice n forma sa inactiv pepsinogenul.
n mediul acid al sucului gastric, pepsinogenul este activat att
prin proteoliza limitat, ct i autocatalitic, de ctre pepsin.
n calitate de substrat pentru pepsin servesc proteinele native
alimentare sau denaturate la fierbere.
- endopeptidaz- atac specific legturile peptidice la care
particip, prin grupele aminice, aminoacizii aromatici i
n msur mai mic metionina, leucina.
- produce un efect pronunat asupra proteinelor denaturate,
ce conin grupe SH libere.

Digestia n intestin
Polipeptidele de dimensiuni mari sunt clivate pn la
oligopeptide.
Proteoliza n intestin este asigurat de sucul pancreatic
ce conine endo- i exopeptidaze n forme active.
Tripsinogenul este convertit n tripsin prin detaarea de
la captul N-terminal al unui hexapeptid.
Procesul are loc sub aciunea enterokinazei intestinale,
ct i autocatalitic (efectul enterokinazei de 2000 de ori
mai pronunat).
Tripsina hidrolizez legturile peptidice la care particip
, pn la o grupare carbonil care se nvecineaz cu
aminoacizii arginin i lizin.

Chimotripsina se secreteaz n forma inactiv

chimotripsinogenul, activatori servind tripsina , ce detaeaz
dou peptide de la lanul compus din 245 aminoacizi, cu
instituirea unei conformaii active ce posed legturi disulfidice
ncruciate.
Enzima are o specificitate mai ampl, hidrolizez legturile
peptidice formate de grupa carboxilic, a Phe, Tyr, Trp.
Tripsina coaguleaz sngele.
Elastaza se obine din proelastaz, catalizeaz desfacerea
legturilor formate de aminoacizi hidrofobi relativ mici
glicina, alanina, serina, e activat de tripsin.

Carboxipeptidaza A este o enzim ce conine Zn, scindeaz

aminoacizii aromatici mai intensiv, ncepnd de la captul Cterminal, dect cei alifatici.
Este sintetizat n pancreas sub form de
procarboxipeptidaz, activat sub influena tripsinei.
Carboxipeptidaza B acioneaz asupra peptidelor, avnd la
captul C-terminal resturi de Arg i Lys.
Definitivarea hidrolizei se soldez prin implicarea enzimelor din
intestinul subire.
Aminopeptidazele leucin aminopeptidaza posed o
specificitate N-terminal a peptidelor.
O enzim deosebit de important pentru laboratorul clinic =LAP
(leucinaminopeptidaza).

Nivelul acestei enzime crete mult i specific n afeciunile

cilor biliare, dar rmne nemodificat n leziunile
parenchimului hepatic.
De asemenea are valoare n diagnosticul diferenial al icterului
mecanic fa de cel hepatocelular i cel hemolitic.
n ultimele 2 forme de icter, nivelul rmne cel normal.
Alanin aminopeptidaza e specific la captul N-terminal al
alaninei.
Dipeptidazele glicil-glicin dipeptidaz.
Prolinaza scindeaz legturile peptidice, cu participarea grupei
COOH a prolinei.
Prolidaza cu participarea grupei NH a prolinei.

Digestia i absorbia proteinelor

Aspecte patologice ale digestiei proteinelor

Defecte ale secreiei pancreatice = o digestie i absorbie a
lipidelor i proteinelor incomplete.
n-pancreatita cronic
-fibroza chistic
-excizia chirurgicala a pancreasului
Rezultatul este aparitia grasimilor si proteinelor nedigerate in
scaun.
Prezenta grsimilor n scaun=steatoree.
Boala celiaca este o afectiune cronica intestinala determinata de
de un sindrom de malabsorbtie cauzata de leziuni imunologice
ale intestinului subtire ca raspuns la digestia de
gluten(proteina in faina de grau)

Absorbia aminoacizilor

Are loc la nivelul intestinului subire, fiind un proces activ cu

solicitri de energie, analog cu transportul glucozei i dependent de
Na+.
Di si tripeptidele sunt captate printr-un sistem de transport dependent
de H+.
La nivelul enterocitului peptidele sunt hidrolizate in citosol pana la aa.
Sngele portal i transport la ficat, unde iau parte la sinteza
proteinelor proprii i serice.
Restul aminoacizilor din fond este distribuit prin circulaia sistemic
celorlalte esuturi.
Absorbia aminoacizilor prin difuzie este limitat.

Transportul este mediat de proteine specializate translocaze.

Exist cteva translocaze de grup ce transport aminoacizii cu o
structur analoag:
pentru -aminoacizi neutri cu molecule mici;
-aminoacizi neutri cu molecule mari;
-aminoacizi bazici i cistein
-aminoacizi cu caracter acid
- prolina,hidroxiprolin i glicin
Translocazele n multe privine seamn cu enzimele:
posed fenomenul de saturare cu substrat
sunt sensibile la aciunea unor inhibitori
Sunt transportai numai aa cu configuraie L

Exista cel putin 7 sisteme de transport care au specificitati

partial suprapuse pentru diferiti aa
Intestinul subtire si tubul renal proximal au sisteme de
transport comune pentru aa
Un defect aparut in oricare dintre aceste sisteme conduce la
incapacitatea absorbtiei anumitor aa la nivel intestinal si renal.
De ex.-unul din sistemele de transport responsabil de captarea
cistinei si a aa dibazici,ornitina ,arginina si lizina(COAL).
In cistinurie acest sistem de transport este alterat si are ca
rezultat aparitia tuturor celor 4 aa in urina.
Boala Hartnup( afectare neurologica si dermatologica de tip
pelagra)-defect de transport al triptofanului

Schema degradrii proteinelor

Proteine alimentare
endopeptidaze: pepsina, tripsina, chimotripsina
oligopetide
exopeptidaze
: N- aminoacidpeptidaza, C- aminoacidpeptidaza
aminoacizi si oligopeptide
catabolizati
Ficat

intestin subtireunde sunt

tesut enterohepatic - aminoacizii

utilizati in biosinteza proteinelor

catabolizati
utilizati in biosinteza proteinelor

Particip la formarea fondului metabolic comun al aa

care vor fi utilizai pentru:
- Sinteza proteinelor
- glucidelor
- lipidelor
- hormonilor
- de baze azotate purinice, pirimidinice
- hemului
- neurotranslatorilor
- porfirinelor
- carnozinei
- Formarea aminelor biogene

Metabolismul intermediar al aminoacizilor

Aminoacizii sunt:
substanele cele mai importante ale metabolismului
azotului n organismele heterotrofe.
servesc ca surs de energie n special prin
intermediul oxidrii scheletului hidrocarbonat.
Metabolismul aminoacizilor se gsete ntr-o stare
dinamic, la fel ca i cel al hidrailor de carbon i al
lipidelor.

Aminoacizi eseniali
Arginin*
Histidin*
Izoleucin
Leucin
Valin

Lizin
Metionin
Treonin
Fenilalanin
Triptofan

*Sunt necesari n perioadele de cretere i/sau n diferite boli.

Aminoacizi neeseniali
Se pot forma din a-Cetoacizi prin transaminare

Alanin
Asparagin
Aspartat
Glutamat
Glutamin

Glicin
Prolin
Serin
Cistein (pt Met*)
Tirosin (pt Phe*)
*amino acizi eseniali

Metabolismul aminoacizilor include cteva aspecte

de interes medical:
sinteza

i degradarea proteinelor
conversia scheletului hidrocarbonat al
aminoacizilor n intermediari amfibolici
sinteza ureei
formarea unor compui fiziologici activi
adrenalina, noradrenalina, DOPA, dopamina,
serotonina, acidul--aminobutiric sau GABA,
tirozina, creatina, creatinina, nucleul heminic,
bazele purinice.

Catabolismul N-aminoacidic

Cei cca 20 de aminoacizi care intr n structura

proteinelor prezint mecanisme:

specifice
comune

de metabolizare

Cile comune de degradare se refer

-gruprilor funcionale, aminice i carboxilice
-catenelor ternare, care n aceste etape trec prin
transformri comune.

Principalele mecanisme generale de

transformare ale aminoacizilor sunt:
transaminarea
decarboxilarea
dezaminarea

Reaciile generale ale aminoacizilor

R

dezaminare

COO-

NH4+

O
NH2
R

CH

transaminare

COO-

COO-

NH2
R

CH

COO-

Decarboxilare
oxidativ

NH3+
R

CH2

CO2

Transamination

Enzimele care catalizeaz acest tip de reacii se

numesc aminotransferaze sau transaminaze.

Cele mai multe transaminaze folosesc ca

acceptor de grupare aminic, -cetoglutaratul,
fiind astfel specifice pentru substratul cetoglutarat-L-glutamat.

Specificitatea pentru donorul de grupri aminice

este mai puin strict, dect cea pentru
acceptorul de grupri aminice.

Totui, enzimele manifest anumite preferine i astfel

anumii aminoacizi sunt transaminai mai rapid dect
alii.

De exemplu: aspartat transaminaza catalizeaz

reacia dintre acid aspartic i acid -cetoglutaric cu
formare de acid oxalilacetic i acid L-glutamic.

Aceast enzim are activitate mai mare atunci cnd

donorul de grupri aminice este acidul L-aspartic, dar
poate fi folosit i pentru ali aminoacizi ca i donori.

HOOC CH2 CH COOH

NH2

HOOC CH2 CH2 C COOH

O

HOOC CH2 C
O

COOH + HOOC CH2 CH2 CH COOH

NH2

esuturile animale mai conin pe lng aspartattransaminaz i alte transaminze, ce folosesc tot
-cetoglutaratul ca acceptor de grupri aminice
ca :
alanin-transaminaza
leucin-transaminaza,
tirozin-transaminaza
ce catalizeaz urmtoarele reacii:

H3C

CH

COOH

HOOC

CH2

CH2

NH2

COOH

H3C

COOH

HOOC

CH2

CH2

H3C CH CH2 CH

COOH

+ HOOC CH2 CH2 C COOH

NH2
C

CH3

CH2

leucin_transaminaza

COOH + HOOC CH2 CH2 CH COOH

NH2

CH COOH + HOOC CH2

CH2

CH2

C COOH tirozin_tranaminaza
O

NH2
HO

COOH

H3C CH CH2

HO

CH
NH2

CH3

alanin_transaminaza

C
O

COOH

HOOC

CH2

CH2

CH COOH
NH2

Reaciile de transaminare sunt uor reversibile,

ele se pot desfura n ambele direcii.

Glutamatul, produsul final al majoritii

transaminrilor, cedeaz apoi gruparea
aminic ntr-o serie de reacii ,final, ce duc la
formarea compuilor azotai de excreie.

Transaminazele se gsesc n:
- mitocondrii
- citosolul
celulelor eucariote

La mamifere, aspartat transaminaza din citosol

catalizeaz reaciile de transaminare a diferiilor
aminoacizi cu formarea glutamatului.

Glutamatul format intr apoi n matricea

mitocondrial, printr-un sistem specific de
transport prin membran.

Aici, glutamatul este1. fie dezaminat direct

2. fie cedeaz gruparea
aminic oxalilacetatului, ntr-o reacie
catalizat de aspartat transaminaza
mitocondrial, cu formarea aspartatului, donorul
imediat de grupri aminice n sinteza ureei.

Mecanismul de aciune al aminotransferazelor

Transaminazele au drept coenzim piridoxalfosfatul,

care poate fixa aminoacidul formnd o cetimin sau
baza Schiff, cu urmtoarea structur:
H
R

C COOH
N
C

HO
H3C

O
CH2 O P O-

O-

Formele active metabolic ale vitaminei B6

Hidrogenul de la C- este eliberat ca proton, ceea ce

conduce la restructurarea moleculei, cu deplasarea
dublei legturi i a centrului nucleofil la C unde se
fixeaz protonul.
Acest produs este tot o baz Schiff, care prin
hidroliz elibereaz un cetoacid i piridoxalfosfatul,
care reintr ntr-un nou ciclu de reacii.

Procesul are loc n felul urmtor

H+

H
R

H3C

C COOH
N
C

O
CH2 O P OO-

N
R

CH

CH2 O P O

HO

O-

H3C

N
HO
H3C

CH2 O P ON

O
H2O

COOH

O-

NH2
CH2
HO
H3C

O
CH2 O P O-

O-

O
CH2 O P O-

C COOH
CH2

C COOH
N

HO
H3C

C COOH
N

HO

O-

n enzima liber, piridoxal-fosfatul (coenzima) se

leag de proteina enzimatic nu numai prin azotul din
ciclu, ci i prin formarea unei baze Schiff cu gruparea
-amino a unei lizine din protein.

Piridoxal-fosfatul, legat foarte strns, dar nu covalent

de proteina enzimatic este transportorul de grupri
aminice.
n cursul ciclului su catalitic el sufer tranziii
reversibile ntre forma sa liber de aldehid
(piridoxal-fosfatul) i forma sa aminat (piridoxaminfosfatul).

Piridoxamin-fosfatul interacioneaz cu -cetoacid i

formeaz un aminoacid i cu regenerarea simultan a
piridoxal-fosfatul.

Piridoxal-fosfatul format poate s reintre ntr-un nou

ciclu de transformri.

Aminoacidul substrat disloc gruparea lizil--amino

din legtura cu piridoxal-fosfatul, formnd o aldimin
substrat-piridoxal fosfat.
Acidul glutamic, este colector universal de grupri
aminice joac un rol central n metabolismul
aminoacizilor din dou puncte de vedere.
Acesta- poate prelua direct sau indirect gruprile
aminice de la majoritatea aminoacizilor
-poate regenera, prin dezaminarea oxidativ
acidul -cetoglutaric, care devine apt s accepte
gruprile aminice.

Exemplu:
aminoacid

alfa_cetoglutarat

transaminaza
cetoacid

glutamat

NADH +H++ NH3

glutamat dehidrogenaza
NAD++ H2O

Importana clinic a transaminazelor

Alanin aminotransferaz ( ALT)
(glutamic piruvat transaminaz GPT)
Aspartat amino transferaz AST
(glutamic oxalacetic transaminaz GOT)

ALT

Alaninaminotransferaza (ALAT sau GPT- glutamic

piruvat transaminaz)
Aspartataminotransferaza (ASAT sau GOT glutamicoxaloacetic transaminaz)
Creterea nivelului seric al lor este din cauza leziunilor
celulare la nivelul esutului afectat (sindrom de
citoliz a esuturilor n care se afl aceste enzim)
ALAT se afl n faza solubil a celulei i n
concentraie mult mai mari n hepatocite (raportul
nivelul hepatic/nivelul extrahepatic: 10/1)
ASAT ficat, inim,muchii sceletici (raportul nivelul
hepatic/nivelul extrahepatic: 1/1)

ALAT:
hepatita infecioas
hepatite antiicterice - perioada de incubare;
hepatopatie toxic
hepatita cronic
n ciroza ficatului i icterul mecanic cresc puin
ASAT:
infarct miocardic n 95%;
raportului DE RITTIS (GOT/GPT, norm 1,33)
activ. sale apare peste 4-6 ore, manifestndu-se celor 2436 ore; dup 3-7 zile => activitate atinge valori normale.

Dezaminarea oxidativ

Glutamatul format sub aciunea transaminazelor poate

fi rapid dezaminat oxidativ sub aciunea glutamat
dehidrogenazei, o piridin-enzim prezent att n
citosol, ct i n mitocondriile hepatocitului.

HOOC CH2 CH2 CH COOH + NAD+(NADP +) + H2O

NH2

HOOC CH2 CH2

C
O

COOH + NH4++ NADH (NADPH)

Gruprile aminice colectate de la diferii aminoacizi de

ctre glutamat sunt descrcate sub form de ioni de
NH4+ .
n aceast reacie are loc i o dehidrogenare.
Se presupune c dehidrogenarea glutamatului are loc n
dou etape: n prima etap se formeaz iminoglutaratul, care n a 2-etap este hidrolizat la
cetoacid.

HOOC CH2 CH2 CH COOH +NAD+

HOOC CH2 CH2

C
NH

+
COOH+NADH +H

NH

NH2

HOOC CH2 CH2

COOH+H2O

HOOC CH2 CH2

C
O

COOH+NH3

Enzima care catalizeaz aceast reacie se numete

L-glutamat dehidrogenaza.

-poate folosi ca acceptor de electroni att NAD+ ct i

NADP+, preferat fiind NAD+
NADH ul format este oxidat n lanul transportor de
electroni.
- are un rol cheie n dezaminarea aminoacizilor
-enzim allosteric- nhibat -ATP
-GTP
-NADH
-stimulat - ADP
-GDP.

Multe organisme conin aminoacid oxidaze

flavin-dependente, care i ele catalizeaz
dezaminarea oxidativ a aminoacizilor.

L-aminoacid oxidaza este specific pentru

dezaminarea L-aminoacizilor i catalizeaz
reacia:

L- aminoacid + H2O+ E- FMN

NH3 +E_FMNH2
cetoacid +

L-aminoacidoxidaza are ca grupare prostetic

FMN strns legat de proteina enzimatic.
Se gsete n reticulul endoplasmatic - ficat
-rinichi.
D-aminoacidoxidaza, prezent n ficat i
rinichi, care oxideaza D-aminoacizii la cetoacizii corespunztori.

D- aminoacid + H2O + E- FAD

cetoacid + NH3 E_FAD

+

Rolul D-aminoacidoxidazei este de a iniia

degradarea D-aminoacizii provenii din
degradarea enzimatic a peptidoglicanilor din
pereii celulari ai bacteriilor intestinale, care
conin acid D-glutamic i ali D-aminoacizi.
Formele reduse al L- i D-aminoacidoxidazelor
pot reaciona direct cu O2 formnd H2O2 i
regenernd enzimele sub forma lor oxidat.
E_FMNH2+ O2
E_FMN + H2O2

E_FADH2 +O2

E_FAD +H2O2

Apa oxigenat format este descompus de

catalaz la ap i oxigen molecular.
H2O2

H2O + 1/ 2O 2

n celulele eucariote, L-i D-aminoacidoxidazele

precum i uratoxidaza sunt localizate n
microcorpi.
Tot n aceste organite se gsete i catalza.
Din acest motiv organitele repective se mai
numesc i peroxizomi.

Decarboxilarea aminoacizilor

Un alt mecanism de degradare a aminoacizilor l

constituie decarboxilarea sub aciunea
aminoacid-decarboxilazelor, a cror coenzim
este piridoxal-fosfatul.
n urma procesului de decarboxilare se
formeaz aminele primare corespunztoare,
numite i amine biogene.

CH

NH2

COOH

aminoacid
decarboxilaza
R
CO 2

CH2

NH2

Pentru ca reacia s aib loc, i n acest se

formeaz o baz Schiff ntre aminoacid i
piridoxal-fosfat.

Deplasrile electronilor spre N piridinic

labilizeaz legtura dintre C i gruparea
carboxilic.

Are loc eliberarea unei molecule de CO2 urmat

de hidroliza bazei Schiff astfel rezultate.

Din hidroliz rezult piridoxalfosfatul i se pune

n libertate amina respectiv.

Mecanismul reaciei este urmtorul:

R
O
OH
R CH2

CH

COOH

HO

NH2

..
N
H

OH
P
O

CH
O CH2

OH
N

HO

CH3

R CH2

CH2

NH3+

O-

O CH2

N+

CH3

H
O-

+N

CH2 CH2
H

OH

CH3

N+

O CH2

CH3
R

O-

O CH2

HO

N+
C

P
O

+N
H

CH2 C H
H

OH

HO

O-

O CH2

O
R

HO

OH

CH

CH2 CH C

CH3

O
OCO2

Din decarboxilarea
histidinei histamina(vasodilatator, secreia HCl particip n
reaciile de sensibilizare i desensibilizare a organismului).
triptofanului 5-hidroxitriptofanului serotonina mediator
chimic,vasoconstrictor (reglarea TA,t corpului este mediator al SNC,
tirozinei tiramina
(cu rol de hormoni tisulari)
Din decarboxilarea
treoninei propanolamina
cisteinei cisteamina
acidului aspartic -alanina, care intr n structura cobalaminei i CoA.

Din decarboxilarea acidului glutamic se formeaz acidul aminobutiric, important neurotrasmitor de tip inhibitor.
Fixarea lor pe membrana postsinaptic crete permeabilitatea
pt.ionul de Cl determinnd hiperpolarizarea acesteia.
Din decarboxilarea aminoacizilor bazici ca: lizina, ornitina,
arginina rezult cadaverina, putresceina, care sunt produi de
putrefacie.

Exemple de reacii de decarboxilare:

CH2

CH

NH2

COOH

N
H
histidina

histamina

CH2 CH COOH
N
H

CH2 NH2

N
H

CO2

NH2

CH2

O2

HO

hidroxilaza

CH2 CH COOH
N
H

NH2
CO2

HO

CH2 CH2 NH2

N
H
serotonina