Sunteți pe pagina 1din 38

Proprietăţile aminoacizilor

R CH COO

NH3
+HO
+H -H2O

R CH COOH R CH COO

NH3 NH2
Proprietăţi fizice

• Substanţe solide, cristalizate, albe


• Solubile în apă, insolubile în solvenţi
organici
• Puncte de topire relativ înalte (se topesc cu
descompunere)
• Mulţi aa au gust dulce
Proprietăţi chimice

• Caracter amfoter – soluţii tampon

• R CH COO

NH3
+HO
+H -H2O

R CH COOH R CH COO

NH3 NH2
pH (punct) izoelectric
• pH-ul la care forma amfionică prezintă
concentraţia maximă, iar formele anionică
şi cationică au concentraţii egale şi
minime.
Reacţia de decarboxilare

- Catalizată de enzime –decarboxilaze -


rezultă amine biogene
O

N N
OH
HN
NH2
HN NH2
histidine histamine
• Aparat digestiv
• Histamina acționează ca stimulator al secreției gastrice, factor de reglare a
microcirculației.În general se folosește pentru determinarea capacității
secretorii acide a stomacului.
• Nivel cutanat
• pricipalul mediator a alergiilor de tip I.Manifestările clinice ale acestui tip de
alergie sunt : urticaria, edem,rinită deroasă, șoc anafilactic.
• Sistem circulator
• mediator important, efectele sale fiind proporționale cu doza dar și cu calea
de administrare: administrată intravenos are efect congestiv mai ales la nivelul
capului și trunchiului. În doze mari scade presiunea
arterială prin vasodilatație și hipovolemie determinînd o stare de șoc. La nivel
arteriolar determină dilatația marcată a arteriolelor terminale și venulelor
postcapilare.
• Aparat respirator
• se poate elibera din mastocite ca urmare a interacției antigen- anticorp, avînd
astfel un rol important în alergii și răspunsurile alergice.Provoacă
bronhoconstricție slabă, astmaticii fiind extrem de sensibili la această acțiune.
O

H2N
OH H2N NH2

cadaverine
NH2

lysine
O

NH2
H2N OH H2N

putrescine
NH2

ornithine
Transaminarea
• Aspartat-aminotransferaza (L-aspartat: -cetoglutarat-
aminotransferaza sau glutamat-oxaloacetat-trasaminaza,
TGO) catalizeaza reactia L-aspartatului cu - cetoglutarat.
Mamiferele conţin două forme ale aspartat
aminotrasferazei. Astfel, la nivelul ficatului se întâlnesc
două forme ale izoenzimelor TGO: o formă citozolică şi
una mitocondrială, ambele fiind purificate şi studiate
intensiv. TGO este întalnită în mai multe ţesuturi: miocard,
ficat, muşchii scheletici, rinichi, pancreas, ţesut cerebral,
splină, fiind astfel un indicator mai puţin specific al funcţiei
hepatice.
• transaminarea L-alaninei are loc sub acţiunea alanin-
aminotransferazei(L-alanin--cetoglutarat-
aminotransferaza sau glutamat-piruvat transaminaza,
TGP). TGP este o enzimă ce se găseşte în ficat, dar în
cantităţi mici se mai poate regăsi în rinichi, inimă şi
muşchi. În condiţii normale, nivelul de TGP din sânge este
scăzut. Atunci când ficatul este afectat, enzimele TGP sunt
eliberate în sistemul sangvin, în general înainte ca alte
simptome evidente să apară, precum icterul (îngălbenirea
ochilor şi a tegumentelor).
Formarea legăturii peptidice

H2N CH COOH + H2N CH COOH


R R

-H2O

H 2N CH CO NH CH COOH
R R
Clasificarea peptidelor

• oligopeptide : di- , tri- …. deca


• polipeptide 10 - 100 aminoacizi (M<10.000)
• proteine > 100 aa., M > 10.000

Denumirea peptidelor:
- il
ex.: alanil-alanil-glicină
Izomeria peptidelor

A, B A - B, B - A
A, B, C A - B - C, A - C - B
B - A - C, B - C - A
C - A - B, C - B - A
5 aminoacizi 120 pentapeptide izomere
20 aminoacizi 2 x 1018 izomeri
https://www.youtube.com/watch?v=wtUTcehgpZ0&list=PL-
h68ACsUTpdvpE7DixR3Rf53uI6GfPqL
Structura primară
 felul
numărul
succesiunea
Structura primara a insulinei bovine
Ocitocina Gly- Arg -Pro-Cys-Asp-Glu - Phe - Tyr
Vasopresina Gly- Leu -Pro-Cys-Asp-Glu - Ile - Tyr
ocitocina - hormon cu actiune stimulanta asupra
contractiei musculaturii uterine
vasopresina - determină creşterea tensiunii sanguine
prin contracţia musculaturii netede din
peretii vaselor sanguine
• În anemia falciformă, eritrocitele tind să capete formă de
seceră la presiuni scăzute ale oxigenului, adică în locul
conformaţiei plate, discoidale a eritrocitelor normale, ele
capătă formă de semilună.

• Studii chimice au arătat că hemoglobina din celulele seceră


(hemoglobina S) diferă de hemoglobina normală
(hemoglobina A) printr-un singur rest de aminoacid.
Anemia falciformă este o boală de origine genetică:
înlocuirea aminoacidului este rezultatul unei mutaţii în
molecula AND-ului care codifică sinteza catenei  a
hemoglobinei. 1 din 10 americani de origine africană este
heterozigot şi 1 din 400 este homozigot pentru
hemoglobina S.
Structura secundară
- forma sau conformaţia lanţurilor peptidice
O
C
N
H
legătura de
O hidrogen
C
N
H
Structură de - helix
L-aminoacizi
“şurub pe
dreapta”
proteine fibrilare şi
globulare
ex.  - keratina,
miozina,
fibrinogen.
Structura de foaie pliată ( )

Scleroproteine :
 - keratina
fibroina
R R R
H O H O H O

C N C C N C C N C C
C N C C N H
C C N HC H H
H H
O R H O R H O R H

R R R
H O H O H O
H H H
N C C N C C N C C
C C N C C N C C N C
H H
O H H O H O H
R R R
Structura terţiară

C O H N
legatura de hidrogen
O
OH O C
legatura de hidrogen
S S
legatura disulfurica O
NH3 O C
legatura electrostatica
R R
legatura van der Waals
Structura cuaternară

 natura
numărul
modul de asociere al
protomerilor
OXIHEMOGLOBINA

Hb + 4O2 Hb(O2)4

• presiunea partiala a oxigenului

• pH-ul mediului

• acidul 2,3-difosfogliceric
• presiunea parţială a oxigenului –
• creşterea presiunii parţiale a oxigenului deplasează
echilibrul spre formarea hemoglobinei oxigenate.
• în plămâni - presiunea parţială de oxigen este mare
(aprox. 100 mm Hg) -hemoglobina tinde să devină saturată
la maxim cu oxigen (cca. 96%).
• în interiorul ţesuturilor periferice - presiunea parţială a
oxigenului este scăzută (cca. 45 mm Hg), hemoglobina
oxigenată va ceda o parte din oxigenul legat (până la o
saturarea de aprox. 65%).
• pH-ul
- creşterea pH-ului creşte gradul de saturare al hemoglobinei
cu oxigen (la plămâni) iar scăderea pH-ului conduce la
scăderea saturării cu oxigen, respectiv eliberarea oxigenului
(în ţesuturi, unde pH-ul este mai scăzut din cauza acidului
lactic şi a dioxidului de carbon).

Acidul 2,3-difosfogliceric
- un metabolit format în hematii. Legarea acestuia de
hemoglobină determină în mod indirect eliberarea
oxigenului în ţesuturi.
CARBOXIHEMOGLOBINA
Hb + CO HbCO

CARBOHEMOGLOBINA
HbNH2 + CO2 HbNHCOO- + H+

METHEMOGLOBINA

Fe2+ Fe3+
Exemple structuri cuaternare

Hemoglobina umana 4 lanturi polipeptidice

LDH 4 unitati
Catalaza 4 unitati
Glutamatdehidrogenaza 80 subunitati proteice
Virusul poliomielitic 130 subunitati
v. mozaicul tabacului 2200 lanturi
Virusul mozaicul tutunului

S-ar putea să vă placă și