93.

DEHIDROGENAZE Dehidrogenazele catalizeaza reactiile de transfer de hirdogen de la un derucator oxidant prin intermediul unor coenzyme,care trasnfera H de pe o subs donatoare(reducator),la o subst acceptoare(oxidant) 94.COENZIMELE DEHIDROGENAZELOR Stare oxidata Stare redusa NAD+ NADH+H NADP+ NADPH+H+ FAD FADH2 FMN FMNH2 Flavin Adenin Dinucleotid Nicotinamid Adenin Dinucletotid

96.COENZIME FMN SI FAD. Aceste coenzime sunt derivati ai riboflavinei(Vitamina B2)si prezinta urmatoarele structure: FAD:2 nucleotide:nucleotide adevarat(adenina+riboza+H3PO4) si nucleotide fals(riboflavina vitamina B2+H3PO4 FMN) Functia de transfer reversibil la 2 at de H de catre flavioenzime se realizeaza prin aditia si cedarea H la niv sist de duble leg la care participa atomii de azot din pozitiile 1 si 10 ale ciclului izoaloxazinic. Mecanismul de reducere a conezimei flavinice=>produs intermediar semiredus de tip semichinona. Nicotinamid Adenin Dinucleotid Fosfat Coenzimele FAD si FMN sunt strans associate cu molecula de apoenzima si nu se pot detasa de aceasta.

Flavin Mono Nucleotid

95.COENZIME NAD+,NADP+ Aceste coenzyme constituite dintr-un derivate al acidului nicotinic,vitamina PP si un nucleotide cu adenine ,prezinta urmatoarele structure: 2 nucleotide:nucleotid adevarat(adenine+riboza+H3PO4) si nucleotide fals(nicotinamida+riboza+H3PO4) Mecanismul de transfer reversibil al H prin intermediul acestor coenzyme depe un donator implica participarea ciclului piridinic al nicotinamidei. Oxidoreductazele NAD si NADP dependente prezinta o larga distributie in diferite tesuturi,catalizand reactii in care intervin diverse substraturi.

97.CITOCROMII.TRANSELECTRONAZE.HEMENZIME.PEROXIDAZE,C ATALAZE. Transelectronazele catalizeaza reactriile de oxidoreducere prin transfer de electroni de la un donator la un acceptor Transelectronazele pot di anaerobe sau aerobe Transelectronazele anaerobe se denumesc CITOCROMI Citocromii sunt protein conjugate continant o proteina proteica (aproenzima) si o component a prostetica(coenzima) care este un nucleu porfirinic asemanator cu hemul din hemoglobin CItocromii actioneaza ca system de oxidoreducere functia lor de transfer a electronilor exercitandu-se la nivelul care are capacitatea de a se reduce si oxide alternative. Citocromii sunt localizati in mitocondrii participand ca transportori de electroni in catena de respriatie celulara.Citocromii pot forma combinatii compleze cu unele subst toxice de tipul:CO2;HCN,SH2 care afecteaza functiile lor de transfer a electronilor. Peroxidaze-hemezime(Fe3+) care catalizeaza descompunerea peroxizilor ,compus ce apare in org.in mod normal sau accidental in cantitati mari cum ar fi sub influenta radiatiilor ionizate.Se gasesc in toate celulele animale si vegetale predomina in leucocite ficatmsaliva si lapte.Importanta peroxidazelor consta in descompunerea H2O2 formate in tesuturi si care constituie un agent puternic de oxidare pt diferiti metabolite necesari celulei. Catalaze-hemenzime care contin ca grupare prostetica hemina.Catalizeaza descompunerea peroxidazelor,utilizandu-se o molecula H2O2 ca substrat donor de electroni si o alta molecula de H2O2 ca oxidant sau acceptor de electroni cu punere in libertate de oxygen molecular. Functia catalazelor este asocitata cu descompunerea H2O2 formata in cellule sub act dehidrogenazeleor aerobe manifesta de asemenea un rol detoxifiant.Oxidenul molecular rezultat din reactive constituie o sursa de oxigenare a unor tesuturi si este utilizat ,totodata de cellule pt efectuarea anumitor reactii. Apa oxigenata are rol de dezinfectant deoarece catalaza din eritrocite ,descompune H2O2 cu punere in libertate de oxygen molecular,care distruge microbii.Catalazele preodmina in ficat si sange.

98.METIL-TRANSFERAZE,FORMIL-TRANSFERAZE,ACILTRANSFERAZE Metil-transferaze: -enzime care catalizeaza transferul unor radicali cu un atom de C si anume CH3 ,de pe un substrat denator pe un substrat acceptor. Ca substraturi donatoare de CH3 functioneaza:colina;metionina,betaina iar ca substraturi acceptoare de CH3:colamina,noradrenalina,glicocolul,acidul guanidine-acetic. Asemenea reactii se petrec in ficat,rinichi ,muschi si creier. Formil-transferaze: Gruparea C=O(formil) este desori folosita in biosinteza diferitilor compusi cum sunt aa,bazele purinice si alte subst din org.animal. Acil-transferaze: Sunt enzime care catalizeaza transferul unei grupari acil.Aciltransferazele isi exercita activitatea catalitica in prez coenzimei A=coenzima acilanta. 99.COENZIMA A(CoA-SH). Componente structurale: Cisteina (amina biogena):SH-CH2-CH2-NH2 Acid pantotenic(vitamina B3) fosforilat

La gruparea SH,partea active a acestei conezime se leaga radicalii acil cu formare de legaturi tioester,bogate in energie=>compusi macroergici. CoA-SH prezinta o importanta semnificatie metabolic deoarece intervine in diverse reactii biochimice de sinteza si de degradare a unor metabolite.Acetil CoA participa in numeroase procese biochimice constituind un fond metabolic comun prin care se stabilesc corelatii intre diferite cai metabolice,acest compus essential rezulta din degradarea unor metab(glucide,acizi grasi,aminoacizi). Biosinteza acetilcolinei se gaseste in creier,muschi,nervi periferici,placenta este activate de ionii de K,Rb,Mg si inhibata de Cu.

100.GLICOZIL-TRASFERAZA,FOSFAT-TRASNFERAZA(KINAZE). Glicozil-transferaze Catalizeaza transferul unui radical de pe un donator pe un acceptor. In reactiile de transglicolizare,radicalii pot fi transferati pe alte oze sau derivati ai acestora,participand astfel la biosinteza de diglucide si poliglucide.Ca trasnportor specific al radicalului glicozil functioneaza unui nucleozid difosfati cel mai frecvent fiind uridindifosfatul. Fosfat-transferaze(kinaze) Catalizeaza transferul unui radical H2PO3 sau H3P2O6 de pe un donator pe un acceptor,reactiva insotita de un important schimb de energie libera.Donatorii de radicali fosforil si pirofosforil sunt nucleozid trifosfatii bogati in energie si in special in ATP. 101.AMINOTRANSFERAZE(TRANSAMINAZE). Catalizeaza transferul unei grupari NH2 de pe un -aminoacid pe un -cetoacid cu formarea unui aminoacid nou si a altui cetoacid. Mecanismul transaminarii consta in transferarea gruparii amino de pe un -aa pe un cetoacid sub actiune catalitica a enzimelor de transaminare ce au drept coenzima pridoxalfosfatul. Aa participa la procesele de transaminare.Reactiile de transaminare au o imp deosebita in metab intermediary.Cele mai cunoscute trasnsaminaze sunt GPT si GOT. 102.ESTERAZE. Catalizeaza scindarea hidrolitica a leg ester cu eliberarea componentelor constituent:acid si alcool. In functie de natura chimica a acidului care participa la formarea leg esterilo;esterazele se clasifica in: a) b) c) d) Carboxilesteraze Suflataze Tioesteraze Fosfoesteraze a)Carbozilesteraze -catalizeaza scindarea hidrolitica a esterilor acizilor carboxilici. A1.Lipazele scindeaza lipdele simple Se gasesc raspandite in org animalelor ,sucul pancreatic,in sange in plamani rinichi si in cantintati mici in stomac. Trigliceridaze =enzime care nu au o specificitate stricta pt substratul,acesta fiind greu solubila in H20;hidrofob ,viteza de reactive este mai scazuta decat in cazul subst hidrofile.

Hidroliza trigliceridelor se face in etape,trecandu-se prin staduiul de di si monogliceride pana la compusi simplii,acizi grasi si alcooli. Lipaze: Pancreatice-care catalizeaza in special hidroliza trigliceridelor acizilor grasi superiori nesaturati Gastrice-creste viteza reactiei de hidroliza pt esterii acizilor grasi saturati Sunt mai bine descries :lipaza pancreatica cu pH optim de 8,0 catalizeaza hidroliza esterilor polialcoolilor si lipaza hepatica actioneaza asupra esterilor simplii. Activatori ai lipazelor sunt :Ca ,saruri biliare si albumina datorita propr lor tensioactive si complexare/ A2.Fosfolipaze Catalizeaza scindarea hidrolitica a leg ester din lecitine si cefaline cu eliberarea acizilor grasi din pozitia si ale glicerolului esterificat. In functie de provenienta si de leg ester pe care le hidrolizeaza ele: Fosfolipaza A2-prezenta in veninul de sarpe si bacteria,actioneaza la nivelul leg ester din pozitia ,eliberand acidul gras nesaturat ,produsul acestei hidolaze este lizolectina care datorita propr sale detergente manifesta o puternica actiune hemolitica prin afectarea mb eritrocitare Fosfolipaza A1-din sucul pancreatic si sange actioneaza la nivelul leg ester din pozitia eliberand acizii grasi saturati scazand sau anihiland efectul hemolotica al lizolecitinei. Fosfolipazele de tip C si D-prezene la om in tesutul nervos si hepatic,actioneaza asupra leg ester neafectate de fosfolipazele A si B eliberand produsii finali de hidroliza:glicerolul,colina ,colamina si H3PO4. Coliesteridazele scindeaza esterii colesterolului cu acizii grasi superiori ,in diferite tesuturi si organisme animale ca pancreas,ficat,splina sange rinichi si unele bacterii. Inhibata :cantitate crescuta de acizi grasi saturati Activate in prez sarurilor biliare Colinesteraze sunt carboxilesteraze care scindeaza hidrolitic esterii colinici.Reprezentant principal:acetilcolinestereza ce catalizeaza hidroliza acetilcolinei. ACETILCOLINA-are rol in transmiterea impulsurilor nervoase la nivelul sinapselor colinergice. 2 tipuri de colinesteraze: Tipul I cu pH optim 7,8-8,0 cu o specificitate stricta pt acetilcolina in eritrocite ,terminatii nervoase

presinaptice ale sinapselor neuroneuronale sin euro efectoare Tipul II catalizeaza hidroliza altor esteri ai colinei fiind nespecifica pH optim:8,5 in plasma si pancreas b)Sulfataze-catalizeaza hidroliza esterilor H2SO4 cu diverse component organice c)Tioesteraze enzime ce catalizeaza scindarea,hidrolitica a tioesterilor ex:acilS-CoA hidrolazele catalizeaza scindarea hidrolitica a leg tioester din acil-CoA d)Fosfoesteraze(fosfataze)in functie de esterii H3PO4 pot fi: D1.Fosfomonoesteraze care dupa pH-ul optim de act sunt tipul I fofataze alkaline(pH optim 8,6 -9,4),tipul II fofataze acide (pH optim 5-5,5) ; tipul III fosfataze acide (pH optim 3,4-4,2). D2.Fosfodiesteraze-catalizeaza scindarea hidrolitica a leg fosfodiester Ex:nucleozele =enzime de policondensare a acizilor nucleic care dupa natura substratului se numesc ARN si AND,intervin in digestia nucleoproteidelor. 103.GLICOZIDAZE Catalizeaza scindarea hidrolitica a leg glicozidice din oligo si poliglucide.Ele prezinta specificitate in functie de tipul de oza legata glicozidic (glicozidaza,galactozidaze);natura acizilor legati (forme anomere ) de stereoizomerie (D-L-glicozizi) Reprezentanti: a)amilazele catalizeaza scindarea hidrolitica a leg glicozidice (1,4) din macromolecula amidonului si glicogenului=>dextrin,maltoza si in cantitati mici glucoza. In functie de specificitatea de S si mecanismul de actiune se disting: 1)-amilaza are o act de 73% asupra amilopectinei-dextrine 2)-amilaza degradeaza direct amilaza fara a treece prin stadiul de dextrin,este exclusive de orig.vegetala si microbiana 3)-amilaza catalizeaza hidroliza leg (1,4) prin independent succesiva a unor molecule de glucoza de la capatul nereducator al lantului poliglucidic. 4) 1,4 amidaze-scindeaza leg (1,6) din macromolecula de amidon si glycogen producand deramificarea acizilor structuri. Activitatea in functie de pH este legata de originea acestora .Amilaza salivara

prez pH optim 6,8 la temp optima 40 de grade activatori Cl si Ca ;la pH < 4 actiunea ei este inhibata ,are actiune enzimatica la pH(4-9,4) Amilaza pancreatica pH optim 7,0 Celulozele scindeaza hidrolitic leg (1,4) din macromolecula celulozei=>celobioza Exista in baterii insecte,termite .Ierbivorele au capacitatea de a digera si asimila celuloza datorita prezentei in intestin/tractul digestive a celulozelor produse de catre flora bacteriana. Hialuronidaza mucopoliglicozidaza care actioneaza asupra acidului hialuronic producand depolicondensarea acestuia prin scindarea leg -glicozideice (1,3) pana la unitati structural simple si in final cu eliberare de acid glucuronic si N acetilglucozamina. Exista in bacteria ,in veninul insecterlor si serpilor,in testuculele animalelor sup si alte t esuturi animale.Sist acidhialuronic-hialuronidaza are o mare importanta in metabolismul tesutului conjunctiv si in patologia acestuia Maltoza +HOH->-glucoza Zaharoza si zaharoza se deosebesc intre ele prin: -forme ciclice izomere asupra carora actioneaza =>ca act este un caz tipic de specificitate in raport cu izomerii leg dicarb. -pH-ul optim de act este pH 7.0 si pH 7;46 Ele catalizeaza scindarea aceluiasi substrat dar specificitatea este data de forma izomerului cyclic Lactoza -exista in sucul intestinal la maifere -aceasta enzima este biosintetizata in prez substratului ,poate fi data ca ex de enzima adaptativa -glucuronidaza catalizeaza scindarea hidrolitica a compusilor de conjugare a acidului glucuronic cu fenolii hormonii steroizi etc.In cursul sarcinii s-a demonstrate o crestere a actiunii acestei enzime.

104.PEPTIDAZE,PEPTHIDROLAZE,PROTEA ZE SAU ENZIME PROTEOLITICE. Sunt enzime ce catalizeaza scindarea hidrolitica a leg.peptidice cu formare de pli si olgopeptide ->-aa In functie de regiunea din molecula polipeptidelor in care actioneaza ele pot fi : a.endopeptidaze b.exopeptidaze Majoritatea lor actioneaza la nivelul tubului digestive avand ca S protidele de origine xogena de une pot fi denumite de enzime proteolitice exceptie fac catepsinele Peptidhidrolazele au o specifictate relative in rabort cu substratul ele actionand la valori diferite de pH.

105.ENDOPEPTIDAZE -catalizeaza scindarea hidrolitica a leg peptidice din interiorul catenei polipeptidice Reprezentanti: 1.pepsina este secretata de catre celulele fundice in reg pilorica a stomacului sub forma de zimogen inactive denumit=PEPSINOGEN Forma enzimatica active rezulta a)autocatalitic a1.Pepsina-exita in sucul gastic/actiune la pH-1,5-2,5 cu pH optim 2,0 -are o larga specificitate de actiune si scindeaza hidrolitic leg peptidice dintre un aa aromatic si un aa monoaminodicarbozxilic si cele in care sunt implicate metionina si leucina b)orin indepartarea de la captul Nterminal al unui fragment polipeptidic din 42 aa cu M=8000 Ea actioneaza numai asupra proteinelor natural formate din L--aa ,produse de hidroliza sunt proteine denaturate,albumoze si peptone foemrate din fragm.polipeptidice cu M inca mare. A2.tripsina este sintetizata de pancreasul exocrine si secretata in intestinal subtire sub forma de zimogen inactive=tripsinogen/ Transf formei incativa in forma active se fac prin: -detasarea din molecula tripsinogenului a unui fragm hexopeptidic cu effect inhibitor.Activarea se face autocatalytic in prez enterochinazei. Tripsina exista in sucul intestinal si actioneaza la pH 7-10 cu pH optim 7,8. Actioneaza asupra proteinelor denaturare scindand preferential leg peptidice dintre aa bazici si aa aromatic. A3.Chinotipsina este sintetizata tot in pancreasul exocrine si secretata in intestinal subtire sub forma de zimogen inactiv=chimotripsinogen. Chimotrimpsina e prezenta in sucul intestinal;are actiune la pH 8-10 in corelatie cu tripsina dar avand o actiune scazuta decat aceasta.Scindeaza hidrolitic proteinele native sip e cele denaturate de pepsina,actionand asupra leg peptidice dintre un aa aromatic si unul aciclic. Produsii de hidroliza:polypeptide A4.Chimiozinarenina=labfermetnul=endopeptidaza

secretata in stomac la nou-nascut cu propr de a coagula laptele(impiedicand tranzitul rapid al acestuia in stomac) Substratul sau de actiune =coenzima din lapte e paracaseina. Probabil ca la nou-nascut aceasta enzima exista laturi de pepsin. A5.Catepsine endopeptidaze cu localizare intracelulara la niv lizozomilor cu pH de actiune intre (5-7,0)Exista in tesuturi in stomac si in intestin.Au rol in transformarea proteinelor intracelulare si in procesele de analiza si autodispersie.Dupa pH-ul lor de actiune exista 4 tipuri de catepsine.

106.EXOPEPTIDAZE -catalizeaza leg peptidice de la extremitatile cateleor oligo sau polipeptidelor Reprezentanti: B1.Aminopeptidaze catalizeaza hidroliza leg peptidice de la capatul NH2 terminal=>oligopeptide+aa liberi Exista in intstin si in diferite tesuturi,iar cele oligospecifice(rinichi,splina). Activatori Mg /Mn Formele D ale aa nu sunt hidrolizate de aceste enzime. B2.Carboxipeptidaze catalizeaza hidroliza tuturor leg peptidice de la capatul COOH eliberand acel aa(C-terminal) Exista in spectial in sucul digestive dar si in rinichi splina pancreas. Ele sunt secretate prin sucul pancreatic in sintestin sub forma inacvtica de procarboxipeptidaze A si B.Sub actiunea tripsinei sunt convertite in forme enzimatice active prin eliberarea de peptide cu effect inhibitor. Carboxipeptidaza A-catalizeaza hidroliza tuturor leg peptidice de la extremitatea cu COOH terminal intra zn sub forma complex met-proteina Carboxipeptidaza B scindeaza preferential leg peptidice cu COOH terminal arg/lis Produsa de hidroliza:oligopeptide si aa liberi;ambele enzime sunt metalenzime. B3.Dipeptidaze catalizeaza scindarea hidrolitica a leg peptidice din dipeptide cu eliberare de -aa Exista in intestine si diferite tesuturi.Prezinta o mare specifictate in raport cu aa constituent ai S respectiv ex glicolglicinildipeptidaza hidrolizeaza numai NH2-Gli-Gli-COOH.

107.AMIDAZE Catalizeaza dezaminarea hidrolotica a componentelor biologice ex:cicloamidozele-dezamineaza B.A purinice si nucleozidele 108.LIAZE Sunt enzime care catalizeaza scindarea leg C-C,C-O;C-N;C-S sau care determina aparitia unei = leg in molecula S inclusive aditia la = legatura. a) C-C liaze-catalizeaza scindarea leg C-C A1.carbozilaze/decarboxilaze Catalizeaza decarboxilarea cetoacizilor cu formarea de aldehide.catalizeaza decarboxilarea aa cu formare de amine biogene. A2.Aldehidliaze-catalizeaza scindarea leg C-C cu formare de produci cu gr carbonil b)C-O liaze catalizeaza clivarea leg C-O in prez H2O ,aditia H2O la = leg =>o leg C-O Reprezentanti : B1.carbonathidrolaza catalizeaza reactia de foemrare H2CO3 prin hidratarea CO2;sunt localiz in mucoasa gastric eritrocite si rinichi B2.Hidrolaze catalizeaza aditia H2O la = leg (hidratare) c)C-S liaze-catalizeaza scindarea leg C-S

109.Izomeraze.Ligaze(sintetaze) Reprezinta clasa de enzime care catalizeaza anumite rearanjari interne in molecula S cum ar fi modificari in config sau oxidoreducere intramoleculara a.Racemazele -catalizeaza conversia formelor D si L ale unui S Tipul de conversie este foarte imp cand prin alimentative patrund in org forme D care trebuie convertite in forme L naturale.In tetusutile maligne s-a aratat cresterea eliminarii urinare a aa din seria D. b.Epimerazele -catalizeza reactia de epimerizare Sunt conversii ale hexozelor care repr una din surspele de aprovizionare a org cu glocuza de hidroliza enzimatica a poligl alimentare si glucogenogeneza c.Izomeraze Cis-Trans d.oxidoreductaze intramoleculare -catalizeza interconversia gr aldehidica si cetona din molec dif S prin oxidarea concomitenta a gr alcool secundar ->gr cetona si reducerea gr aldehidice la gr alcool primar e.mutaze -catalizeaza reactia de transfer de la un atom la altul a unor gr chimice din cadrul acleiasi molecule. Ligaze(sintetaze) -catalizeaza sinteza a 2 reactanti utilizand ca sursa de enzima ATP si alti nucleozid trifosfati.Energia eliberata prin hidroliza ATP se foloseste imediat pt sitneza unei noi molecule. LIgazele catalizeaza formarea leg C-O;C-C;C-N;C-S etc cu importanta in: 1)sinteza proteinlor(formarea de leg peptidice) 2)sinteza lipdelor(formarea leg ester si amida) 3)sinteza acil-S-CoA(form leg tioester)

110>Originea enzimelor serice(plasmatice). Determinarile enzimatice se fac current in umori,serul sanguine si urina,desi s-au facut eforturi pt determinari ale activitatii enzimatice si in cellule ajungandu-se chiar la analiza continutului enzymatic al unor subfractiuni celulare.In provenienta din ser,se distinf urmatoarele cateogorii: 1)enzimele secretate de cellule difuzate in plasma unde au substratul de act,intrucat pot fi considerate enzime specific plasmei 2)enzimele scretate de celulele glandelor ecocrine care difuseaza pasiv in plasma dar fara a avea un rom la acest nivel. 3)enzimele secretate de celuelele diferitelor organe care difuseaza in plasma dar a caror substrat de reactive si cofactori nu se gasesc in mod normal in plasma.

76.Structura si conformatia enzimelor Enzimele sunt macromolecule de natura proteica constituite din asamblarea unui nr f mare de aa,dispusi intr-o configuratie spatial specifica determinata genetic.Configuratia spatial este o derteminata specifica pt activitatea cataltica a enzimei.Enzima prezinta toate propr fizico-chimice ale proteinelor.Unele enzime sunt monocomponente constituite numai din macomolecula proteica care include situtusl catalytic si prin urmare exercitata activitatea catalitica.Majoritatea enzimelor sunt insa biocomponente fiind proteine conjugate cu o grupare prostetica. 77.Apoenzima Repr macromlecula proteica a enzimei manifestand propr generale ale proteinelor -termolabila si nedializabila -dotata cu activitate catalitica -in structura apoenzimei este localizat situsul catalytic si situsul allosteric determinat de legarea substratului la situtsul catalytic -stabileste leg cu substratul de reactive S si confera specificitate in raport cu substr pe carte il transofrma in produs de reactive P -determina specificitatea de substrat in reactia pe care o catalizeaza -manifesta grade diferite de afinitate pt cofactor.acesta putand fi legat labil sau f strans de apoenzima prin leg covalente. -la enzimele monocomponente mpropr catalitice sunt exercitate in exclusivitate de component protieca pe care este localizat situsul catalytic -este susceptibila de modificari conformationale in anumite limite permissive 78.Cofactori enzimatici(coenzime) Reprezina component neprotecie de natura chimica f diferita,care sunt indispensabili pt manifestarea active catalitice la numeroase enzime. Caracteristici: 1.este o micromolecula 2.nu are character proteic

75.Enzime.Consideratii generale. Enzimele sunt biocatalizatori reperezentand o clasa speciala d emolecule proteicie dotate cu activitate catalitica.Sintetizare de catre celula vie ,enzimele catalizeaza ansamblul de reactii chmice termodinamic posibile ,conditionand defasurarea coordonarea si autoreglarea acestor reactii specific materiei vii. Ca biocatalizatori enzimele se caracterizeaza prin urm trasaturi: 1.cei mai eficienti catalizatori 2.nu se consuma si nu se transforma in reactiile pe care le catalizeaza 3.catalizeaza reactiile termodinamic posibile 4.orienteaza si maresc viteza reactiilor biochimice producand scaderea energiei de activare a meolec de substrata supra carora actioneaza 5.nu modifica starea finala de echilibru a reactiilor ci maresc numai viteza cu care se realizeaza acest echilibru 6.se disting printr-o remarcabila specificitate a functiei catalitice determinand atat mecanismele de producerea aunui anumit tip de reactive cat si capacitatea de a recunoaste numai un anumit reactant denumit substrat 7.asigura coordonarea reglarea si controlul proceselor biochimice la care paritcipa ,moduland activitatea metabolismului cellular.

3.este absolute necesara pt manifestarea activitatii catalitice a enzimei fav active cataltica a enzimei 4.determina mecanisimul de actiune al enzimei si viteza de reactie 5.este termostabila si dializabila 6.nu reactioneaza decat in prez apoenzimei

79.Enzime allosterice Enzimele allosterice detin un rol determinant Prin structura si functiile lor aceste enzime intervin in relgare a si controlul diferitellor secvente de reactive a unor cai metabolice constituind un fenomen natural in evoltutia proceselor biochimice. Mecanismele de relgare si control ale diferitelor cai metabolice realizate prin participarea enzimelor allsterice se incadreaza in teoria allosterica .Termenul allosterism desemneaza propr caract enzimelor allosterice de a functiona prin variatii allo in anumite limite ale conformatiei tridimensionale sterism.Efectul allosteric care se leaga la situsul allosteric moduleaza variatii intre diferite conformatii pe care le poate lua molecula de enzima Postulatele structurii si ale macanismului de actiune al enzimelor allosterice: 1.enzimele allosterice sunt proteine ologomere cu rol de reglare 2.in ansamblul molecular constituit din asocierea proteinelor intro structura cuatenrara,protimerii ocupa pozitii echivalente ,molecula enzimei allosterice avand o structura simetrica 3.enzimele allosterice poseda mai multe situtsuri de reglare (catalitic si secundar) 4.fiecare protomer constituent contine un situs catalitic si stereopsecific complementar =situs allosteric pt legarea unui anumit ligand efector 5.legarea reversibila a efectorului allosteric la situsul allosteric al enzimei induce anumite modificari de tranzitie discrete si reversibile in conformatia tridimensionala a molecule de enzima 6.interactiuni allostericie in preaz efectorilor allosterici 80.Izoenzime Numeroase enzime oligomere prez fenomenul de polimofirsm enzimatic,existand in mai multe varietati specii sau forme molecular denumite izomenzime.Izoenzimele repr forme molecular multipl;e ale unei enzime care catalizeaza accasi reactive chimia si care au originea in aceeasi celula,tesut sau lichid biologic dintr=un organism.Desi poseda o activitate catalitica identical manifestand o aceeasi specificitate de substrat izoenzimele prezinta insa configuratii spatial diferite deosebinduse intre ele printr-o serie de propr fizico-chimice si imunologice.Izoenzimele sunt considerate ca proteine oligomere.fiind constitunite prin asocierea unui nr relative mic de subunuitati proteice analoage denumite protomeri.de ex LDH prezinta 5 forme molecular,5 izoenzime care fiecare in parte catalizeaza aceeasi reactive biochimica.LDH prezinta ca un ansamblu format din 5 tipuri de izoenzime separabile electroforetic denumite in ordinea descrescatoarea electroforetic LDH1,LDH2.LDH3,LDH4,LDH5.Fiecare izoenzima repr un tetramer fiind constituita din 4 protomeri.Izoenzimele LDH provin de la 2

tetrameri de baza denumite H inima si M muschi scheletic care sunt determinate genetic,sinteza lor fiind realizata de catre 2 gene distinct.Monomerii constituent ai izoenzimei de tip H sunt identici insa diferiti de monomerii constituent ai izoenzimei de tip M care la randul lor si ei sunt identici.Prin asocierea tetramerica in porpr dif a monomerilor care compun forme izoenzimatice parentale Pure H4(LDH1) si M4(LDH 5) asociere care urmeaza o distributie binominala se genereaza 3 forme tetramere hibride de izoenzime desemnate ca LDH2,ZLDH3,LDH4 .In tesututirle cu predominant metab oxidative predomina izoenzima LDH1.IN tesuturile cu metabolism predominant glicolitic predomina izonezimele LDH 5 si LDH4.In genral in tesututile cu metabolism oxidative este fav sinteza izoenzimelor de tip H pe cand in cele cu metab anaerob glicolitici este fav sinteza izoenzimelor de tip M. 81.Specifictatea catalitica a enzimelor Se manifesta ca o propr ce deriva din existent structura si conform caract situsului cataltici ptrecum si din complementaritatea dintre situsul catalitic si config structutala a moleculei de substrat.Enzimele prezinta o specificitate duba care se manifesta ca o specificitate de substrat si specificitate de actiune 82.Soectificitatea catalitica a enzimelor:Specificitate de substrat Determinata de apoenzima .Include mai multe tiputi si anume: 1)Specificitate absoluta Enzima actioneaza strict numai asupra unui anumit substrat.ex ureaza actioneaza numai asupra ureei ca substrat Ca varietate ale specificitatii absolute,sunt sterospecificitatea si specificitatea geometrica. Specificitatea geometrica-de ex enzima succinatdehidrogenaza(SDH) catalizeaza oxidarea acidsului succinic numai la acid fumaric nu si la acid maleic. Stereospecificitatea enzima actioneaza numai asupra unuia din izomerii unui substrat ca de ex asupra unuia din izomerii optici sau izomerii L sau D al aminoacizilor. 2)Specificitate relative de grup Enzima are un spectru larg de activitate actionand asupra unu grup de substraturi cu o structura chimica asemanatoare Ex:hexokinaza catalizeaza fosoforilarea in prez ATP Fosfatazele catalizeaza hidroliza esterilor fosforici. Enzimele proteolitice scindeaza hidrolitic un nr mare de proteine.

83.Specificitate catalitica a enzimelor.specificitate de actiune In functie de specificitatea lor pt substrat si de modul de actiune asupra acestuia,enzimele catalizeaza un anumit tip de reactive bine determinate. Specificitatea de actiune ste determinate de cofactorul enzimatic.Fiecare enzima manifesta o anumita specifictate de actiune catalizand un anumit tip de reactie biochimica.COenzima detemina natura reactiei pe care o sufera substratul combinat in prealabil cu apoenzima.De component prostetica este legat mecanismul intim al unor procese enzimatice cum ar fi transportul de electroni transportul de H de grupari NH2,-CH3,-CO2,-CH3.CO- acil etc. In general tipul de reactive catalizat de enzime este extreme de imp pt procesele vitale si cu stricta specificitate catalitica. De ex un aa poate constitui substrat de reactive pt mai multe enzime care catalizeaza reactii diferite de transformare a aceluiasi substrat cu formarea de produsi diferiti de reactive. 84.Enzime:Influenta concentratiei substratului asupra vitezei de reactie.Constanta Michaellis. Concentratia substratului este un factor important ,care determina viteza unei reactii enzimatice. Se bazeaza pe postulatul confirmat experimental ca in cazul unei reactii enzimatice intre enzima si substratul ei se formeaza COMPLEXE ACTIVATE ENZIMA_SUBSTRAT care apoi se scindeaza punand in libertate produsii de reactive si enzima libera . Complexul enzima-substrat se scindeaza in produsii de reactive si enzima libera ;aceasta reactive fiind in pricipiu reversibila.Echilibrul reactiei este puternic deplasat in sensul de formare a produsilor finali.Conc complexului enzima substrat este egala cu conc totala a enzimei. Conc Michaelis are valoare numerica a conc substratului pt care viteza de reactive este jumatate din viteza maxima.Cresterea conc substratului determina o crestere rapida a vitezei de reactive,ulterior viteza de reactive creste lent si in final la conc mari de substrat viteza de reactie deivine maxima capatand o val constanta.Constantele Michaelis variaza in general pt diferite enzime in lipmite cuprinse intre 10 la puterea -2 si 10 la puterea -5 moli/l. 85.Enzime;Influenta conc enzimei asupra vitezei de reactive;Efectul temperaturii ;Efectul pH-ului. Influenta conc enzimei In cursul unei reactii enzimatice ,moleculele de enzima actioneaza in solutie aproximativ indemendent transformand moleculele substratului.In conditiile in care conc substr este constanta viteza de reactive este d.p cu conc crescute ale enzimei intre anumite limite la conc crescute de enzima viteza de reactive devine constanta.Viteza de reactive va fi prop cu conc enzimei.Conc enzimelor difera de la un tesut la altul in functie de rolul pe care il

indeplinesc in energetic org.La conc enzimatice mari efectul cataltici nu este iditndeauna prop cu conc enzimei .marea majoritate a reactiilor catalizate repecta prop dintre conc catalizate si viteza de reactive daca nu intervin in sist de reactive sau inhibitori de alta natura decat partenrii de reactive. Efectul temperaturii Viteza reactiei catalizate poate fi infl prin temp datorita labilitatii mari a comp proteice care poate fi denaturata o data cu cresterea temp sau se poate gelofica prin coborarea temp.La temp crtescute actioneaza 2 factori opusiL cresterea vitezei de reactive si denaturatea termica a enzimei.Activitatea maxima a unei enzime viteza .Activitatea maxima a unei enzime viteza optima la care se sesf o reactive enz este cuprinsa intre limitele temp 20-40 de grade Temp mai mari de 5- deiminueaza sau chiar anuleaza active enzimei deoarece se produce denaturatea acesteia Temp scazuta au un effect de conservare asupra enzimei,iar la revenire la temp optima de cele mai multe ori enzima isi recapta activitatea intiala intr-o masura mai mare sau mai mica. Efectul ph-ului Toate enzimele au un pH la care activitatea lor este optima si poate varia intre limite mai largi sau mai inguste dupa natura enzimei. Ph-ul optim de activitate enzimatic corspunde cu val phului din lichidele biologice unde acestea isi desfasoara activitatea. 86.Efectorii enzimatici Sunt subst de natura chimica diferita care modifica intr-un sens sau altul active enzimei Acestia :pot actiona in sens pozitiv marind viteza de reactive caz in care se denumesc activatori enzimatici ,pot actiona in sens negative incetinind viteza de reactive caz in care se denumesc inhib enzimatici:efectorii pot fi activatori,inhibitori,allosterici (activatori si inhibitori) 87.