Printre cele mai simple proteine oligomere este hemoglobina, care este formată din

4 lanţuri polipetidice.
Hemoglobina conţine 2 lanţuri α formate din 141 de resturi de aminoacizi şi 2
lanţuri β formate din 146 de resturi de aminoacizi; fiecare dintre acestea având
ataşat printr-o legătură necovalentă câte un radical hem. Molecula a fost studiată
în forma sa oxigenată, care are o structură sferică, compactă, cu dimensiuni de:
6,4/5,5/5,0mm.
În hemoglobină, între cele 2 lanţuri α, ca şi între cele două lanţuri β există
foarte puţine contacte, în schimb, numeroase grupări R fac legătura între perechile
de lanţuri care nu sunt asemenea.
Un inters deosebit îl prezintă aşezarea pe fiecare subunitate a câte uneia dintre
cele 4 grupări hem, care leagă cele 4 molecule de oxigen. Aceste grupări hem,
molecule plane, în care atomii de fier formează complecşi de coordinare plan-
pătraţi, sunt destul de îndepărtate între ele şi sunt situate la anumite ungliuri
unele de altele. În molecula hemoglobinei rămâne o cavitate centală, mărginită de
grupări cu radical R polare.
În sângele uman adult s-au identificat trei hemoglobine a căror prezenşă este
constantă,şi anume hemoglobinele A1, A2 şi F. Rolul fiziologic al hemoglobinei A2
nu este bine definit încă, iar în ceea ce priveşte hemoglobina F fetală aceasta
reprezintă un tip de hemoglobină adaptat pentru condiţiile de oxigenare din uter.
După naştere hemoglobina F este înlocuită cu hemoglobina A1.
Hemoglobina are proprietatea de a accepta oxigenul , proprietate dublată de
posibilitatea de a l transporta organism. Acest lucru sete posibil datorită
structurii tetramerice ce permite atât acceptarea unei cantităţi mari de oxigen în
plămân, cât şi posibilitatea de eliberare a acestuia în mod treptat, în funcţie de
presiunea de oxigen din ţesutul respectiv. Legarea oxigenului de hemoglobină se
face la nivelul celor 4 atomi de fier conţinuţi în cele 4 molecule de hem ale
lanţurilor α şi ß. Fierul din hemoglobină nu îşi schimbă valenţa în urma fixării
oxigenului el rămâne deci sub formă de ion feros. Ia naştere astfel oxihemoglobina,
compus labil care la presiune scăzută de oxigen la nivelul ţesuturilor pune în
libertate oxigenul cu reformarea hemoglobinei. Legarea oxigenului de hemoglobină şi
eliberarea sa constituie un model de adaptare biologică faţă de o anumită
necesitate a organismelor superior organizate. Combinarea gradată şi controlată a
hemoglobinei cu oxigenul, precum şi existenţa unor forme parţial saturate cu
oxigen, permite oxigenarea tuturor celulelor, indiferent de presiunea de oxigen
existentă la nivelul lor.