Enzimele – in lapte se gasesc 19 enzime provenind din sange sau secretate de diferite microorganisme.

Principalele enzime ele laptelui sunt peroxidaza, catalaza, reductaza, amilaza, lipaza. Lipaza descompune grasimea.
Proteazele descompun substantele proteice. Fosfataza si peroxidaza se folosesc ca indicatori a proceselor termice
la care este supus laptele.

In ultimi ani , utilizarea capacitatilor biocatalitice ale microorganismelor suscita interesul specialistilor pentru
obtinerea de preparate enizmatice , aminoacizi, acizi organici, proteine microbiene, etc. , prin colaborarea
stransa dintre microbiologie , biochimie , tehnologie , industrie chimica si cea constructoare de bioreactoare.
Enzimele sunt componente de natura proteica produse de celulele vii , care catalizeaza reactiile de sinteza
si/sau degradare din organismele vegetale, animale si microorganisme. Ele prezinta numeroase implicatii si
aplicatii in industria alimentara.
Sunt componente ale materiei prime vegetale si animale , activitatea lor nu inceteaza odata cu recoltarea,
conservarea si prelucrarea tehnologica . Pot manifesta actiuni:
" favorabile ce conduc la imbunatatirea calitatilor naturale , constitutionale
" nefavorabile determinand degradarea si pierderea valorii nutritive.
Trebuie avute in vedere atat enzimele endogene din materiile prime , cat si cele sub forma de preparate
exogene, obtinute din diferite surse bogate in enzime, care se utilizeaza ca adjuvanti , amelioratori, etc
(expl: cheagul microbian la fabricarea branzeturilor)
In ultimele decenii s-a constatat o crestere spectaculoasa a gradului de utilizare a preparatelor enzimatice
exogene in industria alimentara, explicata prin : eficienta, precizia , versatiliatea, economicitatea cu care ele
actioneaza.
Enzimele catalizeaza reactiile biochimice din organismele vegetale si animale, conditionand desfasurarea ,
coordonarea si autoreglarea reactiilor prin care se realizeaza procesele metabolice ale plantelor , animalelor
, microorganismelor.
In industria alimentara, practic nu exista proces tehnologic in care sa nu fie implicate enzimele endogene,
proprii materiilor prime sau microorganismelor folosite la prelucrare; in plus , se recurge si la suplimentarea
activitatilor enzimatice cu enzime exogene, preparate enzimatice obtinute din diferite surse bogate in
enzime.]
Propietati generale ale enzimelor
-sunt cei mai eficienti catalizatori cunoscuti azi ( in concentratii de 10-6M...10-9M determina producerea
reactiilor cu viteze deosebit de mari);
-reactiile catalizate enzimatic se produc in conditii compatibile cu viata , la temperatura si presiune obisnuita,
in conditii blande de pH;
- nu se consuma si nu se transforma in reaciile catalizate
-manifesta specificitate "de actiune (determina producerea unui numit tip de reactii, expl: 
hidroliza, redox, sinteza)
"de substrat (recunosc doar un anumit reactant sau grup limitat de 
reactanti);
-asigura coordonarea, reglarea si controlul proceselor biochimice la care participa si care stau la baza
metabolismului celular.
Structura si conformatia enzimelor
Natura proteica a enzimelor
Enzimele sunt biocatalizatori de natura proteica . In consecinta , structura lor chimica de ansamblu
reprezinta un edificiu macromolecular complex , determinat de nivelurile de organizare structurala ale
proteinelor.Totodata enzimele poseda propietati generale fizice si chimice ale proteinelor. Fiind insa o clasa
speciala de molecule proteice , enzimele se caracterizeaza sub aspect structural prin doua trasaturi
generale distinctive in stransa corelatie,si anume:
a) existenta unor particularitati structurale specifice care le confera actictivitatea catalitica; astfel , moleculele
de enzima poseda in structura lor anumite zone denumite situsuri cu o secventa de aminoacizi si
conformatie caracteristica , zone care sunt esentiale pentru manifestarea activitaii catalitice (situs catalitic )
sau pentru functia de reglare (situs allosteric) a unor secvente de reactii.
b) Existenta unei configuratii structurale spatiale a moleculei, configuratie care in ansamblul ei este
responsabila sau contribuie la manifestarea activitatii enzimatice.
Organizarea structurala a enzimelor
In functie de organizarea lor structurala ca molecule proteice , enzimele se incadreaza in urmatoarele grupe
principale :enzime monomere, enzime oligomere, izoenzime, complexe (sisteme) multienzimatice.
enzimele monomere prezinta o structura constituita dinr-un lant polipeptidic , in care este inclus situsul
catalitic.
enzimele oligomere sunt agregate moleculare constituite din doua sau mai multe subunitati (protomeri)
asociate intr-o structura compacta de ansamblu dotata cu propietati catalitice 
izoenzime-reprezinta forme moleculare multiple ale unei enzime , care catalizeaza aceeasi reactie chimica
si care au originea in aceeasi celula , tesut sau lichid biologic dintr-un organism.
sisteme multienzimatice reprezinta un edificiu polifunctional , constituit dintr-un numar de molecule de
enzime intim asociate prin interactiuni necovalente , care participa impreuna intr-o suita de reactii inlantuite ;
intr-o asemenea secventa produsul de reactie catalizat de prima enzima a sistemului multienzimatic devine
substratul enzimei urmatoare, s.a.m.d pana la obtinerea produsului final de reactie.

CÂTEVA ENZIME MAI IMPORTANTE

Info,
cuprins

  Dintre numeroasele enzime din natură, substanţe care îndeplinesc rolul de

biocatalizatori, prezentăm mai jos în ordine alfabetică, pe reprezentanţii cei mai
importanţi.

Amilaza

  Amilaza este o enzimă alcalină care catalizează  reacţia de transformare a

amidonului în dextrine şi mai departe, în maltoză. Acest ferment este foarte puternic,
fiind activ şi chiar într-o diluţie de 1 /1.000.000. În formă pură, poate digera de
4.000.000 de ori greutatea sa în amidon.
  Amilaza intervine în digestia glucidelor, încă din cavitatea bucală. Există mai multe
enzime de acest fel:
  - amilaza salivară (ptialina),
  - amilaza secretată de pancreas,
  - amilaza produsă de mucoasele intestinului subţire.
  În plante, amilaze se acumulează mai ales în seminţe şi în fructele uscate, dar
până la germinarea lor, ele sunt inactive. Enzima se mai găseşte, în mod obligatoriu,
în mierea naturală.

Catalazele şi peroxidazele

  Enzimele numite catalaze şi peroxidaze, derivă din hemine, care sunt structuri

organice formate în jurul fierului.
 Catalazele sunt fermenţi care se găsesc aproape în toate celulele, concentrându-se
în cantităţi mai mari în ficat şi în eritrocite. Rolul catalazelor este acela de a
descompune apa oxigenată, cu scopul de a feri celula vie de acţiunea vătămătoare
acestora (vezi radicalii liberi). Prin această acţiune, catalazele intră în
rândul substanţelor antioxidante. Fermenţii de acest tip, mai pot acţiona similar
peroxidazelor.
  Peroxidazele sunt substanţe cu structura asemănătoare catalazelor, fiind mai puţin
răspândite în regnul animal, dar existente în cantităţi mari în lumea vegetală, mai
ales în frunzele plantelor. Aceste enzime, catalizează reacţiile de oxidare realizate
pe baza apei oxigenate (peroxid de hidrogen) sau al altor peroxizi, ca de exemplu
cei rezultaţi din râncezirea oxidativă a uleiurilor şi grăsimilor, având în rol important
în "arderea" unor deşeuri celulare.
  Peroxidazele din plante, sunt substanţe deosebit de labile, distrugându-se cu
uşurinţă la încălzire, la lumină şi chiar la centrifugare. De aceea, ele nu ajung
în sucul pregătit cu ajutorul storcătoarelor clasice. Peroxidazele vegetale, îşi exercită
efectul antioxidant în corpul uman, numai dacă provin din surse proaspete
(verdeţuri, fructe, cereale încolţite), consumate ca atare.
  Organismul uman, sintetizează, însă în cantităţi destul de mici, o substanţă
antioxidantă asemănătoare peroxidazelor vegetale, numită glutation peroxidaza.

Invertaza

  Fermentul numit invertază, apare la drojdii, la unele plante (usturoi, pere, frunze de
viţă de vie), la anumite insecte (albine), la animale şi la om. Această enzimă este
utilizată şi în industria alimentară, ca aditiv, sub simbolul E 1103.
  Invertaza, este o enzimă care catalizează reacţia de hidroliză a zaharozei,
scindând molecula ozidei în componentele ei; glucoza şi fructoza. În corpul omului,
invertază se produce la nivelul intestinului subţire. Reacţia de invertirea a zaharozei,
proces fără de care nu poate avea loc absorbţia zahărului
prin monoglucidele componente, se face cu consum de calciu, acesta fiind motivul
pentru care zahărul rafinat este decalcifiant. Omul îşi poate procura invertază şi din
exterior, mai ales din mierea naturală.
  Secreţia şi activarea invertazei, este stimulată de amilază, de calciu şi de fructoză
şi este inhibată de către glucoză.
  Insuficienţa invertazei secretate de intestinul uman, conduce la un grad mai mic
sau mai mare de intoleranţă la zaharoză, dar şi la surmenaj sau astenie. De cele
mai multe ori, invertaza intestinală este "epuizată" din cauza consumului mare de
produse care conţin zahăr rafinat. Deficitul de invertază se poate asocia cu o
insuficienţă a amilazei. În funcţie de gradul insuficienţei, simptomele merg de la o
digestie greoaie până la diaree acidă, rebelă cu scaune pufoase (vezi şi zahărul
invertit).

Lipazele

  Lipazele sunt enzime din grupa esterazelor, care intervin în catabolismul

(degradarea)lipidelor. Ele sunt prezente mai ales în sucul pancreatic, dar se produc
şi în alte ţesuturi (intestin, plămâni, sânge, ţesut adipos, rinichi). Lipazele
hidrolizează de preferinţătrigliceridele, trecându-le succesiv în stadiul de digliceride,
monogliceride şi acizi graşi+ glicerină.
 Sub influenţa lipazelor, are loc atât degradarea grăsimilor din alimente cât şi al
celora din ţesuturile adipoase (vezi metabolismul lipidelor). Activitatea şi secreţia
acestor enzime, este favorizată de prezenţa calciului, a sărurilor biliare şi a
albuminelor, a vitaminei C şi a unor acizi organici (malic, citric, formic). Acţiune
lipazelor, este frânată de alcool, glucide cu absorbţie rapidă, metale
grele, săruri halogene (cloruri, bromuri). Dintre hormoni, adrenalina, hormonii
tiroidieni şi leptina, stimulează lipazele, iar cortizonul şi insulina prezintă efecte
contrare.
  Prezenţa lipazelor în alimente, determină râncezirea hidrolitică a grăsimilor
acestora.
  În organismul uman, scăderea cantităţii sau a activităţii lipazelor, conduce la
creşterea lipidelor circulante (trigliceride, colesterol) sau la obezitate. Concentraţia
sanguină a acestor fermenţi, creşte peste normal în tuberculoză şi în pancreatita
acută.

Proteazele digestive (enzimele proteolitice)

  Sub acţiunea catalitică a proteazelor, are loc scindarea moleculelor proteinelor.

   Încă din stomac au loc prefaceri ale proteinelor din hrană, prin activitatea acidului
clorhidric, dar şi a unor enzime, ca:
 - renina ("desface" cazeina din lapte şi derivate, eliberând  totodată şi
substanţeleminerale "prinse" în structura sa),
 - pepsina (descompune albuminele şi globulinele în substanţe cu structură mai
simplă).
  În duoden, prin secreţia pancreasului exocrin, se excretă enzime care participă la
scindarea proteinelor, până în stadiul de aminoacizi. Dintre fermenţii proteolitici din
sucul pancreatic, cei mai importanţi sunt:
 - tripsina,
 - chimotripsina,
 - carboxipeptidaza.
  Şi intestinul subţire secretă proteze, care desăvârşesc digestia proteinelor.
Principalul ferment proteolitic secretat de mucoasa intestinală, este aminopeptidaza,
substanţă care catalizează descompunerea oligopetidelor, cu eliberare de
aminoacizi.
  Activitatea de degradare enzimatică a proteinelor se desfăşoară şi la nivelul
intestinului gros, însă nu sub influenţa fermenţilor secretaţi de mucoase, ci prin
acţiunea sistemelor enzimatice ale bacteriilor proteolitice, microorganisme
aparţinătoare microflorei colonului. Aceste bacterii, reuşesc să descompună
substanţele aminate până la amoniac.
  În lipsa sau insuficienţa enzimelor proteolitice, organismul se resimte, instalându-
se disfuncţii, ca: alergia alimentară, carenţa proteică şi chiar malnutriţia.

Transaminazele

  Transaminazele sunt enzime care catalizează reacţiile de transaminare. Aceşti

fermenţi cuprind în structura lor, drept coenzimă, vitamina B6, substanţă de care
este dependentă activitatea enzimatică desfăşurată. Transaminazele se
concentrează în interiorul celulelor.
  În organismul omului există numeroase tipuri de transaminaze, fiecare acţionând
după felul aminoacidului sau aminei implicate în transaminare. Din punct de vedere
medical, două transaminaze sunt mai importante, deoarece pe baza lor se pot
orienta diagnostice. Acestea sunt; alanin-aminotransferaza şi aspartat-
aminotransferaza.

  Alanin-aminotransferaza

  Alanin-aminotransferaza, enzimă cunoscută sub denumirea de ALT (primele două

litere provin de la simbolul aminoacidului alanină, iar ultima de la tipul enzimei, după
acţiunea biochimică; transferază) are o localizare în interiorul celulelor rinichilor şi
ficatului.
  Nivelul ALT creşte în cazul distrugerii celulelor ficatului (hepatită, cancer, ciroză).

  Aspartat-aminotransferaza

  Aspartat-aminotransferaza este un ferment cu simbolul AST, localizarea sa fiind la

nivelul ficatului, a muşchilor scheletici şi la nivelul eritrocitelor.
  Nivelul AST creşte în bolile hepatice, însă nu atât de mult ca ALT.

Trombina şi trombokinaza

  Trombina şi trombokinaza sunt enzime sanguine deosebit de importante, prin

faptul că realizează coagularea sângelui.
  Trombina derivă din prototrombină, substanţă elaborată de către ficat. Ea, în
prezenţa calciului,  participă activ la coagularea sângelui (mai multe despre
trombină).
  Trombokinaza este elaborată de către trombocite în cursul dezintegrării acestora.
Acest ferment iniţiază coagularea, prin faptul că transformă protrombina în trombină.